HEMOGLOBINA E ANEMIA - APG 16

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HEMOGLOBINA E ANEMIA
DAFNE REIS ALVES DOS SANTOS
PROTEÍNAS
DEFINIÇÃO: As proteínas são moléculas formadas por aminoácidos que se juntam para formar cadeias longas. Aproximadamente metade dos aminoácidos que precisamos são produzidos pelo nosso próprio corpo. Outros, entretanto, precisam ser obtidos por meio da alimentação.
FUNÇÃO: As funções das proteínas são específicas a cada uma delas e permitem às células manter sua integridade, defender-se de agentes externos, reparar danos, controlar e regular funções celulares, etc.
Função de regulação da expressão gênica, defesa, transporte, reserva, enzimática...
ESTRUTURA: Estrutura primária das proteínas: A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte.
Estruturas espaciais das proteínas: As estruturas espaciais das proteínas são resultantes do enrolamento e dobramento do filamento proteico sobre si mesmo. As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estrutura espacial.
Estrutura Secundária: A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal. É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos. Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.
· Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
· Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.
Estrutura Terciária: A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.
Estrutura Quaternária: Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
CLASSIFICAÇÃO: As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas. As proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. Diferentemente das globulares, estas são pouco solúveis em água.
1-DESCREVER A ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES:
As proteínas globulares possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em forma esférica ou globular. Elas contêm vários tipos de estruturas secundárias e são mais ou menos solúveis em água. Em uma proteína globular, segmentos diferentes das cadeias polipeptídicas se dobram uns sobre os outros e são enoveladas, garantindo uma grande diversidade estrutural e, assim, funcional. Essas proteínas possuem uma grande variedade de estrutura terciária. Proteínas globulares incluem enzimas, proteínas transportadoras, motoras, reguladores, imunoglobulinas e proteínas com muitas outras funções.
As proteínas globulares são moléculas aparentemente esféricas e compactas que apresentam razões axiais (a proporção entre suas dimensões mais curta e mais longa). A maioria das enzimas consiste em proteínas globulares.
Possui 4 estruturas: 
· Estrutura primária: sequência de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
A estrutura primária é determinada geneticamente e qualquer mudança na sequência pode causar consequências serias para a células do corpo. 
· Estrutura secundária: formada pela ligação do hidrogênio do grupo N – H com uma de O do grupo C=O, como o colágeno.
É a torção ou dobramento repetido de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. É estabilizada por ligações de hidrogênio, que se formam em intervalos.
· Estrutura terciária: é o resultado da dobra da estrutura primária sobre si, com uma ponte de enxofre, como a mioglobina.
Como a maior parte das proteínas do nosso corpo existe em ambientes aquosos, o processo de dobramento coloca a maior parte dos aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas (repelidas pela água) no núcleo central, afastados da superfície da proteína. Frequentemente, moléculas auxiliares conhecidas como chaperonas ajudam no processo de dobramento.
· Estrutura quaternária: é a união de várias estruturas terciárias, como a hemoglobina.
São as proteínas que contém mais de uma cadeia polipeptídica. Nem todas as proteínas possuem a estrutura quaternária. As ligações que mantêm as cadeias polipeptídicas unidas são as mesmas que mantêm a da estrutura terciária.
2-ENTENDER A ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL E FUNCIONAL DAS HEMOGLOBINAS:
FUNÇÃO: A principal função da hemoglobina é transportar o oxigênio (O2) dos pulmões para todos os tecidos do corpo. Ao mesmo tempo, também transporta parte do dióxido de carbono (CO2) dos tecidos para os pulmões – onde será expelido – e atua no transporte de nutrientes até as células do organismo.
Por ser a responsável pela cor avermelhada do sangue, ela é o indicativo de um organismo saudável ou anêmico. A hemoglobina também é responsável por promover a transformação da glicose em energia, por isso, as pessoas que possuem anemia sentem esgotamento, fadiga, tontura, fraqueza muscular e dificuldades de respirar.
Os valores de referência da hemoglobina são:
· Crianças de 2 a 6 anos: 11,5 a 13,5 g/dL;
· Crianças de 6 a 12 anos: 11,5 a 15,5 g/dL;
· Homens: 14 a 18 g/dL;
· Mulheres: 12 a 16 g/dL;
· Grávidas: 11 g/dL.
ESTRUTURA: Cada molécula de hemoglobina A (Hb A) consiste em quatro cadeias polipeptídicas alfa2beta2, cada uma com seu próprio grupo heme – molécula que dá a coloração vermelha ao sangue, contém ferro e é parte essencial da hemoglobina. A síntese de heme ocorre principalmente nas mitocôndrias por uma série de reações bioquímicas que começam na condensação de glicina e de succinil-coenzima A. A vitamina B6 é uma enzima dessa reação que é estimulada por eritropoetina. Ao final, a protoporfirina combina-se com ferro no estado ferroso para formar heme. Cada molécula de heme combinasse com uma cadeia de globina. Assim, forma-se um tetrâmero de cadeias de globina, cada cadeia com seu próprio núcleo heme agrupado em um “bolso”, montando uma molécula de hemoglobina.
SÍNTESE DA HEME, GLOBINA E DA HEMOGLOBINA: Cada subunidade é formada por um elemento não polipeptídico chamado de grupo protético (heme) e uma porção proteica (globina). Em adultos, as cadeias de globina são de dois tipos: duas do tipo α (alfa) e duas do tipo β (beta).
Existem diferentes tipos de globinas, sendo a hemoglobina formada por duas globinas alfa e duas globinas não alfa. Já o grupo heme possui um átomo de ferro, ao qual se liga o oxigênio para que possa ser transportado até ser liberado nos tecidos. O grupo heme é o responsável pela coloração vermelha da hemoglobina e, consequentemente, do sangue, já que essa proteína está presente em grande quantidade nas hemácias – também chamadas de glóbulos vermelhos do sangue.
TRANSPORTES DE GASES RELACIONADOS A HEMOGLOBINA: 
HEMOGLOBINA EMBRIONÁRIA: Gower 1, Gower 2 e Portland: São hemoglobinas presentes na fase embrionária, havendo diminuição da sua concentração e aumento da HbF à medida que o nascimento se aproxima.
HEMOGLOBINA FETAL: F: Essa hemoglobina é encontrada no feto e, por isso, é chamada de hemoglobina fetal. No feto, encontramos apenas esse tipo de hemoglobina, o qual vai decaindo após o nascimento. Quando o indivíduo chega ao oitavo mês, apresenta cerca de apenas 1% dessa hemoglobina. No adulto, ela representa entre 0,5% e 1%das hemoglobinas.
HEMOGLOBINA EM ADULTOS: A1: Representa de 95% a 98% das hemoglobinas em um indivíduo adulto.
A2: Representa de 2% a 3% das hemoglobinas em um indivíduo adulto.
HEMOGLOBINA GLICOSADA: A hemoglobina glicada é um exame capaz de medir o índice glicêmico no organismo, ou seja, os níveis de açúcar presentes no sangue. O exame serve para controlar o diabetes já existente e para diagnosticar a pré-diabetes e diabetes de pacientes que ainda não sabem que têm a doença.
3-EXPLICAR A ANEMIA FALCIFORME, DESTACANDO SUA INCIDÊNCIA E DE OUTRAS DOENÇAS DE ALTA PREVALÊNCIA DA POPULAÇÃO NEGRA:
Anemia falciforme é uma doença genética e hereditária – que passa dos pais para os filhos – caracterizada pela alteração dos glóbulos vermelhos do sangue, que perdem a forma arredondada e elástica e adquirem o aspecto de uma foice – daí o nome falciforme. Isso dificulta a passagem do sangue pelos vasos de pequeno calibre e, consequentemente, a oxigenação dos tecidos.
Essas células têm sua membrana alterada e se rompem mais facilmente, causando anemia. A Anemia Falciforme pode se manifestar de forma diferente em cada indivíduo. Uns têm apenas alguns sintomas leves, outros apresentam um ou mais sinais. Os sintomas geralmente aparecem na segunda metade do primeiro ano de vida da criança.
Os portadores precisam de acompanhamento médico constante. Quanto mais cedo começar, melhor será o prognóstico. Apesar de o tratamento não ser específico, em algumas situações pode haver indicação de ações para diminuir as crises dolorosas como a terapia da quelação de ferro para aqueles que recebem transfusões com frequência e acumulam ferro no organismo e, mais raramente, a troca de hemácias (eritracitaferese).
As hemácias de uma pessoa com doença falciforme contem Hb-S, um tipo anormal de hemoglobina. Quando a anemia falciforme libera oxigênio para o liquido intersticial, ocorre a formação de estruturas rígidas e longas semelhantes a bastões que fazem a hemácia ter formato de foice. Essas hemácias falciformes se rompem com facilidade. Como a hemácia degradam prematuramente (cerca de 10 a 20 dias), isso ocasiona a anemia. A anemia falciforme também pode causar icterícia, que consiste na coloração amarelada dos olhos e da pele. As hemácias falciformes não conseguem passar pelo vaso sanguíneo, isso faz elas se acumularem e obstruir o vaso sanguíneo. Isso vai privar o oxigênio, causando danos e dores.
É uma doença hereditária, passada de pais para filhos, caracterizada pela alteração dos glóbulos vermelhos no sangue. Na África e Malária algumas pessoas são portadoras da doença, têm o traço no seu gene, mas são saudáveis, porém se pessoas com os traços falciformes tiverem filhos, eles podem nascer com a doença. Cientistas acreditam que houve uma mutação genética em pessoas da população africana que morava numa região afetada pela malária, e foi nesse momento que os genes foram alterados e passaram a causar anemia falciforme. E com isso, as pessoas que possuíam esse gene defeituoso também eram mais protegidas contra a malária e essa característica passou de geração a geração.
REFERÊNCIAS:
Anatomia e fisiologia – Tortora.
Princípios de bioquímica – Lehniger.
Fundamentos em hematologia – Hoffbrand.
Manual de hematologia – Therezinha Lorenzi.
Doenças e agravos prevalentes na população negra: revisão integrativa. 2019
Doenças genéticas ou hereditárias mais comuns na população negra – 2020.