Qual a síntese da hemoglobina?

A hemoglobina é sintetizada durante a produção de hemacias na medula óssea. (A partir dos eritroblastos e termina nos reticulócitos que produzem cerca de 35% do toral de Hb)

A hemoglobina é formada por 4 globinas associadas a grupos "heme". (grupo heme tem sua sintese na mitocondria e citoplasma das células).

A hemoglobina possui duas cadeias β e duas cadeias α. (são diferentes pois os aminoácidos da sequência terminal dessas protínas são diferentes).

Não podemos esquecer do ferro que tem função fundamental.

Site muito bom se precisar tem tudo ai!!

http://www.profbio.com.br/aulas/hemato1_04.pdf

A hemoglobina é uma proteína conjugada, sua molécula é formada por dois componentes: o heme é uma proteína denominada globina. Existem quatro grupos heme em cada molécula de hemoglobina, cada um dos quais contém um átomo de ferro. O núcleo heme é responsável pela cor vermelha característica da hemoglobina.

A globina é formada por um par de cadeias polipeptídicas com aproximadamente 140 aminoácidos, variando de acordo com o tipo de cadeia alfa, beta, gama, etc.

A hemoglobina que predomina nos eritrócitos do adulto (HbA), possui duas cadeias polipeptídicas (um par idêntico) que contêm 141 aminoácidos e são denominadas cadeias alfa (α). O par restante de cadeias idênticas contém 146 aminoácidos, e são denominadas cadeias beta (β). Essas cadeias formam junto um tetrâmero.

A hemoglobina possui quatro grupos heme, cada heme é formada por um anel protoporfirínico contendo um átomo de ferro. A protoporfirina III diferencia-se das demais pelas cadeias laterais presentes nos anéis pirrólicos.

As ligações covalentes entre a heme e a globina ocorrem entre as histidinas da globina e o radical propil do pirrol. O ferro liga-se a globina através da histidina proximal e é responsável por carregar uma molécula de oxigênio através de uma ligação fraca com histidina distal (oxihemoglobina).

A ligação com gás carbônico se faz através de grupamentos aminas laterais da globina originando a carbohemoglobina, embora a maior parte do CO2 seja eliminada dos tecidos na forma de íon bicarbonato.

O monóxido de carbono (CO) tem alta afinidade pela hemoglobina e sua ligação origina a carboxihemoglobina que é irreversível.

Para uma produção normal de hemoglobina são necessários, suprimento adequado de ferro, síntese de protoporfirinas e síntese da globina.