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Reconhecimento de Antígenos


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1 
 
Índice 
I. INTRODUÇÃO ......................................................................................................... 2 
II. OBJECTIVOS .......................................................................................................... 3 
III. RECONHECIMENTO DOS ANTÍGENOS PELOS LINFÓCITOS ........................... 4 
3.1. Descrição dos processos e componentes envolvidos (órgãos, células, 
moléculas) ................................................................................................................... 4 
3.2. Receptores antigênicos dos linfócitos .................................................................. 4 
3.3. Receptor de células B para antígenos (anticorpos) .............................................. 5 
3.4. Receptor de células T para antígenos .................................................................. 6 
IV. CONCLUSÃO ........................................................................................................ 7 
V. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ........................................................................ 8 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2 
 
I. INTRODUÇÃO 
Os linfócitos são células do sistema imunológico responsáveis pelo reconhecimento 
de antígenos, que são moléculas estranhas ou perigosas para o organismo. Existem 
diferentes mecanismos pelos quais os linfócitos reconhecem antígenos: 
Receptores de células T (TCR): Os linfócitos T possuem receptores de células T 
(TCR) na sua membrana celular que reconhecem peptídeos antigénicos 
apresentados por moléculas do Complexo Principal de Histocompatibilidade (MHC) 
em células apresentadoras de antígeno, como células dendríticas, macrófagos e 
células B. Este reconhecimento é altamente específico e permite que os linfócitos T 
identifiquem antígenos virais, bacterianos ou celulares. 
Receptores de células B (BCR): Os linfócitos B possuem receptores de células B 
(BCR) na sua membrana que reconhecem antígenos directamente. Estes antigénios 
podem ser proteínas, polissacarídeos, lipídios ou outras moléculas estranhas. A 
ativação dos linfócitos B pelo reconhecimento do antigénio leva à produção de 
anticorpos específicos. 
Ressaltar que algumas subfamílias de células T como os linfócitos NKT possuem um 
tipo especial de receptor de células T que reconhece glicolipídios apresentados por 
moléculas CD1d, que podem ser de origem endógena ou exógena. 
Entretanto, os linfócitos T, B, e NKT reconhecem os antígenos de diferentes 
maneiras, seja através de receptores específicos de células T e B, ou através de 
outros mecanismos que reconhecem padrões moleculares associados a petógenos. 
Este reconhecimento é fundamental para desencadear respostas imunes específicas 
contra agentes infecciosos, células cancerosas ou outras ameaças à saúde do 
organismo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
3 
 
II. OBJECTIVOS 
2.1. Geral 
 Abordar sobre reconhecimento dos antígenos pelos linfócitos. 
2.2. Específicos 
 Descrever os processos e componentes envolvidos no processo de 
reconhecimento; 
 Demonstrar a diversidade de cadeias das regiões responsáveis pelo 
reconhecimento de antígeno nas células B e T. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4 
 
III. RECONHECIMENTO DOS ANTÍGENOS PELOS LINFÓCITOS 
3.1. Descrição dos processos e componentes envolvidos (órgãos, células, 
moléculas) 
Contextualização 
Os receptores antigênicos possuem papéis essenciais na maturação de linfócitos 
dos progenitores e em todas as respostas imunes adaptativas. Na imunidade 
adaptativa, os linfócitos virgens reconhecem os antígenos para iniciar respostas, e 
as células T efetoras e anticorpos reconhecem os antígenos para desempenhar 
suas funções. Linfócitos B e T expressam diferentes receptores que reconhecem os 
antígenos: os anticorpos ligados à membrana nas células B e receptores das células 
T (TCR) nos linfócitos T. A principal função dos receptores celulares no sistema 
imunológico, como em outros sistemas biológicos, é detectar estímulos externos 
(antígenos, para os receptores antigênicos do sistema imunológico adquirido) e 
estimular a resposta das células nas quais os receptores são expressos. Receptores 
de antígenos são clonalmente distribuídos, o que significa que cada clone de 
linfócito é específico para um antígeno diferente e possui um único receptor, 
diferente dos receptores de todos os outros clones. 
3.2. Receptores antigênicos dos linfócitos 
Os anticorpos da membrana plasmática, que funcionam como receptores 
antigênicos dos linfócitos B, podem reconhecer uma gama muito mais ampla de 
estruturas químicas que os receptores antigênicos das células T. Os receptores de 
antígenos dos linfócitos B e os anticorpos que as células B secretam são capazes de 
reconhecer formas ou conformações de macromoléculas nativas, incluindo 
proteínas, lipídios, carboidratos e ácidos nucleicos, bem como pequenos grupos 
químicos simples. Esta ampla especificidade das células B para tipos 
estruturalmente diferentes de moléculas permite que os anticorpos reconheçam 
diversos patógenos e toxinas em sua forma nativa. Em extremo contraste, a maioria 
das células T vê apenas peptídeos, e somente quando esses peptídeos são 
mostrados nas células apresentadoras de antígeno (APC,) ligados a proteínas de 
membrana codificadas pelo locus genético do complexo principal de 
histocompatibilidade. Moléculas receptoras de antígenos consistem em regiões 
(domínios) que estão envolvidas no reconhecimento antigênico e, dessa forma, 
variam entre os clones dos linfócitos e outras regiões requeridas para a integridade 
estrutural e para as funções efetoras, portanto, são relativamente conservadas entre 
todos os clones. As porções de reconhecimento antigênico entre os receptores são 
chamadas regiões variáveis (V), e as porções preservadas são as regiões 
constantes (C). Mesmo em cada região V, a maior parte da variabilidade das 
sequências é concentrada em curtos trechos, que são chamados de regiões 
hipervariáveis, ou regiões determinantes da complementaridade (CDR). O conjunto 
associado dos receptores de antígenos da membrana plasmática e as moléculas 
sinalizadoras nos linfócitos B é chamado de complexo receptor da célula B (BCR), e 
nos linfócitos T é chamada de complexo receptor da célula T (TCR). Cadeias 
receptoras antigênicas estão associadas às proteínas da membrana invariante, cuja 
função é fornecer sinais intracelulares que são acionados pelo reconhecimento do 
antígeno. Estes sinais, que são transmitidos para o citosol e o núcleo, podem fazer 
com que um linfócito se divida, diferencie-se, ou, em certas circunstâncias, morra. 
Assim, essas duas funções dos receptores de antígenos dos linfócitos: 
5 
 
reconhecimento antigênico específico e sinal de transdução são mediadas por 
diferentes polipeptídeos. Os anticorpos existem em duas formas, como receptores 
de antígenos ligados à membrana das células B ou como proteínas secretadas, mas 
TCR existem somente como receptores de membrana nas células T. Anticorpos 
secretados estão presentes no sangue e nas secreções das mucosas, onde eles 
agem para neutralizar e eliminar microrganismos e toxinas (eles são moléculas 
efetoras da imunidade humoral). Assim, anticorpos têm diferentes funções em 
diversos estágios na resposta da imunidade humoral: anticorpos ligados à 
membrana nas células B reconhecem antígenos e iniciam a resposta imunológica 
humoral, e anticorpos secretados neutralizam e eliminam os antígenos e suas 
toxinas na fase efetora dessa resposta. Na imunidade mediada por células, a função 
efetora de eliminação dos microrganismos é realizada pelos próprios linfócitos T e 
por outros leucócitos que respondem às células T. 
3.3. Receptor de células B para antígenos (anticorpos) 
Uma molécula de anticorpo é composta de quatro cadeias polipeptídicas, incluindo 
duas cadeias pesadas (H) idênticas e duas cadeias leves (L) idênticas, onde cada 
cadeia contém uma regiãovariável e uma região constante. As quatro cadeias estão 
dispostas de modo a formar uma molécula em forma de Y. O local de ligação ao 
antígeno de um anticorpo é composto das regiões V de ambas as cadeias pesadas 
e leves, e o núcleo na estrutura do anticorpo contém dois locais idênticos de ligação 
ao antígeno. Cada região variável da cadeia pesada (chamada de VH) ou da cadeia 
leve (chamada de VL) possui três regiões hipervariáveis, ou CDR. Dentre as três, a 
maior variabilidade é encontrada na CDR3, que está localizada na junção das 
regiões V e C. Conforme esperado, CDR3 é também a porção da molécula de Ig 
com maior contribuição na ligação antigênica. O fragmento de um anticorpo que 
contém uma cadeia leve (apenas com domínios V e C) ligada aos primeiros 
domínios V e C de uma cadeia pesada contém a porção do anticorpo requerida para 
o reconhecimento antigênico, sendo denominada Fab (fragmento de ligação do 
antígeno). Os de mais domínios C da cadeia pesada formam a região Fc (fragmento, 
cristalino); este fragmento tende a cristalizar em solução. Em cada molécula de Ig há 
duas regiões de Fab idênticas onde o antígeno se liga e uma região Fc que é 
responsável pela maioria das atividades biológicas e funções efetoras dos 
anticorpos. 
Anticorpos que contêm diferentes cadeias pesadas pertencem a diferentes classes 
ou isótipos, e são denominados de acordo com a cadeia pesada (i.e., IgM, IgD, IgG, 
IgE e IgA), independentemente da classe da cadeia leve. Cada isótipo difere nas 
suas propriedades físicas e biológicas e nas suas funções efetoras. Os receptores 
de antígenos dos linfócitos B virgens, que são células maduras, mas que ainda não 
encontraram os antígenos, são a IgM e a IgD ligadas à membrana. Após a 
estimulação por antígenos e linfócitos T auxiliares, o clone de linfócito B antígeno-
específico pode expandir-se e diferenciar-se em uma progênie que secreta 
anticorpos. Algumas progênies das células B que expressam IgM e IgD podem 
secretar IgM, e outras progênies das mesmas células B podem produzir anticorpos 
de outras classes de cadeias pesadas. Essa mudança na produção do isótipo da Ig 
é chamada de troca da classe (ou isótipo) da cadeia pesada. Cada molécula de 
anticorpo IgG, IgD e IgE tem dois sítios de ligação de antígeno. A IgA secretada é 
um dímero, e dessa forma possui quatro sítios de ligação ao antígeno, e a IgM 
6 
 
secretada é um pentâmero, com 10 sítios de ligação ao antígeno. Portanto, cada 
molécula de anticorpo pode ligar dois a 10 epítopos de um antígeno, ou epítopos em 
dois ou mais antígenos próximos. Anticorpos são capazes de se ligar a uma ampla 
variedade de antígenos, incluindo macromoléculas e pequenas moléculas químicas. 
A razão para isso é que o circuito CDR de ligação ao antígeno das moléculas do 
anticorpo podem se juntar para formar fendas capazes de acomodar pequenas 
moléculas ou para formar uma superfície plana, que é capaz de acomodar muitas 
moléculas maiores, incluindo partes de proteínas. Anticorpos ligam-se aos antígenos 
por ligações não covalentes, reversíveis, incluindo pontes de hidrogênio, interações 
hidrofóbicas e interações com base nas cargas. As partes dos antígenos que são 
reconhecidas pelos anticorpos são chamadas de epítopos, ou determinantes. 
Diferentes epítopos de antígenos proteicos podem ser reconhecidos baseando-se na 
sequência de aminoácidos alongados (epítopos lineares) ou na forma (epítopos 
conformacionais). Alguns desses epítopos estão escondidos na molécula antigênica 
e são expostos como um resultado de uma alteração físico-química Em linfócitos B, 
as moléculas de Ig estão não covalentemente associadas a outras duas proteínas 
chamadas Igα e Igβ, e as três proteínas formam o complexo receptor da célula B. 
Quando o receptor de Ig reconhece o antígeno, Igα e Igβ transmitem os sinais para o 
interior da célula B, que inicia o processo de ativação do linfócito B. 
3.4. Receptor de células T para antígenos 
O TCR, que reconhece antígenos peptídicos apresentados pelas moléculas de 
MHC, é um heterodímero ligado à membrana composto de uma cadeia α e uma 
cadeia β, cada uma contendo uma região variável (V) e uma região constante (C). 
Na região V da cada cadeia do TCR há três regiões hipervariáveis, ou determinantes 
da complementaridade, cada uma correspondendo a uma alça do domínio. Tanto a 
cadeia α como a cadeia β do TCR participam do reconhecimento específico das 
moléculas de MHC e peptídeos ligados ressaltando que cada TCR reconhece 
apenas um de três resíduos do peptídeo associado ao MHC. Isso significa que as 
células T podem distinguir microrganismos complexos com base na diferença entre 
poucos aminoácidos de epítopos imunodominantes dos microrganismos. Outras 
classes de linfócitos T: Entre as células T do corpo, 5% a 10% expressam receptores 
compostos de cadeias gama (γ) e cadeias delta (δ), que são estruturas similares ao 
TCR αβ, mas possuem especificidade muito diferente. O TCR γδ pode reconhecer 
uma variedade de antígenos proteicos e não proteicos, que usualmente não são 
apresentados por moléculas clássicas do MHC. Células T que expressam TCRs γδ 
são abundantes no epitélio. Essa observação sugere que as células T γδ 
reconhecem patógenos comumente encontrados na superfície epitelial. T natural 
killer (células NK-T). As células NK-T expressam TCR αβ, mas elas reconhecem 
antígenos de lipídios apresentados por moléculas não polimórficas semelhantes ao 
MHC denominado CD1. O TCR reconhece antígenos, mas como as Ig de membrana 
das células B, é incapaz de transmitir sinais para a célula T sozinha. Associado ao 
TCR há um complexo de proteínas, chamado de proteínas CD3 e ζ, que formam o 
complexo TCR. As cadeias CD3 e ζ transmitem alguns dos sinais que são iniciados 
quando o TCR reconhece o antígeno. Além disso, a ativação da célula T requer o 
engajamento de moléculas correceptoras, CD4 ou CD8, que reconhecem as porções 
não polimórficas das moléculas de MHC e também transmite sinais de ativação. Os 
TCR reconhecem somente complexos MHC-peptídeo e ligam-se a estes com uma 
afinidade relativamente baixa, o que pode ser a razão pela qual a ligação das células 
T às APC tem de ser fortalecida pelas assim chamadas moléculas acessórias. 
7 
 
IV. CONCLUSÃO 
No sistema imunológico adaptativo as moléculas responsáveis pelo reconhecimento 
específico de antígenos são os anticorpos e os receptores de antígenos das células 
T. Anticorpos (também chamados de imunoglobulinas) podem ser produzidos como 
receptores de membrana dos linfócitos B e como proteínas secretadas pelas células 
B estimuladas por antígenos que tenham se diferenciado em células plasmáticas 
secretoras de anticorpos. Os anticorpos secretados são moléculas efetoras da 
imunidade humoral, capazes de neutralizar microrganismos e toxinas microbianas e 
eliminá-los pela ativação de vários mecanismos efetores. Os receptores das células 
T (TCR) são receptores de membrana e não são secretados. 
A estrutura central dos anticorpos consiste em duas cadeias pesadas idênticas e 
duas cadeias leves idênticas, formando um complexo ligado por pontes dissulfeto. 
Cada cadeia consiste e numa região variável (V), que é a porção que reconhece o 
antígeno, e uma região constante (C), que promove estabilidade estrutural e, em 
cadeias pesadas, realiza as funções efetora dos anticorpos. A região V de uma 
cadeia pesada e de uma cadeia leve em conjunto forma o local de ligação ao 
antígeno, e, assim, a estrutura do núcleo tem dos locais idênticos de ligação ao 
antígeno. 
Os receptores da célula T consistem em uma cadeia α e uma cadeia β. Cada cadeia 
contém uma região V e uma região C, e ambas as cadeias participam do 
reconhecimento de antígenos, que para a maioria das células T, são peptídeos 
apresentados por moléculas de MHC. As regiões V das moléculas de 
imunoglobulina (IG) e TCR contem segmentos hipervariáveis, também chamados de 
regiões determinantes da complementaridade (CDR), que são as regiões de contato 
com os antígenos. Os genesque codificam os receptores de antígenos consistem 
em múltiplos segmentos gênicos que são separados na linhagem germinativa e são 
agrupados durante a maturação dos linfócitos. 
Nas células B, os segmentos gênicos das IG passam pela recombinação e tornam-
se células maduras na medula óssea, e nas células T os segmentos gênicos do TCR 
se recombinam durante a sua maturação no timo. Durante a maturação, os linfócitos 
são selecionados para sobreviver em vários pontos de controle; apenas células com 
receptores antigênicos funcionais completos são preservadas e ampliadas. Além 
disso, os linfócitos T são selecionados positivamente para reconhecer antígenos 
peptídicos apresentados por moléculas do MHC próprias e para assegurar que o 
reconhecimento do tipo de molécula do MHC adequada coincida com o correceptor 
preservado. Visto que os linfócitos imaturos que reconhecem fortemente antígenos 
próprios são selecionados negativamente, prevenindo a sua completa maturação e 
eliminando, assim, as células que podem reagir de maneira perigosa contra tecidos 
próprios. 
 
 
 
 
8 
 
V. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 
1. ABBAS, Abul K.; LITCHTMAN, Andrew H.; PILLAI, Shiv. (2019) Imunologia 
Celular e Molecular. 9. ed. [S.L.]. Elsevier. 
 
2. Silva, Fernandes S & Silva, Leite S. (2022) Imunologia Básica: Parte 3. 
Fortaleza-CE.

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