Por que a isomeria óptica é importante na estabilidade das proteínas?

      Cada aminoácido que forma a proteinas tem uma conformação específica e pode realizar rotação. Para a conformação secundária em alfa-hélice é essencial que todos os aminoácidos apresentem o mesmo tipo de isomeria óptica, porque as ligações de hidrogênio devem estar otimizadas, conferindo assim sua estabilidade. Nas conformações beta essa variação pode inverter a direção da cadeia.

      Essa diferença de atividade ótica traz diferentes interações fisiológicas no organismo dos seres vivos seja, por exemplo, no odor característicos de limonetos ou até mesmo na toxicidade de alguns fármacos, como no caso da talidomida L e D, que possuem atividade analgésica e sedativa, entretanto a talidomida L quando utilizada durante a gestação causa mutações graves no feto. Entre o fim da década de 50 e início dos anos 60 muitos países utilizaram a talidomida L, prescrita como sedativo para eliminar as náuses de mulheres grávidas, porém isso trouxe consequências graves. Muitas crianças nasceram sem membros ou com eles atrofiados.

      Ou seja, A assimetria estrutural da molécula traz diferença na polarização da luz plano polarizada, acarretando eletronegatividade, mudança na conformação do aminoácido e consequentemente da proteína, variando assim sua função.

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