Proteínas: Biopolímeros Complexos

Vista previa del material en texto

*
PROTEINAS
*
Concepto de proteínas
	La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo primero”.
	Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.
	Están constituidas básicamente por carbono (C), (H), (O) y (N); aunque pueden contener también (S) y (P) y, en menor proporción
	Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más .
	Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
	Los AA se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
	Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas. 
*
Aminoácidos
Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH) en su estructura.
La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20 aa diferentes.
Grupo carboxilo
Grupo amino
Grupo variable que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas y determina sus propiedades
*
Propiedades de los aminoácidos
Son sólidos y cristalinos
Elevado punto de fusión y solubles en agua
Con actividad óptica (el carbono α es asimétrico)
Comportamiento anfótero (funcionan como bases o ácidos en función del pH del medio)
El aminoácido se comporta como una base.
El aminoácido se comporta como un ácido.
Algunos no los podemos sintetizar y los tenemos que ingerir en la dieta, son los aminoácidos esenciales
Triptófano, lisina, metionina, fenilalanina, valina, leucina, isoleucina e histidina
Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan isómeros espaciales o esteroisómeros
La forma D tiene el –NH2 a la derecha
La forma L tiene el –NH2 a la izquierda
*
Un anfótero es un compuesto que, dentro de su misma estructura, tiene grupos ácidos y básicos y a la molécula que tiene esta propiedad se le dice que es un anfólito. 
Los aminoácidos son anfólitos; el grupo carboxilo es un ácido, es decir, donador de protones y el amino es una base, debido a que acepta protones.
*
*
	Los 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas, se clasifican, dependiendo de las propiedades de su grupo R, en los siguientes 4 grupos:
Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrófobo). 
2. Aminoácidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R hidrofílico).
3. Aminoácidos con grupo R cargado negativamente. (Aminoácidos ácidos).
4. Aminoácidos con grupo R cargado positivamente. (Aminoácidos básicos).
*
Aminoácidos hidrófobos
*
Aminoácidos polares hidrofílicos
*
Aminoácidos ácidos y básicos
*
Aminoácidos Esenciales
Son aquellos que los organismos deben tomar de su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo.
EN ADULTOS: 8
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptófano
Valina
EN NIÑOS los anteriores y:
Arginina
Histidina
*
*
*
AMINOÁCIDOS PROTEICOS INFRECUENTES
*
El enlace peptídico
Se unen aas entre 
el grupo carboxilo de uno 
y el amino del siguiente
Se forman cadenas peptídicas o péptidos de longitud variable
Cada proteína es una macromolécula formada por una o varias cadenas peptídicas
En cada célula existen miles de proteínas distintas con funciones específicas
Cualquier alteración en la secuencia de aminoácidos, incluso la sustitución de un solo aa por otro, proporciona una proteína diferente
*
Enlace peptídico
+
Entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiendo una molécula de agua.
*
*
PÉPTIDOS 
Los péptidos son el resultado de la unión de varios aminoácidos mediante enlaces denominados peptídicos. En el ejemplo:
Alanina (Ala) – Glicina (Gly) – Serina (Ser)
Hasta 10 aminoácidos se denominan OLIGOPÉPTIDOS (dipéptidos, tripéptidos,…) Entre 10 y 50 aminoácidos, POLIPÉPTIDOS y, por encima de 50 aminoácidos, se denominan PROTEÍNAS.
Se escriben siempre desde el extremo amino-terminal hacia el extremo carboxilo terminal 
Se nombran como derivados del aminoácido que ocupa la posición carboxilo terminal. En el ejemplo:
ALANIL-GLICIL- SERINA
*
*
Los a.a son moléculas anfóteras; es decir, pueden actuar como ácidos o bases. Los a.a poseen varias funciones biológicas importantes, además de su función 1° como componentes de las proteínas.
Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua. Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases: apolares, polares, ácidos y bases. 
La mayoría de los  a.a contienen un C asimétrico y en consecuencia tienen enantiomeros L y D. En las proteínas solo se encuentran enantiómeros L.
La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten que las proteínas gocen de una gran versatilidad en cuanto a estructura. 
Los polipéptidos son polímeros formados por a.a unidos por enlaces peptidicos. El orden de los a.a en el Polipéptido se denomina secuencia de a.a. 
*
Niveles Estructurales de las Proteínas
Estructura 1° : Esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos. Enlace Peptídico (EP).
Estructura 2° : Ordenación regular y periódica de la cadena polipeptídica en el espacio (Hélice-a, Lámina β) Puentes H entre los EP.
Estructura 3° : Cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteínas globulares, participan las atracciones intermoleculares: puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, puentes 2S, interacción hidrofóbica, interacción electrostática.
Estructura 4° : Arreglo espacial de las subunidades de una proteínas, para conformar la estructura global; hay acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las proteínas. Las fuerzas anteriores + las Fuerzas de Van der Walls.
*
*
*
Secuencia lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.
Secuencia de aminoácidos determina el resto de niveles estructurales y, por tanto, la funcionalidad de la proteína. 
Una cadena peptídica consta de una parte repetida regularmente, llamada la cadena principal o esqueleto, y una parte variable por las cadenas laterales características.
ESTRUCTURA PRIMARIA
*
Los polipéptidos que tiene secuencias de aminoácidos semejantes se dice que son homólogos: trazadores de relaciones genéticas entre especies.
Una proteína sería como una sucesión de planos formados por los enlaces peptídicos con los grupos R alternando a un lado y otro.
*
*
Función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.
*
Las cadenas α son idénticas, solo existe un cambio de Aa en la cadena β (en posición 6 en la hemoglobina normal el ácido glutámico está sustituido por valina)
*
Estructura secundaria
 Forma en la que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. 
 Las formas más importantes son las llamadas hélice α y hoja plegada β. 
 Están mantenidas por puentes de hidrógeno formados exclusivamente entre los grupos amino y carboxilo que constituyen el esqueleto de la cadena polipeptídica
. Consecuentemente, los parámetros estructurales (distancias, ángulos) serán iguales, independientemente de la proteína y de los aminoácidos que formen la estructura. 
*
 La cadena se va enrollandoen espiral.
Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.
La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.
La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la -hélice.
Estructura secundaria de las proteínas:  -hélice 
*
*
. 
Estructura 2ª Lámina beta
*
Está formada por dos o más cadenas polipeptídicas llamadas hebras β unidas por puentes de hidrógeno.
 
 
La distancia entre aminoácidos adyacentes es aproximadamente 3.5 Å.
Las cadenas adyacentes de aminoácidos apuntan en direcciones opuestas
Estructura de una hebra β. Las cadenas laterales alternan por encima y por debajo del plano de la hebra.
*
Una hoja β paralela
Una hoja β antiparalela
*
Estructura de una hoja β mixta
*
Hidroxiprolina
Prolina
Glicina
Hélice más extendida (por el tamaño de prolina e hidroxiprolina)
Hélice levógira
3 aa por vuelta
La estabilidad se produce al formarse tres hélices para dar una superhélice
El colágeno (de tendones y tejido conectivo) posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. 
Estos aa poseen una estructura que dificulta la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que se forma una hélice más extendida, con sólo tres aminoácidos por vuelta. 
Hélice de colágeno
*
Su estabilidad viene dada por la asociación de tres hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o superhélice que es la responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno. 
Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las maromas y cables se construyen de forma semejante a esta triple hélice.
Hélice de colágeno
Hay algunas alteraciones del colágeno que provocan síndromes como el de el hombre de goma o el síndrome de Marfán que padecía Paganini y que explicaba sus dedos largos e hiperextensibles
Superhélice de colágeno
*
*
Estructura terciaria
 Forma en la que se organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria definida, como las hélices u hojas o no tenerla.
 Los residuos de aminoácidos alejados en la estructura primaria se acercan entre sí y permiten interacciones entre sus cadenas laterales.
 Mantenida por enlaces iónicos y de puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro.
 En un entorno acuoso la cadena polipeptídica pliega para que sus cadenas hidrofóbicas laterales estén en el interior y sus cadenas polares, cargadas, esten en la superficie.
*
estructura terciaria
 Hay 2 tipos de conformaciones tridimensionales:
Conformación filamentosa; 
Estructura 2°alargada 
Insolubles en agua y disoluciones salinas.
Función estructural, de protección o ambas a la vez .Ej α y β-queratina, 
Conformación globular: 
La estructura 2° se pliega adoptando formas que parecen esféricas . 
Solubles en agua y disoluciones salinas
Funciones de transporte , enzimática, hormonal, …Ej: mioglobina, lisozima, citocromo C 
Est 3ª de la ribonucleasa
α-hélice en rojo
β-hélice en verde
Puentes disulfuro en amarillos
*
La estructura terciaria se estabiliza por las siguientes interacciones: 
Interacciones hidrófobas
Puentes de hidrógeno
Electrostáticas
Enlaces de H 
Enlaces covalentes (S-S)
*
Diferentes estructuras secundarias pueden coexistir dentro de una estructura terciaria
*
Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
 Enlaces de hidrógeno.
 Atracciones electrostáticas.
 Atracciones hidrofóbicas.
 Puentes disulfuro.
En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.
En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios.
*
*
*
Estructura cuaternaria
Es la forma en la que se asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen.
 
Proteína esté formada por varias subunidades. Como ejemplos:hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.
Las subunidades se mantienen unidas por enlaces covalentes y no covalentes.
*
La hemoglobina es una proteína oligomérica: un tetrámero
*
*
*
Alimentación pobre en proteínas (mal nutrición proteica) es causa frecuente de desnutrición
En niños con dietas pobres en proteínas de buena calidad y ricas en carbohidratos
Deficiencia Crónica de Proteínas y Calorías en dieta. 
*
*
*
Globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 Se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
 Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación. 
*
La solubilidad depende del pH, temperatura,concentración iónica... 
Capa de moléculas de agua
Solubilidad
*
	DESNATURALIZACIÓN
°Pérdida de la estructura 2°,3°y 4°, por romperse los puentes que forman dicha estructura. 
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
Produce por cambios de factores como T°, variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
PROTEÍNA NATIVA
PROTEÍNA DESNATURALIZADA
*
*
La desnaturalización es un fenómeno que involucra la transformación de una estructura plegada, bien definida de una proteina, formada bajo condiciones fisiologicas, a una estructura no plegada bajo condiciones no fisiologicas.
Puede ser lentamente reversible.
Consecuencias:
 Perdida de actividad enzimatica.
 Aumenta Ia digestibilidad
 Perdida de solubilidad.
 Cambios en la textura.
*
*
Desnaturalización reversible del enzima ribonucleasa y renaturalización
Precipitación de la clara del huevo al desnaturalizar la albúmina por efecto del calor
Leche cortada por desnaturalización de la caseína
Fijación de un peinado por desnaturalización de la queratina del pelo
*
	ESPECIFICIDAD
Una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura 1° y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. 
La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos”. 
*
Especificidad de las proteínas
Las proteínas son específicas
Cada especie posee proteínas diferentes a las de otras especies
Dentro de una misma especie, cada individuo tiene proteínas exclusivas que le diferencian de otros individuos
Una misma proteína tiene secuencias peptídicas distintas en distintos individuos
El grado de diferencia dependerá de su parentesco evolutivo
Cada ser vivo tiene unas características determinadas, porque tienen unas proteínas determinadas
*
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. 
Neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberaro retirar protones (H+) del medio
*
 Capacidad amortiguadora
*
Clasificación de las Proteínas
SEGÚN SU FORMA 
	> Fibrosas 
	> Globulares: 
	> Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos). 
SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA 
	> Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos: insulina y colágeno (globulares y fibrosas). 
	> Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.
*
Clasificación de Proteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS: Por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela; esto puede producir fibras que se trenzan sobre si mismas formando una "macrofibra"
Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
Son proteínas insolubles en agua.
Tienen funciones estructurales o protectoras.
COLÁGENO
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.
MIOSINA Y ACTINA
Responsables de la contracción muscular.
QUERATINAS
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
FIBRINA
Interviene en la coagulación sanguínea.
ELASTINA
Proteína elástica.
*
Clasificación de Proteínas
 
Más complejas que las fibrosas.
Plegadas en forma más o menos esférica.
ALBÚMINAS
Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.
GLOBULINAS
Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.
HISTONAS Y PROTAMINAS
Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
*
Clasificación de Proteínas
PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS
Globulares· 
	 Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada) · Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) · Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina · Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
 Fibrosas · 
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos · Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. · Elastinas: En tendones y vasos sanguineos · Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).
*
Clasificación de Proteínas
PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS
La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos:
Glucoproteínas · Ribonucleasa · Mucoproteínas · Anticuerpos · Hormona luteinizante
Lipoproteínas · De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas · Nucleosomas de la cromatina · Ribosomas
Cromoproteínas · Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno · Citocromos, que transportan electrones
*
*
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
°Estructural °Enzimatica °Hormonal °Defensiva °Transporte °Contractil
°Reserva °Amortiguadora
°Reguladora
*
FUNCIÓN ESTRUCTURAL
 Glucoproteínas  forman parte de membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias
 Histonas  forman parte de cromosomas que regulan la expresión de genes
crecimiento, desarrollo y reparación de tejidos 
 Colágeno  del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos, pelos)
 Elastina  del tejido conjuntivo elástico
 Queratina  de la epidermis
 Fibroina  segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar telas de araña y capullos de seda, respectivamente
*
Son las más numerosas y especializadas
FUNCIÓN ENZIMÁTICA
Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular 
 Ácido graso sintetasa  cataliza síntesis de ácidos grasos
Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible las reacciones químicas)
*
FUNCIÓN HORMONAL
 Insulina y glucagón  regulan niveles de glucosa en la sangre
 Hormona del crecimiento
 Adrenocorticotrópica  regula síntesis de corticosteroides
 Calcitonina  regula metabolismo del calcio
*
FUNCIÓN DEFENSIVA
 Inmunoglobulinas  actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos
 Trombina y fibrinógeno  contribuyen a formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias
 Mucinas  efecto germicida y protegen a las mucosas
 Algunas toxinas bacterianas (Botulismo), o venenos de serpientes son proteínas con funciones defensivas
*
FUNCIÓN DE TRANSPORTE
 Hemoglobina  transporta oxígeno en la sangre de vertebrados
 Hemocianina  transporta oxígeno en la sangre de invertebrados
 Mioglobina  transporta oxígeno en los músculos
 Lipoproteínas  transportan lípidos por la sangre
 Citocromos  transportan electrones
*
FUNCIÓN CONTRÁCTIL
 Actina
 Miosina
miofibrillas responsables de la contracción muscular
 Dineina  relacionada con movimiento de cilios y flagelos
Tubulina  en microtúbulos, filamentos responsables de movimiento de cilios y flagelos
*
FUNCIÓN DE RESERVA
 Ovoalbúmina  clara de huevo
 Gliadina  del grano de trigo
 Hordeína  de la cebada
 Lactoalbúmina  de la leche
Reserva de aa para desarrollo de embrión
FUNCIÓN REGULADORA
Regulan la expresión de ciertos genes
Regulan división celular
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Mantienen el equilibrio osmótico y actúan con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno
Estructuras receptoras de señales en la membrana plasmática
*
Electroforesis Proteica
Una solucion de proteina en un campo electrico,donde desplazan cargas positivas(catodos) y negativas(anodos).
Punto isoelectrico:permanece inmovil.Mezcla de 2 o mas proteinas con diferentes pH
*
FIN
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
 
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*