esquematiza a biossíntese e degradação dos aminoacidos

Pelo fato de apenas os aminoácidos não-essenciais serem sintetizados em quantidades suficientes no corpo, esse tópico não se aplica aos aminoácidos essenciais.

A síntese pode ocorrer de duas formas:
01) os aas sintetizados pela transferência de um nitrogênio (fornecido por um composto comum e fundamental, tanto para a síntese quanto para a degradação de aminoácidos, chamado glutamato) a uma estrutura de carbono precursor proveniente do ciclo de Krebs ou da glicólise.
Ex: Piruvato → Alanina (reação ocorre com Glutamato fornecendo o nitrogênio ao piruvato)
Oxaloacetato → Aspartato (Glutamato também participa dessa reação)

02) os aas sintetizados especificamente a partir de outros aminoácidos por reação de amidação, na qual depende da presença de um grupo NH3 ou depende apenas da disponibilidade de um aminoácido no corpo)
Ex: Fenilalanina → Tirosina (Reação depende exclusivamente da presença da Fenilalanina)
Aspartato → Asparagina (ocorre uma reação de amidação, ou seja, um grupo amino é incorporado ao Aspartato)

A degradaçao dos aminoacidos:

A degradação dos aminoácidos começa com a remoção de seu grupo amino, que para a maioria dos aas – alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glutamina, isoleucina, leucina, tirosina, triptofano e valina – é feita da seguinte maneira:

• O Aminoácido transfere seu grupo amino para o α-cetoglutarato em uma reação de transaminação catalisada por aminotransferases ( também chamdas de transaminases) e que tem como produto α-cetoácido (cadeia carbônica remanescente do aminoácido) e glutamato.

•Em seguida o glutamato formado pode ser utilizado em uma nova reação de transaminação ou em uma reação de desaminação.
Na reação de transaminação, catalisada pela aspartato aminotransferase, o glutamato reage com oxaloacetato , originando aspartato e α-cetoglutarato.Já na reação de desaminação, que tem como catalisador a enzima glutamato desidrogenase, o glutamato é desaminado, ou seja, tem seu grupo amino liberado na forma de amônia (NH4+).
Para os outros aminoácidos – lisina, prolina, histidina, glicina, metionina, serina, treonina – há reações de remoção do grupo amino, que são particulares a cada um deles. Entretanto o destino do nitrogênio converge para os mesmos produtos dos aminoácidos discutidos anteriormente: NH4+ e glutamato ( este pode originar aspartato).

Cadeia carbônica remanescente da degradação dos aminoácidos

Tendo sido removido o grupo amino do aminoácido, resta sua cadeia carbônica (α-cetoácido), que poderá, dependendo do tecido e de seu estado fisiológico, ser oxidada pelo ciclo de Krebs – embora as cadeias carbônicas dos aminoácidos não sigam uma via comum de oxidação, eles convergem para a produção de apenas alguns compostos, como piruvato, acetil-CoA, oxaloacetato, α-cetoglutarato, succinel-CoA e fumarato –, utilizada pela gliconeogênese, para a produção de glicose e conversão a triacilgliceróis.

fonte:

Lehninger: Princípios de Bioquímica - 4ª Ed. - Albert L. Lehninger; David L. Nelson; Michael M. Cox.