1RA Y 2DA ERA BIOQUIMICA

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Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
Tema nº 1 
ENZIMAS 
 
- Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para las reacciones químicas para sobrevivencia celular 
- Sin las enzimas los procesos biológicos son lentos y las células no podrían existir 
- Actúan dentro de la célula, fuera de la célula y en el túbulo de ensayo 
o Las enzimas actúan uniéndose al sustrato para formar un producto disminuyendo la energía de activación 
- Catalizador: es una sustancia que acelera la velocidad de la reacción conservándose inalterada al final de la reacción. 
o Pueden ser orgánicos (enzimas son proteínas, con sitios activos y cofactores) e inorgánicos (suelen ser 
metales el hierro, platino, zinc) 
o Reacciona con un sustrato para formar un producto, no forma parte del producto sino que es un intermedio 
- Características: 
1. Su unión al sustrato es especifica 
2. Son sensibles a los cambios de temperatura, sensibilidad al pH 
3. Son específicas de una reacción (no hay 2 enzimas iguales) 
4. Son regulables 
5. No se desgastan 
6. Tienen un centro activo donde fijan al sustrato y lo convierten en producto 
7. Se nombran con el sufijo ASA Ej.: amilasa, ureasa, tirosinasa 
- Sitio activo: 
o Región donde se une el sustrato, es de tamaño pequeño 
o Es una entidad tridimensional: algunos aminoácidos interactúan mas que otros con el sustrato debido a la 
carga o sus características 
o La unión enzima + sustrato se da por numerosas fuerzas débiles 
o Especificidad: el sustrato debe tener la forma adecuada para introducirse al centro 
- Clasificación: oxidorreductasas, ligasas, transferasas, hidrolasas, isomerasas, ligasas. 
 
COENZIMAS 
- Son moléculas orgánicas que se unen a la enzima, las enzimas necesitan de estas para realizar su función catalítica. 
- Pueden estar unidas a la enzima por uniones covalentes u otro tipo de enlace fuerte 
- Se las conoce también 
o GRUPO PROSTÉTICO cuando la unión es fuerte 
o COENZIMA cuando la unión es débil 
- Cuando no se puede sintetizar por el organismo se ingieren pequeñas cantidades y se denomina VITAMINA 
- La enzima sin la coenzima recibe el nombre de APOENZIMA (porción proteica con sitio catalítico, termolábil) 
- El sistema completo (enzima total) se llama HOLOENZIMA y esta constituido por la apoenzima y la coenzima (o 
cofactor porción no proteica, termoestable). 
 
ISOENZIMAS o ISOFORMAS 
- Son formas moleculares diferentes de una misma enzima (pueden tener cambiada la ubicación de uno de los 
aminoácidos) 
- Cataliza la misma reacción que la enzima catalítica 
- Ejemplo: lactato deshidrogenasa LDH para pasar el lactato a piruvato se utiliza el NAD+ oxidado para pasarlo a 
NADH+ reducido 
- Se diferencian porque tienen movilidad electroforética 
- Se usan en sueros normales y sueros con patología 
 
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE UNA REACCION ENZIMÁTICA 
1. PH 
- Para la mayoría de enzimas la activación optima esta entre pH 6 y 8, por debajo o encima de estos valores la 
velocidad de la reacción cae rápido. 
- Hay excepciones como pepsina de jugo gástrico con pH acido de 1,5, fosfata acida (próstata pH 5), fosfata 
alcalina de hueso y otros órganos con pH de 9,5. 
- De 0 a 7 pH acido, 7,45 a 14 pH alcalino. 
 
2. Temperatura 
- A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad catalítica 
- Por encima del valor de temperatura optima la actividad cae rápidamente 
- Temperatura corporal adecuada 37 a 37,5 º C 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
- Con una temperatura superior a 40ºC todas nuestras actividades enzimáticas caen 
3. Concentración de enzima 
- Mayor concentración de enzimas produce mayor actividad enzimática lo que aumenta la velocidad de la 
reacción 
- Una vez que se une la enzima con el sustrato va arrancando con una velocidad inicial 
4. Concentración del sustrato 
- Cuando la concentración de sustrato es baja la actividad crece en forma lineal, o sea la velocidad de la 
reacción no varia 
- Cuando la concentración aumenta los incrementos de velocidad bajan 
 
CONSTANTE DE MICHAELIS(Km) 
- Km es la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción es la mitad de la Vmax 
- La velocidad inicial (Vo) indica el numero de reacciones x segundo que son catalizadas por una enzima 
- Con concentraciones aumentadas **de sustrato la enzima se acerca a su VELOCIDA MAXIMA Vmax, pero nunca la 
alcanza 
- Km: indica la afinidad de la enzima por el sustrato 
- Km alto = baja afinidad por el sustrato 
- Km bajo = alta afinidad por el sustrato 
- El valor de Km es diferente para cada enzima y para cada sustrato que utiliza 
- Cuando la concentración de sustrato es elevada al valor de Km la Vo (velocidad inicial) es máxima 
- Cuando la concentración de sustrato es igual al valor Km la velocidad de reacción es igual a la mitad de la máxima 
Ecuación de la velocidad de una reacción enzimática 
Vo = 
 
- IMPORTANCIA DE LA CONSTANTE MICHAELIS: 
• A menor valor de Km mayor afinidad 
• A mayor valor de Km menor afinidad 
REPRESENTACIÓN DEL LINEWEAVER – BURK 
- Permite determinar parámetros básicos de la cinética enzimática como la constante de michaelis (Km) 
- El valor de Km puede ser hallado a partir de la gráfica de lieaweaver-burk 
 
 
 
INHIBICION ENZIMÁTICA 
 
- Moléculas diferentes del sustrato que impiden que las moléculas del sustrato formen el producto 
- Hay 2 tipos de inhibidores: (Alostéricos e Isostericos) 
ISOSTERICOS 
INHIBIDORES IRREVERSIBLES REVERSIBLES 
- Anulan permanentemente la actividad de una 
enzima, deteriorando la actividad catalítica. 
- Los más comunes INHIBIDORES SUICIDAS 
- Provocan un cambio temporario en la actividad 
catalítica 
- No provoca deterioro 
- 
- Se divide en competitivo, no competitivo y 
acompetitivo 
 
 
1. Inhibidor competitivo 
▪ Compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima, para unirse a la enzima 
▪ Es competitivo cuando se une al mismo sitio activo que se une al sustrato 
▪ Este compite con el sustrato por los sitios activos 
▪ La Km se modifica porque aumenta el Km pero no modifica la V Max 
▪ esta inhibición puede ser revertida aumentando la concentración de sustrato 
2. inhibidor no competitivo 
▪ no compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima, la enzima tiene 2 sitios uno para el sustrato y 
otro para el inhibidor 
▪ disminuye la VMAX pero no modifica la Km 
 Vmax x (S) 
 Km + (S) 
1 Km 1 
Vo Vmax (S) Vmax 
= + 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
▪ la velocidad disminuye porque el sustrato no puede formar el producto 
 
3. Inhibidor acompetitivo 
▪ Solo se une a la enzima que esta unida al sustrato, a la enzima libre no 
▪ El sustrato no puede transformar producto y la Vmax disminuye y el Km disminuye también. 
 
REGULACION ENZIMÁTICA 
 
▪ La regulación es importante porque mantiene en un estado ordenado, conserva energía, responde a variaciones 
ambientales. 
▪ Las reacciones enzimáticas se organizan mediante rutas bioquímicas o metabólicas que están reguladas para 
conservar la energía, mantener un estado celular ordenado y responder variaciones ambientales. 
▪ Reacciones inmediatas (que modifican inmediatamente o en cuestión de minutos): 
 
1. Regulación por alosterismo 
´´las enzimas alostéricas tienen moléculas llamadas efectores o moduladores que se unen de manera no 
covalente a un sitio diferente del sitio activo´´ 
2. Regulación por proteólisis 
- Es inmediata, irreversible (una vez que se activan ya no vuelven a ser lo que eran) 
- Ruptura de una pequeña porción proteica 
ZIMOGENO (es la forma inactiva de la enzima) 
- Se caracteriza por el ZIMOGENO o PROENZIMA, es una proteína proteica inactiva de la 
enzima que por una pequeña ruptura de 2 o 3 aminoácidos o de una pequeña porción de 
uno de los aminoácidos se re ordena y se transforma en una enzima activa. 
- Para activar zimógenos tiene que sufrir un ataquehidrolítico que origina la liberación de 
uno o varios péptidos. 
- Ejemplo: pepsinógeno, quimiotripsinógeno 
 
3. Regulación covalente 
- Modificación de fosforilación/desfosforilación 
- Regulada por 2 enzimas: QUINASAS y FOSFATASAS (ambas reguladas por control 
hormonal) 
- tiene modificación de enzimas por señales químicas como neurotransmisores, hormonas, 
factores de crecimiento, apoptosis y otros agentes fisicoquímicos. 
▪ Reacción enzimática no inmediata (dura días) 
 
1. Inducción o Regulación Génica 
- Tiene 3 etapas porque tiene que llegar un mensajero al ADN, prepararse para replicarse, 
transcribirse en el ARN mensajero, salir al RER, transformarse en proteína, pasar al 
Aparato de Golgi y salir a interaccionar. 
1. Inducción: síntesis enzimática aumentada 
2. Represión: síntesis enzimática disminuida 
3. Consecuencia: cambios en la población total de sitios activos 
 
REGULACIÓN POR PROTEÍNA 
- Hay enzimas que son reguladas por proteínas estimuladoras o inhibidoras. 
- Ej.: Calmodulina activa sus enzimas cuando el nivel del catión aumenta dentro de la célula 
- Isoenzimas: distinta estructura molecular, pero función similar 
o Actúan como estimuladores o inhibidores 
o Funciones: 
1. En distintos tipos de tejido: por ejemplo, el lactato deshidrogenasa presenta isoenzimas 
distintas en musculo y corazón 
2. En el compartimento celular donde actúan: por ejemplo, la malato deshidrogenasa del 
citoplasma es distinta al de la mitocondria 
3. Algunas enzimas del glucolisis del feto son diferentes a las enzimas del adulto, son estructuras 
que degradan la glucosa con unas ciertas características estructurales. 
 
COMUNICACIÓN CELULAR 
- Capacidad de las células de intercambiar información fisicoquímica con el medioambiente y otras 
células. 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
- Esta comunicación de las células permite la homeostasis en nuestro cuerpo 
- Este funcionamiento esta a cargo del sistema nervioso y sistema endocrino 
- Tipos de comunicación: 
1. Comunicación endocrina: 
o Mediadores químicos que están en la circulación denominados hormonas 
o Las hormonas llevan a cabo la comunicación endocrina y actúan sobre las células blanco. 
o Las hormonas son secretadas por glándulas endocrinas y trabajan en circulación para 
actuar en las células blanco. 
2. Comunicación paracrina: 
o La célula secreta la molécula señal o modulador químico, que actúa sobre la celula blanca 
más cercana. 
o Comunicación de neuronas 
3. Comunicación autocrina 
o Común en células del sistema inmune, hormonas citoquinas 
4. Comunicación Yuxtacrina 
o Comunicación donde el mediador y la célula receptora están una al lado de la otra 
 
RECEPTORES 
- son proteínas a las cuales hormonas se fijan selectivamente (por su especificidad es decir la propiedad que 
tienen las moléculas de ser específicas para unirse a un receptor en particular y no a otro, interaccionan con 
algunas células efectoras y no con otras.) 
- Características: 
 
1. Afinidad 
2. Especificidad 
3. Saturabilidad 
4. Reversibilidad 
5. Funcional: Respuesta biológica y terminación de la respuesta 
 
- Clasificación: 
 
1. RECEPTORES 
INTRACELULARES 
2. RECEPTORES DE MEMBRANA 
- Ya sean los citosólicos o nucleares 
van a interaccionar con hormonas de 
características poco polares como las 
esteroides (glucocorticoides 
mineralocorticoides), tiroideas, 
metabolitos de vitamina D y 
retinoides. 
- Ya que, por su naturaleza lipídica, 
pequeño Tamaño y poco polares, 
traspasan directamente la 
membrana plasmática, y por ello 
interaccionan con receptores en el 
interior de la célula. 
- Hidrosolubles, no atraviesan la membrana porque tienen 
receptores en la membrana 
- La llegada de un 1er mensajero produce cambios en su receptor 
que se transmite a proteínas efectoras activando enzimas y 
produciendo los 2dos mensajeros. 
- Se clasifican en: 
IONOTROPICOS METABOLOTROPICOS 
- Receptores de canales: tienen la 
capacidad de permitir el pesaje, la 
unión de un ligando a un receptor 
ionotrópico abre el canal para el 
pasaje de los iones. Ej.: receptor 
nicotínico para acetilcolina que 
permite el pasaje de Na+ al citosol 
- Receptores asociados a canal 
- Se relaciona con una 
enzima. 
- Son 3: 
1. Receptor con actividad 
enzimática intrínseca 
2. Receptor asociado a 
proteína G 
 
METABOTROPICOS 
1. Receptor con actividad enzimática intrínseca 
- presentan en su dominio citoplasmático una actividad enzimática, de tal manera al unirse el ligando al receptor, esta 
sufre unos cambios conformacionales activando su propiedad enzimática (puede transformar un sustrato en 
producto) en la cara citosólica de la membrana celular, generando una cascada de eventos hasta lograr la respuesta 
deseada (desde una cascada muy compleja, hasta la apertura de un canal iónico). 
- Tres tipos de actividad enzimática intrínseca: T ST GC 
a) RECEPTORES CON ACTIVIDAD TIROSINA QUINASA INTRINSECA Y EXTRINSECA: Cuando se activan pueden 
fosforilar sustratos en aminoácidos tirosina. Un ejemplo de ello es el receptor de la insulina 
 
ACTIVIDAD TIROSINA QUINASA INTRÍNSECA 
- Ejemplos de ellos son los receptores para factores de crecimiento y la insulina. 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
- Intrínseca porque ellas mismas tienen la capacidad de auto fosforilarse y, después activadas, 
pueden fosforilar otras proteínas en el citosol 
INSULINA 
- La insulina es una hormona liberada por las células beta pancreáticas en respuesta a un aumento en los 
niveles de nutrientes en sangre. 
- Induce el aumento en el ingreso de la glucosa, ácidos grasos y aminoácidos en el hígado, tejido adiposo y 
músculo y promueve la acumulación de dichos nutrientes como, glucógeno, lípidos y proteínas 
respectivamente. 
El receptor de la Insulina 
- se encuentra en todos los tejidos. 
- está compuesto por 2 subunidades extracelulares α y 2 subunidades transmembrana β, unidas entre sí 
por uniones puente disulfuro. 
o La subunidad α actúa como receptor (inhibidor alostérico de la subunidad β.) 
o La subunidad β que tiene dominio intracelular, dominio tirosina quinasa que se auto fosforila 
de manera cruzada cuando llega la hormona. 
- Existen proteínas que tienen la capacidad de reconocer los dominios tirosin quinasa (de los receptores) 
que se encuentran fosforiladas, estas proteínas o dominios se denominan SH2. 
- El receptor de insulina (subunidad ἀ) tiene la capacidad de unirse a la hormona insulina, y la porción con 
actividad tirosin quinasa (subunidad β transmembrana y citosólica) se activa por fosforilación de residuos 
tirosina, y tiene la capacidad de modular una proteína central P3K, es una quinasa que fosforila un 
fosfolípido de membrana que es él PIP2. 
- En este caso el PIP2 no se hidroliza, si no adquiere un fósforo para formar PIP3, y este mediador a través 
de varios pasos, para activar una proteína quinasa PKB (AKT) 
- PKB es un elemento esencial para divergencia de Señales a partir de las cuales se reconocen varios 
efectos asociados a la insulina a sus proteínas diana: 
• El control sobre la sobrevida celular (capacidades de apoptosis o antiapoptódica) 
• Procesos celulares metabólicos como el control de la síntesis de glucógeno, lípidos, proteínas. 
• Regulación del metabolismo de glúcidos 
• Control sobre la vehiculización de vesículas citosólicas 
- Desde el punto de vista metabólico: 
1. A través de la cascada de insulina vía PKB, se controla por fosforilación a las fosfodiesterasas, en 
consecuencia, se controlan los niveles de AMPc y sus respectivas cascadas. El glucagon la hormona 
reconocida como hormona del ayuno, es aquella que va a potenciar los procesos metabólicos, 
degradación de triglicéridos, glucógeno usados como combustibles para generar fuentes de energía 
prioritarios. Utiliza un receptor asociado a proteína Gs que activa al adenilato ciclasa formando AMPc 
cíclico trabajando a través de la PKA. Fosforilación. 
2. Insulina,hormona de la saciedad, que es anabólica por excelencia, favorece la síntesis de lípidos 
proteínas, 
almacenamiento de los glúcidos, procesamiento de la glucosa. Es una hormona cuya una de sus 
señalizaciones es la activación de fosfodiesterasa que eliminan AMPc. 
La PKB controla la expresión de proteína fosfatasas, las cuales son enzimas que eliminan el grupo 
fosfato de los ciclos de fosforilación - desfosforilación, que bajo efectos de insulina se debe encontrar 
un estado de desfosforilación de las enzimas. 
 
- Tejidos insulinodependientes: 
Adipocitos, músculo esquelético en reposo, etc. → Se caracterizan porque sus transportadores de 
glucosa GLUT- 4 se encuentran a nivel intracelular y requieren de la cascada de señalización vía insulina 
para poder traslocarlos a la membrana plasmática, y en ese momento, permitir el ingreso de glucosa a 
las células. 
- La insulina y su mecanismo de acción logran el transporte de vesícula a través de 2 procesos: 
1. La proteina PKB activa a las proteínas RAB (G monomericas) asociadas a otras proteínas que 
controlan el flujo de vesículas, desanclando y permitiendo su translocación y movilización hacia la 
membrana plasmática. 
2. Para que esos procesos ocurran a través de las kinesinas es necesario el calcio, para obtenerlo, se 
debe sacar de los reservorios. 
- ¿Cuál es el proceso por el cual se define a un tejido como insulino dependiente? 
o En este caso la insulina no trabaja con proteínas Gq, sino que con el sustrato insulina-receptor IRS o 
PKB, tiene la capacidad de activar una PKC ɣ, hidroliza PIP2 dando como producto IP3 y DAG 
(diacilglicerol), donde es el IP3 el responsable, a través del receptor para IP3 en el retículo 
endoplásmico, de lograr el aumento del calcio citosólico necesario para que junto con el desanclaje 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
de estas vesículas, el producto de la activación de las proteínas RAB, puedan ser movilizadas y 
fusionadas para permitir la exposición de estos transportadores de glucosa a nivel de la membrana 
plasmática. 
- existen varias fosfoquinasas que definen define como los eventos de fosforilación son “una ley 
clave” de los mecanismos de señalización: 
• PKA asociado a AMPc 
• PKB asociado a receptor tirosin quinasa de insulina (PIP3) 
• PKC asociado a calcio y Acil-glicerol 
• PK-calcio-calmodulina 
• PKG asociado a GMPc 
 
 
ACTIVIDAD TIROSINA QUINASA EXTRINSECA 
 
- los receptores por sí mismos no se pueden fosforilar y dependen de tirosinas quinasas asociadas, es decir, de 
tirosinas quinasas que están en el citosol y las van a fosforilar. 
- Este tipo de receptores están presentes para las citoquinas, hormonas de crecimiento, prolactina, leptina. 
- Un ejemplo: 
Sistema JAK-STAT 
- Es un sistema bastante sencillo sin demasiados mediadores: 
• JAK: Receptores asociados a tirosin quinasa tipo Janus. 
• STAT: transductor de señal y activadores de la transcripción 
- Al unirse los mediadores químicos o ligandos se produce la fosforilación de las JAK (como todo receptor 
tirosin quinasa). 
- Una vez fosforilado se pueden unir proteínas con residuos sulfhidrilos, proteínas STAT (proteinas que se 
encargan de la activacion de la transcripcion y diferenciacion celular). 
- Cuando las proteínas STAT se unen al sector fosforilado de la proteína JAK, STAT también se fosforilan y 
luego se dimerizan y se dirigen al interior del núcleo para tomar contacto con los genes promotores de 
transcripción y traducción celular 
- Algunos ejemplos de hormonas que usan este sistema son la GH, PRL, IFN-ɣ y otras citoquinas. 
 
Receptores asociados a enzimas itinerantes JAK-STAT 
 
- Estos receptores presentan la característica de estar relacionados con enzimas de manera directa, o 
estas enzimas se asocian a los receptores cuando estos se 
une al ligando. 
- Estas actividades enzimáticas son tirosina quinasa, cuyas quinasas se denominan JAK, las cuales se 
activan cuando el ligando se une al receptor y permite la fosforilacion de sus proteinas diana. 
- Las proteínas diana son factores de transcripción denominados STAT , los cuales una vez fosforilados se 
dimeriza y se trasladan al nucleo para regular la expresion de genes. 
• Es un mecanismo bastante directo → la activación de un factor de transcripcion por fosforilacion 
para regular la transcripcion de genes. 
• Ejemplos de estos receptores son para la leptina, eritropoyetina, y mucho mas frecuentes en 
inmunología con una enorme familia de citoquinas 
 
 
 
b) Receptores con actividad serina treonina quinasa: Fosforilan sustratos en residuos serina y treonina. 
c) Receptores con actividad guanilato ciclasa: Enzima que genera nucleótidos cíclicos, en este caso, a 
partir de GTP para formar AMPc. Se usará como modelo en esta clase el receptor para óxido nítrico. 
 
2 Receptor asociado a proteína G 
- Son receptores que interactúan con la proteína G 
- La unión del ligando con el receptor permite la activación de la proteína G que a su vez activa o inhibe a la 
enzima 
- Hay 2 proteínas (enzimas) acopladas a una proteína G: 
a. Adenilato ciclasa, que por hidrólisis transforma el ATP en AMPc. 
b. Fosfolipasa C (PKC) que por fosforilación transforma fosfolípidos de membrana 
- Pertenecen a esta clase: la hormona luteinizante LH, FSH, TSH, glucagón, vasopresina, angiotensina II, factor 
activador de plaquetas, Sustancia P, prostaglandinas, adrenérgicos, colinérgico y muscarínicos. 
 
- Las proteinas que actúan como interruptores biológicos mediante la transducción de señales, estructuralmente 
se dividen en 2: 
 
1. MONOMERICAS 
o Una única subunidad, libre en citoso y nucleoplasma. 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
o La proteína G unida GDP (guanosin difosfato) en estado inactivo reemplaza al GDP por GTP 
(guanosin trifosfato) y se activa 
o La proteína G activada estimula una enzima y cataliza la producción de 2dos mensajeros 
o El 2do mensajero continua sus reacciones provocando cambios en la respuesta final 
2. HETERODIMERICA 
o Se divide en 3 subunidades: α (las alfa se subdividen en 3), β y γ 
PROTEINA Gαs PROTEINA G αi PROTEINA G αq 
- Es estimuladora o activadora 
de la adenilato ciclasa 
- Estimula la formación de 
AMPc 
- Aumenta el AMPc 
 
- Son inhibidoras de la 
adenilato ciclasa para generar 
el segundo mensajero 
- Actúan sobre la adenilato 
ciclasa, pero disminuyen el 
AMPc 
 
- Activan la fosfolipasa C que 
actua sobre el fosfatil 
inositol difosfato PIP 2 para 
formar 2 mensajeros: 
1. Inositol trifosfato IP3 o 
calcio 
2. Diaglicerol DAG 
 
 
- ¿Qué es la proteína G? 
o Proteína con afinidad con 7 dominios transmembrana (atraviesa 7 veces la membrana) 
o Se encuentra en la cara interna de la membrana 
o Se llama así porque se une a nucleótidos de guanina (GDP o GTP) (Guanosin difosfato) 
o Formada por 3 subunidades: α. Alfa (se subdivide en 3 y es la mas grande). β. Beta. γ. Gamma 
o La proteína G activa unida al GTP influye en la producción de 2do mensajero 
o La proteína activa pierde su subunidad alfa y la subunidad beta y gamma se liberan como dimeros y 
pierden su acción, solo tiene acción la subunidad alfa y esta puede formar 2dos mensajeros y generar 
una respuesta en la célula blanco. 
- Ligandos de receptores unidos a proteína G 
1. Adrenérgico se une a receptores B 
2. Glucagón receptor asociado a proteína G 
3. Hormona adrenocorticotrofina receptor acoplado a proteína G 
4. Hormona luteinizante con receptore acoplado a proteína G 
5. Hormona folículo estimulante con receptor acoplado a proteína G 
6. Angiotensina II receptor acoplado proteína G 
Todos estos receptores acoplados a proteína G llevan a un efecto metabolotropico por la generación 
de 2dos mensajeros en la célula blanco. 
- Toxinas proteicas que afectan proteinas G 
1. Toxina de la colera 
2. Toxina termolábil de escherichia coli 
3. Toxina pertusis 
SEGUNDOS MENSAJEROS 
- Es la sustancia liberada dentro de la célula como resultado del primer mensajero(hormona o ligando) 
- Se activa en el citosol para seguir la señal que traía de afuera el primer mensajero 
- EJ: AMPc 
AMPc 
 
- Generación del AMPc: 
• Proviene del ATP citosólico por acción catalítica del adenilato ciclasa 
• Activa la PKA (proteína quinasa A) 
• La proteína integral de membrana o adenilato ciclasa que actúa como efector es la que a través 
de la degradación ´´desfosforilación´´ de ATP forma AMP (adenosín monofosfato) que luego se 
cicla en AMPc 
• Se transforma el ATP en AMPc en el interior del citoplasma 
• Cataliza la conversión de ADP en AMPc provocando una cascada de señalización 
- Formación de AMPc por la Adenilato ciclasa 
• El adenilato ciclasa es la proteína que actúa como efectora generando el segundo mensajero 
• La zona catalítica es una interacción interna en el citosol donde el ATP se des fosforila y genera fosforo 
y AMPc para que tenga efecto como segundo mensajero se tiene que ciclar 
- Función del AMPc: 
• Activa o inhibe quinasas 
• Para ensamblar o desensamblaje de microtúbulos 
• Transporte a través de membrana 
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• Metabolismo de lípidos, carbohidratos 
• Síntesis de ADN, ARN, diferenciacion celular 
• Síntesis de proteinas 
- Acción del AMP cíclico en la PKA 
• El AMPc activa la PKA 
• La PKA es un hetero tetrámero formado por 2 subunidades reguladores y 2 subunidades catalíticas 
o Cuando la PKA esta como hetero tetrámero sus subunidades catalíticas no tienen 
actividad pero si hay un aumento de AMPc, las subunidades reguladoras se unen al AMPc 
y dejan libre las subunidades catalíticas (y estando libres recién tienen acción) 
- Activacion de proteína quinasa A (PKA) dependiente de AMPc 
• La PKA sin AMPc es inactiva, se activa cuando llega el segundo mensajero 
• El aumento de AMPc en las células de la mucosa provoca colera producida por Vibrio cholarae 
 
 
 
 
SISTEMA FOSFATIDIL INOSITOL BIFOSFATO (PIP2) 
 
- Es un fosfolípido propio de la membrana celular por que se encuentra en menor cantidad. 
- El fosfatidilinositol donde el ATP como mediador lo fosforila dando el PIP 2. 
- Cuando se genera el complejo hormona receptor se observa la actividad de la proteína Gq, donde la sub-unidad 
ἀ activa interacciona con una proteína periférica de la cara citosólica de la membrana plasmática, está proteína 
es una fosfolipasa C (PLC). 
- La fosfolipasa C (PLC) se encarga de romper fosfolípidos, en el caso de la fosfolipasa C activada por la proteína 
Gq, hidroliza PIP2 presente en la membrana 
- Estructura del PIP2: 
• Fosfatidil + Inositol con 2 grupos fosfato. 
• Bajo la acción de la PLC se hidroliza la estructura del PIP2 dando como resultado: DAG e IP3. 
1. El DAG queda en la cara citoplasmática de la membrana debido a su carácter anfipático, y 
actúa como un 2° mensajero que activará (junto con el calcio) a la Proteinquinasa C (PKC). 
Algunas de estas fosfoquinasas necesitan de calcio para su actividad, la PKC fosforilan 
diversas proteínas citosólicas que se encargan precisamente de procesos de diferenciación y 
replicación celular. 
2. El IP3 presente en el citosol celular interacciona con receptores de canales de calcio (este es 
un ejemplo de Receptor ionotrópico) presentes en las cisternas del retículo endoplásmico (las 
cuales se encargan de almacenar calcio), generando la apertura de dichos canales y 
provocando la liberación de calcio al citosol celular. 
• Esto va a ocasionar diversas acciones como la función de vesículas con una 
secreción propia de la célula o la contracción del musculo liso. 
• La célula regula los aumentos del IP3, mediadas a través de fosfatasas que se 
encargan de ir hidrolizando y liberando cada uno de estos fosfatos transformando 
el IP3 en IP2, IP, y finalmente en inositol. 
 
CALCIO 
 
- La concentración intracelular de calcio es baja 10-7 M 
- El aumento intracelular de calcio puede provenir extracelularmente, tanto como del REL 
- El aumento de calcio suele darse como respuesta frente a IP3 o incluso AMPc o GMPc y eso le otorga al calcio 
un rol de mensajero final. 
- El calcio citosólico no tiene acción si o si se une a proteinas especificas (calmodulina) para la vehiculizacion o 
para su transporte y actuar como segundos mensajeros 
- La calmodulina es una proteína del citosol que solo actúa transportando calcio 
o La calmodulina unida al calcio regula más de 100 enzimas (adenilato ciclasa, oxido nítrico sintasa, 
proteina del citoesqueleto miosina, quinasas dependientes de calcio) 
- MECANISMO DE ACTIVACION DE CALCIO- CALMODULINA- QUINASA 
o El complejo calcio calmodulina es responsable de activar una familia de proteinas quinasas 
denominadas calcio-calmodulina- dependientes → genera: 
1. como respuesta la fosforilación de proteinas. 
2. La Concentración de calcio citosólico→ capacidad de unión de la calmodulina y mayor activacion de 
esta vida. "El Proceso de fosforilación de proteinas puede también ser objeto diana de la PKA" 
 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
TERMODINÁMICA 
´´Es la rama que trata de la energía y sus transformaciones, reacciones químicas acompañadas de 
energía´´ 
- 1er Principio: conservación de la energía 
• La energía no se crea ni destruye, solo se transforma de una forma a otra 
Ej.: en el caso de los animales se transforman energía química ATP 
-en calor para mantenimiento de la temperatura corporal 
-en trabajo (e. mecánica, e. eléctrica, otras formas de e. química) 
 
• En la primera parte de la termodinámica definimos la ENTALPIA o el contenido calórico del 
sistema, donde nos indica el calor que se va liberar o absorber durante una reacción, cuando 
hablamos de reacciones nos referimos a las reacciones que se llevan a cabo en la célula, tejido, 
organismo. 
- La entalpia puede ser: 
∆H Entalpia negativa, se habla de algo que es exotérmico, libera calor. 
∆H Entalpia positiva, es un proceso endotérmico, absorbe calor. 
 
- 2do Principio: nos permite analizar la dirección en la que se llevara a cabo el proceso favorable o 
espontaneo o de reacción. 
 
• En todo proceso el desorden total del universo aumenta 
• Aparece la ENTROPIA es la energía de un sistema que no puede utilizarse para realizar un trabajo 
útil 
- Proceso espontaneo: es un proceso que, si o si tiene que ser mayor o igual a cero, para que 
se lleve a cabo la reacción. 
 
(ΔSUNIVERSO + ΔSENTORNO) mayor o igual proceso espontaneo 
 
ENERGIA LIBRE O DE GIBBS (G) 
- Es la parte de energía de un sistema que es capaz hacer un trabajo biológico. 
- aparecen otras definiciones, todas las reacciones espontaneas van en la dirección de menor gasto o más baja 
energía libre, pueden ser: 
ΔG negativa, va ser el proceso exergónico, la reacción será favorable o espontanea. 
ΔG positiva, va ser el endergónica, y será de tipo no espontaneo, requiere de energía 
ΔG igual a cero, estará en equilibrio 
 
 
- Cuando hablamos de un orden o desorden de un sistema el ejemplo más común es el estado de agregación 
de un sólido un líquido y un gas. 
o en un gas las partículas se van a estar moviendo libremente. 
o En una sustancia liquida o en un estado de agregación liquido voy a tener un cierto 
movimiento, pero ya va estar contenido dentro del recipiente donde se encuentra este 
líquido. 
o Mientras que, si hablamos del estado de agregación sólido, es donde tenemos mayor 
orden de ubicación y en donde más quietas estarán las partículas, y hay un menor gasto 
de energía entre ellas. 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
- LA ECUACION DE GIBBS, (que es la variación de energía libre de Gibbs es igual a la variación de la 
entalpia menos temperatura por la variación de la entropía) 
ΔG = ΔH – T.ΔS 
o Esta ecuación relaciona los dos principios de la termodinámica. 
o Para saber si una reacción se lleva a cabo o no, nosotros partimos siempre de sustratos para llegar a un 
producto y aparece lo que se llama ΔG energía libre del sistema que puede ser negativa,positiva o 
cero 
ΔG NEGATIVA ΔG POSITIVA ΔG CERO 
-reacción espontánea o favorable 
-Exergónica, perdida de la energía 
libre 
- es de gran magnitud, y además 
de ser espontanea es irreversible. 
- sin energia 
 
-NO es espontanea o favorable 
-requiere que se le de energía por 
lo tanto es Endergónico. 
-solo ocurre si hay un aporte de 
energía 
-Proceso reversible 
-el sistema esta en equilibrio y no 
ocurre ningún cambio neto 
 
o Un camino metabólico es irreversible cuando uno hace el proceso contrario y necesita otras 
enzimas diferentes a las utilizadas en la reacción derecha. 
 
RELACION ENTRE ΔGº y Keq 
A+B C+D 
 (constante de equilibrio)Keq =(C)eq (D)eq 
 (A)eq(B)eq 
ΔGº(cambio de energía libre) 
 
 
- Toda reacción química va tener los sustratos y van a estar transformándose en producto o a la vez que 
algunos productos se pueden volver a transformar en el sustrato respectivo, existe: 
o la constante de equilibrio es una expresión que esta dada por concentraciones de los productos que se 
van formando sobre los sustratos o reactivos que se van degradando. 
o ΔGº = Hay una forma de relacionar la energía libre a un pH igual de 7 a 25º y a 1 atmosfera de presión, 
como concentraciones iniciales ese ΔG se relaciona directamente por una expresión matemática como -
RTLnkeq (logaritmo de la constante de equilibrio) 
ΔG º = -RTLnKeq 
 
o ΔG y Keq, son constantes y características específicas de cada reacción. 
Si la constante de equilibrio de una reacción es mayor a uno, significa que la variación de la energía libre 
es de tipo EXERGONICA NEGATIVA y la reacción se mueve en forma espontánea de reactivos a producto. 
 
Keq>1 ΔG (-) R----------P 
 
 
• Si el valor de la constante de equilibrio de esa reacción es menor a uno, la reacción es de tipo 
ENDERGONICA POSITIVA, requiere de energía y generalmente la reacción va de productos hacia reactivos, 
es un proceso NO espontaneo y requiero agregarle energía para que se lleve a cabo 
 
Keq<1 ΔG (+) P---------R 
 
IMPORTANTE 
 
Si yo tengo que C y D está en mayor proporción 
es porque se esta generando mayor cantidad 
de producto, y si Keq es mayor ΔG se vuelve 
negativo. 
Si tenemos los reactivos les cuesta mucho 
transformarse o reaccionar para dar el 
producto, y el valor de C y D es menor y el valor 
de A y B es mayor, la Keq será un numero chico 
y se vuelve ΔG positivo 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
✓ Siempre una reacción endergónica no va poder existir sola, sino que siempre va estar acoplada o 
asociada a una reacción exergónica. Toda reacción que requiera de energía extra va requerir de 
una reacción que se lo aporte. 
✓ Todas las reacciones exergónicas que liberan energía, conforman lo que se llama CATABOLISMO 
(oxidación o degradación de moléculas) mientras que las reacciones endergónicas que requieren 
de energía son las que forman parte de lo que llamamos ANABOLISMO (procesos de síntesis de 
una estructura o molécula) 
 
 
 
✓ Un método para acoplar un proceso exergónico con un endergónico es sintetizar un compuesto 
con alto potencial energético e incorporar este a la reacción endergónica. 
- Este compuesto actuaría como un intermediario de alta energía y el principal es el ATP 
adenosín trifosfato, donde la mayor energía o alta energía que tenemos en esta 
estructura son los enlaces fosfato. 
 
- Como es un proceso en donde lo que yo requiero para generar una estructura mas 
pequeña es romper un enlace alto en energía, luego el proceso se vuelve de tipo 
endergónico donde requiero alta energía para volver a formar el ATP. 
 
- El ATP es capaz de aceptar o donar fosfatos de alta energía, otros intermediarios son: 
- Creatina fosfato 
- Fosfoenolpiruvato es la de mayor aporte de energía ΔG 
- 1,3-bifosfoglicerato tiene alto valor energético en sus enlaces 
 
REACCIONES OXIDO-REDUCCION 
- Cuando hablamos de oxido-reducción, tiene que ver con que la oxidación (perdida de electrones) y la 
reducción (ganancia de electrones) 
- Estas reacciones son aquellas que transfieren electrones de un donador a un aceptor por eso son llamadas 
REDOX, reduciéndose y oxidándose a la vez. 
- Las sustancias que pierden electrones, el donador, es la sustancia que se oxida y se llama AGENTE 
REDUCTOR. 
- La sustancia que gana electrones, el aceptor, es la que se va a reducir y se llama AGENTE OXIDANTE. 
 
- Potencial REDOX 
 
o El potencial de oxido-reducción es una medida de la tendencia de un par redox, de movilizar 
aceptando y cediendo electrones. 
Por ejemplo, NAD oxidado y NADH reducido, FAD oxidado y FADH2 reducido estos son pares redox 
que tienen la capacidad de aceptar o donar electrones. 
 
o Cuando más negativo es ese potencial redox, si mayor es esa tendencia de perder electrones, más 
negativo será el valor del potencial redox, tendrá tendencia electrónica baja. 
 
o Mientras que más probable es que acepte electrones, mayor es la afinidad electrónica y más 
positivo es el potencial redox. 
 
¿QUÉ ES EL METABOLISMO? 
- Es el conjunto de transformaciones químicas que se producen en una célula u organismo 
- Esas reacciones o transformaciones químicas se llevan a cabo a través de rutas metabólicas 
- Un metabolismo siempre es Catabolismo y anabolismo, o bien proceso anfibólico ambos a la vez. 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
- Características del metabolismo 
• Las reacciones bioquímicas son muchas, pero debemos tener en cuenta las importantes que son pocas. 
• Las rutas metabólicas centrales generalmente son en muy poca cantidad y la mayoría son similares en 
todas las formas vivas. 
• Las moléculas importantes del metabolismo no son muchas, no son más de 100. 
• Todas las rutas metabólicas tienen la característica de regularse de forma similar. 
Ej.: una ruta metabólica de síntesis seria la generación de glucógeno de reserva en hígado o en 
musculatura, a partir de glucosa excelente debo generar un polisacárido, glucógeno a partir de glucosa o 
bien debo degradar glucógeno cuando mi organismo requiere de azúcar (de energía) para que me dé una 
molécula de glucosa (degradación) o sea se lleva a cabo un proceso anabólico de generación de glucógeno 
de reserva y a la vez se esta generando un proceso de degradación catabólica para obtener una glucosa y 
de esta ATP. 
- Funciones del metabolismo: 
1. Obtener energía química(ATP) degradando nutrientes ricos en energía o a partir de la energía solar 
2. Convertir moléculas nutrientes en moléculas celulares 
3. Polimerizar precursores monoméricos a proteínas, acidos nucleicos, polisacáridos 
4. Sintetizar y degradar biomoléculas requeridas en funciones celulares especializadas (hormonas, 
neurotransmisores) 
¿Qué es una Ruta Metabólica? 
• Es una serie de reacciones catalizadas enzimáticamente 
• En una ruta metabólica, tenemos un precursor o sustrato que se va transformar o convertir en un 
producto, y a través de una serie de intermediarios llamados metabolitos. 
• Las rutas metabólicas pueden ser: convergentes (hacia un lugar en particular), divergentes (que se abre y 
se va distribuyendo) o cíclicas. 
• Funciones: 
1. generar ATP oxidando compuestos ricos en energía química. 
2. genera un poder reductor para la síntesis de moléculas de la célula. 
3. pueden degradar moléculas en compuestos simples para precursores. 
4. pueden participar en vías anfibólicas, significa que van a ser anabólicas y catabólicas a la vez. 
• Para llegar de sustrato (Aa) a producto (Dd) pasa por una serie de metabolitos y a todo esto llamamos 
METABOLISMO. 
Sustrato Aa – Metabolito Bb- Metabolito Cc- Producto Dd 
 
 
TRABAJO Y ENERGIA BIOLOGICA 
- Los seres vivos captan ENERGIA de diversas fuentes. 
- Utilizan esta energía para desarrollar un trabajo biológico. 
- Los organismos realizan gran cantidad de transformaciones de energía. 
- Convierten la energía química en ATP de los combustibles en calor, en energía mecánica, energíaeléctrica, 
etc. 
- En toda transformación química dentro de la célula hay un proceso llamado de trabajo biológico, dado por: 
1. una biosíntesis o proceso anabólico 
2. un trabajo mecánico (como la contracción muscular) 
3. gradientes osmóticos o transporte de sustancias contra gradiente de la concentración. 
4. trabajo eléctrico como es la transmisión de impulsos nerviosos 
- PRODUCTOS FINALES DEL METABOLISMO 
• Son moléculas simples como, por ejemplo: CO2, H2O, calor 
 
PRINCIPALES CARACTERISTICAS DEL CATABOLISMO Y ANABOLISMO 
ANABOLISMO CATABOLISMO 
- sintético reductivo 
- utiliza energía 
- proceso anabólico 
- los productos finales son materia prima, que 
viene del catabolismo y se relaciona con el 
sufijo GENESIS (glucogenogenesis, lipogénesis) 
- degradativo oxidativo 
- son nutrientes que contienen energía 
- proceso catabólico 
- productos finales no energéticos, CO2, H2O, NH3 
- degradación, procesos oxidativos. 
- generan energía. 
- producen ATP. 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
- moléculas precursoras de un proceso 
anabólico, aminoácidos, monosacáridos, acido 
grasos, bases nitrogenadas, o sea que si o si en 
un proceso metabólico tenemos catabolismo 
que genera energía, anabolismo que utiliza esa 
energía. 
- macromoléculas celulares, proteínas, 
polisacáridos como el glucógeno, lípidos o 
fosfolípidos, ácidos nucleicos, biomoléculas. 
 
- productos finales intermedios son, materia 
prima para el anabolismo. 
- genera desechos que se excretan al entorno. 
- generalmente va acompañado del sufijo LISIS 
(glucolisis, glucogenólisis, lipolisis, proteólisis). 
- es la fase degradadora del metabolismo en la 
que las moléculas nutrientes orgánicas (glúcidos, 
grasas y proteínas) se convierten en productos 
mas sencillos, que son los que generan energía. 
 
Las Oxidorreductasas 
• Son las enzimas involucradas en las reacciones de oxido-reducción 
• Se dividen en 4 grupos: Oxidasas, Deshidrogenasas, Hidroperoxidasas y oxigenasas. 
1. oxidasas: 
- utilizan el oxigeno como aceptor de protones H+, generalmente lo que forman es H20 o H2O2 
- el citocromo oxidasa es una hemoproteína y componente terminal de la cadena respiratoria. 
- Es responsable de la reacción por la cual los electrones de la oxidación producto de la acción de 
las deshidrogenasas son transferidos a su aceptor final, el oxígeno. 
- es inhibida por CO2, cianuro y ácido sulfhídrico. 
2. Deshidrogenasas: 
- permite la transferencia de protones H+ de un sustrato a otro y forman parte de la cadena 
respiratoria, por ejemplo: muchas son específicas de NAD oxidado(tiene la característica de tomar 
protones, del ciclo de Krebs y movilizarse hacia el inicio de la cadena respiratoria y empezarlos a 
depositar para que empiece a producirse esta cadena respiratoria) , NADP, FMN o FAD, son 
coenzimas reducidas por el sustrato especifico de la deshidrogenasa y oxidada nuevamente por 
un nuevo aceptor de electrones. 
- Las deshidrogenasas asociadas a NAD suelen catalizar reacciones de oxido reducción de la vía 
oxidativa del metabolismo. 
- Las deshidrogenasas al NADP se encuentran en las síntesis reductoras como las de ácidos grasos 
y esteroides. 
3. Hidro peroxidasas: 
- tienen como principal función proteger al cuerpo de especies nocivas, por ejemplo, el H2O2 
(PEROXIDO DE HIDROGENO) tiene la característica de ser la sustancia nociva o toxica del 
organismo. 
- Las peroxidasas provocan la transformación de la especie nociva en algo sencillo, simple y no 
toxico como AGUA, a través de la acción de una especie que esta reducida (oxidada). 
- el glutatión peroxidasa contiene selenio y cataliza la destrucción de H2O2 protegiendo a los lípidos 
de membrana y a la hemoglobina de la oxidación. 
4. oxigenasas: 
- tiene la característica de catalizar la incorporación de oxígeno a una molécula de sustrato. 
- El oxígeno debe fijarse al sitio activo de la enzima y luego se reduce y se fija al sustrato. 
- Se divide en 2 tipos: 
1. Mono oxigenasas. - Se incorpora oxigeno a través de un grupo oxidrilo 
2. Di oxigenasas. - se incorpora 2 grupos oxidrilo 
 
ACETIL CoA: METABOLITO DE ENCRUCIJADA METABOLICA 
- Son metabolitos de encrucijada metabólica por que derivan de varias o múltiples vías metabólicas 
diferentes y se utiliza hacia vías metabólicas distintas. 
- Metabolismos serian todos aquellos caminos que siguen las diferentes sustancias o nutrientes que 
ingresan a nuestro organismo, para poder ser utilizado por la célula. 
- Los carbohidratos, lípidos, proteínas que ingresan por la dieta, luego de sufrir el PROCESO DE DIGESTIÓN 
Y ABSORCIÓN. 
o la digestión ocurre en la luz del tracto gastrointestinal por acción de las enzimas digestivas y otros 
componentes digestivos, realizan acciones catabólicas, para degradar estos nutrientes que son 
macromoléculas a sustancias más pequeñas, entonces el proceso digestivo es 
predominantemente catabólico para llegar a los monómeros provenientes: 
1. Monosacáridos provenientes de los azucares (carbohidratos) 
2. Ácidos grasos y glicerol proveniente de los lípidos 
3. Aminoácidos provenientes de proteínas 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
o Estos monosacáridos más simples son los que se absorben y pasan a circulación, pueden ser 
utilizados por la célula, una de las principales vías que utiliza la célula para utilizar estos nutrientes 
es la vía catabólica para generar el metabolito ACETIL-COA denominado acetil coenzima A. 
 
- Acetil Coenzima A (Acetil-CoA): es un metabolito de encrucijada metabólica, porque es un metabolito 
el cual proviene de muchas vías metabólicas. (Tiene alta energía interna porque cuando se degrada libera 
energía. también está deriva a muchas vías metabólicas.) 
o es un ácido de 2 átomos de carbono, que esta unido a la coenzima A, que tiene una estructura 
nucleotídica, la unión entre el acetil y la CoA es tioester de alta energía porque el que establece 
la unión con el grupo carboxilo de este acido de 2 carbonos es el azufre de la coenzima A, cuando 
el azufre se une a un grupo carboxilo que son los grupos propios del ácido se forma esta unión 
tioester y es una unión de alta energía porque para formarse necesita tomar energía, pero cuando 
la unión se rompe libera mucha cantidad de energía. 
- Acil CoA: cualquier ácido graso unido por enlace tioester de alta energía con la CoA, se lo conoce como 
Acil CoA. 
 
- Catabolismo convergente: son diferentes metabolitos que van a generar Acetil CoA, pero son todos 
catabolismos convergentes, convergen en uno solo. 
o La Acetil CoA puede ser utilizada en varios metabolitos divergentes o vías metabólicas 
divergentes. 
o También se puede utilizar Acetil CoA como metabolito energético, se puede utilizar como energía 
cuando ingresa al ciclo de Krebs y aquí se traduce en ATP. 
 
COMPLEJO MULTIENZIMATICO PIRUVATO DESHIDROGENASA 
 
- Se llama complejo multienzimatico porque esta formado por varias enzimas donde el producto de la 
catálisis de la primera enzima es sustrato para la catálisis de la segunda enzima y así sucesivamente, 
porque esta formado por varias enzimas que actúan de manera coordinada, es decir la 2da enzima va 
tener actividad catalítica sobre el producto de la actividad catalítica de la 1ra y el producto de la actividad 
catalítica de la 2da enzima va ser el sustrato de la 3ra enzima. 
- Este complejo genera Acetil CoA 
- Este complejo ocurre en la matriz mitocondrial, es un complejo cuyas enzimas y coenzimas se encuentran 
en la matriz mitocondrial y utiliza como sustrato al piruvato. 
- El piruvato también es otro metabolito de encrucijada metabólica porque deriva de varios metabolismos 
y se dirige a otros tantos metabolismos. 
o piruvato como destino para la formación de Acetil CoA. 
o el piruvato es atacado catalíticamente por el complejo multienzimatico piruvato deshidrogenas 
(PDH), el piruvato se descarboxila y se oxida pierde un carbono comoCO2 
o el piruvato tiene 3 carbonos pierde uno y queda como acetilo de 2 C. 
o El piruvato de descarboxila y se oxida por eso el complejo multienzimatico de piruvato 
deshidrogenasa produce la descarboxilación oxidativa del piruvato, para dar Acetil CoA. 
- Se encuentra en la matriz mitocondrial 
- Este complejo está formado por: 
3 enzimas (actúan secuencialmente): 
1. Piruvato descarboxilasa provoca la descarboxilación del piruvato 
2. Dihidrolipoamida transacetilasa esta asociada a la unión del Acetilo CoA, transfiere el Acetilo a la 
coenzima A. 
3. Dihidrolipoamida deshidrogenasa es una oxidorreductasa que transfiere los equivalentes de 
reducción del piruvato primero al ácido lipoico, después al FAD y por último al NAD para generar 
NADH reducido. 
5 coenzimas (están fuertemente ligadas al consumo de vitaminas): 
 
1. pirofosfato de tiamina (PPT o TPP) derivado de Vit B1, transporta restos de Carbono 
Esta fuertemente unida a la enzima 1 Piruvato descarboxilasa 
2. Ácido Lipoico no deriva de ninguna vitamina, es un ácido graso de 8C, factor nutricional debe 
ingresar con los alimentos, aceptor y transportador de protones o equivalentes de reducción. 
Unido covalentemente a la enzima 2-dihidrolipoamida-transacetilasa 
3. Coenzima A(CoA-SH) en su estructura contiene Ácido Pantoténico (derivado del complejo Vit B) 
aceptor y transportador de restos acilo, forma una unión rica en energía 
4. FAD nucleótido deriva de la Riboflavina (Vit. B2) transportador de equilibrio de reducción 
Fuertemente unido a la enzima 3 dihidrolipoamida deshidrogenasa 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
5. NAD nucleótido deriva de la nicotinamida (Vit B5) transportador de equivalente de reducción 
del piruvato que se reduce a NADH reducido. 
Recibe los equivalentes de reducción del FADH2 por eso se dice que el NAD reoxida al FADH2. 
 
- Mecanismo de acción del complejo PDH (piruvato deshidrogenasa) 
 
1. La 1ra coenzima pirofosfato de tiamina, esta coenzima se une al piruvato y permite que la E1 piruvato 
descarboxilasa lo descarboxile. 
2. El piruvato descarboxilado es transferido a la coenzima A por acción de la E2 Dihidrolipoamida 
transacetilasa para formar acetil CoA, pero el ácido lipoico interviene favoreciendo la transferencia del 
acetilo a la Coenzima A, para esto el ácido lipoico que se encuentra oxidado se reduce y transfiere la 
coenzima A al resto acetilo mediante la E2. 
3. Ese ácido lipoico que se dedujo necesita oxidarse nuevamente y lo hace enviando sus equivalentes de 
reducción al FAD, entonces el FAD los toma y pasa a FADH reducido. 
4. El FADH reducido de tiene que oxidar nuevamente y lo hace enviando sus equivalentes de reducción al 
NAD y esta toma sus equivalentes de reducción y genera NAD reducido. 
5. La E3 Dihidrolipoamida deshidrogenasa es la que permite la transferencia de equivalentes de reducción 
desde el acido lipoico al FAD y del FAD al NAD para generar un NAD reducido. 
 
6. Por cada acetilo que se transfiere la coenzima A, se requiere una molécula de ácido lipoico y después 
este acido de regenera para poder recibir otro acetilo. 
 
 
 
ESTRUCTURA MOLECULAR DEL COMPLEJO PDH 
 
• Formado por 3 enzimas, 5 coenzimas y una fosfatasa y una kinasa. 
• Está formado por: 
-o 30 subunidades de la E1 piruvato descarboxilasa que se califica por un Heterotetrámero. 
-o 60 subunidades de E2 Dihidrolipoamida transacetilasa que se manifiesta como un monómero, 
forman el núcleo del complejo PDH. 
-o6 subunidades de E3 Dihidrolipoamida deshidrogenasa que se manifiesta como dimero. 
-enzimas que están asociadas al complejo multienzimatico lo regulan provocando modificaciones 
covalentes: 
o PDH kinasa (PDK) incorpora o bien une grupos fosfato al complejo 
O PDH fosfatasa (PDP) elimina grupos fosfato unidos al complejo 
Ambas kinasa y fosfatasa regulan la actividad de este complejo, por eso esta kinasa se llama piruvato 
deshidrogenasa kinasa (PDK) y la fosfatasa piruvato deshidrogenasa fosfatasa (PDP) 
 
 
MECANISMOS DE REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE PDH 
 
- El complejo se regula por modificación covalente a través de la fosfatasa y quinasa, y por regulación 
alostérica a través de efectores alostéricos 
 
Regulación por modificación covalente Regulación por efectores alostéricos 
- El complejo piruvato deshidrogenasa activo, 
se puede activas por la acción catalítica de una 
fosfatasa que elimina el grupo fosfato, 
- Un efector alostérico o modulador era 
positivo cuando aumentaba la actividad 
catalítica de la enzima 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
liberado como fosforo inorgánico, cuando 
actúa la fosfatasa no hay síntesis de ATP 
- El complejo piruvato deshidrogenasa 
inactivo, unido al grupo fosfato que agrega la 
kinasas lo inactivan, este complejo pasa a 
inactivo cuando actúa la kinasa. 
▪ La kinasa para activarlo necesita de 
ATP 
- Un modulador es negativo cuando 
disminuiba la actividad catalítica de la enzima 
- En el caso del complejo piruvato 
deshidrogenasa el acetil coA y NAD+H+ son 
efectores o moduladores negativos. 
- Cuando hay un aumento de Acetil – CoA 
inhibe la actividad de la E2 y NADH3 inhibe el 
sitio activo de la E3 
 
 
CICLO DE KREBS 
- Se produce en la matriz mitocondrial, y su función biológica es la producción de ATP, sus productos son 
CO2 y agua 
- El ciclo de Krebs es una vía anfibólica: 
o Anabólica. - intermediarios del ciclo de Krebs sirven como materia prima para la síntesis de 
nuevos productos (glucosa, ácidos grasos, aminoácidos, etc.) 
o Catabólica. – ruta final de la oxidación de las moléculas combustibles del organismo (glúcidos, 
lípidos y aminoácidos) a CO2 y H2O. 
- Tiene 8 etapas: 
 
• El acetil se une al CoA, que se une por condensación al Oxalacetato y por acción de la ENZIMA CITRATO 
CINTASA se obtiene citrato (el acetil se separa de CoA y se une con oxalato dando citrato). 
• El citrato pasa por el Cis- aconitato y por acción de la ENZIMA ACONITASA da D-isocitrato. 
• Ocurre la descarboxilación de Isocitrato 6C pasa a alfa-cetoglutarato de 5C por acción de la ENZIMA 
ISOCITRATO DESHIDROGENASA (donde se obtiene la 1ra generación de equivalentes reductor 
NADH+, H+) 
• La alfa- cetoglutarato de 5C por acción de la ENZIMA ALFA-CETOGLUTARATO DESHIDROGENASA 
pierde un carbono y se convierte en succinil-CoA de 4C 
• El succinil-CoA pierde un carbono por la acción de la ENZIMA SUCCINATO TIOQUINASA, sale coenzima 
A y se obtiene succinato (se genera la 1ra molécula de ATP) 
• El succinato pasa a Fumarato por acción de la ENZIMA SUCCINATO DESHIDROGENASA pierde 2 
hidrógenos 
• El Fumarato pasa a Malato por acción de ENZIMA FUMARATO HIDRATASA entra una molécula de 
agua 
• El Malato pasa a ser Oxalacetato por acción de ENZIMA MALATO DESHIDROGENASA pierde 2 
hidrógenos 
 
 
1. Reacción de condensación 
 
• del oxalacetato a citrato 
• Entra acetil CoA y agua 
• Sale coenzima A 
• Se apoya de la ENZIMA CITRATO CINTASA 
 
2. Reacción de Isomerización 
 
• Se da la isomerización del citrato al isocitrato 
• Con ayuda de la enzima aconitasa (aconitato isomerasa) 
• Presenta una reacción intermedia, donde el citrato se convierte en CIS-ACONITATO, donde entra 
y sale agua 
3. Reacción de oxidación 
• Pasa de isocitrato de 6C a alfa - cetoglutarato de 5C 
• Pierde 1 carbono 
• Interviene la enzima Isocitrato deshidrogenasa 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
• Presenta reacción intermedia donde el isocitrato pasa oxalosuccinato 
4. Reacción de descarboxilación oxidativa 
• Pasa de alfa-cetoglutarato de 5C a succinil – CoA de 4C 
• Se pierde un carbono 
• Interviene enzima alfa-cetoglutarato deshidrogenasa 
5. Reacción de fosforilación 
• Paso de succinil- CoA a succinato 
• Entra un fosforo inorgánico que se unirá a la molécula de GDP, por lo que se fosforiliza 
• Sale coenzima A 
• Interviene la enzima succinato tioquinasa 
6. Reacción de deshidrogenación (oxidación) 
• Pierde 2 hidrógenos(protones) 
• Interviene la enzima succinato deshidrogenasa 
7. Reacción de Hidratación 
• Entra una molécula de agua 
• Interviene la enzima fumarato hidratasa 
• Se convierte en malato 
 
8. Reacción de deshidrogenación (oxidación) 
• Se pierde 2 hidrógenos (protones) 
• Interviene el enzima malato deshidrogenasa 
• Termina en el oxalacetato y reinicia el ciclo 
- Regulación del ciclo de Krebs 
 
o La vía principal reguladora es la ENZIMA ALOSTERICA: isocitrato deshidrogenasa 
1. Activada por ADP (regulador alostérico positivo +) 
2. Inhibida por ATP -NADH+ (reguladores alostéricos negativos-) 
o Otros sitios de control, son las ENZIMAS NO ALOSTERICAS: 
 
1. CITRATO CINTASA 
2. ALFA- CETOGLUTARATO DESHIDRIGENASA 
 
- Puntos de Fuga: 
• Los puntos de fuga son sustratos que pertenecen al ciclo y pueden y pueden ser utilizado para 
formar otros compuestos en la célula como ácidos grasos, aminoácidos, grupo hemo, glucosa. 
• El sustrato que se forma en el ciclo de Krebs puede ser utilizado para otra cosa que no sea 
continuar con el ciclo de Krebs 
• Un sustrato del ciclo que puede salir de este y derivar a la formación de otra cosa que no sea el 
ciclo de krebs 
• Ejemplos: 
1. El citrato cuando hay aumento se enlentece y este citrato se utiliza para la síntesis de ácidos 
grasos o la síntesis de colesterol 
2. El alfa-cetoglutamato, puede formar glutamato para la biosíntesis de aminoácidos 
3. El succinil CoA es un sustrato necesario para la biosíntesis de perforina, grupo hemo. 
4. El malato se utiliza para sintetizar glucosa en una vía denominada gluconeogénesis 
Balance energético 
• Por molécula de acetil CoA se 
obtienen 12 ATP 
• Por molécula de glucosa se 
obtienen 24 ATP 
Activadas por ADP 
Inhibidas por ATP 
 
 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
5. El oxalacetato que se utiliza para la oxidación y biosíntesis de aminoácidos. 
 
 
 
CADENA RESPIRATORIA 
- Es un conjunto de aceptores y transportadores (proteínas) que se encuentran ubicados en la membrana 
mitocondrial interna 
- Se la denomina cadena de transporte de electrones 
- Su función principal es separar protones y electrones de las coenzimas reducidas 
- Tiene 2 finalidades: 
1. Aumentar el gradiente electroquímico en el espacio intramembrana 
2. Transporta electrones hacia el O2 para formar agua 
 
FORMACION DE LA CADENA RESPIRATORIA 
- Los aceptores de la cadena respiratoria se pueden clasificar químicamente: 
1. Flavoproteínas. – son proteínas complejas, tienen una parte proteica y una parte no proteica que 
están unidas a grupos flavinas como grupo proteico y no proteico 
2. Centros ferro-sulfurados. – son átomos de hierro en estado de oxidación +3 unidos a azufre 
3. Citocromos. – son hemoproteínas (proteínas conjugadas con el grupo prostético hemo) 
4. Ubiquinina (coenzima Q). – porque es benzoquinona 
5. Centros Ferro-cúpricos. - son átomos de hierro unidos a cobre en un estado de oxidación tal que le 
permite recibir electrones. 
- Complejos de la cadena respiratoria: 
Los complejos se ubican de menor a mayor potencial de reduccion 
 
1. Complejo I (o NADH deshidrogenasa/ NADH ubiquinina reductasa): 
o El NADH2 (NAD reducido) es oxidado por este complejo 
o Los electrones transferidos desde NADH2 al complejo NADH – ubiquinina reductasa son 
captados por FMN (flavina mono nucleótido), luego pasan por los centros ferro-
sulfurados del complejo y finalmente los electrones son cedidos a la COENZIMA Q 
(ubiquinina) 
2. Complejo II (o Succinato deshidrogenasa o flavin dependiente) 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
o Una flavoproteína ligada a FAD que cataliza la oxidación de succinato deshidrogenasa 
integra este complejo. 
o Los electrones fluyen desde el succinato al FAD que se convierte en FADH2 y a los 
centros sulfo-ferricos para ser transferidos finalmente a la coenzima Q (ubiquinina) 
o La ubiquinina reducida transfiere 2 electrones a los aceptores siguientes, perteneciente 
a la familia de los citocromos. 
3. Complejo III (o ubiquinina- citocromo u oxido reductasa) 
o El átomo de hierro del citocromo capta un electrón pasando del estado oxidado al 
reducido 
o Los citocromos B y C1 integran este complejo. 
o Recibe los electrones de la coenzima Q y los transfiere al citocromo C que moviliza los 
electrones al complejo IV. 
4. COMPLEJO IV (o citocromo C oxidasa) 
o Capta 4 electrones (hidrógenos) del citocromo C y se los transfiere al oxígeno para poder 
formar 2 moléculas de agua. 
o Es el único que tiene la capacidad de interactuar con el oxigeno 
o Reacción irreversible de la cadena respiratoria 
 
 
FOSFORILACION OXIDATIVA 
 
- Es un proceso que participa en la cadena respiratoria, si o si se hace en presencia de oxígeno 
- La energía liberada por el transporte de electrones es aprovechada por este proceso para la síntesis de 
ATP 
- Forma el complejo V (o ATPasa Fo, F1): 
o La porción Fo es la porción transmembrana (tallo) y está formada por 4 cadenas, forma el canal 
por donde pasan Hidrógenos 
o Porción F1 (cabeza glomerular) está ubicada en la matriz mitocondrial, formada por 9 cadena (3 
alfa, 3 beta, 1 gamma, 1 delta, 1 épsilon) y es la porción encargada de producir el ATP. 
 
FOSFORILACION A NIVEL DEL SUSTRATO 
No utiliza oxígeno, requiere de compuestos altamente energéticos como el 1-3 bifosfato-
glicerato 
 
- Regulacion de la velocidad de la cadena de respiración 
 
 
 
 
 
- Inhibidores del transporte electronico 
 
 
 
Aumenta el 
consumo 
de oxigeno 
Disminuye 
el consumo 
de oxigeno 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
PIRUVATO 
 
 
APROVECHAMIENTO DEL NADH EN LA CADENA RESPIRATORIA 
 
• El NADH producido en el citosol por efecto de la glucolisis (gliceraldehido 3P deshidrogenasa) no pueden 
atravezar la membrana mitocondrial. 
• En condiciones anaerobicas: se aprovecha en la transformacion de piruvato a lactato 
• En condiciones aerobicas: se aprovecha por la cadena respiratoria 
• El ingreso a la mitocondria esta regido por el mecanismo de LANZADERAS de equivalentes reductores. 
o Sirven para que las coenzimas reducidas formadas en el ciclo de krebs (NADH y FADH) 
puedan atravezar la membrana mitocondrial interna y puedan llegar a formar parte de 
la cadena respiratoria 
o La membrana mitocondrial es impermeable a coenzimas reducidas pero es permeable a 
coenzimas oxidasas 
o Hay 2 tipos de lanzaderas: 
1. Lanzadera de glicerol-fosfato 
2. Lanzadera de malato-aspartato. 
 
 
2DA ERA 
METABOLISMO DE GLÚCIDOS 
- La glucosa es una fuente de energía muy importante, es un combustible metabólico de preferencia para todas 
las células del organismo. 
o incluyendo el GR que sólo consume glucosa. 
o El sistema nervioso consume exclusivamente glucosa salvo en caso de ayuno extremo donde tiene 
preferencia por los cuerpos cetónicos. 
 
- La glucosa es un monosacárido de 6 carbonos con varios grupos oxidrilos que lo hace muy soluble en un medio 
acuoso y esta naturaleza le impide ingresar a la célula por la membrana lipídica, por ello se necesita un 
transportador de naturaleza proteica que hace las veces de tubo de apertura y cierre para el pasaje de la 
glucosa (todas las células del organismo necesitan un transportador para la glucosa) 
- Además de la glucosa, consumimos galactosa y fructosa las cuales se terminan procesando en el 
metabolismo de la glucosa. 
TRANSPORTE DE LA GLUCOSA 
 
- Los transportadores son los GLUT y se exponen en la membrana en Post ingesta gracias a la insulina, el 
resto de los transportadores están presentes en la membrana todo el tiempo. Son 5 los más importantes: 
1. SGLT: intestino 
2. GLUT1: eritrocitos, placenta, barrera hematoencefálica, retina y nefrona 
3. GLUT2: hígado, intestino, células B del páncreas. 
4. GLUT3: nervios periféricos, sistema nervioso central (cerebro), hígado, riñón y corazón 
5. GLUT4: músculos esqueléticos y cardiaco, tejido adiposo 
6. GLUT5: especifico de la fructosa- La glucosa pasa desde el espacio extracelular al intracelular gracias a una proteína transportadora GLUT. 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
o Estos transportadores funcionan a favor del gradiente hasta el punto en que disminuye la glucemia, 
y se incrementa la concentración de glucosa intracelular hasta el punto en que hay una mayor 
concentración intracelular que extracelular, lo que puede ocasionar la salida de la glucosa a través 
de los mismos transportadores GLUT, ya que estos últimos siempre son a favor del gradiente de 
concentración (difusión facilitada por un transportador). Para que la glucosa no salga necesita ser 
fosforilada 
 
FOSFORILACION DE LA GLUCOSA 
 
- Para que no suceda la salida de glucosa es transformada a GLUCOSA 6 FOSFATO gracias a la enzima 
GLUCOQUINASA y HEXOQUINASA (Isoenzimas) que catalizan la glucosa y la fosforilan en el carbono 6. 
- Es una reacción que ocurre de manera irreversible 
- Esta actividad ocurre en los tejidos 
- ENZIMAS: 
QUINASAS: (todas requieren de ATP) 
• GLUCOQUINASA: presente en el hígado principalmente, y en las células B del páncreas (son las que 
liberan la insulina), la glucoquinasa es una enzima quinasa específica para la glucosa. 
- Baja afinidad por la hexosa 
- Km mayor de 10 mM 
- No es inhibida por G-6-P 
- Fosforila la glucosa 
• HEXOQUINASA: enzima presente en todos los tejidos, es una enzima para hexosas. 
- hexosas hay varias, por lo tanto, fosforila en el carbono 6 a la glucosa manosa y fructosa, 
por lo tanto, tiene 3 sustratos distintos y no es específica de la glucosa 
- baja Km 0,1 mM 
- Fosforila D-glucosa, D- Manosa y D- fructosa 
- Alta afinidad 
- Es inhibida por glucosa- 6-P 
IMPORTANTE: 
Cuando la concentración de glucosa en sangre es baja solo actúa la HEXOQUINASA 
Cuando es elevada, por ejemplo, luego de una comida, actúan ambas HEXOQUINASA y 
GLUCOQUINASA 
 
- La glucosa 6 fosfato puede tomar diversos caminos: 
1. Glucólisis 
2. Vía de las Pentosas 
3. Glucógeno (gluconeogénesis, glucogenólisis) 
 
 
GLUCOLISIS 
- Es el catabolismo, degradación, oxidación de la glucosa. 
- Produce energía y ocurre en todos los tejidos 
- Se produce en el citoplasma. 
- Sus productos son, en: 
1. AEROBIOSIS: en presencia de O2 Piruvato 
2. ANAEROBIOSIS: en presencia parcial o total de O2 Lactato 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
- Presenta 2 etapas: 
1ra Etapa es endergónica, requiere ATP hasta la interconversion de Triosas P 
2da Etapa exergónica, libera ATP hasta piruvato y lactato. 
- Objetivo de la Glucólisis: 
o Producción de ATP asociado en todos los tejidos. En el hígado y tejido adiposo la producción 
de dihidroxiacetona fosfato (triosa DHA-P) necesario para la síntesis de triglicéridos y lípidos. 
o En el músculo y SNC para la producción de ATP 
 
1ra ETAPA 
1. Reacción´´ Síntesis de glucosa – 6 – fosfato´´ 
• Inmediatamente tras entrar en una célula, la glucosa y otras moléculas de 
azúcar se fosforilan 
• Las hexoquinasas catalizan la fosforilación de las hexosas en todas las células 
del organismo. 
• El ATP es un cosustrato de reacción, forma un complejo con el Mg+2 
(estos complejos son comunes en reacciones catalizadas por quinasas) 
El ATP se hidroliza a ADP y esta energía se utiliza para incorporar fosfato al 
carbono 6 de la glucosa. 
• Es una reacción irreversible 
2. Reacción ´´Isomerizacion´´ 
• La glucosa -6-P se isomeriza a Fructosa-6-P a través de una enzima 
FOSFOGLUCO ISOMERASA. (esta enzima no es regulable) 
• Esta reacción es reversible 
• La glucosa y la fructosa son isómeros de función 
 
 
3. Reacción ´´Fosforilación de fructosa- 6-P´´ 
• Necesita ATP 
• El fosfato liberado por el ATP se ubicará en el carbono 1 de la fructosa entonces 
obtenemos FRUCTOSA -1,6-BIFOSFATO por la acción de la enzima 
FOSFOFRUCTOQUINASA (enzima irreversible, alostérica) 
• Fosfofructoquinasa 
- Activada por AMP, ADP y fructosa-2,6-bifosfato 
- Inhibida por ATP y Citrato 
 
4. Reacción ´´formacion de triosas fosfato) 
 
• La enzima ALDOLASA produce el desdoblamiento del azúcar ´´fructosa-1,6-
bifosfato´´ y esta se divide en 2 triosas fosfato: 
1. Dihidroxiacetona fosfato (DHCP) 
2. Gliceraldehido-3-fosfato (G3P) 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
 
2da ETAPA 
5. Reacción ´´Isomerizacion´´ 
• Es una reacción reversible porque se convierte el Dihidroxiacetona fosfato (DHCP) en 
gliceraldehido-3-fosfato (G3P) y este continua la glucolisis. 
• Por cada glucosa tenemos 3 gliceraldehido-3-P 
 
6. Reacción ´´Oxidación y Fosforilación de G3P) 
• El G3P se oxida a través de la enzima GLICERALDEHIDO-3-FOSFATO DESHIDROGENASA a 
1,3 bifosfoglicerato 
• Por ser una reacción redox se utiliza una enzima deshidrogenasa que necesita una 
coenzima que seria el NAD+ y actúa con la enzima tomando los H+ del sustrato y lo va 
oxidando, se incorpora un Fosfato 
• No actúa el ATP 
• En el carbono 1 se produce un enlace de alta energía que libera mucha energia 
 
 
 
7. Reacción ´´fosforilación a nivel del sustrato´´ 
 
• Es transferido de 1,3- bifosfoglicerato por acción de fosfoglicerato-quinasa produciendo 3-
fosfoglicerato 
• Requiere ATP 
 
 
 
8. Reacción ´´Isomerizacion o conversión de 3-fosfoglicerato a 2-fosfoglicerato´´ 
 
• Es un cambio de lugar del fosfato envés de estar en el Carbono 3 se va al Carbono 2 por la 
enzima FODFOGLICERATO MUTASA o ISOMERAZA 
• Reacción menos importante 
 
9. Reacción ´´Deshidratación´´ 
• El 2-fosfoglicerato a través de la ENOLASA se obtiene el fosfoenolpiruvato 
 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
10. Reacción ´´fosforilación a nivel del sustrato´´ 
• Se produce la segunda fosforilación a nivel del sustrato 
• El fosfoenolpiruvato cede fosfato al ADP y forma el ATP, la reacción es catalizada por 
PIRUVATO QUINASA y iones Mg+2, Mn+2, el catión K+ tienen un efecto activador sobre esta 
enzima 
• El Enol piruvato restante se transforma en piruvato (en situación de aerobiosis) 
 
11. Reacción ´´Formacion de Piruvato a Lactato en Anaerobiosis´´ 
• El piruvato formado puede seguir distintos caminos 
• Cuando el oxigeno es escaso o nulo (anaerobiosis) el piruvato es reducido a lactato 
deshidrogenasa. 
• Proceso reversible 
• La conversión de piruvato a lactato es un mecanismo que asegura la desoxidación del 
NADH+ 
• El lactato es el producto final del glucolisis en tejidos que funcionan en anaerobiosis, 
ejemplo musculo esquelético 
 
 
REGULACION HORMONAL DE LA GLUCOLISIS (PIRUVATO) 
- Regulación de la insulina y el glucagón en cada en cada uno de los puntos de control que 
tenemos en el glucolisis que son 3, las reacciones irreversibles del glucolisis 
- Si hay buena alimentación aumenta la insulina y esta actuara a través de la activación de la 
GLUCOQUINASA y de la PIRUVATO QUINASA porque actúa atreves de la fosfatasa. 
- La insulina en condición de buena alimentación estaría aumentando la actividad del glucolisis 
a través de los 3 puntos de control que son las quinasas 
- En situación de Ayuno la hormona que se libera es el glucagón y este a través de las quinasas 
tendrá efecto negativo en los 3 puntos de control del glucolisis GLUCOQUINASA, 
FOSFOFRUCTOQUINASA y PIRUVATO QUINASA (se inhibe la vía) 
 
REGULACION DE LA PIRUVATO KINASA 
1. Por Feed Back: 
- que es en la proalimentacion porque al aumentar la fructosa 1,6 – bifosfato que es 
uno de los metabolitos que se va produciendo por el funcionamiento del glucolisis 
• Al aumentar el 1,6-bifosfato realiza un efecto alostérico sobre la PIRUVATO 
KINASA y la aumenta. 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
• Esta reacción es la última del glucolisis donde la PIRUVATO KINASA 
convierte el fosfoenolpiruvato a PIRUVATO 
2. Por modificación covalente: 
- En situación de ayuno seria a través de glucagón que este activa QUINASAS y en 
este caso estaría actuando sobre la PIRUVATO QUINASA que la activa y la fosforila 
- El PIRUVATO QUINASA FOSFORILADA va ser inactiva entoncesel glucagón por 
modificación covalente, inactivara el glucolisis en esta enzima y no se producirá 
PIRUVATO 
DESCARBOXILACION DEL PIRUVATO 
- El piruvato ingresa a la matriz mitocondrial donde sufre un proceso de descarboxilación oxidativa 
por acción de un complejo multienzimatico piruvato deshidrogenasa, formado `por 3 
enzimas(piruvato descarboxilasa, dihidrolipoil transacetilasa y dihidrolipoil deshidrogenasa) y por 5 
coenzimas (NAD, FAD, Coenzima A, Acido lipoico y PPT pirofosfato de tiamina) 
 
GLUCONEOGÉNESIS 
 
- Es el proceso de síntesis de la glucosa. 
- Se da específicamente en el ayuno 
- Esta vía anabólica se produce en el citoplasma del hígado y también el Riñon 
- La síntesis de glucosa a partir de fuentes NO glucídicas: 
1. Piruvato: es el principal sustrato de la gluconeogénesis el cual NO es un glúcido 
sino que es un Cetoácido. 
o Que puede ser obtenido de: Lactato, Alanina, aminoácidos 
glucogénicos, glicerol 
o Lactato: se convierte en piruvato gracias a la enzima LACTATO 
DESHIDROGENASA 
o ALANINA: aminoácido proveniente del musculo esquelético 
principalmente, realiza proteólisis durante el ayuno aportando los 
aminoácidos glucogénicos. 
- No es el único aminoácido glucogénico, pero si el de mayor 
concentración 
- A través por transaminación por ALANINA AMINOTRANSFERASA 
produce PIRUVATO 
- Esta vía esta catalizada por 4 enzimas diferentes en 3 etapas irreversibles: 
1. Piruvato carboxilasa 
2. Malato deshidrogenasa (Mitocondrial) 
3. Malato deshidrogenasa (Citosólica) 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
4. Fosfoenolpiruvato Carboxiquinasa. 
 
 
 
 
• El piruvato se transforma en Fosfoenolpiruvato mediante 2 enzimas distintas con ubicación 
diferente la PIRUVATO CARBOXILASA en la matriz mitocondrial y FOSFOENOLPIRUVATO 
CARBOXIQUINASA en el citosol. 
• El piruvato producto de la via glucolítica o de la transaminación de aminoácidos o lactato, 
ingresa a la mitocondria por un transportador con protones. 
• El piruvato por acción de la piruvato carboxilasa se convierte en oxaloacetato. 
• El oxaloacetato sobre el cual tiene que actuar la fosfoenol piruvato carboxiquinasa de 
localización citosólica. 
• Como este oxaloacetato se formo en la mitocondria tiene que salir de la matriz 
mitocondrial pero no puede salir como oxaloacetato si no que como MALATO ya que la 
membrana mitocondrial interna tiene transportadores de malato, 
• Entonces el oxaloacetato se reduce a malato por acción de la MALATO DESHIDROGENASA 
(mitocondrial) 
• El malato sale al citosol y por acción de la MALATO DESHIDROGENASA (citosólica) vuelve a 
ser OXALOACETATO y por acción de la FOSFOENOLPIRUVATO CARBOXIQUINASA 
obtenemos fosfoenolpiruvato. 
• El fosfoenolpiruvato por la PIRUVATO CARBOXIQUINASA se convierte en piruvato. 
▪ BALANCE ENERGETICO: se consume 6 ATP por mol de glucosa 
GLUCOGENOGENESIS 
- Es una via anabólica, donde se forma glucógeno a partir de glucosa libre 
- Se produce en el citoplasma del hígado y musculo 
- Balance energético: via endergónico, consume 2 ATP (1 ATP en la fosforilación de la glucosa y un 
ATP en la activación de la glucosa) 
 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
GLUCOGENOLISIS 
 
- Es la degradación del glucógeno para formar glucosa libre 
- Ocurre en el musculo esquelético e Hígado 
- Inicia cuando estamos en ayuno en presencia de glucagón 
- En musculo sirve para que el mismo lo utilice como energia para la contracción 
• El musculo no tiene la enzima glucosa-6-fosfatasa, pero la glucosa que obtuvimos a 
través de este proceso no sale a circulación, y se utiliza para la contracción. 
- En hígado sirve para sintetizar glucosa y para que esta pueda salir hacia la circulación y así 
elevar la glucemia 
• El hígado es la que tiene la enzima Glucosa-6-fosfatasa 
- Balance energético: esta via no consume ATP porque la fosforilasa utiliza fosforo inorganico. 
 
 
 
VIA DE LAS PENTOSAS 
- Es una vía catabólica alternativa para glucosa 
- El 80% de la glucosa se degrada en glucolisis y el 20% de glucosa restante es catabolizado en esta vía de 
las pentosas 
- Tiene gran importancia en algunos tejidos, como eritrocitos, tejido adiposo, el cristalino y otros. 
- Tiene 2 funciones principales: 
1. Proporcionar NADPH para la biosíntesis reductora (síntesis de colesterol- esteroides o ácidos grasos) 
• La energia que se libera en el proceso no se conserva en forma de ATP, sino de equivalentes de 
reducción en forma de NADPH 
2. Proporcionar ribosa-5-fosfato para biosíntesis de ácidos nucleicos y nucleótidos 
- Este proceso metabolico lipolisis 
- Tiene 2 etapas: 
• La etapa oxidante producción de NADPH, reacciones irreversibles 
• La etapa no oxidante produce los intermedios glucolíticos gliceraldehido -3-fosfato y fructosa-
6-fosfato, reacciones reversibles 
- Para oxidar completamente a la glucosa, deben estar presentes las enzimas GLICERALDEHIDO-3- 
FOSFATASA, sino la vía glucolítica se activa 
- Esta vía de las pentosas es activa en los tejidos que sintetizan acido grasos o esteroides hígado, glándula 
mamaria, glándula renal y tejido adiposo. 
- El NADP aparte de ser utilizado para reacciones de biosíntesis juega un papel importante en la protección 
frente a especies reactivas de oxígeno, regeneración del glutatión reducido para mantener el estado 
reducido normal de la célula 
- Niveles bajos de glucosa-6-fosfato implican mayor sensibilidad a estrés oxidativo. (Diabetes) 
o En la Diabetes no generan NADPH, el organismo no puede combatir a las especies reactivas de 
oxígeno (peróxido de H, anión superóxido y anión hidroxilo) 
Transfiere el Fosfato que 
se encuentra en el C1 al C6 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
- En los eritrocitos la vía de las pentosas tiene mayor importancia ya que como carecen de mitocondrias, 
la RUTA DE LAS PENTOSAS es su única manera de mantener los niveles de poder reductor necesario para 
mantener el grupo hemo de la hemoglobina en estado reducido. 
 
 
CICLO DE CORI 
- El ciclo de cori es la circulación cíclica de la GLUCOSA y el LACTATO entre el musculo y el hígado 
- Las células musculares se alimentan principalmente GLUCOSA de sus reservas glucogénicas y sobre todo 
sobre todo de la que llega a través de la circulación sanguínea proviene del hígado. 
- Durante el trabajo muscular, en presencia de una gran actividad glucogenolítica anaerobia, se produce 
grandes cantidades de lactato, que difunde a la sangre para ser llevado al hígado. 
- Ya que en el musculo no se encuentra la enzima glucosa-6-fosfatasa y por lo tanto la glucosa fosforilada 
no pude salir a la circulación. 
- El lactato en el hígado es convertido nuevamente en glucosa por gluconeogénesis, retornando a 
circulación para ser llevada nuevamente a musculo. 
- Este ciclo representa la integración entre la glucolisis y gluconeogénesis de diferentes tejidos del cuerpo. 
- Evita la acidosis láctico 
 
 
 
 
 
 
 
METABOLISMO DE LIPIDOS 
- Triglicéridos. – 
- Son los lípidos mas predominantes de la dieta humana 
- Se sintetizan a partir de ácidos grasos y monoacilgliceroles 
- Son una reserva energética almacenada y son más beneficiables energéticamente que los glúcidos 
- Viene de la unión entre el glicerol + ácidos grasos libres 
- Se sintetizan en el organismo y son llamados lípidos endogeno 
Clarisa Agüero y Nathalia Gonzales 
- Ácidos grasos. – 
o No son lípidos, se encuentran unidos a todos los componentes lipídicos. 
o Lípido polar y neutro 
o Tienen función energética 
o Se clasifican en saturado e insaturados 
o Son insolubles en agua y se almacenan en el tejido adiposo 
- Colesterol. – 
o Se puede encontrar en el plasma como libre (anfipático) o esterificado (hidrofóbico) 
o Sirve como precursor de hormonas esteroideas, ácidos biliares y vitamina D 
o Componentes de la membrana donde contribuye flacidez 
- Fosfolípidos. – 
o Es un lípido complejo porque además de estar formado por glicerol y ácidos grasos