Bioquímica Básica em EAD

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ENSINO A 
DISTÂNCIA
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
 
Ficha catalográfica elaborada na fonte pela Biblioteca do Centro Universitário Avantis - UNIAVAN 
Maria Helena Mafioletti Sampaio CRB 14 – 276 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CDD 21ª ed. 
572 – Bioquímica. 
 
 
Pena, Darlene. 
P397b Bioquímica básica./EAD/ [Caderno pedagógico]. Darlene 
Pena. Balneário Camboriú: Faculdade Avantis, 2019. 
 109 p. il. 
 
 Inclui Índice 
 ISBNe: 
 
1. Bioquímica. 2. Metabolismo. 3. Integração metabólica. 4. 
Bioquímica – Ensino a Distância. I. Faculdade Avantis. II. Título. 
 
ENSINO A 
DISTÂNCIA
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Ementa
Princípios da Regulação do Metabolismo, enzimologia, metabolismo de carboidratos, 
lipídios, aminoácidos, metabolismo de proteínas.
Objetivos da disciplina
Compreender os fundamentos bioquímicos que servirão de base para o entendimento 
das estruturas moleculares e reações metabólicas que ocorrem no corpo, assim como 
as adaptações metabólicas que ocorrem em diferentes tipos patologias, de exercício 
físico e dietas. Associar as bases bioquímicas com processos fisiológicos e patológicos de 
interesse para os cursos da área da saúde.
O papel da disciplina para a formação do estudante
Olá querido (a) aluno (a), é um prazer imenso compartilhar este espaço com você.
A partir de agora, você está sendo convidado a se apaixonar pelo mundo instigante da 
Bioquímica. Nós sabemos que os organismos vivos, dos mais simples como as bactérias 
até os mais complexos, como nós seres humanos somos formados praticamente pelo 
mesmo conjunto de biomoléculas. A Bioquímica se preocupa em estudar justamente 
estas biomoléculas!!!
PLANO DE ESTUDO
Ao ler este caderno didático você perceberá que a Bioquímica está por trás de todos os 
processos biológicos que ocorrem nos organismos vivos. Neste espaço, o meu objetivo não 
é te obrigar a memorizar vias metabólicas ou nomes de enzimas. O meu desejo é que você 
possa compreender o funcionamento dos processos vitais, seja processos fisiológicos ou 
patológicos, a nível molecular, o que será muito importante para formar uma base sólida 
para disciplinas como Fisiologia, Farmacologia, Patologia e outras disciplinas que são 
estudadas por você. Para atingir esse objetivo, optei por adotar uma linguagem acessível 
com uso diálogos, questionamentos e reflexões, o que irá estimular o seu raciocínio sobre 
os mais diferentes temas dentro da Bioquímica.
 Espero que este seja um período de muito aprendizagem para todos nós. Vamos 
então começar?
Abraços e bons estudos!!!
SOBRE A AUTORA
Professora: Darlene Pena 
E-mail: darlene.pena@avantis.edu.br
Doutora em Bioquímica com período 
sanduíche no Mount Sinai Hospital de Nova York 
pela Universidade de São Paulo (USP – 2016), 
Mestre em Biotecnologia (UFSC - 2010), Bacharel 
em Bioquímica (UFV - 2007) e Licenciada em 
Ciências Biológicas (Faculdade Avantis – 2017). 
Possui experiência em Bioquímica, Biologia 
Molecular, vias de Sinalização em parasitas, células tronco, células tumorais e também 
na tolerância à opioides, como morfina. Atualmente é docente dos cursos da área da 
saúde da Faculdade Avantis. 
PROFESSORA
UNIDADE 1 - AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS, ENZIMAS, CARBOIDRATOS E 
LIPÍDEOS ....................................................................................................................................................................................................11
INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA .................................................................................................................................12
1.2 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS ..........................................................................................................................14
1.3 ENZIMAS ...................................................................................................................................................................23
1.4 CARBOIDRATOS .................................................................................................................................................... 29
1.5 LIPÍDEOS ....................................................................................................................................................................31
1.6 CONSIDERAÇÕES FINAIS ............................................................................................................................... 35
1.7 EXERCÍCIOS ............................................................................................................................................................ 36
1.8 REFERÊNCIAS ........................................................................................................................................................ 39
UNIDADE 2 - VISÃO GERAL DO METABOLISMO, GLICÓLISE, CICLO DE KRE-
BS E CADEIA RESPIRATÓRIA ........................................................................................................................................41
2.1 INTRODUÇÃO .........................................................................................................................................................42
2.2 VISÃO GERAL DO METABOLISMO E PRINCÍPIOS DE BIOENERGÉTICA .................................42
2.2 GLICÓLISE OU VIA GLICOLÍTICA ..................................................................................................................47
2.3 CICLO DE KREBS ................................................................................................................................................. 50
2.4 CADEIA RESPIRATÓRIA ................................................................................................................................... 53
2.5 CONSIDERAÇÕES FINAIS ............................................................................................................................ 56
2.6 EXERCÍCIOS ............................................................................................................................................................57
2.7 REFERÊNCIAS ..................................................................................................................................................... 60
SUMÁRIO
UNIDADE 3 - METABOLISMO DE CARBOIDRATOS, LIPÍDEOS E PROTEÍNAS .....61
3.1 INTRODUÇÃO ..........................................................................................................................................................62
3.2 METABOLISMO DE CARBOIDRATOS ..........................................................................................................62
3.2.1 Oxidação completa da glicose .........................................................................................................................63
3.2.2 Oxidação parcial da glicose – Fermentações .....................................................................................64
3.2.3 Metabolismo de Glicogênio ............................................................................................................................... 67
3.2.4 Gliconeogênese ..........................................................................................................................................................69
3.3 METABOLISMO DE LIPÍDEOS ........................................................................................................................72
3.4 METABOLISMO DE PROTEÍNAS ...................................................................................................................76
3.5 CONSIDERAÇÕES FINAIS ................................................................................................................................ 81
3.6 EXERCÍCIOS ............................................................................................................................................................82
3.7 REFERÊNCIAS .......................................................................................................................................................84
UNIDADE 4 - REGULAÇÃO E INTEGRAÇÃO METABÓLICA .................................................85
4.1 INTRODUÇÃO ......................................................................................................................................................... 86
4.2 ESTRATÉGIAS DE REGULAÇÃO DO METABOLISMO ....................................................................... 86
4.2.1 Alteração na concentração das enzimas.................................................................................................86
4.2.2 Alteração da atividade enzimática .............................................................................................................. 87
4.3 AÇÃO HORMONAL ............................................................................................................................................ 90
4.3.1 Glucagon ............................................................................................................................................................................92
4.3.2 Adrenalina e Noradrenalina ..............................................................................................................................93
4.3.3 Insulina ...............................................................................................................................................................................95
4.4 REGULAÇÃO INTEGRADA DO METABOLISMO .................................................................................... 98
4.4.1 Período Absortivo ........................................................................................................................................................99
4.4.2 Período Pós-absortivo ou jejum de curta duração ....................................................................... 101
4.4.3 Jejum Prolongado .................................................................................................................................................... 103
4.5 CONSIDERAÇÕES FINAIS .............................................................................................................................104
4.6 EXERCÍCIOS ........................................................................................................................................................ 106
4.7 REFERÊNCIAS ...................................................................................................................................................... 107
1
unidade
AMINOÁCIDOS, 
PROTEÍNAS, ENZIMAS, 
CARBOIDRATOS E 
LIPÍDEOS
12
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA
Querido (a) aluno (a), bem-vindo (a) à primeira unidade da disciplina Bioquímica 
Básical! Neste espaço iremos iniciar o estudo da Bioquímica, onde aprenderemos os 
conceitos básicos e gerais para que você possa continuar a construir o seu aprendizado. 
Para começo de conversa, você precisa saber o que é esta tal de Bioquímica!!! A 
Bioquímica é a ciência responsável por estudar as reações químicas que ocorrem nos 
organismos vivos.
Todos os organismos vivos que habitam o planeta Terra, dos mais simples como as 
bactérias aos mais complexos, como o ser humanos, são formados pelos mesmos tipos de 
biomoléculas e possuem rotas bioquímicas bastante semelhantes de utilização de energia, 
sendo que estas reações bioquímicas ocorrem na sua maioria em um ambiente aquoso. 
Por tal razão a Bioquímica é tão importante no nosso dia a dia, pois essa ciência irá servir 
de base para que você possa entender TODOS os processos biológicos e patológicos que 
ocorrem no interior de qualquer organismo vivo. 
Você acha que estou exagerando? Deixa-me adivinhar o que você está fazendo agora...
Hummm você está lendo este material e tomando uma deliciosa xícara de café, né? Pois 
bem, a Bioquímica explica tudo, quer ver?
Ao coar o café, você realiza a extração de vários compostos orgânicos polares (são 
compostos solúveis em água) do grão do café moído. Dentre esses compostos, destaca-se 
a cafeína que tem a capacidade de estimular a atividade neural e de te manter acordado. 
É justamente estes os efeitos que você está procurando agora, já que precisa ficar mais 
“ligado” aos assuntos que estamos aprendendo aqui na Bioquímica. A cafeína exerce seus 
efeitos devido à sua capacidade de se ligar aos receptores de adenosina. Os receptores 
são proteínas que estão presentes na superfície celular, inclusive dos neurônios. Pois 
bem, a cafeína ao bloquear estes receptores impede a ligação da adenosina que é o 
ligante natural dos receptores de adenosina. Com isto você fica mais em alerta. A cafeína 
também bloqueia a enzima fosfodiesterase que é responsável pela quebra do mensageiro 
da adrenalina chamado de AMP cíclico. Assim, os sinais excitatórios da adrenalina 
persistem por muito mais tempo. Por fim, a cafeína também aumenta a concentração de 
dopamina (molécula relacionada ao prazer) no Sistema Nervoso Central. 
Resumindo, a cafeína faz com que você se mantenha acordado, pois bloqueia a ligação 
da adenosina aos seus receptores, lhe dá mais “energia”, pois posterga os efeitos da 
adrenalina, e lhe faz sentir melhor, pois aumenta a quantidade de dopamina no cérebro. 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
SAIBA MAIS
Se você ficou com dúvidas sobre o mecanismo de ação da cafeína, assista o 
vídeo “Como a cafeína nos mantém acordados?” do canal TED-Ed disponível em: 
https://www.youtube.com/watch?v=foLf5Bi9qXs. O vídeo está em inglês, porém no lado direito 
inferior da tela do vídeo, você pode selecionar a legenda em português.
Agora que você já sabe a Bioquímica que existe por trás da sua xícara de café, evite tomar 
muito café a noite, já que a meia vida da cafeína é de cerca de 6 horas, ou seja, se você tomar uma 
xícara de café (contém cerca de 40 mg de cafeína) às 18 horas, cerca de 20 mg ainda estará no seu 
corpo à meia noite, o que poderá interferir na qualidade do seu sono. Para se sentir melhor, no 
dia seguinte você irá tomar ainda mais café e este círculo vicioso continua dia após dia. 
Nesta unidade inicial da disciplina Bioquímica Básica iremos estudar os componentes 
orgânicos das células. Assim iniciaremos estudando as proteínas, pois estas são 
responsáveis por controlar praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula, 
exibindo uma quase infinita diversidade de formas e funções. Após isto, focaremos 
em um grupo de proteínas que desempenham função catalítica, ou seja, falaremos das 
enzimas. Essas biomoléculas são catalisadoras de quase todas as reações celulares, 
sendo uma das chaves para compreensão da química da vida. Elas atuam aumentando a 
velocidade das reações do nosso metabolismo em até milhões de vezes, operando assim 
no controle das atividades metabólicas e fazendo com que as reações celulares ocorram 
numa velocidade que seja compatível com a vida. Na metade da unidade iremos estudar 
os carboidratos, os quais constituem as moléculas mais abundantes do nosso planeta, 
fazem parte da base dietética da maior parte do mundo e em nosso organismo são as 
principais substâncias fornecedoras de energia. Já os lipídeos constituem uma classe de 
compostos com estrutura bem variada que apresentam como característica em comum 
a baixa solubilidade em água e apresentam funções variadas, como fornecimento de 
energia, faz parte da composição de membranas biológicas, atuam como precursores de 
hormônios, sais biliares e vitamina D, dentre outras funções.
Ao finalizar o estudo destas biomoléculas, espero que você seja capaz de: 
• Obter noções básicas sobre estrutura e função de aminoácidos, peptídeos, 
proteínas e importância biológica. 
• Entender o papel das enzimas e co-enzimas nos processos bioquímicos.
• Compreender os aspectos estruturais e funcionais dos carboidratos e lipídios
Vamos então começar?
https://www.youtube.com/watch?v=foLf5Bi9qXs
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
1.2 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Você já ouviu falar em aminoácidos? Estas moléculasestão mais presentes na sua vida 
do que você imagina, eles estão por exemplo presentes nos suplementos alimentares que 
são vendidos comercialmente, como você pode ver na figura abaixo: 
Figura 1. Rótulo de um suplemento alimentar contendo aminoácidos. Elaborado pela autora, 2019. 
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
Os aminoácidos possuem algumas funções no nosso organismo, mas a principal delas 
é a de serem as unidades formadoras das proteínas.
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, sendo as 
moléculas mais diversas quanto às funções desempenhadas e a estrutura. As proteínas 
são responsáveis por controlar praticamente todos os processos que ocorrem em uma 
célula, exibindo uma quase infinita diversidade de formas e funções. Dentre as funções 
desempenhadas pelas proteínas, destaca-se o papel dessas biomoléculas como fontes de 
energia para o nosso corpo, formação de elementos estruturais (formam o citoesqueleto, 
além de formar os músculos, ossos, dentes, pelos, etc), são ainda responsáveis pelo 
transporte de substâncias no organismo e na célula (por exemplo, a proteína hemoglobina 
transporta oxigênio, albumina transporta ácidos graxos, permeases controlam a entrada 
e saída de substância da célula), atuam na defesa imunológica (anticorpos, interleucinas, 
dentre outros), também atuam regulando o metabolismo, visto que alguns hormônios 
são peptídicos, como é o caso da insulina e glucagon. Veremos também ao longo desta 
unidade que um grupo muito importante de proteínas desempenham função catalítica, 
ou seja, existe uma classe especial de proteínas que são chamadas de enzimas. Essas 
biomoléculas são catalisadoras de quase todas as reações celulares, sendo uma das 
chaves para compreensão da química da vida. Elas atuam aumentando a velocidade das 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
reações do nosso metabolismo em até milhões de vezes, operando assim no controle das 
atividades metabólicas e fazendo com que as reações celulares ocorram numa velocidade 
que seja compatível com a vida.
A figura 2 apresenta as principais funções desempenhadas pelas proteínas. Além 
disso, é possível verificar pela análise da figura que a proteína em questão é formada por 
resíduos de aminoácidos, os quais tem sua estrutura geral representada.
Figura 2. Funções desempenhadas pelas proteínas.
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
 Apesar das proteínas possuírem estruturas e funções tão variadas, todas as 
proteínas são formadas por 20 aminoácidos diferentes, que se conectam uns aos outros 
por meio de uma ligação peptídica formando os peptídeos e proteínas. Dentre esses 20 
aminoácidos, existem aqueles chamados de essenciais, pois não são sintetizados pelos 
animais e os aminoácidos não-essenciais que são sintetizados endogenamente a partir 
de moléculas orgânicas. 
 Os aminoácidos são compostos que apresentam um átomo de carbono central 
(Cα) que se encontra ligado à quatro grupos químicos:
1) um grupo amino (NH
3
+), 
2) um grupo carboxila (COO-),
3) um átomo de H e
4) um grupo variável chamado de radical (cadeia lateral ou grupo R).
Agora, observe atentamente a figura 3. Você perceberá que os aminoácidos se diferem 
um dos outros pelos seus grupos R, visto que estes possuem estrutura, tamanho e carga 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
elétrica diferentes. Por conta disto, os bioquímicos classificaram os 20 aminoácidos em 
cinco famílias baseadas em semelhanças nos seus grupos R, são elas: aminoácidos com 
grupo R apolar, aminoácidos com grupo R aromático, aminoácidos com grupo R polar 
sem carga, aminoácidos com grupo R com carga positiva e aminoácidos com grupo R com 
carga negativa. Os aminoácidos com grupo R apolar, não fazem interações químicas com a 
água, em função disto, estão geralmente no interior das proteínas. Já os aminoácidos com 
grupo R polar sem carga e os carregados, tanto positivamente quanto negativamente, 
fazem interações químicas com a água e por isto estão geralmente voltados para a face 
externa das proteínas. 
Figura 3. Estrutura molecular dos 20 aminoácidos que formam as proteínas.
Fonte: Shutterstock, 2019.
Agora que você já sabe de que as proteínas são formadas por aminoácidos, vale lembrar 
que estas moléculas têm outras funções biológicas como por exemplo atuam como 
neurotransmissores ou são precursores destes, como é o caso da glicina ou o GABA que é 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
derivado do glutamato e a serotonina, derivado do triptofano. Além disso, os aminoácidos 
são precursores de hormônios (a tiroxina é produzida a partir da tirosina), de ácidos 
nucléicos e do grupo heme que compõe a hemoglobina, atuando ainda como intermediários 
do metabolismo, como a ornitina e citrulina que atuam na produção de uréia. 
Nos organismos vivos, os ribossomos com a ajuda de outras moléculas irão unir um 
aminoácido ao outro, possibilitando assim a formação de peptídeos e proteínas. A ligação 
química formada entre um aminoácido e outro é chamada de ligação peptídica e envolve 
um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amino de um segundo. 
Quando temos a união de dois resíduos de aminoácidos chamamos de dipeptídeo, 
quando há união de três aminoácidos chamamos de tripeptídeo e assim por diante. 
Polímeros contendo até 30 resíduos de aminoácidos, são chamamos de peptídeos e se 
tiver mais do que isto, são chamados de proteínas. 
Em geral, os peptídeos que ocorrem biologicamente apresentam estruturas menos 
complexas que as moléculas de proteínas. Entretanto, estes exercem atividades biológicas 
significantes, atuando como hormônios (insulina, glucagon e oxitocina, vasopressina 
e encefalina), como antibióticos (gramicidina), na defesa antioxidante contra danos 
provocados por radicais livres, poluição, toxinas, infecções e exposição a raios ultravioleta 
(glutationa), dentre outras. 
VOCÊ SABIA
 Você sabia que o adoçante aspartame é um peptídeo? Quimicamente, o 
aspartame é um dipeptídeo sintético composto pelos aminoácidos aspartato e 
fenilalanina. 
A figura 4 mostra a estrutura química do adoçante aspartame. Observe que este é um 
dipeptídeo formado por aspartato e fenilalanina, sendo que este último possui um grupo 
metil adicional. 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Figura 4. Estrutura química do adoçante aspartame.
Fonte: A autora, 2019.
Como o aspartame possui fenilalanina na sua composição, a ingestão deste adoçante 
deve ser evitada por indivíduos portadores da doença fenilcetonúria.
EXERCÍCIO
Após analisar a figura, você foi capaz de identificar os grupos amino e 
carboxila dos dois aminoácidos que compõe o aspartame? E o grupo metil ligado 
a fenilalanina? 
Agora que você já aprendeu que os aminoácidos podem se conectar uns aos outros por 
meio de uma ligação peptídica e também viu algumas funções desempenhadas pelos 
peptídeos, podemos finalmente começar a falar das proteínas. Estas incríveis 
macromoléculas podem ser formadas por uma ou várias cadeias polipeptídicas, tendo 
geralmente mais que 50 resíduos de aminoácidos de extensão. Além disso, as proteínas 
são muito diversas do ponto de vista estrutural. Essa diversidade é resultado da existência 
de milhares de proteínas com sequências diversas, isso significa que cada proteína possui 
um número de aminoácidos e uma sequência de aminoácidos específica. Isto será 
determinante para definir a estrutura tridimensional e a função da proteína. 
Pegue mais uma xícara de café e volte aqui para 
continuarmos, pois agora você precisa vir comigo para 
entender como ocorre o dobramento das proteínas.
A organização tridimensional de uma proteína, desde a 
sequência de aminoácidos, passando pelo enrolamento das 
cadeias polipeptídicas até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
estruturais de complexidade crescente. Humm...ficou difícil? Calma que você já vai 
entender. O que quero dizer é que o dobramento das proteínas pode ser descrito em 
quatro níveis. Assim temos:a) A estrutura primária que é definida como a sequência de aminoácidos ao longo da 
cadeia polipeptídica. A estrutura primária é determinada pela sequência de DNA. 
SAIBA MAIS
Se você não se recorda dos processos de replicação, transcrição e tradução, 
sugiro que faça uma pausa nesta unidade e assista o vídeo “Do DNA à Proteína” 
disponível em: 
• https://www.youtube.com/watch?v=6nxRxoGME_I
Por convenção, a sequência primária é apresentada da extremidade aminoterminal 
para a extremidade carboxiterminal. As diferenças na estrutura primária das proteínas 
podem ser especialmente informativas. Cada proteína possui um número e uma 
sequência distintos de resíduos de aminoácidos. A estrutura primária de uma proteína 
determina como ela se dobra em uma estrutura tridimensional característica e como 
isso, por sua vez, determina a função da proteína. Se ocorrer uma única alteração na 
sequência de aminoácidos, a estrutura primária se altera e a função da proteína também 
pode se alterar. Nem sempre a sequência de aminoácidos de uma proteína particular 
é fixa, alguma flexibilidade é possível. Estima-se que 20% a 30% das proteínas em 
humanos sejam polimórficas, possuindo variantes em suas sequencias de aminoácidos 
na população humana. Muitas dessas variações nas sequencias possuem pouco ou 
nenhum efeito na função da proteína. As proteínas frequentemente apresentam regiões 
em sua sequência de aminoácidos que são essenciais para suas funções biológicas. A 
sequência de aminoácidos em outras regiões pode variar consideravelmente, sem afetar 
essas funções.
b) A estrutura secundária descreve as estruturas regulares tridimensionais formadas 
por segmentos das cadeias polipeptídicas. Dentre as estruturas secundárias existentes, 
destaca-se a estrutura secundária do tipo α-hélice e folha α. A α-hélice é decorrente de 
interações à curta distância entre os grupos R de aminoácidos que estão próximos, se 
caracterizando pelo enrolamento da cadeia ao redor de um eixo, enquanto a folha α 
por interações laterais entre segmentos de uma cadeia polipeptídica ou entre cadeias 
https://www.youtube.com/watch?v=6nxRxoGME_I
20
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
diferentes. Essas estruturas são estabilizadas pelo grande número de ligações de H que 
ocorrem entre os grupos -C=O e -NH dos resíduos de aminoácidos. A folha α pregueada 
ocorre quando segmentos de uma mesma cadeia polipeptídica e de cadeias polipeptídicas 
diferentes realizam ligações de hidrogênio. Essa estrutura apresenta uma conformação 
mais distendida que a α-hélice e dispõem-se lado a lado, dando à estrutura um aspecto de 
uma folha de papel pregueada. Nessa estrutura, as cadeias laterais dos aminoácidos estão 
projetadas para cima e para baixo do plano da folha. 
c) A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia polipeptídica 
por interações fracas entre as regiões contendo estruturas secundárias e regiões 
sem estrutura definida. Nesse nível de dobramento, resíduos de aminoácidos que se 
encontram distantes na estrutura primária podem se aproximar e interagir. Como já 
descrito para a estrutura secundária, é frequente o número de ligações de hidrogênio. 
Além disso, novas ligações de hidrogênio passam a ocorrer na estrutura terciária. Um 
outro tipo de interação química de grande importância para o dobramento das proteínas, 
são as interações hidrofóbicas, as quais não decorrem de qualquer força de atração entre 
os resíduos de aminoácidos, mas sim do ambiente aquoso em que as proteínas estão 
inseridas. Nesse caso, os esses aminoácidos irão diminuir o seu contato com o ambiente 
aquoso polar, passando a se agregar e a fazer parte da face interna das proteínas. Tais 
interações ocorrem em grande número e são as mais importantes na determinação da 
estrutura tridimensional das proteínas. 
d) Por fim, a estrutura quaternária descreve o dobramento das proteínas que 
possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas. Este é o caso de várias proteínas como a 
hemoglobina, DNA polimerase, RNA polimerase, etc.
Nem todas as proteínas se enovelam espontaneamente à medida que são sintetizadas 
pela célula. O enovelamento de muitas delas é facilitado pela ação de proteínas 
especializadas, chamadas de chaperonas ou proteínas “assistentes moleculares”. As 
chaperonas interagem com polipeptídeos parcialmente enovelados ou inadequadamente 
enovelados, facilitando as vias corretas de enovelamento ou fornecendo microambientes 
nos quais o enovelamento possa ocorrer.
 Se você ficou com dúvidas sobre o assunto dobramento de proteínas, observe 
atentamente a figura 5. 
21
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Figura 5. Níveis de dobramento proteico. A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoá-
cidos unidos por ligações peptídicas. A seguir, temos a estrutura secundária que pode ser composta por 
a-hélice, como mostrado. Na estrutura terciária observamos interações entre as diferentes estruturas 
secundárias e na estrutura quaternária, as diferentes subunidades se interagem, sendo este nível de 
dobramento existente apenas em proteínas com múltiplas subunidades. 
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
SAIBA MAIS
Se ainda houver dúvidas, assista este vídeo do youtube https://www.youtube.
com/watch?v=yZ2aY5lxEGE, que mostra como as estruturas descritas na Figura 6 
são formadas durante o dobramento das proteínas. Diagramador, inserir o texto acima em caixa 
de texto com ícone.
Eu sei que este assunto é bem complexo, mas você precisa entender como as proteínas 
se dobram, pois isto irá ajudá-lo (a) a compreender a fisiopatologia de várias doenças que 
acometem o ser humano. O que quero dizer é que se houver alteração no dobramento das 
proteínas, a nossa saúde pode ser afetada. Quer um exemplo? Veja o caso da Doença de 
Alzheimer abaixo. 
A Doença de Alzheimer é uma doença neurodegenerativa que afeta mais de 40 
milhões de pessoas em todo o mundo, sendo a principal forma de demência. O sintoma 
inicial mais comum é a perda de memória a curto prazo, com dificuldades em recordar 
eventos recentes. Apesar das causas de maior parte dos casos de Alzheimer serem 
desconhecidas, acredita-se que a doença seja ocasionada pela agregação de proteínas 
mal dobradas no interior de neurônios, causando a morte destas células!!! A primeira 
região a ser afetada com a morte dos neurônios é o hipocampo, que é muito importante 
para a formação das memórias, por isso que a perda da memória recente é o primeiro 
https://www.youtube.com/watch?v=yZ2aY5lxEGE
https://www.youtube.com/watch?v=yZ2aY5lxEGE
22
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
sintoma da Doença de Alzheimer. Recentemente, um grupo de pesquisadores divulgaram 
que descobriram o momento em que a proteína Tau passa a ter sua estrutura alterada e a 
formar os emaranhados que são tóxicos para os neurônios (KELLY, 2018).
PARA REFLETIR
Os pesquisadores estão tentando entender os mistérios que regem o 
dobramento das proteínas, pois se tivermos uma maior compreensão do 
processo de enovelamento proteico poderemos criar novas terapias para tratar muitas doenças.
As proteínas sofrem perda da estrutura tridimensional quando são submetidas 
ao aquecimento ou alterações de pH. Quando isto ocorre dizemos que a proteína está 
desnaturada, veja a figura 6. Proteínas desnaturadas perdem suas propriedades e suas 
funções biológicas. Portanto, os sistemas biológicos devem ser mantidos em temperaturas 
e pHs constantes para evitar alteração no seu metabolismo.
Figura 6. O aquecimento ou alteração de pH podem levar à perda da estrutura tridimensional de uma 
proteína, processo chamado de desnaturação.
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
Na culinária, o aquecimento de alimentos contendo proteínas leva à desnaturação 
destas. É justamente isto que ocorre quando estamos cozinhando uma carne ou fritando 
um ovo!!! A mudança de coloração destes alimentos mostra justamente que houve perda 
da estrutura tridimensional das proteínas, ou seja, ocorreu a sua desnaturação!!! (Figura7).
23
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Figura 7. Comparação entre a coloração da clara de um ovo cru e um frito. As proteínas da clara do ovo 
da direita mudaram de cor porque sofreram desnaturação. 
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
E sim, o processo de desnaturação por aquecimento também pode ocorrer com as 
proteínas que compõe as nossas células. É justamente isto que acontece quando estamos 
com febre. Se tivermos febre de 40°C ou mais por períodos longos poderá ocorrer a 
desnaturação parcial de algumas proteínas e isto pode inclusive ser fatal, pois uma vez 
que as proteínas perdem sua estrutura elas deixam de funcionar.
Então, fique bem atento caso você ou seu filho esteja febril!
1.3 ENZIMAS
De acordo com Marzzoco e Torres (2010) a manutenção da vida celular depende da 
contínua ocorrência de um conjunto de reações químicas, que devem atender duas 
exigências fundamentais: (1) devem ocorrer em velocidades adequadas à fisiologia 
celular — a insuficiência na produção ou na remoção de metabólitos pode levar a 
condições patológicas, e (2) precisam ser altamente específicas, de modo a gerar produtos 
definidos. A existência de proteínas com função catalítica, as chamadas enzimas, torna a 
vida possível, justamente por atender as duas exigências apresentadas. 
PARA REFLETIR
Se ficou complicado, tenha em mente o seguinte: praticamente todos os 
processos essenciais à vida são dependentes da atividade das enzimas!... 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Vamos entender isso melhor...
 
As enzimas são em sua maioria proteína com função catalítica, ou seja, são capazes 
de acelerar reações que seriam muito lentas para permitir a vida. Essas moléculas podem 
aumentar a velocidade das reações químicas em milhões de vezes! Quando comparamos 
uma reação catalisada por enzimas e na ausência de enzimas, verificamos que a primeira 
reação tem sua velocidade aumentada em várias ordens de grandeza, devido a presença 
da enzima. É o que se verifica quando mantemos um frasco de sacarose aberto em 
contato com oxigênio. Apesar da oxidação do açúcar ocorrer, a velocidade com que esta 
transformação ocorre, em tempo mensurável, é praticamente zero. Porém sabemos que a 
oxidação de açúcar dentro das nossas células ocorre muito rapidamente. Sabemos disso, 
pois ao comermos um pedaço de chocolate contendo açúcar, ele liberará energia para o 
nosso corpo em minutos!!! 
A grande maioria das enzimas são proteínas, temos como exceção um pequeno grupo 
de RNAs que apresentam propriedades catalíticas. Assim, como enzimas tem natureza 
proteíca, a atividade enzimática depende da integridade da conformação tridimensional 
da enzima. Dessa forma, qualquer comprometimento da estrutura da enzima irá 
comprometer a sua atividade enzimática. 
PARA REFLETIR
Você sabe por que precisamos sempre ingerir sais minerais e vitaminas? 
A culpa é das enzimas!!! Sem os sais minerais e vitaminas, as enzimas não 
funcionam corretamente e com eficiência. 
Algumas enzimas necessitam da ligação com um co-fator (íons inorgânicos como 
Fe2+, Mg2+, Mn2+, dentre outros) ou com uma coenzima (geralmente uma vitamina) para 
exercer a sua função catalítica. Ainda, algumas enzimas requerem tanto o co-fator 
quanto a coenzima. Este é o caso de muitas enzimas que atuam na produção de ATP, 
que necessitam de estar ligadas ao Mg2+ e também de se ligar a vitaminas do complexo B, 
como a riboflavina, tiamina e nicotinamida. 
Por isso que, se você está se sentindo fraco e desanimado, você pode estar tendo 
deficiência em alguma vitamina ou sal mineral que atua ajudando as suas enzimas a 
funcionarem melhor. 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Com relação à nomenclatura, em geral, as enzimas são nomeadas pela adição do 
sufixo “ase” ao nome de seu substrato, que é a molécula que sofre a ação da enzima. Por 
exemplo, temos a lactase (enzima que quebra a lactose), protease (enzima que quebra 
proteínas), lipase (enzima que quebram os lipídeos) e assim por diante. 
A característica que distingue uma reação catalisada enzimaticamente é que ela ocorre 
no interior dos limites de uma cavidade na enzima chamada sítio ativo. A molécula que 
se liga ao sítio ativo e sofre ação da enzima (E) é chamada substrato (S). Após isso ocorre 
a formação do complexo enzima-substrato (ES) e por fim a formação do produto (P), 
podendo então escrever a reação da seguinte forma: 
E+S↔ ES → E+P
As enzimas são extremamente fiéis aos seus substratos, ou seja, apresentam alta 
especificidade. Por exemplo, a lactose só se encaixa no sítio ativo da lactase e não se 
encaixará no sítio ativo de nenhuma outra enzima.
Atualmente o modelo mais aceito para explicar a especificidade das enzimas é o 
modelo do Ajuste-Induzido. Portanto, esquema o modelo chave-fechadura que talvez 
você tenha aprendido no Ensino Médio. O modelo do Ajuste-Induzido propõe que 
inicialmente a interação entre a enzima e o substrato é fraco e estas moléculas não se 
encaixam perfeitamente. Somente após a ligação do substrato à enzima é que ambos se 
ajustam um ao outro, determinando assim o encaixe perfeito entre ambos e fortalecendo 
as interações entre o substrato e a enzima. Assim, após ocorrer o encaixe do substrato 
com o sítio ativo, o substrato sofrerá uma reação química e perderá a afinidade pelo sítio 
ativo, sendo assim liberado na forma de um produto. É justamente a forma (conformação) 
do sítio ativo que irá definir a especificidade das enzimas, visto que o substrato precisa 
ter grupos químicos capazes de estabelecer ligações químicas precisas com o sítio ativo 
da enzima. 
Ficou com alguma dúvida? Veja a figura abaixo (Figura 8) e você entenderá melhor 
como isto funciona. 
26
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Figura 8. Esquema ilustrando o mecanismo de ação de uma enzima segundo o modelo do Ajuste In-
duzido. Observe que inicialmente o sítio ativo apresenta pouca complementariedade com o substrato e 
que após a ligação do substrato à enzima, ambos se ajustam até atingir a máxima complementariedade 
conformacional como é observado no complexo ES.
Fonte: A autora, 2019.
Como você acha que as enzimas conseguem a proeza de aumentar a velocidade das 
reações químicas em até 100 milhões de vezes? 
Na verdade, quando há uma reação catalisada por enzimas, estas são capazes de 
encontrar um atalho, permitindo assim que ocorra uma taxa maior de conversão de 
substrato em produto. 
Como assim? Eu sei que isto pode parecer bem complicado, então, observe a figura 
abaixo: 
Figura 9. As enzimas criam um “novo” caminho para a ocorrência da reação química. 
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
Ao observar a figura 9, você percebeu que uma reação que ocorre sem enzimas é muito 
mais demorada, pois existe uma barreira (representada pelas inúmeras curvas e desvios) 
que dificulta a ocorrência da reação. Por outro lado, na presença da enzima, a reação se 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
processa mais rapidamente pois é encontrado um caminho mais fácil de ser realizado. 
 Uma reação química para se processar precisa vencer uma barreira energética que 
separa os regentes da reação dos produtos desta reação. Esta barreira é chamada de 
Energia de Ativação. As enzimas evoluíram para diminuir a energia de ativação das 
reações químicas que são necessárias para a vida. Essas barreiras são cruciais para a 
existência da própria vida. A estabilidade de uma molécula aumenta com o aumento de 
sua barreira de ativação. Sem tais barreiras energéticas, as macromoléculas complexas 
como as proteínas, poderiam reverter espontaneamente para as formas moleculares 
mais simples, e as estruturas complexas altamente ordenadas, bem como os processos 
metabólicos das células, poderiam não existir.
Lembra que discutimos que alteração de pH e temperatura pode afetar a conformação 
das proteínas? Então, tais aprendizados podem ser aplicados para as enzimas, visto que 
o pH e temperatura podem afetar a estrutura e por consequência a função das enzimas. 
Para cada enzima existe umdeterminado valor de pH em que sua atividade é máxima e à 
medida que estes valores de pH se afastam do valor ótimo, a atividade enzimática diminui. 
Essas mudanças de pH podem causar desnaturação das enzimas. É justamente isto que 
ocorre quando uma pessoa entra em acidose ou alcalose. Além do pH, a temperatura 
também pode afetar a atividade enzimática. Em geral, o aumento da temperatura até 
certo ponto aumenta a velocidade da reação, pois favorece os choques moleculares entre 
o substrato e a enzima. Isso ocorre até atingir a temperatura ótima de atuação da enzima. 
Ao ultrapassar a temperatura ótima, verifica-se que ocorre uma diminuição progressiva 
na atividade enzimática, pois temperaturas elevadas levam à desnaturação enzimática, 
devido ao rompimento das ligações fracas que mantem a estrutura da enzima (Figura 10). 
Figura 10. Fatores que afetam a atividade enzimática. Os gráficos em forma de sino mostram que cada 
enzima possui um valor ótimo de pH (A) e de temperatura (B). À medida que o pH e a temperatura se 
afastam do ideal, as enzimas tem a sua estrutura e função biológica afetada.
Fonte: A autora, 2019.
Outro fator que altera a atividade das enzimas é a presença de inibidores. Estas 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
moléculas podem diminuir ou interromper as reações enzimáticas. Existem duas grandes 
classes de inibidores enzimáticos: irreversíveis e reversíveis. 
Os inibidores irreversíveis promovem a inativação permanente da enzima. Este é o 
caso do medicamento ácido acetilsalicílico, o qual modifica permanentemente a enzima 
Ciclo Oxidase, inativando-a. Assim, esta enzima não irá sintetizar prostaglandinas, que 
são compostos que causam dor e febre, levando assim à melhora destes sintomas. 
Já os inibidores reversíveis são divididos em inibidores competitivos e não competitivos. 
Os inibidores competitivos apresentam estrutura química semelhante ao do substrato 
e por isto competem com a ligação do substrato ao sítio ativo da enzima. A inibição 
competitiva é emprega terapeuticamente para tratar pacientes que ingeriram metanol, 
um solvente encontrado em misturas anticongelantes para veículos automotivos. No 
fígado da pessoa intoxicada, o metanol é convertido em formaldeído pela enzima álcool 
desidrogenase, que é muito tóxico para as células podendo inclusive causar cegueira. O 
etanol compete efetivamente com o metanol como substrato para álcool desidrogenase 
e, consequentemente, há diminuição da velocidade de formação do formaldeído, o 
suficiente para que a maior parte do metanol possa ser excretado pela urina sem maiores 
danos. Os inibidores competitivos são utilizados para tratar pacientes aidéticos por meio 
do uso do AZT e também na quimioterapia de diversos tipos de câncer.
Os inibidores não competitivos não apresentam nenhuma semelhança estrutural ao 
substrato e seu efeito é decorrente da sua ligação à outra região da enzima que não seja 
o sítio ativo, esta ligação afeta a estrutura e por consequência a atividade enzimática. 
Como exemplo deste inibidor, temos os metais pesados, como o mercúrio que é utilizado 
na extração de ouro e apresenta elevada toxicidade. 
SAIBA MAIS
Saiba mais sobre os inibidores enzimáticos lendo o artigo “Inibidores 
enzimáticos em intoxicações” disponível em: https://www.ufrgs.br/lacvet/site/
wp-content/uploads/2014/08/inibid_enzim_intox.pdf. Acesso em: 11 jun. 2019. 
Você também pode encontrar o arquivo para leitura acessando o ambiente virtual. 
29
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
1.4 CARBOIDRATOS
A partir de agora vamos entrar no mundo doce e delicioso dos carboidratos. 
Carboidratos, hidratos de carbono ou glicídios, popularmente conhecidos como 
açúcares, são as macromoléculas responsáveis primariamente pelo fornecimento de 
energia aos sistemas bioquímicos e constitui as biomoléculas mais abundantes na face 
da terra. Os carboidratos são a base da dieta na maior parte do mundo, além disso alguns 
carboidratos atuam como reservatórios de energia e também como elementos estruturais 
e de proteção nas paredes celulares bacterianas e de vegetais.
 Os carboidratos são, predominantemente, poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas 
cíclicos, ou substâncias que liberam esses compostos por hidrólise. A unidade básica 
que forma os carboidratos são os monossacarídeos, sendo que moléculas resultantes da 
união de dois a dez monossacarídios são chamados oligossacarídeos e quando há a união 
de centenas de unidades de monossacarídeos chamamos de polissacarídeos. Vamos 
conhecer mais sobre cada um deles.
a) Monossacarídeos
Monossacarídeos são os tipos mais simples de carboidratos, e recebem nomes de 
acordo com o número de átomos de carbono. Assim, monossacarídeos com quatro, 
cinco, seis e sete átomos de carbono em seus esqueletos moleculares são chamados, 
respectivamente, tetroses, pentoses, hexoses e heptoses.
 Os monossacarídeos mais abundantes nos seres vivos são os com cinco carbonos, 
como a ribose, xilulose e ribulose e os monossacarídeos de seis átomos de carbonos 
como a glicose, galactose, manose e frutose (Figura 11).
Figura 11. Estrutura dos monossacarídeos mais comuns. 
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
30
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
b) Oligossacarídeos
Os dissacarídeos, como a maltose, a lactose e a sacarose, são os oligossacarídeos mais 
comuns, sendo constituídos por dois monossacarídeos unidos covalentemente entre si 
por uma ligação O-glicosídica.
Os dissacarídeos fisiologicamente mais importantes são a sacarose, que é formada 
por glicose e frutose (encontrada na beterraba, na cana-de-açúcar e em outros vegetais) 
e a lactose, a qual é formada por glicose e galactose (encontrada no leite e derivados), 
conforme ilustrado na (Figura 12).
Figura 12. Estrutura dos dissacarídeos mais comuns.
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
FORUM
A intolerância à lactose atinge milhões de pessoal no Brasil. Existem vários 
tipos de intolerância à lactose, como a primária, secundária e a congênita. Que tal 
discutimos um pouco mais este assunto? Para isto, utilize a plataforma online da sua disciplina e 
socialize com os seus colegas.
 
c) Polissacarídeos
 Apesar da grande importância dos monossacarídeos e dissacarídeos, a maioria dos 
carboidratos encontrados na natureza ocorre como polissacarídeos, que são polímeros 
de média a alta massa molecular formados centenas ou milhares de resíduos de 
monossacarídeos, mais comumente a glicose. Podem formar cadeias lineares como a 
celulose ou cadeias ramificadas como o glicogênio.
Dentre os polissacarídeos mais importante, encontra-se o amido e o glicogênio. 
Esses carboidratos são fundamentais para o armazenamento de energia, sendo o amido 
exclusivo de células vegetais e o glicogênio das células animais. Esses dois polissacarídeos 
31
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
ocorrem intracelularmente como grandes agregrados ou grânulos. As moléculas de 
amido e glicogênio são altamente hidratadas, porque elas têm muitos grupos hidroxilas 
expostos e capazes de formar pontes de hidrogênio com a água.
O amido contém dois tipos de polímeros da glicose, a amilose e a amilopectina. O 
primeiro consiste de cadeias longas, não-ramificadas de unidades de glicose conectadas 
por ligações (α1s4). A amilopectina difere da amilose por ser altamente ramificada. As 
ligações glicosídicas encontradas entre a unidades de glicose nas cadeias da amilopectina 
são (α 1s4), mas os pontos de ramificação são (α1s6). O amido é especialmente abundante 
nos tubérculos, como as batatas, e nas sementes, como o grão de milho.
O glicogênio é um polímero de subunidades de glicose unidas por meio de ligações 
(α1s4), com ligações (α1s6) nas ramificações. O glicogênio é especialmente abundante 
no fígado e no músculo esquelético, sendo armazenado na forma de grânulos no interior 
das células.
Além dos polissacarídeos já descritos, existe ainda a celulose, pectina e quitina. A 
celulose é formada por resíduos de glicose, sendo uma substância fibrosa, resistentee insolúvel em água, é encontrada na parede celular dos vegetais, particularmente em 
troncos, galhos e em todas as partes lenhosas. Já a pectina é um polissacarídeo formado 
por monômeros de ácido galacturônico unidos entre si por ligações glicosídicas. Suas 
moléculas compõem a parede celular de vegetais produtores de sementes. Juntas, a 
celulose e a pectina compõem as fibras alimentares.
Por fim, temos a quitina que é um polissacarídeo que irá compor o exoesqueleto duro 
de vários artrópodes, como insetos, lagostas e caranguejos. 
SAIBA MAIS
Que tal revisar os pontos mais importantes deste tópico? Então assista o vídeo 
“Como os carboidratos afetam a nossa saúde” do canal TED-Ed disponível em: 
https://www.youtube.com/watch?v=wxzc_2c6GMg.
1.5 LIPÍDEOS
Vamos falar sobre estas gordurinhas que insistem em atrapalhar a nossa silhueta?
Pois bem, a partir de agora iremos aprender um pouco mais sobre os lipídeos, os quais 
https://www.youtube.com/watch?v=wxzc_2c6GMg
32
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
constituem uma classe de compostos com estrutura bastante variada, mas que possuem 
como característica em comum a alta solubilidade em solvente orgânicos e por serem 
praticamente insolúveis em água. Em geral, são compostos anfipáticos, ou seja, apresenta 
uma porção hidrofílica e outra hidrofóbica. 
Os lipídeos exercem várias funções biológicas como:
a. fazem parte da composição química de membranas biológicas, 
b. atuam como fonte de energia e como reserva energética, 
c. são precursores de hormônios, 
d. atuam como mensageiros intracelulares, 
e. Agem como isolantes térmicos, dentre outras funções. 
Existem vários tipos de lipídeos, são eles:
a) Ácidos Graxos
São ácidos monocarboxílicos com cadeia carbônica não ramificada, podendo 
apresentar apenas ligações simples entre seus átomos de carbono (saturada) ou 
apresentar uma ou mais duplas ligações entre seus átomos de carbono (insaturada). Os 
ácidos graxos mais comuns possuem número par de carbonos, geralmente com 16 a 18 
carbonos. Os ácidos graxos são compostos anfipáticos, onde o grupo carboxila constitui 
o grupo polar e a cadeia carbônica o grupo apolar (Figura 13). 
Figura 13. Estrutura de dois ácidos graxos com 16 carbonos. A presença de uma dupla ligação resulta 
em uma curvatura na molécula. À esquerda temos as fórmulas estruturais e à direita as suas representa-
ções tridimensionais.
Fonte: A autora, 2019.
33
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Ácidos graxos livres são pouco comuns na natureza e em geral, estão associados a um 
álcool como o glicerol, formando o triacilglicerol e os glicerofosfolipídeos, e a enfingosina, 
formando assim os esfigolipídeos (esfingomielinas e glicolipídeos). Veja a figura 14:
Figura 14. Esquema geral dos principais lipídeos que contêm ácidos graxos.
Fonte: A autora, 2019.
b) Triacilgliceróis
Os triacilgliceróis são lipídios de armazenamento, formados por três moléculas de ácidos 
graxos esterificados a uma molécula de glicerol. Nos animais, os adipócitos armazenam 
grande quantidade de triacilgliceróis e em muitos tipos de plantas, triacilgliceróis são 
armazenados como óleos nas sementes fornecendo energia e precursores biossintéticos 
durante a germinação das sementes. 
Os adipócitos possuem lipases, que são enzimas que catalisam a hidrólise de 
triacilgliceróis armazenados liberando ácidos graxos para serem transportados a sítios 
onde são necessários como combustível. 
As gorduras e óleos são definidos como misturas de triacilgliceróis, sendo que as 
gorduras apresentam triacilgliceróis ricos em ácidos graxos saturados e são por isto, 
sólidas à temperatura ambiente. Já os óleos também são misturas de triacilgliceróis, 
porém estes são em ricos em ácidos graxos insaturados e são líquidos à temperatura 
ambiente. 
SAIBA MAIS
O tipo de lipídeos que você ingere irá impactar sua saúde mais do que a 
quantidade de lipídeos que você ingere. Se interessou pelo assunto? Então 
34
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
assista o vídeo “O que é gordura?” do canal TED-Ed e que está disponível no link https://www.
ted.com/talks/george_zaidan_what_is_fat?language=pt-br. Só não esqueça de selecionar a 
legenda em português. 
PARA REFLETIR
Olha só, os lipídeos não são só importantes na dieta, eles são bem importante 
no isolamento térmico. Em alguns animais, como focas e leões-marinhos, 
os triacilgliceróis armazenados sobre a pele servem não só como reservas de energia, mas 
também como isolantes térmicos. Em animais em hibernação, como os ursos, as enormes 
reservas de gordura acumuladas antes da hibernação servem para insulação e armazenamento 
de energia. Para os cachalotes, o armazenamento de triacilgliceróis e de ceras permite aos 
animais ajustar a densidade de seus corpos àquela do meio ambiente, quando mergulham em 
águas frias profundos, isso é possível graças a baixa densidade desses lipídios.
 
c) Lipídeos de membranas 
Vamos aprender agora o último grupo dos lipídeos, que são aqueles que tem papel 
estrutural, sobretudo nas membranas biológicas. A característica central na arquitetura 
de membranas biológicas é a camada dupla de lipídios, a qual age como uma barreira 
impedindo a passagem de moléculas polares e íons. 
Existem três tipos gerais de lipídios de membrana: glicerofosfolipídios, esfingolipídios 
e esteróis. Esses lipídios são também anfipáticos e quando em meio aquoso, realizam 
interações hidrofóbicas entre suas regiões apolares e interações hidrofílicas com a água, 
direcionando assim a organização das bicamadas de membrana quando formam lâminas 
bidimensionais. 
Os glicerofosfolípidios são lipídeos compostos de dois ácidos graxos ligadas a um glicerol, 
e um grupo fosfato ligação ao C3. Associado ao fosfato, pode haver outros grupos polares 
variáveis. Os esfingolipídios possuem estrutura semelhante aos glicerofosfolipídios, 
porém, os esfigolipídeos não possuem o glicerol, mas sim a enfigosina como grupo polar 
por onde estão ligados os ácidos graxos. Associado ao C1 da esfigosina pode haver outros 
grupos polares como a fosforilcolina (forma a esfingomielina, comum nas bainhas de 
mielina dos neurônios), glicose ou galactose (forma os cerebrosídeos) e também grupos 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
complexos de carboidratos (forma os gangliosídeos, comuns na membrana plasmática 
das hemácias e cérebro). 
Além dos lipídeos citados acima, nas membranas biológicas existe o colesterol, sendo 
este lipídeo exclusivo das células animais, sendo muito importante por regular a fluidez 
das membranas. Além disso, o colesterol é precursor de outras moléculas biologicamente 
importantes como hormônios sexuais e do córtex da adrenal, vitamina D e sais biliares, 
que atuam como detergentes no intestino, emulsificando as gorduras da dieta para que 
se tornem mais acessíveis às lipases digestivas.
SAIBA MAIS
Se você quer saber mais sobre o colesterol, assista o vídeo “Colesterol Bom, 
Colesterol Ruim... O Que Isso Quer Dizer” disponível no link: https://www.youtube.
com/watch?v=A_46uvUc00c e também assista o vídeo do Drauzio Varella disponível no link: 
https://www.youtube.com/watch?v=FpKPVsilepw
SUGESTÃO DE LEITURA:
COX, Michael M.; NELSON, David Lee. Princípios de bioquímica de 
Lehninger. 5. ed. Porto Alegre: Artmed , 2011.
Este é o livro mais clássico de Bioquímica, sendo utilizado em todas 
as instituições de ensino do mundo. O livro combina conceitos teórico 
e práticos, o que facilita a aprendizagem da Bioquímica. 
1.6 CONSIDERAÇÕES FINAIS 
Ao longo desta unidade aprendemos que as proteínas são formadas por 20 aminoácidos 
diferentes que estão conectados entre si por meio de ligações peptídicas. Vimos que além 
de formar as proteínas, os aminoácidos são muito importantes para o funcionamento 
https://www.youtube.com/watch?v=A_46uvUc00c
https://www.youtube.com/watch?v=A_46uvUc00c
https://www.youtube.com/watch?v=FpKPVsilepw
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
correto do nosso organismo. Por exemplo, existem aminoácidos que atuam como 
neurotransmissores, outrosque são precursores de hormônios e alguns aminoácidos 
que irão atuar nas reações do metabolismo intermediário. Estudamos também alguns 
peptídeos como a insulina e o glucagon, os quais são hormônios fundamentais para 
regular todo o nosso metabolismo. Após isto focamos nossas energias em estudar as 
proteínas e seus dobramentos. Importantemente, aprendemos juntos que se houver 
alteração em um único aminoácido na sequência da proteína, possivelmente haverá 
alteração na estrutura da proteína e por consequência no funcionamento desta. Isto 
pode inclusive nos causar doenças, como o câncer. 
Estudamos também as enzimas, um grupo fascinante de proteínas que tem por 
função aumentar a velocidade das reações químicas que ocorrem no nosso organismo. 
Sem as enzimas, não haveria vida, pois as reações químicas seriam muito lentas o que 
seria incompatível com a existência de qualquer forma de vida na Terra. 
Estudamos também os lipídeos e carboidratos, que são muito importantes como fonte 
e reserva de energia. Além disso, vimos que alguns carboidratos, como a celulose e a 
pectina, possuem função estrutural e são muito importantes para a nossa saúde, pois 
eles compõem as fibras alimentares. Em relação aos lipídeos, aprendemos que estes 
desempenham funções bem variadas, dentre elas, os lipídeos fazem parte da estrutura 
das membranas biológicas, além de serem precursores de hormônios, sais biliares e 
vitamina D. Os lipídios são essencialmente insolúveis em água, porém devido as funções 
importantes que desempenham precisam ser transportados do tecido de origem para 
os tecidos nos quais eles serão armazenados ou consumidos. Assim, os lipídeos são 
transportados no plasma sanguíneo na forma de lipoproteínas plasmáticas, como LDL e 
HDL, as quais estão associadas às doenças cardiovasculares.
Não foi fácil chegar até aqui né? Mas olhe para trás e veja o quanto aprendemos ao 
longo desta unidade. Nos vemos em breve...até lá!!! 
1.7 EXERCÍCIOS
1. [CONHECIMENTO] Os carboidratos (ou hidratos de carbono) são poli-
hidroxialdeídos ou poli-hidroxicetonas, ou substâncias que, hidrolisadas, originam 
estes compostos. Apresentam, em geral, a fórmula empírica (CH2O)n, da qual deriva a 
sua nomenclatura, que, todavia, é inadequada: muitos carboidratos não apresentam esta 
fórmula geral (como a glicosamina, que contém um grupo amino) e existem compostos 
com esta fórmula que não são carboidratos (ácido lático, por exemplo). Carboidratos 
37
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
com sabor doce, como sacarose, glicose e frutose, comuns na alimentação humana, são 
chamados açúcares. Os carboidratos são classificados segundo o número de unidades 
componentes em monossacarídios, oligossacarídios e polissacarídios (Marzzoco e Torres, 
2010). Como exemplos de monossacarídeo, dissacarídeo e polissacarídeo podemos citar, 
respectivamente:
(A) Glicose, lactose e celulose
(B) Celulose, glicose e lactose
(C) Lactose, glicose e celulose
(D) Glicose, celulose e lactose
(E) Celulose, lactose e glicose
2. [COMPREENSÃO] Durante muito tempo acreditou-se que os carboidratos tinham 
funções apenas energéticas para os organismos. O avanço do estudo desses compostos, 
porém, permitiu descobrir outros eventos biológicos relacionados aos carboidratos. 
Baseado em seus conhecimentos, avalie as seguintes afirmativas: 
I. Os carboidratos são fundamentais no processo de transcrição e replicação, pois 
participam da estrutura dos ácidos nucléicos. 
II. Os carboidratos são importantes no reconhecimento celular, pois estão presentes 
externamente na membrana plasmática, onde eles formam o glicocálix. 
III. A quitina, que forma o exoesqueleto dos artrópodes, e a celulose, que participa da 
formação da parede celular, são tipos de polissacarídeos. 
IV. O glicogênio é um carboidrato de reserva encontrado no fígado dos animais e nos 
plastídeos dos vegetais.
Assinale a alternativa correta:
(A) Apenas as alternativas I e III estão corretas
(B) Apenas as alternativas II e IV estão corretas
(C) Apenas as alternativas III e IV estão corretas
(D) Apenas as alternativas I, II e III estão corretas
(E) Apenas as alternativas I, II e IV estão corretas.
3. [ANÁLISE] O colesterol é um importante constituinte das membranas celulares, 
estando relacionado à síntese dos hormônios esteróides e sais biliares. No plasma ele é 
encontrado ligado a agregados lipídeos, chamados lipoproteínas, sendo as mais comuns o 
LDL (Low Density Lipoprotein ou lipoproteína de baixa densidade) e HDL - (High Density 
Lipoprotein ou lipoproteína de alta densidade). Considerando a relação existente entre 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
taxas de colesterol no sangue e incidência de ateromas, tromboses e infartos, assinale a 
alternativa correta:
 (A) Concentrações de HDL e LDL não possuem importância na avaliação da 
predisposição para o infarto. 
(B) Alta concentração de HDL e baixa de LDL significam pequeno risco de infarto. 
(C) Alta concentração de LDL e baixa de HDL significam menor risco de infarto. 
(D) O aumento das taxas de colesterol depende da alimentação, fatores genéticos, 
estresse e fumo, sendo que a frequência de atividade física não apresenta influência nas 
taxas de colesterol.
(E) A ingestão de gorduras saturadas não altera as taxas de LDL e HDL 
4. [ANÁLISE] Ácidos graxos livres são pouco encontrados na natureza, sendo mais 
frequentemente presente ligados à uma molécula de glicerol ou esfingosina. Os lipídeos 
resultantes do primeiro caso, são os triacilgliceróis e os glicerofosfolipídios; no segundo 
caso, são os esfingolipídios. Baseado em seus conhecimentos sobre lipídeos, observe 
cuidadosamente a estrutura do ácido graxo abaixo e julgue as seguintes afirmativas:
I. Trata-se de um ácido graxo monoinsaturado, comumente encontrado no azeite de 
oliva.
III. A molécula representada é um ácido graxo do tipo ômega 3
III. A grande ingestão deste ácido graxo está correlacionada com o aumento dos níveis 
de LDL e HDL no organismo
IV. A ingestão deste ácido graxo traz uma série de benefícios para a saúde, diminuição 
da pressão sanguínea, evitam a formação de coágulos sanguíneos na parede arterial, 
aumenta os níveis de HDL e reduz os de LDL.
 
Assinale a alternativa correta:
(A) Apenas as alternativas I e III estão corretas
(B) Apenas as alternativas II e IV estão corretas
(C) Apenas as alternativas III e IV estão corretas
(D) Apenas as alternativas I, II e III estão corretas
(E) Apenas as alternativas I, II e IV estão corretas.
5. [COMPREENSÃO]. Em relação às proteínas é correto afirmar que:
I- São biomoléculas formadas por 20 aminoácidos que se combinam em sequências e 
em números variados.
II- São biomoléculas formadas sempre por 20 aminoácidos de extensão.
III- Os aminoácidos podem doar e receber prótons, funcionando assim como ácidos 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
fracos e bases, respectivamente.
IV- são formadas por aminoácidos, os quais possuem pelo menos dois grupos 
ionizáveis: grupo amino e carbonila.
Assinale a alternativa correta:
(A) Apenas as alternativas I, II e IV estão corretas
(B) Apenas as alternativas III e IV estão corretas
(C) Apenas as alternativas III e II estão corretas
(D) Apenas as alternativas I e II estão corretas
(E) Apenas as alternativas I, III e IV estão corretas
1.8 REFERÊNCIAS
COX, Michael M.; NELSON, David Lee. Princípios de bioquímica de Lehninger. 5. ed. 
Porto Alegre: Artmed , 2011.
KELLY, J.W. The two shapes of the Tau protein. eLIFE, 2018.
MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica Básica . Rio de Janeiro: 
Guanabara Koogan , 2010.
VOET, Donald. Fundamentos de Bioquímica: a vida em nível molecular. 2. ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2008.
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BÁSICA
41
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
2
unidade
VISÃO GERAL DO 
METABOLISMO, 
GLICÓLISE, CICLO 
DE KREBS E CADEIA 
RESPIRATÓRIA
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
2.1 INTRODUÇÃO 
Olá aluno (a), seja bem-vindo (a) mais uma vez ao mundo da Bioquímica, mais 
especificamente ao mundo do metabolismo.A partir de agora iremos focar os nossos 
estudos nas principais reações químicas que ocorrem no nosso corpo. Aperte os cintos 
que já vamos começar!
Nesta unidade iremos estudar as vias centrais do metabolismo: Glicólise, Ciclo de 
Krebs e Cadeia Respiratória. Focaremos inicialmente em compreender como a molécula 
de glicose é metabolizada. Você já viu que a glicose da dieta é absorvida no intestino 
e se deriva do amido, sacarose ou da lactose. Após isto, a glicose presente na corrente 
sanguínea é absorvida pelas células dos diferentes tecidos. No interior das células, a 
nível de citoplasma, a glicose é metabolizada pela glicólise, levando assim a produção 
de 2 moléculas de piruvatos, duas moléculas de ATP e duas moléculas de NADH (são 
transportadores de elétrons e posteriormente serão convertidos em ATP). Após isto, 
os piruvatos resultados serão transportados até o interior da mitocôndria, sendo 
convertidos em duas moléculas de acetil-CoA. Estas irão participar do Ciclo de Krebs, 
uma via composta por oito reações químicas que ocorrem na matriz mitocondrial. Esta 
via é fundamental para a produção de inúmeras moléculas de NADH e também de 
FADH
2
. Em seguida, todas as coenzimas reduzidas produzidas (NADH e FADH
2
) irão para 
as cristas mitocondriais e serão convertidas em ATP, por meio de um processo conhecido 
como Cadeia Respiratória. 
Ao finalizar o estudo destas biomoléculas, espero que você seja capaz de:
• Compreender as bases energéticas que regulam o metabolismo e os princípios 
básicos do metabolismo,
• Entender os destinos metabólicos da glicose em condições aeróbicas,
• Compreender a importância do Ciclo de Krebs como via metabólica central,
• Discutir como ocorre a síntese de ATP na presença de oxigênio.
A seguir veremos com detalhes estas vidas metabólicas. Aperte os cintos que já vamos 
começar!
2.2 VISÃO GERAL DO METABOLISMO E PRINCÍPIOS DE BIOENERGÉTICA 
O que você acha que está acontecendo com o seu corpo neste exato momento? Você 
43
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
pode dizer que está com sono, com preguiça, cansado, com fome ou mesmo que está 
ansioso para aprender bioquímica. 
Mas, e se você tivesse uma lente de aumento nos olhos que o permitisse de ver o 
que está acontecendo dentro das suas células? Certamente veria reações químicas 
acontecendo que mais pareceria com avenidas e ruas bem movimentadas, com carros e 
pessoas andando para todos os lados, 24 horas por dia. É exatamente assim que funciona 
o nosso metabolismo, esteja você cochilando no sofá ou correndo na beira da praia, as 
suas células estão constantemente trabalhando e fornecendo energia para manter seu 
corpo funcionando. 
Para desempenhar as mais diversas funções biológicas, os organismos vivos 
precisam produzir energia e também produzir algumas moléculas. Para isto, as células 
precisam continuamente realizar transformações químicas, processo este chamado de 
metabolismo. 
SAIBA MAIS
Para você ter uma ideia de como o metabolismo é complexo, acesse o link 
https://www.sigmaaldrich.com/content/dam/sigma-aldrich/docs/Sigma/
General_Information/metabolic_pathways_poster.pdf e observe atentamente ao mapa 
metabólico. O arquivo “Mapa Metabólico” também se encontra disponível na plataforma on-line 
da disciplina.
Não se preocupe com os detalhes do mapa metabólico. Quero apenas que você perceba que 
a bagunça de linhas que existe neste mapa se assemelha muito com um mapa de um metrô ou 
de uma cidade, onde você terá vias de mão única ou de mão dupla. Em uma grande cidade, para 
que o metrô funcione é necessário a utilização de combustível. A mesma coisa acontece dentro 
das suas células. Você precisa se alimentar, pois os alimentos fornecerão energia para garantir 
o funcionamento das reações químicas que ocorre no interior das células. 
Os seres humanos obtêm energia a partir da oxidação (quebra de molécula com perda 
de elétrons e prótons) dos macronutrientes (proteínas, carboidratos e lipídeos) que 
são obtidos através da dieta e também da oxidação de carboidratos e lipídeos que são 
armazenados no nosso corpo.
Observação: As proteínas musculares também podem ser quebradas para liberar 
energia, porém estas não são consideradas reservas energéticas).
https://www.sigmaaldrich.com/content/dam/sigma-aldrich/docs/Sigma/General_Information/metabolic_pathways_poster.pdf
https://www.sigmaaldrich.com/content/dam/sigma-aldrich/docs/Sigma/General_Information/metabolic_pathways_poster.pdf
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
A glicose é, quantitativamente, o principal substrato oxidável para a maioria dos 
organismos, quase todas as células são potencialmente capazes de atender suas 
demandas energéticas apenas a partir deste açúcar. Além disso, existem tecidos e células 
de mamíferos como cérebro, hemácias, glândulas suprarrenais, testículos e tecidos 
embrionários que basicamente só usam a glicose.
A maior parte das transformações químicas que visam a produção de ATP ocorre no 
interior das mitocôndrias. A figura 15 apresenta a anatomia desta organela. Observe que a 
mitocôndria possui uma membrana externa e uma membrana interna, a qual forma várias 
dobras no interior desta organela. A membrana mitocondrial interna é também chamada 
de cristas mitocondriais. Mais internamente, encontra-se a matriz mitocondrial, que é o 
local onde ocorre o Ciclo de Krebs e outras vias catabólicas. 
Figura 15. As mitocôndrias são organelas composta por duas membranas: a membrana mitocondrial 
externa (em amarelo) e a membrana mitocondrial interna que se invagina para o interior da mitocôndria 
formando cristas (bordas em azul escuro). Além disso, pode-se observar na figura a matriz mitocondrial 
(azul claro).
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019
Em geral, as vias metabólicas que liberam energia, funcionam da seguinte forma: os 
macronutrientes são oxidados, sendo os seus elétrons (e-) e prótons (H+) transferidos 
para moléculas carreadoras (transportadoras), chamadas de coenzimas. Existem dois 
principais carreadores de elétrons e prótons nas nossas células, o NAD+ (Nicotinamida 
Adenina Dinucleotídeo) e FAD (Flavina Adenina Dinucleotídeo), os quais são derivados 
das vitaminas B3 e B2, respectivamente. O NAD+ ao receber os e- e H+ é transformado em 
NADH + H+. Já o FAD ao receber os e- e H+ é transformado em FADH
2
, como pode se ver 
abaixo:
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
FAD + e
- + H+ ↔ FADH2
NAD+ + e- + H+ ↔ NADH + H+
Quando NAD+ + FAD (formas oxidadas) recebem e- e H+, dizemos que elas estão 
reduzidas, pois encontram-se na forma NADH e FADH
2
. As coenzimas reduzidas serão 
utilizadas pelas nossas células para a produção de ATP (adenosina trifosfato), processo 
este que ocorre em sua maioria nas mitocôndrias. Além disso, os átomos de carbono dos 
nutrientes são convertidos em CO
2
 conforme mostra a figura 16.
 
Figura 16. Visão geral do processo de obtenção de energia. Observe que os nutrientes são oxidados e os 
elétrons e prótons resultantes são transferidos para as coenzimas, que se tornam reduzidas, conforme 
explicado no texto. Neste processo ocorre a produção de ATP, O2 e CO2.
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
Além de oxidar nutrientes, as vias metabólicas realizam a produção de moléculas, 
processo este que envolve reações de redução (envolve ganho de e- e H+). Neste contexto, 
o metabolismo pode ser dividido em catabolismo e anabolismo. As reações catabólicas 
são reações de oxidação, como já dito, são reações que envolvem a perda de e- e H+ e 
além disso, levam à quebra de moléculas e à produção ATP. Por outro lado, as reações 
catabólicas envolvem redução e formação de moléculas e gasto de ATP (Figura 17).
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Figura 17. Resumo dos principais eventos que ocorre durante o catabolismo e anabolismo. 
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
Existem três formas de obtenção de energia pelos organismos vivos:
a. a respiração celular, que é realizada pela grande maioria dos seres vivos, incluindo 
os seres humanos;b. a fermentação, que é realizada por alguns microrganismos, como os lactobacilos 
do iogurte e algumas células animais sob condições específicas;
c. e a fotossíntese que é realizada pelas plantas e foge do objetivo deste material. 
Para estudar as vias metabólicas iremos utilizar a glicose como nutriente “modelo”, 
pois este carboidrato é o principal combustível oxidável da maioria dos organismos. Na 
dieta humana, consumimos pouca glicose livre, porém, proporções consideráveis deste 
açúcar são ingeridas sob a forma de amido, sacarose e lactose.
Se ficou com dúvidas sobre estes carboidratos, revise a unidade 1 antes de prosseguir!
Todas as células são capazes de obter ATP a partir de glicose. Nos organismos 
anaeróbicos e também em algumas células de mamíferos, como as hemácias, a glicose é 
oxidada parcialmente até piruvato. Neste caso, a conversão de glicose a piruvato permite 
aproveitar apenas uma parcela da energia total da glicose. Entretanto, nas células 
aeróbicas a glicose é totalmente oxidada, trazendo, naturalmente, um enorme ganho na 
produção de ATP.
Nas células aeróbicas, a oxidação da molécula de glicose ocorre em três etapas: 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
glicólise, ciclo de Krebs e Cadeia Respiratória. A glicólise ocorre no citoplasma, e consiste 
na conversão da glicose que tem seis carbonos em duas moléculas de piruvato, que 
possui 3 carbonos cada. Os piruvatos são transportados para a mitocôndria e após sofrer 
uma transformação química, entram no Ciclo de Krebs, uma via que ocorre na matriz 
mitocondrial. O Ciclo de Krebs leva a produção de várias coenzimas reduzidas (NADH e 
FADH
2
) que são encaminhadas para as cristas mitocondriais, onde serão convertidas em 
ATP através da cadeia Respiratória (Figura 18). Em conjunto, estas vias metabólicas são 
chamadas de Respiração Celular e será vista com mais detalhes nos próximos tópicos 
desta unidade. 
 
Figura 18. Visão geral do metabolismo aeróbico.
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019.
2.2 GLICÓLISE OU VIA GLICOLÍTICA
Neste tópico, iremos focar no estudo na Glicólise ou Via Glicolítica que consiste na 
quebra da molécula de glicose que possui seis carbonos (hexose, 6C) e produção de duas 
moléculas de piruvato (possui três carbonos, 3C). Para que a glicose seja então quebrada ao 
meio, são necessárias várias reações químicas que são catalisadas por enzimas presentes 
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
no citoplasma. A glicólise pode ser dividida em duas fases: fase preparatória (reação 1 a 
5), em que há o investimento de 2 ATPs e fase de pagamento (reações 6 a 10), em que há a 
produção de 4 ATPs. Assim, temos que o saldo líquido da glicólise são 2 ATPs. As reações 
que compõe a glicólise estão representadas na figura 19.
Figura 19. Reações químicas que compõe a glicólise. Observe que durante a reações 1 e 3 ocorre o gasto 
de 2 ATPs e que durante as reações 7 e 10 são produzidos 4 ATPs por molécula de glicose. Além disso, na 
reação 6 ocorre a produção de 2NADH + 2H+ por molécula de glicose. 
Fonte: Adaptado de shutterstock, 2019
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Sei que você pode estar achando tudo isto muito 
complicado. Mas calma, você não precisa decorar 
nenhuma reação química. 
Tenha em mente o seguinte: ao longo dessas 
reações complicadas da glicólise (glico= glicose e 
lise =quebra), a molécula de glicose (hexose que 
é um açúcar composto por seis carbonos) sofre 
duas fosforizações (reações 1 e 3), à custa de 2 ATP, originando uma hexose com dois 
grupos fosfato. Tais eventos são importantes, pois impedem a saída da glicose da célula, 
comprometendo-a para o fornecimento de energia. Além disso, durante a glicólise, 
a hexose é clivada, produzindo duas trioses (açúcar composto por três carbonos) 
fosforiladas (4ª reação). Estas trioses sofrem mais uma fosforilação (fosforilação à nível 
do substrato), formando assim 2 trioses com 2 grupos fosfatos cada (6ª reação). Ao final, 
os grupos fosfatos destes intermediários são transferidos para o ADP, formando 4 ATP 
(reações 7 e 10) e 2 piruvatos (10ª reação). Em resumo, ao final da glicólise, temos como 
saldo líquido 2 piruvatos, 2 ATP, 2 NADH e 2H+. 
 Nas células que possuem mitocôndria, o piruvato é transportado para o interior desta 
organela, por meio de uma translocase (representada em vermelho na figura 7). Dentro 
da mitocôndria, cada piruvato sofre uma descarboxilação (perda de um carbono), com 
produção de uma molécula de CO
2
. Esta etapa é irreversível e é catalisada pelo Complexo 
da Piruvato Desidrogenase e é responsável por transformar o piruvato em um composto 
com dois carbonos e por conjugar este composto à Coenzima A, formando assim a 
molécula Acetil-Coenzima A (Acetil-CoA). Além disso, nesta etapa ocorre a produção de 
1 NADH + 1H+. 
A visão resumida da glicólise assim como a descarboxilação oxidativa da molécula do 
piruvato pode ser vista na Figura 20.
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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
Figura 20. Visão geral da glicólise, descarboxilação oxidativa do piruvato e Ciclo de Krebs. Observe que 
o saldo de moléculas produzidas na descarboxilação do piruvato e Ciclo de Krebs encontra-se dupli-
cados, pois estamos considerando as transformações químicas ocorridas a partir de uma molécula de 
glicose com produção de 2 piruvatos.
Fonte: A autora, 2019.
SAIBA MAIS
Se você ficou com dúvida, sugiro que assista a vídeo aula do prof. Dorival Filho 
disponível no link: https://www.youtube.com/watch?v=fOUjDY7gIWw. Assim você 
estará mais preparado para seguir para o próximo tópico.
2.3 CICLO DE KREBS
Na etapa anterior, vimos que a molécula de glicose é convertida em duas moléculas 
de piruvato e estão são transformados em duas moléculas de acetil-CoA. A partir de 
https://www.youtube.com/watch?v=fOUjDY7gIWw
51
BIOQUÍMICA 
BÁSICA
agora veremos que o acetil-CoA será encaminhado para o ciclo de Krebs que é uma via 
metabólica muito importante para nós, isto porque:
a. O Ciclo de Krebs é uma rota central no metabolismo energético,
b. Durante as suas reações, ocorre a produção de grande quantidade de NADH e 
FADH2,
c. Alguns dos seus intermediários atuam como percussores biossintéticos de várias 
moléculas importante para nós, como glicose, aminoácidos, ácidos nucléicos, etc.
O Ciclo de Krebs ocorre no interior das mitocôndrias (matriz mitocondrial). Retorne à 
figura 15 para relembrar a localização da matriz.
O Ciclo de Krebs é composto por uma sequência cíclica de oito reações químicas 
principais que se inicia com a condensação do acetil-CoA (2C) com uma molécula 
de oxaloacetato (4C). Esta reação leva à formação de uma molécula de citrato (6C) 
(Figura 21). 
Após isso, o citrato sofre várias transformações, como: i) duas descarboxilações 
oxidativas que levam à produção de duas moléculas de CO
2
; ii) quatro desidrogenações 
que levam à produção de 3 NADH, 3H+ e 1 FADH
2
.
Ainda, ao longo do ciclo ocorre uma fosforilação ao nível de substrato que propicia 
a produção de um GTP (análogo de ATP) e ao final do ciclo, ocorre a regeneração do 
oxaloacetato. Assim, este composto pode novamente ser utilizado para iniciar o ciclo 
de Krebs ou ser utilizado em outras rotas metabólicas, como por exemplo, servir de 
precursor para a produção de glicose e aminoácidos (Figura 21).
Ao analisar a figura 21, atente-se para o seguinte: o saldo de moléculas produzidas 
na descarboxilação do piruvato e Ciclo de Krebs encontra-se duplicados, pois estamos 
considerando as transformações químicas ocorridas a partir de uma molécula de glicose 
com produção de dois piruvatos. Por isso, a figura 21 mostra a produção de 6 NADH, 6H+, 
2 FADH
2, 
4 CO
2
 e 2 GTP, pois considera-se duas voltas no Ciclo de Krebs.
As reações do Ciclo de Krebs podem ser vistas na imagem a seguir:
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Figura 21. Transformações químicas que ocorrem ao longo do Ciclo de Krebs.
Fonte: Shutterstock, 2019.
Podemos assim concluir que o piruvato é totalmente oxidado a CO
2
, com a concomitante 
produção de grande quantidade