Função das Enzimas

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Função das Enzimas (fisiologia)
· São catalisadores biológicos
· longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos
· sem as enzimas não teriam como viabilizar atividades das células, ou seja, elas quebram moléculas ou juntando-as para formar novos compostos
-com exceção das riboenzimas (RNA com propriedades catalíticas), todas as outras são proteínas
Características Gerais:
· alto grau de especificidade
· são produtos naturais biológicos
· são altamente eficientes acelerando a velocidade da reação
· são econômicos, reduzindo a Energia de Ativação
· Eficiência --> custo-benefício; mais em menos tempo, gasto, etc.
-Eficácia --> porcentagem de benefício, ex.: teve 90% de eficácia
· Específico ≠ exclusivo --> uma enzima pode ser específica para determinado substrato, porém, isso não significa que ela poderá apenas se ligar aquele tipo de substrato, podendo ocorrer de se ligar a algum que possua a estrutura parecida.
· As enzimas são extremamente importantes por aumentar absurdamente a velocidade da reação.
-Por serem catalisadores, as enzimas não são consumidas ao longo do tempo.
· São substâncias que atuam em pequena concentração, ou seja, uma pequena quantidade de enzima pode catalisar muito substrato.
Para reação química necessita:
· 1) Substrato (moléculas reagentes)
· 2) Haver choque entre as moléculas
· 3) Esse choque tem que ser efetivo (da maneira, direção etc. corretas)
· 4) Possuir energia mínima (energia cinética) que é a energia de ativação que é toda energia envolvida no processo, desde orientação das moléculas até o choque.
· A enzima “pega” as moléculas e orienta elas na posição correta para ocorrer o choque, portanto, ela diminui as possibilidades de erro de choque entre as moléculas.
· NUNCA há formação de qualquer tipo de ligação entre o substrato e a enzima, o que ocorre é interação entre elas.
· Agonista: toda molécula que tem afinidade por um receptor, interage com ele e provoca um efeito (ativa enzima, abre canal iônico), são responsáveis por passar pelo substrato real.
· Antagonista: toda molécula que se relaciona com determinado receptor, porém, não produz efeito. Ele faz inativação da enzima pois bloqueia o sítio do receptor.
· Antagonista reversível: que pode ser retirado pela inserção de muitos agonistas. É o antagonista competitivo. Na competição com o agonista sai como vencedor o que tiver maior afinidade.
· Antagonista irreversível: quando possui muita afinidade pelo receptor ou realiza ligação covalente com a enzima. Realiza inibição enzimática. Ex.: Venenos e toxina
· Chave-Fechadura: alto grau de especificidade das enzimas; considera que a enzima possui um sítio ativo complementar ao substrato.
Encaixe Induzido: enzima e o substrato sofrem conformação para que haja encaixe. Sendo assim, a enzima e o substrato mudam de forma para que seja facilitada a reação.
· A enzima libera o substrato pois ela muda a forma e assim ela perde a afinidade por ele e o libera.
Sítio: região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato.
· Nas enzimas (maioria) existem a parte protéica (Apoenzima) e por um grupamento não prostético (Cofator e Coenzima)
· Toda vitamina é coenzima (molécula orgânica complexa), sendo muitas vezes necessária no organismo e assim, quando há falta de determinada vitamina, causa doença
· Cofator são íons orgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas
Cinética enzimática: estudo da velocidade da reação enzimática
 E + S ↔ ES → E + P Primeira parte é rápida, segunda parte é lenta
*ES pode ser o complexo ativado e virar E+ P, ou pode não ser e voltar à E + S
· Pode ocorrer da enzima se ligar ao substrato e não ocorrer a reação, assim, ela volta para o que era (E + S). Se ocorrer a reação, ela transforma em produto (E + P)
· Se o substrato tem alta afinidade pela enzima, ela fica mais na forma junta (ES), assim, a probabilidade da reação continuar é muito maior. 
· Pode se alterar a afinidade de determinado substrato a partir, por exemplo, da alteração do pH
-Aumentar a Temperatura: Num primeiro momento, aumenta a velocidade da reação, aumentando o complexo devido ao aumento de colisões. Num segundo momento, com a temperatura mais alta, as proteínas começam a desnaturar e passa a ser prejudicial.
· Quantidade/Concentração de substrato influencia na velocidade da reação, assim, baixa concentração de substrato terá baixa velocidade, alta concentração terá alta velocidade. Isso ocorre até saturar a enzima, pois após saturar a velocidade está no máximo possível
· A afinidade do substrato com a enzima influencia na velocidade
*Dor = avisa (alerta) que tem algo errado com o organismo
*Febre = serve para defender o organismo de algo que está ocorrendo. Sendo assim, antes de 39ºC é normal, somente acima disso que deve tomar antitérmico
Km --> é a quantidade de substrato necessário para que a enzima atinja a metade da velocidade máxima. Sendo assim:
--Km baixo --> pouco substrato para v.máx/2 --> alta afinidade da enzima com S
--Km alto --> muito substrato para v.máx/2 --> baixa afinidade da enzima com S
*Km é inversamente proporcional a afinidade da enzima