1 Aminoacidos

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AMINOÁCIDOS
BIOQUÍMICA 2. Pilar Negreros
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Estructura general
Un aminoácido es una molécula orgánica con 
un carbono central, un grupo amino (-NH2), un grupo 
carboxilo (-COOH) y una cadena (habitualmente 
denominada cadena lateral o radical R) de estructura 
variable, que determina la identidad y las propiedades 
de cada uno de los diferentes aminoácidos. Los 
aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son 
aquéllos que forman parte de las proteínas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-
alfa-aminoácidos. 
Esto significa que el grupo amino está unido al carbono 
contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro 
modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al 
mismo carbono.
Clasificación
◂ Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de
aminoácidos diferentes.
◂ Pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en los años
1986 –Selenocisteína- y 2002 –Pirrolisina-) forman parte de
las proteínas y tienen codones específicos en el código
genético.
◂ Los aminoácidos protéicos, canónicos o naturales son
aquellos que están codificados en el genoma y forman las
proteínas de los seres vivos.
◂ Para los humanos y la mayoría de los seres vivos, los
aminoácidos que forman sus proteínas son 20:
◂ Alanina, Arginina, Asparagina, Aspartato, Cisteína, Fenilalanina,
Glicina, Glutamato, Glutamina, Histidina, Isoleucina, Leucina,
Lisina, Metionina, Prolina, Serina, Tirosina, Treonina, Triptófano y
Valina.
◂ El aminoácido número 21 es la Selenocistenína, que aparece
tanto en eucariotas como procariotas arqueas, y el número 22 es
la Pirrolisina que aparece solo en arqueas.
Principales 
aminoácidos
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres que se 
presentan a continuación son las más comunes: 
Según las propiedades de su cadena:
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su 
cadena lateral:
◂ Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), 
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
◂ Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), cisteína 
(Cys, C), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina 
(Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y 
glicina (Gly, G).
◂ Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico 
(Glu, E).
◂ Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e 
histidina (His, H).
◂ A algunos también se les conoce como Aromáticos: fenilalanina (Phe, 
F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (estos ya están 
incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención:
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los 
alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos 
en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible 
reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, 
en el caso del crecimiento. 
Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
◂ Valina (Val, V)
◂ Leucina (Leu, L)
◂ Treonina (Thr, T)
◂ Lisina (Lys, K)
◂ Triptófano (Trp, W)
◂ Histidina (His, H)
◂ Fenilalanina (Phe, F)
◂ Isoleucina (Ile, I)
◂ Arginina (Arg, R)
◂ Metionina (Met, M)
A los aminoácidos que se pueden sintetizar en el propio organismo se 
los conoce como no esenciales y son:
◂ Alanina(Ala, A)
◂ Prolina (Pro, P)
◂ Glicina (Gly, G)
◂ Serina (Ser, S)
◂ Cisteína (Cys, C)
◂ Asparagina (Asn, N)
◂ Glutamina (Gln, Q)
◂ Tirosina (Tyr, Y)
◂ Ácido aspártico (Asp, D)
◂ Ácido glutámico (Glu, E)
Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos 
aminoácidos, según los autores. Se han aislado cepas de bacterias con 
requerimientos diferentes de cada tipo de aminoácido.
Según la ubicación del grupo amino
◂ Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, 
es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este 
carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están 
compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida 
(enlaces peptídicos).
◂ Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, 
es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
Según la ubicación del grupo amino…
◂ Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la 
cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.
◂ Delta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 5 de la 
cadena, es decir en el cuarto carbono a continuación del grupo carboxilo.
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Algunos aminoácidos no protéicos tienen función propia, por ejemplo 
como neurotransmisores o vitaminas. 
Por ejemplo, la beta-alanina (utilizado por los deportistas para mejorar la 
resistencia) o el ácido gamma-aminobutírico (GABA) (neurotransmisor en 
mamíferos). 
Existen muchos aminoácidos no protéicos que juegan papeles distintos en la 
naturaleza. Ejemplos de estos aminoácidos no proteínicos son (hay muchos 
más):
◂ Sarcosina Etilglicina
◂ Ácido djencólico Hipoglicinas A y B
◂ Mimosina Aliina
◂ Canalina Canavanina
◂ Ornitina Homometionina
◂ Homoserina Homoarginina
◂ Homofenilalanina Homocisteína
◂ Homoleucina Cistationina
◂ Norvalina
Ionización
◂ Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de 
ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún 
aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma 
representada en la figura, sino que se encuentra ionizado
◂ A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en 
su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) 
se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores 
de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los 
aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o 
zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).
Propiedades
De Ácido-base:
Cuando los aminoácidos se ionizan. Cualquier aminoácido puede 
comportarse como ácido o como base, por lo que son sustancias 
anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero, está en su punto 
isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6.1, su carga 
eléctrica será cero, cuando el pH sea 6.1
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias Tampón.
Propiedades ópticas:
◂ Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos 
sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere 
actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización 
cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. 
◂ Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido 
horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía 
a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro.
◂ En la naturaleza es habitual encontrar solo una de ellas.
◂ Todos los aminoácidos protéicos son L-aminoácidos
Propiedades químicas:
◂ Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
◂ Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
◂ Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Descarboxilación
Desaminación
“
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Solubilidad:
 No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua 
debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por 
ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.
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Derivados
El metabolismo de los aminoácidos produce muchísimas 
sustancias importantes en el cuerpo, por ejemplo:
Las porfirinas que se forman a partir de la glicina, son la 
base estructural del grupo hemo- de la hemoglobina y la 
mioglobina
A partir de glicina y arginina se sintetiza creatina y 
fosfocreatina la cual es una forma de almacenamiento de 
energía en los músculos.
La histamina se origina de la histidina, esta involucrada en la 
inflamación, desencadenavasodilatación, vasoconstricción y 
movilización de células.
La Tirosina es el precursor de la melanina, las catecolaminas y las hormonas de 
la tiroides. 
La Melanina es un pigmento del la piel y el pelo, que protege de los rayos 
ultravioleta;
Las Catecolaminas son un grupo de compuestos como la Dopamina, 
neurotransmisor cerebral relacionado con las funciones motrices; 
La Adrenalina, hormona secretada en situaciones de alerta que aumenta la 
glucemia, el ritmo cardíaco y la presión arterial; y la Noradrenalina que 
desempeña funciones contrarias a la adrenalina. 
Las hormonas Tiroxina y Triyodotironina estimulan el metabolismo de los 
carbohidratos, lípidos y aminoácidos.
Melanina Adrenalina Tiroxina
La Serotonina y la Melatonina se forman a partir de Triptófano. 
La Serotonina es un neurotransmisor, induce el sueño, controla 
el apetito, inhibe la secreción gástrica, aumenta el peristaltismo, 
estimula la secreción de hormonas de la hipófisis, produce 
vasoconstricción, disminuye la contracción del corazón, aumenta 
la agregación plaquetaria y es bronco constrictor. 
La Melatonina tiene funciones similares, modula el sueño, 
además controla los ciclos reproductivos de acuerdo al 
fotoperiodo, recientemente se ha relacionado con el ciclo 
biológico.y el envejecimiento.
Serotonina Melatonina
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