Propriedades e funções das enzimas

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Propriedades e funções das 
enzimas
As enzimas são proteínas, portanto, podem possuir estrutura primária, secundária, 
terciária ou quaternária.
A enzima pode ser acompanhada de um íons inorgânicos, sendo denominado cofator, 
ou um componente orgânico (normalmente vitaminas), levando o nome de coenzima. 
Este normalmente precisa ser ingerido em pequenas quantidades.
Algumas enzimas necessitam de uma coenzima e de íons metálicos para serem ativos. 
Quando a ligação de algum desses componentes à enzima ocorre covalentemente 
(ligação forte), recebem o nome de grupo prostético. 
Uma enzima completa e cataliticamente ativa é denominada holoenzima e a parte 
proteica é denominada apoenzima.
A enzima possui um bolsão, onde ocorrem as reações, denominado sítio ativo. A 
molécula na qual a enzima age e se liga ao sítio ativo é denominada substrato. 
Lateralmente a esse sítio, há um grupo composto por resíduos de aminoácidos que se 
ligam ao substrato e catalisam sua transformação química.
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As enzimas são classificadas pelo tipo de reação que exercem, de forma que é 
adicionado o sufixo ase a uma descrição do tipo de reação catalisada. Classificação 
geral segundo a IUB:
Oxirredutases: catalisam oxidações e reduções
Transferases: catalisam a transferência de moléculas 
Hidrolases: catalisam a clivagem hidrolítica 
Liases: catalisam a clivagem de ligaçõespela eliminação de um átomo gerando 
duplas ligações
Isomerases: catalisam alterações geomátricas ou estruturas dentro de uma 
molécula
Ligases: catalisam a ligação de duas moléculas nas reações acopladas à hidrólise 
do ATP
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Cinética enzimática
A catálise ocorre no sítio ativo, que protege o substrato contra a água, e o substrato 
protege a enzima contra a desnaturação causada por altas temperaturas.
Existe um complexo enzima-substrato que proporciona uma forte estabilidade térmica, 
isso ocorre devido à elevada especificidade entre os dois, estabelecendo uma relação 
de chave-fechadura*.
*modelo de ajuste induzido: mão em luva; induções recíprocas
Tipos de catálise
Por proximidade: a distância entre as moléculas interferem na formação de ligações. 
A concentração favorece a frquência de encontros que formam as ligações. Quando há 
uma alta concentração de substrato no sítio, suas moléculas são orientadas na posição 
ideal para interagirem quimicamente.
Acidobásica: os grupamentos prostéticos podem atuar como ácidos ou bases. 
Quando a catálise tem como únicos participantes prótons ou íons hidróxidos, ela é 
chamada de catálise específica ácida ou básica. Se a catálise for influenciada por 
todos os ácidos ou bases presentes, ocorre a catálise ácida geral ou catálise básica 
geral.
Por tensão: em reações líticas, muitas vezes, os substratos se ligam em uma 
conformação desfavorável para a clivagem que imita o estado intermediário de 
transição. Esse estado é entre a transformação de substratos em produtos, de forma 
que há um enfraquecimento da ligação-alvo pela tensão resultante que a torna mais 
vulnerável à clivagem. As enzimas estabilizam esse processo de transição e, assim, 
conseguem acelerar as reações.
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Covalente: formação de uma ligação covalente entre a enzima e o/os substrato(s). A 
enzima modificada se torna um reagente transitório, introduzindo uma nova reação com 
menor energia de ativação e, consequantemente, maior velocidade. Segue um 
mecanismo de "pongue-pongue", em que o primeiro substrato é ligado e seu substrato 
é liberado antes da ligação do segundo substrato.
Reação enzimática simples:
E = enzima
S = substrato
P = produto
A catálise não afeta o equilíbrio da reação
O ponto de partida da reação direta e inversa é chamado de estado fundamental
A energia livre é representada por G, de forma que se negatia favorece o P
Um equilíbrio favorável não significa alteração significativa da velocidade.
O ponto mais alto da curva é denominado estado de transição, e representa a mesma 
probabilidade de quebra de ligação, formação de ligação ou desenvolvimento de carga 
formarem substrato ou produto.
A diferença entre os níveis energia do estado fundamental e estado de transição 
delimita a energia de ativação (ΔG**)
E + ⇋  ES ⇋  EP  ⇋  E  + P
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Quanto maior a energia de ativação, mais lenta é a reação.
A enzima não é gasta no processo, possui apenas o papel de acelerar a interconversão 
entre S e P
Quando uma reação tem várias etapas, a velocidade final é determinada pel etpacom a 
maior energia de ativação, e recebe o nome de etapa limitante da velocidade. Em um 
caso simples essa etapa é o ponto de maior energia no diagrama da interconversão.
Um equilíbrio entre S e P é determinado por uma constante de equilíbrio Keq.
Segundo a termodinâmica a relação entre Keq e ΔG'° pode ser descrita por:
R = cte dos gases
T = temperatura absoluta em Kelvin
Percebe-se que a constante de equilíbrio é diretamente relacionada com o total de 
energia livre, de modo que um grande valor negativo de ΔG'° reflete um equilíbrio 
favorável, mas é importante lembrar que nãp indica necessariamente que a velocidade 
será alta.
A Velocidade de uma reação é determinada pela concentração do reagente e por 
uma constante de velocidade designada por K. 
K =eq [S]
[P ]
ΔG ° =′ −R . T  . ln . Keq
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Para uma reação unimolecular a velocidade é expressa por: V=k[S]. Vê-se que 
depende apenas da concentração de S, sendo uma reação de primeira ordem. O K 
reflete a probabilidade de que a reação ocorra em determinado conjunto de 
condições (pH, temperatura,...)
Se a velocidade de reação depender de dois compostos distintos ou a reação 
ocorrer entre duas moléculas em um mesmo composto, a reação será de segunda 
ordem: V=k [S1][S2]
Relação entre cte de velocidade com a energia de ativação:
Isso mostra que a relação entre velocidade e energia de ativação é inversa e 
exponencial
Como ocorre a diminuição das energias de ativação?
1. Rearranjo de ligações covalentes: Grupos funcionais catalíticos na enzima 
podem formar ligações covalentes transitórias com um substrato e ativá-lo para 
a reação, isso diminui a energia de ativação, pois fornecem condições para que a 
reação ocorra por uma via alternativa de baixa energia.
2. Interações não covalentes fracas: estabilizam a estrutura das proteínas que são 
cruciais para a formação de complexos entre proteínas e moléculas pequenas. 
Essas mesmas forças que estabilizam a estrutura das proteínas são responsáveis 
pela interação entre substrato e enzima (ES). A formação de cada interação 
fraca do complexo ES libera uma pequena quantidade de energia livre que 
estabiliza a interação, chamada de energia de ligação ΔGb. 
A energia de ligação é a principal fonte de energia livre utilizada pelas enzimas 
para a diminuição da energia de ativação das reações. 
As interações fracas formadas apenas no estado de transição são as que fazem a 
principal contribuição para a catálise. 
Esse fenômeno explica o porque de as enzimas serem tão grandes.
Concentração de substrato 
O estudo de seus efeitos é complicado, pois a concentração varia durante o curso de 
uma reação in vitro a medida que o substrato se converte em produto.
k =  . e
h
KT
RT
−ΔG++
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Velocidade máxima: aumento de [S] é leva a um aumento insignificante em Vo. Ocorre 
quando quase toda a enzima estiver presente como complexo ES e [E] é desprezível
Etapas da reação enzimática
1. Etapa reversível e rápida: 
2. Complexo ES é rompido; etapa lenta → limita a vel. da reação total: 
Após esse rompimento a enzima fica livre para catalisar a reação de mais de uma 
molécula do substrato.
3. Estado pré-estacionário: grande excesso de substrato com aumento da [ES]; 
período curto.
4. Estado estacionário: [ES] permanece constantes ao longo do tempo 
Hipótese do estado estacionário:V de formação do ES é igual à V de quebra 
do ES
E + S ⇋ ES
ES ⇋ E + P