ESTUDO DIRIGIDO agua, enzimas, aminoacidos

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ESTUDO DIRIGIDO
DUQUE DE CAXIAS
RJ-2021
PERGUNTAS: 
1) Explique por que a molécula de água é polar e não carregada?
Porque o oxigênio é altamente eletronegativo e tem afinidade por elétrons negativos. O oxigênio apresenta seis elétrons na camada de valência e utiliza esses elétrons em cada uma das ligações simples com os átomos de hidrogênio. Logo, sobram quatro elétrons não ligantes no oxigênio, os quais formam duas nuvens eletrônicas. A molécula de água apresenta no seu átomo central 4 nuvens eletrônicas e há 2 átomos do mesmo elemento (hidrogênio) ligados a ele. Diante disso, ela é polar.A água (H2O) é uma molécula polar não carregada devido à presença de seus dois polos, sendo o oxigênio um polo com potencial negativo e os hidrogênios polos com potenciais positivos.
2) Como é possível as moléculas de água interagirem através de ligações de hidrogênio? 
Esse tipo de ligação ocorre quando a molécula possui hidrogênio polo positivo ligado a elementos muito eletronegativos, logo o hidrogênio que é positivo se liga ao oxigênio que é negativo.
3) Explique como a molécula de água pode interagir com:
a. Solutos iônicos: A partícula iônica fica cercada por água que a camada de hidratação passa a fazer parte do íon a camada de salvatação aumenta o tamanho do íon.
b. Solutos polares: para um soluto ser polar é necessário que haja uma diferença de eletronegatividade entre os átomos ( hidrogênio/oxigênio) sendo o oxigênio mais eletronegativo
c. Solutos apolares: não possuem cargas nem polos logo não tem regiões que passam interagir com a molécula de água
d. Solutos anfipáticos: alguns compostos expõe a sua porção hidrófila (polar) e escondem a sua porção hidrofóbica, como por exemplo os fosfolipídeos, dessa forma não é possível a água com porções apolares.
4) O que é um aminoácido? Qual é a sua estrutura?
Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem, pelo menos, um grupo amina - NH2 e um grupo carboxila - COOH em sua estrutura. Sua estrutura consiste em amina – radical – carboxila.
5) Quais são as classes de aminoácidos? Cite suas principais características e um exemplo de aminoácido para cada classe. 
Os aminoácidos (AAS) são classificados de acordo com a sua cadeia lateral em:
- AAS apolares: são hidrofóbicos (não tem afinidade pela água); há presença de hidrocarbonetos na cadeia lateral; exemplo: prolina
- AAS aromáticos: são hidrofóbicos; tem a presença de anel aromático em sua cadeia lateral; exemplo: tirosina
- AAS polares não carregados (neutros): são hidrofílicos (tem afinidade pela água); o radical é uma cadeia lateral polar sem carga elétrica, ou seja, neutra; normalmente possuem hidroxilas, sulfidrilas e aminas; exemplo: histadina
- AAS polares carregados positivamente: são hidrofílicos; há presença de um radical carregado positivamente na cadeia lateral; possuem grupo amino; exemplo: glutamina
- AAS polares carregados negativamente: são hidrofílicos; o radical é uma cadeia lateral com carga negativa; geralmente têm grupo carboxila, além daquela da estrutura geral; exemplo: aspartato 
6) O que significa aminoácidos essenciais e não essenciais? 
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados endogenamente, e devem ser obtidos a partir dos alimentos.
Já os aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo é capaz de sintetizar.
7) Preencha a tabela a seguir.
	AMINOACIDOS
	CÓDIGO 
(TRÊS LETRAS)
	CÓDIGO 
(UMA LETRA)
	CARACTERÍSTICA
	FENILALANINA
	PHE - FEN
	F
	(X) ESSENCIAL
	( ) NÃO ESSENCIAL
	ÁCIDO GLUTÂMICO
	GLU
	E
	( ) ESSENCIAL
	( X) NÃO ESSENCIAL
	LEUCINA
	LEU
	L
	(X) ESSENCIAL
	( ) NÃO ESSENCIAL
	TRIPTOFANO
	TRP
	W
	(X) ESSENCIAL
	( ) NÃO ESSENCIAL
	SERINA
	SER
	S
	( ) ESSENCIAL
	(X) NÃO ESSENCIAL
8) Quantos aminoácidos estão disponíveis para a formação das nossas proteínas?
Os 20 tipos de aminoácidos diferentes existentes combinam-se de diferentes formas, dando origem a diferentes proteínas. Uma proteína apresenta, em média, entre 50 e 2000 aminoácidos.
9) Qual é a ligação presente nas proteínas que é responsável pela união dos aminoácidos? Faça um esquema ilustrando esse tipo de ligação.
Ligação peptídica.
 
10)O que são proteínas? 
As proteínas são substâncias formadas por um conjunto de aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas. Os aminoácidos são moléculas formadas por carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio, em que são encontrados um grupo amina (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH). Existem apenas 20 tipos de aminoácidos, que se combinam de forma variada para formar diferentes proteínas. Chamamos de polipeptídio uma cadeia longa de aminoácidos. Cada proteína é formada por uma ou mais cadeias polipeptídicas.
11) Diferencie a estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
Primária: A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que mostra a sequência em que eles aparecem é chamada de estrutura primária da proteína.
Secundária: estrutura secundária geralmente é resultante de ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo – NH e o oxigênio do grupo C ═ O. Assim, formam- que são parecidas com uma mola (um exemplo ocorre com a queratina de nossos cabelos) ou como folhas de papel dobradas (esse tipo ocorre com a fibroína da teia da aranha):
Terciária: Quando as estruturas primárias das proteínas dobram-se sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciária. Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecidas como pontes dissulfetos. Mas podem ocorrer outras ligações espaciais também, como as realizadas por átomos de metais.
Quartearia: já a estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas.
12) Quais são as ligações que estabilizam as estruturas secundárias e terciárias de uma proteína.
As pontes dissulfeto, ligações de enxofre, hidrogênio, polares e apolares.
 13) As proteínas podem ser classificadas quanto à forma. Diferencie proteínas globulares e fibrosas:
 As proteínas globulares formam estruturas com o formato esferoide, nesse grupo são encontrados importantes proteínas como anticorpos. 
Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam paralelas.
14) Alisamento químico do cabelo: No alisamento químico, temos a mudança da estrutura do cabelo de alfa-hélice para beta- pregueada. Então saímos do cacheado para o liso. 
Produtos como tioglicolato ou mesmo o formol(uso proibido para este fim) agem quebrando as ligações enxofre-enxofre e depois essas ligações são restabelecidas de forma diferente. Com isso o formato espiralado sai e entra o formato liso. As ilustrações abaixo mostram o que acontece quando o tioglicolato é usado no alisamento.
Observe como as ligações de enxofre estão posicionadas. Essa torsão resulta no enrolamento. Depois de adicionarmos o agente alisante, temos uma redução do grupo S-S e uma formação de da ligação S-H. Veja na figura abaixo:
E após essa redução, o último passo é a restauração das ligações de enxofre (utilizando um agente oxidante) porém em uma nova conformação. Repare que a ligação em diagonal agora está ligada em 180 graus. Ao invés de uma hélice teremos uma estrutura mais linear:
Após a leitura responda: Qual é o aminoácido fundamental para o processo de alisamento químico do cabelo? Por quê?
Cistina.
A cistina, esse aminoácido é utilizado no processo de alisamento do cabelo. Sua característica é apresentar uma ligação forte entre dois elementos enxofres e possuir dois grupamentos NH2 e dois grupamentos
COOH, podendo participar de duas ligações polipeptídicas, proporcionando
força e resistência mecânica aos fios de cabelo.
15) Observe as interações entre os aminoácidos de uma proteína.
A letras a, b, c, d representam que tipos de ligações/forças que ocorrem entre os aminoácidos desta proteína?
A – LIGAÇÕES IONICAS 
B – PONTE DE HIDROGENIO 
C – INTERAÇÕES HIDORFOBICAS 
D – PONTE DE DISSULFETO 
16) O que são enzimas? Qual a suafunção?
Enzima é um elemento orgânico celular que, na maioria das vezes, é proteína, salva raras exceções em que são ácidos nucleicos (riboenzimas).
 Elas servem como catalisadores biológicos nas reações químicas do nosso organismo, aumentando a velocidade dos processos metabólicos. Sem elas, as reações seriam muito lentas. 
 A principal função da enzima, e a mais importante que você deve saber para o vestibular, é o aumento da velocidade que ela provoca nas reações químicas do organismo.
 Existem diversos tipos de enzimas, de vários formatos diferentes. É exatamente a sua forma espacial que determina o seu papel biológico, a capacidade de executar a função. 
 Quando o substrato se liga à enzima no sítio de ligação, ocorre uma mudança conformacional na enzima para se encaixar melhor no substrato. É o que chamamos de encaixe induzido.
17) A frase: “Toda enzima é uma proteína!” está correta? Justifique.
Não, está errada. A grande maioria é sim uma proteína, mas existe as exceções. Existem muitos outros tipos de proteína, cada uma com suas características e funções distintas, como as proteínas estruturais, as sinalizadoras, dentre muitas outras existentes, no corpo humano.
18) Diferencie e dê exemplos de grupo prostético, cofatores e coenzimas.
Grupo prostético: são moléculas que se ligam fortemente às enzimas para auxilia-las, os grupos prostéticos se unem permanentemente com uma proteína, exemplos: grupo hemo da hemoglobina, derivados de vitaminas tiamina e biotina.
Cofatores: são substâncias inorgânicas que podem ser necessárias para auxiliarem as enzimas a desempenharem sua função catalítica, exemplos: íons, manganês, cobre.
Coenzimas: também auxiliam as enzimas a desempenharem sua função catalítica, mas são caracterizadas por serem substâncias orgânicas de baixo peso molecular, exemplos: as vitaminas
19) O que é uma apoenzima e holoenzima?
Holoenzimas são enzimas conjugadas. A unidade é formada por Apoenzima (porção proteica) + Coenzima ou Cofator (porção não proteica ou radical prostético)[1].
Enzimas são estruturas biocatalizadoras de importante função no organismo. São constituídas de duas partes independentes: A parte proteica, apoenzima e a parte não-proteica, coenzima ou cofator. A combinação das duas estruturas forma a Holoenzima ou simplesmente enzima.
20) O que é substrato? O que é produto?
Substrato um composto químico que sofre uma reação catalisada por uma ou mais enzimas. Um exemplo de substrato é composto pela bílis, que é produzida pelo fígado, e também de uma ou mais moléculas de glicogênio.
Um composto químico substância do começo é alterada na reação catalisada pela enzima que no caso é o substrato. Produto é resultado de uma reação química. 
Produtos são espécies que se formam de reações químicas, ou, em outros termos, um produto é uma substância que forma-se como o resultado de reações químicas ou biológicas (em reações que são bioquímicas). Os materiais são reativos e os reagentes são reorganizados durante uma reação química.
À substância inicial, que é transformada na reação catalisada pela enzima, dá-se o nome de SUBSTRATO. O mecanismo de ação é praticamente o mesmo para todas as enzimas: a enzima forma um complexo com o substrato, a reação desenvolve-se e obtém-se o (s) produto (s).
21) O que é sítio ativo? 
Aonde ocorre a reação química uma sequência de aminoácidos parte que a enzima que se conecta com o substrato. Onde ocorre a atividade catalítica.
22) Explique o modelo do Encaixe Induzindo
Substrato induz a mudanças(por isso o nome encaixe induzido)na enzima que interage, ajustando o sítio ativo e o substrato, se moldando e ficando rígido fazendo ligações fazendo cm o que o sítio ativo envolva mais o substrato.
23) Explique detalhadamente, quais são e como atuam os fatores que influenciam a velocidade das reações enzimáticas?
PH- valores extremos de pH induzem a desnaturação, afeta a estrutura da molécula, existe valor para atividade ótima para a enzima ter uma boa atividade para a enzima ser ativa, o pH ótimo é aonde a enzima chega no seu máximo refletindo nas variações no estado de ionização de resíduos de aminoácidos do sítio ativo..
Temperatura- velocidade das reações enzimáticas aumentam quando aumenta a temperatura, aumentando até o máximo e depois declinando, desnaturação por desdobramento da molécula, a enzima fica desnaturada em temperaturas acima da temperatura ótima.
Tempo/Substrato- Quanto mais maior velocidade da reação até atingir a máxima, quanto mais tempo a enzima fica em contato com o substrato terá mais produto. Km mede a afinidade da enzima pelo substrato. 
24) O que você entende por constante de Michaelis Menten (Km)? Por que a afinidade da enzima pelo substrato é inversamente proporcional ao valor de Km da enzima.?
Km é o eixo da substância atinge a metade do valor, constante de Michaelis. Km e Vmax varia de enzima e substrato.A enzima e substrato reagem reversivelmente formando complexo enzima-substrato quanto maior afinidade da enzima com o substrato menor valor de Km, a reação é a metade da velocidade máxima.
25) O que você entende por constante de Michaelis Menten (Km)? Por que a afinidade da enzima pelo substrato é inversamente proporcional ao valor de Km da enzima.?
Isso acontece porque o Km mede justamente a afinidade da enzima pelo substrato, logo quanto menor o Km, maior será a afinidade da enzima pelo substrato, já por outro lado, quanto maior o Km, menor será a afinidade da enzima pelo substrato.
26) Justifique: A dosagem da atividade de toda enzima deverá ser efetuada em altas concentrações de substrato.
As elevadas quantidades de substrato aumentam as chances de interação com as moléculas enzimáticas presentes no meio, de forma que também aumenta a velocidade de reação. A concentração de substrato também é um fator que influencia na velocidade de reação.
27) O que é inibidor?
O inibidor é qualquer substância capaz de diminuir a velocidade da reação enzimática. Pode ser classificada em irreversível ou reversível.
28) Diferencie inibição irreversível e reversível.
- INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL-
Na inibição irreversível o inibidor se liga através de ligação covalente ao sítio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato. A inibição da enzima acetilcolinesterase por organofosforados (como o diisopropilfluo- rofosfato) é um exemplo de inibição irreversível. Os organofosforados são utilizados como inseticidas na agricultura, para controlar as pragas que atacam as plantações.
- INIBIÇÃO REVERSÍVEL
Na inibição reversível o inibidor se liga ao sítio ativo ou então a outra parte da cadeia polipeptídica da enzima, impedindo que o substrato seja transformado em produto. A ligação do inibidor reversível à enzima ocorre através de uma ou mais interações químicas não covalentes
29) Diferencie inibição reversível competitiva e não competitiva. Como se comportam os valores de km e velocidade máxima de cafa uma destas inibições?
Inibição competitiva – Od inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
Inibição não competitiva – A substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
Na competitiva a Velocidade máxima é constante na presença do inibidor devido à grande quantidade de substrato. Na inibição não competitiva Independente da concentração do substrato o Km e a Vmax estão alterados.
30) O que é regulação alostérica?
Regulação alostérica é a ligação nãocovalente e reversível de um componente regulador (efetor alostérico) em um sítio diferente do sítio ativo da enzima. Efetor alostérico- sítio alostérico. Pode ser ativador (efetor alostérico positivo) ou inibidor (efetor alostérico negativo)
31) Explique o mecanismo de regulação das enzimas alostéricas por feed-back negativo.
No processo de inibição retroativa, o produto final (ou algum produto intermediário) de uma via metabólica age na enzima chave que regula a entrada a essa via, evitando que mais do produto final seja fabricado. Os passos da via regulados por inibição retroativa são frequentemente catalizados por enzimas alostéricas. Por exemplo, a molécula transportadora de energia, ATP, é um inibidor alostérico de algumas enzimas envolvidas na respiração celular, um processo que gera ATO para fornecer energia para as reações celulares. Quando há muito ATP, a inibição retroativa impede a formação de mais ATP. Isso é útil porque o ATP é uma molécula instável. Se houver muito ATP presente na célula, o excedente será desperdiçado, decompondo-se espontaneamente em seus substratos (ADP e Pi).
32) O que é regulação covalente?
Na regulação covalente as enzimas reguladoras são inter convertidas entre duas formas ativa e inativa. A ativação ou inativação dessas enzimas ocorre através da ligação covalente de um grupo químico a um átomo ou grupo de átomos dos sítios ativos dessas enzimas.
33) O que é um regulador alostérico positivo e negativo?
Inibidor alostérico(negativo) liga-se a uma enzima, todos os sítios ativos nas subunidades proteicas são alterados ligeiramente de forma que não funcionam tão bem. Os ativadores (positivo) ligam-se a uma enzima locais diferentes do sítio ativo, causando um aumento na função do sítio ativo.
34)O que são cinases (quinases) e fosfatases?
Uma cinase ou quinase, é um tipo de enzima que transfere grupos fosfatos de moléculas doadoras de alta energia (como o ATP) para moléculas-alvo específicas (substratos). O processo tem o nome de fosforilação.A molécula-alvo pode activar-se ou inactivar-se mediante a fosforilação. As fosfatases são enzimas que removem um grupo fosfato do seu substrato ao hidrolisar os ésteres monofosfóricos de ácido fosfórico dando lugar a um ião fosfato livre e uma molécula com um grupo hidroxilo livre (desfosforilação).
35) Defina metabolismo.
É o conjunto de todas transformações químicas catalisadas por enzimas de uma célula ou organismo. O metabolismo celular é o conjunto de reações que ocorrem no ambiente celular com o objetivo de sintentizar as biomoléculas ou degradá-las para produzir energia.
36) Defina anabolismo e catabolismo.
O anabolismo pode ser entendido como um processo de construção no qual acontece a sintetização das moléculas, o que resulta na formação de moléculas mais complexas a partir de outras mais simples. Nos seres humanos, é nessa fase do metabolismo que há a reconstrução e recuperação do tecido muscular. Para isso, requer energia. Já nas plantas, por exemplo, esse processo acontece na fotossíntese e é o responsável pela produção dos açúcares.
O catabolismo pode ser entendido como a fase do metabolismo de liberação energética para o corpo. O processo, também chamado de metacatabolismo, acontece no momento da quebra ou degradação de moléculas mais complexas para gerar outras mais simples.
37- Qual a moeda universal de energia? Em que parte da molécula está contida a energia? Cite três processos biológicos que necessitem de energia proveniente desta molécula.
É ATP, significa adenosina trifosfato ou trifosfato de adenosina. Ela é uma pequena molécula considerada a “moeda energética” das células. Essa fama se deve ao fato de que a função do ATP é armazenar em suas ligações químicas pequenas quantidades de energia provenientes da quebra dos alimentos. Isso significa que a molécula de adenosina trifosfato serve como um “recipiente” de armazenamento temporário de energia. Um dos principais locais de produção de ATP são as mitocôndrias, organelas presentes nos organismos eucarióticos, responsáveis pela produção de energia. No entanto, é importante destacar que organismos procarióticos também produzem ATP, sendo que essa produção ocorre no citosol da célula, por exemplo, pelo processo de fermentação.