Estudo Dirigido 2 - Enzimas RESPOSTAS

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ESTUDO DIRIGIDO – ENZIMAS 
1. As enzimas são vantajosas porque possuem especificidade com o substrato que as 
permite possuir uma maior eficiência, além de trabalharem em soluções aquosas em 
condições de temperatura e pH adequados. 
2. As enzimas regulatórias recebem sinais regulatórios e têm a capacidade de controlar o 
ciclo das vias metabólicas, o que organiza essa via e a torna mais objetiva, permitindo 
que ela não atue de maneira aleatória, estabelecendo uma ordem. Ex: glicose-6-
fosfato liga-se a outra enzima e essa enzima participa da via de metabolização da 
glicose, até chegar a piruvato. 
3. A energia de ativação de uma reação é a energia mínima que deve ser atingida para 
que a reação aconteça (diferença na energia das moléculas no estado fundamental e 
no estado de ligação das moléculas com a enzima). Os catalisadores, ao propor uma 
nova via na reação, fazem com que haja uma diminuição na energia de ativação da 
reação. 
4. As energias de ativação são barreiras energéticas que devem ser transpostas para que 
moléculas mais complexas tornem-se moléculas mais simples. Caso não houvesse 
energia de ativação, a estabilidade das macromoléculas não seria mantida, e nenhuma 
das vias de anabolismo e catabolismo seria viável para a manutenção da vida. 
10. A vantagem de as enzimas serem proteínas está no fato de que, por serem moléculas 
orgânicas, isso as permite ser sintetizadas pelas células sempre que necessário, tendo sua 
produção sempre controlada pelo DNA. Outra vantagem é que as proteínas são muito 
variadas, o que lhes permite atuar em diversas situações de temperatura, pH. A 
especificidade trazida pelo fato de a enzima ser uma molécula biológica também é algo 
que torna esse fato vantajoso. 
13. O modelo de chave-fechadura diz que as enzimas possuem uma forma rígida que as 
permite associar-se de maneira perfeita ao substrato, sendo perfeitamente complementar 
a ele. Por não permitir o modelamento da enzima, esse modelo possui a falha de não dar a 
ela um espaço para que ele “se acomode” (margem de manobra) e promover mais 
ligações com o substrato. No modelo de encaixe induzido, há um modelamento da enzima 
ao substrato ao qual ela deve se ligar, o que traz a vantagem de a enzima poder atuar em 
substratos semelhantes, mas não necessariamente sendo os mesmos, participando de 
mais de um tipo de reação, aumentando sua eficiência. Além disso, facilita o processo 
permitindo ao substrato fazer mais ligações com a enzima, por ter uma maior superfície de 
contato com ela. 
 5 e 11. A inibição competitiva é aquela em que o inibidor se liga ao mesmo sítio de ligação 
da enzima, o que irá alterar o Km, pois será necessária uma maior quantidade de substrato 
para que ele se ligue à enzima e ocorra a reação. O aumento do Km é dado pela fórmula: 
Km. (1+[I]/Ki) , o que irá alterar toda a equação de cálculo da velocidade, alterando o 
ponto de encontro da reta do gráfico com o eixo do X e a inclinação do gráfico, mas não há 
alteração alguma na velocidade máxima. 
A inibição não-competitiva é aquela que irá alterar a Vmáx da reação. Nela, o inibidor não 
irá se ligar ao mesmo sítio de ligação do substrato, mas, ao ligar-se em outro sítio, irá gerar 
uma modificação na estrutura da enzima, o que irá fazer com que o substrato precise de 
mais tempo para realizar suas ligações com o substrato, fazendo com que a eficiência da 
reação seja diminuída. No gráfico, ocorre mudança no ponto em que a reta intercepta o 
eixo Y. 
Na inibição acompetiviva (ou mista), são levadas em consideração enzimas que possuem 
mais de um sítio de ligação da enzima com o substrato e só funciona se todos estiverem 
ocupados. Caso o inibidor ocupe um dos sítios, isso irá alterar o desempenho da enzima, 
alterando tanto o Km (aumenta) quando a Vmáx (diminui) da reação. Graficamente, isso 
altera os pontos em que a reta intercepta tanto o eixo X quanto o eixo Y. 
OBS: na questão 11, é só fazer o desenho dos gráficos de acordo com a explicação. 
14. V = Vmax.[S] / Km + [S]; 
Esse novo método gráfico permite um estudo mais eficiente das reações, além de tornar 
mais precisas as informações sobre as reações, o que permitirá chegar a determinados 
sem que sejam promovidas reações. 
12. O metanol é tóxico para as células pois, após ser convertido em formaldeído e, 
posteriormente, em ácido fórmico, acumula-se nas células, o que irá gerar uma acidez 
metabólica. O etanol é utilizado nesse caso porque ele irá competir com o metanol, o que 
irá evitar que o ácido fórmico se acumule nas células. 
7. Não pode ser considerado Km, pois a enzima não segue o comportamento hiperbólico 
de Michaelis-Menten. Isso acontece porque ocorrem interações cooperativas entre 
múltiplas subunidades proteicas. A mudança em uma subunidade é traduzida em 
mudanças estruturais nas unidades subjacentes, facilitando a ligação enzima-substrato. 
9. Com o efetor ligado à enzima, isso irá facilitar a ligação da enzima com o substrato, o 
que irá fazer com que seja necessária uma menor quantidade desse substrato. O inibidor 
alostérico fará o oposto, pois, ao ligar-se à subunidade, irá dificultar a ligação do substrato, 
sendo necessárias quantidades maiores dele. 
6. Inibidores suicidas são compostos relativamente pouco reativos até se ligarem aos sítios 
ativos da enzima, e são feitos para participar dos primeiros passos da reação. Entretanto, 
em vez de a reação química produzir o produto normal, o inibidor é convertido em um 
produto muito reativo que irá se ligar a outras enzimas impedindo que o restante das 
reações ocorra. Assim, as drogas baseadas nessa estratégia apresentam a vantagem de 
apresentar poucos efeitos colaterais. 
8. Porque as enzimas alostéricas, por possuírem mais de um sítio ativo, não obedecem à 
relação de Michaelis-Menten.