Diferencie carboxi-exopeptidase de amino-exopeptidase

As peptidases constituem uma grande família, dividida em endopeptidases ou proteínases e exopetidases, de acordo com a posição da ligação peptídica a ser clivada na cadeia peptídica. Endopeptidases atuam preferencialmente nas regiões internas da cadeia polipeptídica, entre as regiões N- e C-terminal. A presença de grupos α-amino ou α-carboxila tem um efeito negativo na atividade da enzima.

As exopeptidases atuam somente nos finais das cadeias polipeptídicas na região N ou C terminal. Aquelas que atuam na região amino terminal livre liberam um único resíduo de aminoácido (aminopeptidases), um dipeptídeo (dipeptidil-peptidases) ou um tripeptídeo (tripeptidil-peptidases). As exopeptidases que atuam na região carboxi terminal livre liberam um único aminoácido (carboxipeptidases) ou um dipeptídeo (peptidil-dipeptidases).

Proteases (proteínases, peptidases ou enzimas proteolíticas, EC 3.4) são enzimas que quebram ligações peptídicas entre os aminoácidos das proteínas. O processo é chamado de clivagem proteolítica, um mecanismo comum de ativação ou inativação de enzimas envolvido principalmente na digestão e na coagulação sanguínea. Como uma molécula de água é utilizada no processo, as proteases são classificadas como hidrolases.

As peptidases constituem uma grande família, dividida em endopeptidases ou proteínases e exopetidases, de acordo com a posição da ligação peptídica a ser clivada na cadeia peptídica. Endopeptidases atuam preferencialmente nas regiões internas da cadeia polipeptídica, entre as regiões N- e C-terminal. A presença de grupos α-amino ou α-carboxila tem um efeito negativo na atividade da enzima.

As exopeptidases atuam somente nos finais das cadeias polipeptídicas na região N ou C terminal. Aquelas que atuam na região amino terminal livre liberam um único resíduo de aminoácido (aminopeptidases), um dipeptídeo (dipeptidil-peptidases) ou um tripeptídeo (tripeptidil-peptidases). As exopeptidases que atuam na região carboxi terminal livre liberam um único aminoácido (carboxipeptidases) ou um dipeptídeo (peptidil-dipeptidases).

O mecanismo usado para clivar uma ligao peptica envolve a produo de um resuo de aminoido que tem a cistea e treonina (proteases) ou uma molula de ua ( ido asptico, metaloproteas e proteases idas) nucleofica de modo a poder atacar o grupo carboxico peptico.

Uma maneira de fazer um nucleófilo é por uma tríade catalítica, onde um resíduo de histidina é usado para ativar serina , cisteína ou treonina como um nucleófilo. Este não é um agrupamento evolutivo, no entanto, como os tipos nucleófilos evoluíram convergentemente em diferentes superfamílias , e algumas superfamílias mostram evoluções divergentes para múltiplos nucleófilos diferentes.