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2 – As enzimas são catalisadores biológicos essenciais para que as reações químicas aconteçam, elas aceleram a velocidade das reações de maneira tã...

2 – As enzimas são catalisadores biológicos essenciais para que as reações químicas aconteçam, elas aceleram a velocidade das reações de maneira tão significativa, que sem elas, talvez a vida não seria possível. Para serem mais eficientes essas proteínas podem se associar a vitaminas. As enzimas possuem um formato espacial tridimensional específico, possuindo um local chamado sítio ativo. O sítio ativo é a região da proteína que tem um formato específico para que o substrato se encaixe perfeitamente na enzima com que possui afinidade. Algumas moléculas podem inibir a atividade enzimática, são eles os inibidores competitivos e inibidores não-competitivos. Os inibidores competitivos são semelhantes ao substrato do qual a enzima tem afinidade, com isso ela se liga ao inibidor ficando inativa durante esse tempo que está ligada ao inibidor. Os inibidores não-competitivos não se ligam ao sítio ativo das enzimas, eles se conectam aos aminoácidos que formam a enzima. Esses inibidores precisam ter a Constante de Michaelis (Km) menor que a do substrato, isso fará com que a afinidade enzima-inibidor seja maior que enzima-substrato, aumentando a velocidade inicial da reação enzima-inibidor, e alcançando assim sua Velocidade máxima (Vmax).

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AD2_BIOQ1_DAIANE VIEIRA
3 pág.

Bioquímica I Universidade do Estado do Rio de JaneiroUniversidade do Estado do Rio de Janeiro

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As enzimas são catalisadores biológicos essenciais para que as reações químicas aconteçam. Elas aceleram a velocidade das reações de maneira tão significativa que, sem elas, talvez a vida não seria possível. Para serem mais eficientes, essas proteínas podem se associar a vitaminas. As enzimas possuem um formato espacial tridimensional específico, com um local chamado sítio ativo, que é a região da proteína com um formato específico para que o substrato se encaixe perfeitamente na enzima com a qual possui afinidade. Alguns tipos de moléculas podem inibir a atividade enzimática, sendo eles os inibidores competitivos e os inibidores não-competitivos. Os inibidores competitivos são semelhantes ao substrato, o que faz com que se liguem à enzima, inibindo sua atividade. Já os inibidores não-competitivos não se ligam ao sítio ativo, mas sim aos aminoácidos que formam a enzima. Esses inibidores precisam ter uma Constante de Michaelis (Km) menor que a do substrato para aumentar a afinidade enzima-inibidor em relação à enzima-substrato, acelerando a reação enzima-inibidor até atingir a Velocidade máxima (Vmax).

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