Numa α-hélice, a carbonila (C=O) de um aminoácido tem hidrogênio H ligado ao grupo (N-H) de outro aminoácido que está quatro posições depois na cadeia. (Por ex., a carbonila do aminoácido 1 formaria uma ligação de hidrogênio com o N-H do aminoácido 5). Este padrão de ligação leva a cadeia polipeptídica a uma estrutura helicoidal que se assemelha a uma fita enrolada, sendo que cada volta da hélice contém 3,6 aminoácidos. Os grupos R dos aminoácidos se fixam na parte externa da α-hélice, onde eles estão livres para interagir.
Numa folha-β pregueada, dois ou mais segmentos de uma cadeia polipeptídica se alinham uns próximos aos outros, formando uma estrutura parecida com uma folha dobrada, mantida por ligações de hidrogênio. As ligações de hidrogênio se formam entre os grupos carbonila e amino da espinha dorsal, enquanto os grupos R se estendem acima e abaixo do plano da folha. As fitas de uma folha-β pregueada podem ser paralelas, apontando para a mesma direção (o que significa que seus terminais N- e C- são correspondentes), ou antiparalelas, apontando para direções opostas (ou seja, o terminal N- de uma fita fica próximo ao terminal C- da outra).
FONTE: https://pt.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure
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