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Funções Biológicas -AOL 3

Lista de exercícios sobre proteínas e hemoglobina: perguntas de múltipla escolha com gabarito, abordando anemia falciforme, aminoácidos, estruturas primária/secundária/terciária/quaternária, ligação peptídica, colágeno, glutationa e enzimas.

Ferramentas de estudo

Questões resolvidas

O texto acima refere-se a uma condição patológica denominada anemia falciforme, ocasionada por troca de aminoácidos na cadeia da hemoglobina que consequentemente ocasionará:
A substituição da base nitrogenada timina (T) por adenina (A), ocasionando a substituição do aminoácido ácido glutâmico por valina, na posição seis da cadeia β, é a mesma para todo paciente.
0. Aumento da capacidade de transporte de oxigênio.
1. Aumento da capacidade de transporte de dióxido de carbono.
2. A alteração da estrutura secundária da hemoglobina.
3. A perda da estrutura quaternária da hemoglobina.
4. A alteração da estrutura terciaria da hemoglobina.

As proteínas estão envolvidas nas mais variadas funções nos organismos, atuando como enzimas, carreadores e na sinalização celular, dentre diversas outras atividades celulares.
A síntese proteica é orientada principalmente pela informação genética e envolve a ligação de unidades monoméricas denominadas:
0. Glicolipídeos.
1. Monossacarídeos.
2. Aminoácidos.
3. Carboidratos.
4. Ácidos graxos.

A estrutura quaternária das proteínas consiste na interação de duas ou mais estruturas terciárias para a formação de uma proteína funcional.
As estruturas terciárias, por sua vez, podem possuir mais de um tipo de estruturação secundária das proteínas, sendo que essas estruturas são sustentadas principalmente por:
0. Ligações hidrofóbicas entre as cadeias laterais distantes.
1. Ligações de hidrogênio e ligações dissulfeto entre cadeias laterais de aminoácidos distantes.
2. Ligações de hidrogênio e ligações dissulfeto entre cadeias laterais de aminoácidos próximas.
3. Ligações hidrofóbicas entre as cadeias laterais próximas.
4. Ligações covalentes entre os grupos R dos aminoácidos.

A estrutura básica das proteínas é formada por um esqueleto de carbono apresentando nas suas extremidades os grupos amina e carboxila terminais.
Entretanto, as proteínas possuem diferentes funções e estruturas devido a:
0. As diferentes composições do grupo R, também chamados de cadeia lateral.
1. As diferentes ligações existentes entre os aminoácidos para a formação da estrutura primária da proteína.
2. A quantidade de grupos carboxila presente na estrutura básica.
3. Pelas proteínas presentes na membrana.
4. Ao número de grupos amina que constituem a estrutura básica da proteína.

Os resíduos de aminoácidos são ligados entre si pela ligação peptídica, formando a estrutura das proteínas.
A ligação peptídica é formada a partir de uma reação de condensação, que consiste:
0. Na ligação do grupo carboxila com o grupo amina do aminoácido próximo e consequente liberação de uma molécula de água.
1. Na ligação do grupo carboxila com o grupo amina do mesmo aminoácido e consequente liberação de uma molécula de oxigênio.
2. Na união do grupo amino com o grupo R do aminoácido vizinho.
3. Na união do grupo carboxila com o grupo R do aminoácido vizinho.
4. Na união do grupo carboxila com o grupo amina do carboidrato vizinho e consequente liberação de uma molécula de hidrogênio.

O colágeno é a principal substância presente na constituição da matriz extracelular do tecido conjuntivo, que participa da composição de uma variedade de órgãos nos organismos.
Bioquimicamente, o colágeno é caracterizado como:
0. Fosfolipídeo.
1. Proteína filamentosa.
2. Proteína globular.
3. Carboidrato.
4. Triglicerídeo.

As proteínas atuam em diversas funções nas células, inclusive possibilitando com que reações químicas ocorram de maneira mais rápida, sem alterar o produto das reações.
As proteínas que possuem sítios ativos disponíveis para essa função são as:
0. Actina e miosina.
1. Imunoglobulinas.
2. Proteínas estruturais.
3. Enzimas.
4. Proteínas transportadoras.

Os microtúbulos são filamentos do citoesqueleto presentes no interior das células, que realizam o de transporte de vesículas, atuam na divisão celular e na constituição de cílios e flagelos.
Apesar do microtúbulos ser uma estrutura filamentosa, ele é formado por subunidades proteicas globulares denominadas:
0. Queratina.
1. Globinas.
2. Grupo M.
3. Tubulinas.
4. Actina.

Numerosos estudos clínicos e epidemiológicos têm relacionado fortemente a diminuição da concentração plasmática da lipoproteína de alta densidade (HDL) com o desenvolvimento de doença arterial coronariana.
As lipoproteínas são proteínas que estão envolvidos no:
0. Transporte de proteínas insolúveis pelo plasma sanguíneo.
1. Composição dos miofilamentos espessos ou grossos.
2. Carreamento do oxigênio dos pulmões para outros tecidos do corpo.
3. Transporte de colesterol e triglicérides pelo sangue.
4. Transporte de glicose pela corrente sanguínea.

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Questões resolvidas

O texto acima refere-se a uma condição patológica denominada anemia falciforme, ocasionada por troca de aminoácidos na cadeia da hemoglobina que consequentemente ocasionará:
A substituição da base nitrogenada timina (T) por adenina (A), ocasionando a substituição do aminoácido ácido glutâmico por valina, na posição seis da cadeia β, é a mesma para todo paciente.
0. Aumento da capacidade de transporte de oxigênio.
1. Aumento da capacidade de transporte de dióxido de carbono.
2. A alteração da estrutura secundária da hemoglobina.
3. A perda da estrutura quaternária da hemoglobina.
4. A alteração da estrutura terciaria da hemoglobina.

As proteínas estão envolvidas nas mais variadas funções nos organismos, atuando como enzimas, carreadores e na sinalização celular, dentre diversas outras atividades celulares.
A síntese proteica é orientada principalmente pela informação genética e envolve a ligação de unidades monoméricas denominadas:
0. Glicolipídeos.
1. Monossacarídeos.
2. Aminoácidos.
3. Carboidratos.
4. Ácidos graxos.

A estrutura quaternária das proteínas consiste na interação de duas ou mais estruturas terciárias para a formação de uma proteína funcional.
As estruturas terciárias, por sua vez, podem possuir mais de um tipo de estruturação secundária das proteínas, sendo que essas estruturas são sustentadas principalmente por:
0. Ligações hidrofóbicas entre as cadeias laterais distantes.
1. Ligações de hidrogênio e ligações dissulfeto entre cadeias laterais de aminoácidos distantes.
2. Ligações de hidrogênio e ligações dissulfeto entre cadeias laterais de aminoácidos próximas.
3. Ligações hidrofóbicas entre as cadeias laterais próximas.
4. Ligações covalentes entre os grupos R dos aminoácidos.

A estrutura básica das proteínas é formada por um esqueleto de carbono apresentando nas suas extremidades os grupos amina e carboxila terminais.
Entretanto, as proteínas possuem diferentes funções e estruturas devido a:
0. As diferentes composições do grupo R, também chamados de cadeia lateral.
1. As diferentes ligações existentes entre os aminoácidos para a formação da estrutura primária da proteína.
2. A quantidade de grupos carboxila presente na estrutura básica.
3. Pelas proteínas presentes na membrana.
4. Ao número de grupos amina que constituem a estrutura básica da proteína.

Os resíduos de aminoácidos são ligados entre si pela ligação peptídica, formando a estrutura das proteínas.
A ligação peptídica é formada a partir de uma reação de condensação, que consiste:
0. Na ligação do grupo carboxila com o grupo amina do aminoácido próximo e consequente liberação de uma molécula de água.
1. Na ligação do grupo carboxila com o grupo amina do mesmo aminoácido e consequente liberação de uma molécula de oxigênio.
2. Na união do grupo amino com o grupo R do aminoácido vizinho.
3. Na união do grupo carboxila com o grupo R do aminoácido vizinho.
4. Na união do grupo carboxila com o grupo amina do carboidrato vizinho e consequente liberação de uma molécula de hidrogênio.

O colágeno é a principal substância presente na constituição da matriz extracelular do tecido conjuntivo, que participa da composição de uma variedade de órgãos nos organismos.
Bioquimicamente, o colágeno é caracterizado como:
0. Fosfolipídeo.
1. Proteína filamentosa.
2. Proteína globular.
3. Carboidrato.
4. Triglicerídeo.

As proteínas atuam em diversas funções nas células, inclusive possibilitando com que reações químicas ocorram de maneira mais rápida, sem alterar o produto das reações.
As proteínas que possuem sítios ativos disponíveis para essa função são as:
0. Actina e miosina.
1. Imunoglobulinas.
2. Proteínas estruturais.
3. Enzimas.
4. Proteínas transportadoras.

Os microtúbulos são filamentos do citoesqueleto presentes no interior das células, que realizam o de transporte de vesículas, atuam na divisão celular e na constituição de cílios e flagelos.
Apesar do microtúbulos ser uma estrutura filamentosa, ele é formado por subunidades proteicas globulares denominadas:
0. Queratina.
1. Globinas.
2. Grupo M.
3. Tubulinas.
4. Actina.

Numerosos estudos clínicos e epidemiológicos têm relacionado fortemente a diminuição da concentração plasmática da lipoproteína de alta densidade (HDL) com o desenvolvimento de doença arterial coronariana.
As lipoproteínas são proteínas que estão envolvidos no:
0. Transporte de proteínas insolúveis pelo plasma sanguíneo.
1. Composição dos miofilamentos espessos ou grossos.
2. Carreamento do oxigênio dos pulmões para outros tecidos do corpo.
3. Transporte de colesterol e triglicérides pelo sangue.
4. Transporte de glicose pela corrente sanguínea.

Prévia do material em texto

Conteúdo do exercício
1. Pergunta 1
“A hemoglobina é a proteína respiratória presente no interior dos eritrócitos dos mamíferos que tem como principal função o transporte de oxigênio (O2) por todo o organismo. A substituição da base nitrogenada timina (T) por adenina (A), ocasionando a substituição do aminoácido ácido glutâmico por valina, na posição seis da cadeia β, é a mesma para todo paciente”.
NETO, G. C. G. et al. Aspectos moleculares da anemia falciforme. Jornal Brasileiro de Patologia e Medicina Laboratorial. Rio de Janeiro, v.39, n.1, 2003. Disponível em: http://www.scielo.br/scielo.php?pid=S1676-24442003000100011&script=sci_abstract&tlng=pt. Acesso em: 14 abr. 2020.
O texto acima refere-se a uma condição patológica denominada anemia falciforme, ocasionada por troca de aminoácidos na cadeia da hemoglobina que consequentemente ocasionará:
0. 
Aumento da capacidade de transporte de oxigênio.
1. 
Aumento da capacidade de transporte de dióxido de carbono.
2. 
A alteração da estrutura secundária da hemoglobina.
3. 
A perda da estrutura quaternária da hemoglobina.
Resposta correta
4. 
A alteração da estrutura terciaria da hemoglobina.
2. Pergunta 2
As proteínas estão envolvidas nas mais variadas funções nos organismos, atuando como enzimas, carreadores e na sinalização celular, dentre diversas outras atividades celulares. A síntese proteica é orientada principalmente pela informação genética e envolve a ligação de unidades monoméricas denominadas:
0. 
Glicolipídeos.
1. 
Monossacarídeos.
2. 
Aminoácidos.
Resposta correta
3. 
Carboidratos.
4. 
Ácidos graxos.
3. Pergunta 3
A estrutura quaternária das proteínas consiste na interação de duas ou mais estruturas terciárias para a formação de uma proteína funcional. As estruturas terciárias, por sua vez, podem possuir mais de um tipo de estruturação secundária das proteínas, sendo que essas estruturas são sustentadas principalmente por:
0. 
Ligações hidrofóbicas entre as cadeias laterais distantes.
1. 
Ligações de hidrogênio e ligações dissulfeto entre cadeias laterais de aminoácidos distantes.
Resposta correta
2. 
Ligações de hidrogênio e ligações dissulfeto entre cadeias laterais de aminoácidos próximas.
3. 
Ligações hidrofóbicas entre as cadeias laterais próximas.
4. 
Ligações covalentes entre os grupos R dos aminoácidos.
4. Pergunta 4
A estrutura básica das proteínas é formada por um esqueleto de carbono apresentando nas suas extremidades os grupos amina e carboxila terminais. Entretanto, as proteínas possuem diferentes funções e estruturas devido a:
0. 
As diferentes composições do grupo R, também chamados de cadeia lateral.
Resposta correta
1. 
As diferentes ligações existentes entre os aminoácidos para a formação da estrutura primária da proteína.
2. 
A quantidade de grupos carboxila presente na estrutura básica.
3. 
Pelas proteínas presentes na membrana.
4. 
Ao número de grupos amina que constituem a estrutura básica da proteína.
5. Pergunta 5
Alguns peptídeos possuem funções reguladoras do nosso organismo, mesmo contendo somente dois ou três resíduos de aminoácidos em sua estrutura. Dentre esses oligonucleotídeos, podemos citar:
0. 
Colágeno.
1. 
Queratina.
2. 
Glutationa.
Resposta correta
3. 
Globulina.
4. 
Hormônio tireotrófico (TSH).
6. Pergunta 6
Os resíduos de aminoácidos são ligados entre si pela ligação peptídica, formando a estrutura das proteínas. A ligação peptídica é formada a partir de uma reação de condensação, que consiste:
0. 
Na ligação do grupo carboxila com o grupo amina do aminoácido próximo e consequente liberação de uma molécula de água.
Resposta correta
1. 
Na ligação do grupo carboxila com o grupo amina do mesmo aminoácido e consequente liberação de uma molécula de oxigênio.
2. 
Na união do grupo amino com o grupo R do aminoácido vizinho.
3. 
Na união do grupo carboxila com o grupo R do aminoácido vizinho.
4. 
Na união do grupo carboxila com o grupo amina do carboidrato vizinho e consequente liberação de uma molécula de hidrogênio.
7. Pergunta 7
O colágeno é a principal substância presente na constituição da matriz extracelular do tecido conjuntivo, que participa da composição de uma variedade de órgãos nos organismos. Bioquimicamente, o colágeno é caracterizado como:
0. 
Fosfolipídeo.
1. 
Proteína filamentosa.
Resposta correta
2. 
Proteína globular.
3. 
Carboidrato.
4. 
Triglicerídeo.
8. Pergunta 8
As proteínas atuam em diversas funções nas células, inclusive possibilitando com que reações químicas ocorram de maneira mais rápida, sem alterar o produto das reações. As proteínas que possuem sítios ativos disponíveis para essa função são as:
0. 
Actina e miosina.
1. 
Imunoglobulinas.
2. 
Proteínas estruturais.
3. 
Enzimas.
Resposta correta
4. 
Proteínas transportadoras.
9. Pergunta 9
Os microtúbulos são filamentos do citoesqueleto presentes no interior das células, que realizam o de transporte de vesículas, atuam na divisão celular e na constituição de cílios e flagelos. Apesar do microtúbulos ser uma estrutura filamentosa, ele é formado por subunidades proteicas globulares denominadas:
0. 
Queratina.
1. 
Globinas.
2. 
Grupo M.
3. 
Tubulinas.
Resposta correta
4. 
Actina.
10. Pergunta 10
“Numerosos estudos clínicos e epidemiológicos têm relacionado fortemente a diminuição da concentração plasmática da lipoproteína de alta densidade (HDL) com o desenvolvimento de doença arterial coronariana”.LIMA, E. S. et al. Estrutura, metabolismo e funções fisiológicasda lipoproteína de alta densidade. J Bras Patol Med Lab, v. 42. n. 3. p. 169-178. 2006. Disponível em: http://www.scielo.br/scielo.php?pid=S1676-24442006000300005&script=sci_abstract&tlng=pt. Acesso em: 14 abr. 2020.
As lipoproteínas são proteínas que estão envolvidos no:
0. 
Transporte de proteínas insolúveis pelo plasma sanguíneo.
1. 
Composição dos miofilamentos espessos ou grossos.
2. 
Carreamento do oxigênio dos pulmões para outros tecidos do corpo.
3. 
Transporte de colesterol e triglicérides pelo sangue.
Resposta correta
4. 
Transporte de glicose pela corrente sanguínea.

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