parte 3 (1)

Prévia do material em texto

A Figura 11.5 dá uma visão geral dos principais
A cor da gema, produzida pelos carotenóides presentes na 
ração, é considerada uma característica de qualidade. 
Normalmente, as xantofilas (cf. 3.8.4.1.2) são absorvidas da 
alimentação, preferencialmente luteína, seguida de 
luteínamono- e diéster, 3-oxoluteína e zeaxantina. A cor da 
gema pode ser intensificada pela composição adequada da 
ração. As substâncias disponíveis dissolvidas em um óleo 
são, por exemplo, éster etílico de ÿ-apo-8 -caroteno, 
citranaxantina (5,6-dihidro-5 -apo-ÿ-caroteno 6-ona, Fórmula 
11.5) e cantaxantina.
Os ovoprodutos, nas formas líquida, congelada ou seca, são 
feitos de ovos inteiros, clara ou gema. Eles são utilizados 
ainda como produtos semi-acabados na fabricação de 
produtos de panificação, macarrão, confeitaria, produtos de 
confeitaria, maionese e outros molhos para salada, sopa em 
pó, margarina, produtos à base de carne, sorvetes e licores 
de ovo.
11.2.4.4.5 Corantes
índice de gema, a razão entre a altura e o diâmetro da gema.11.2.4.4.4 Substâncias Aromáticas
1 g/kg e 25 mg/kg de matéria seca, respectivamente.
(11.5)
Essas mudanças são usadas para determinar a idade de um 
ovo, por exemplo, no teste de flutuação (mudança na 
densidade do ovo), ovoscopia rápida (forma e posição da 
gema do ovo), teste de viscosidade da clara do ovo, medição 
do tamanho da célula de ar, índice de refração, e análise 
sensorial do sabor “velho” (realizada principalmente com 
ovos moles). Quanto menor a temperatura de armazenamento 
e menores as perdas de CO2 e água, menor a perda de 
qualidade durante o armazenamento dos ovos. Portanto, o 
armazenamento a frio é uma parte importante da preservação 
do ovo. Uma temperatura de 0 a ÿ1,5 ÿC (armazenamento 
refrigerado comum ou subresfriamento a ÿ1,5 ÿC) e uma 
umidade relativa de 85–90% são geralmente usadas. Um 
revestimento (lubrificação) da superfície da casca com óleo 
mineral leve à base de parafina retarda de forma bastante 
eficiente o escape de CO2 e vapor, mas um benefício 
tangível é obtido apenas se o óleo for aplicado logo (1 h) 
após a colocação, pois nesse momento a perda de CO2 é o 
mais alto. O armazenamento de ovos em atmosfera 
controlada (ar ou nitrogênio com até 45% de CO2) tem se 
mostrado uma forma benéfica de preservação de ovos. O 
armazenamento a frio preserva os ovos por 6 a 9 meses, 
com uma vida útil particularmente aumentada com 
armazenamento sub-resfriado a -1,5 ÿC. A perda de peso do 
ovo é de 3,0 a 6,5% durante o armazenamento.
Uma série de mudanças ocorre nos ovos durante o 
armazenamento. A difusão do CO2 pelos poros da casca, 
que se inicia logo após a postura do ovo, provoca uma 
elevação acentuada do pH, principalmente na clara do ovo. 
A evaporação gradual da água através da casca provoca 
uma diminuição da densidade (inicialmente aprox. 1,086 g/
cm3; o coeficiente de redução diária é de cerca de 0,0017 
g/cm3) e a câmara de ar aumenta. A viscosidade da clara de 
ovo cai. A gema é compacta e ereta em um ovo fresco, mas 
achata durante o armazenamento. Depois que o ovo é 
quebrado e o conteúdo é liberado em uma superfície plana, 
esse achatamento é expresso como
Além disso, a membrana de vitelina da gema torna-se rígida 
e rasga-se facilmente assim que o ovo é aberto. De 
importância para o processamento de ovos é o fato de que 
várias propriedades mudam, como o comportamento da clara 
do ovo e a estabilidade da espuma. Além disso, desenvolve-
se um sabor “envelhecido”.
O ácido 3-hidroxibutírico serve como um indicador de ovos 
fertilizados (>10 mg/kg de massa de ovos).
As substâncias aromáticas típicas da clara e da gema do ovo 
ainda são desconhecidas. O defeito de aroma de “peixe” 
que pode ocorrer em ovos é causado por trimetil lamina 
TMA, que tem um limiar de odor que depende do pH (25 µg/
kg, pH 7,9) porque apenas a forma não dissociada tem odor 
ativo. O TMA é formado pela degradação microbiana da 
colina, por exemplo, na alimentação com farinha de peixe ou 
farelo de soja. Normalmente, o TMA não interfere porque é 
oxidado enzimaticamente a óxido de TMA inodoro. No 
entanto, na ração, por exemplo, farelo de soja, existem 
substâncias que podem inibir esta reação.
11.4.1 Esboço Geral
A deterioração microbiana é indicada por um aumento no 
ácido láctico e ácido succínico para valores acima
11.4 Ovoprodutos
11.3 Armazenamento de Ovos
55711.4 Ovoprodutos
Machine Translated by Google
Bater a clara de ovo forma uma espuma que retém o ar e, 
portanto, é usada como agente de fermentação em muitos 
produtos alimentícios (assados, bolos de anjo, biscoitos, suflês, 
etc.).
11.4.2 Propriedades Tecnicamente Importantes
A clara do ovo começa a coagular a 62 ÿC e a gema a 65 ÿC. A 
temperatura de coagulação é influenciada pelo pH. A um pH 
igual ou superior a 11,9, a clara de ovo forma géis ou endurece 
mesmo à temperatura ambiente, embora depois de um tempo o 
gel se liquefaça. Todas as proteínas do ovo coagulam, exceto 
ovomucóide e
11.4.2.2.1 Clara de Ovo
fosvitina. A conalbumina é particularmente sensível, mas pode 
ser estabilizada por complexação com íons metálicos. Devido à 
sua capacidade de coagulação, os ovoprodutos são importantes 
agentes aglutinantes de alimentos.
11.4.2.1 Coagulação Térmica
Os diversos usos dos ovoprodutos são basicamente resultado 
de três propriedades dos ovos: coagulação quando aquecido; 
capacidade de formação de espuma (capacidade de chicotear); 
e propriedades emulsificantes. A capacidade de coloração e 
aroma do ovo também devem ser mencionados.
etapas de processamento envolvidas na fabricação de 
ovoprodutos.
Devido a um grande aumento da área de superfície na interfase 
líquido/ar, as proteínas se desnaturam e se agregam durante o 
batimento. Em particular, a ovomucina forma uma película de 
material insolúvel entre a lamela líquida e a bolha de ar, 
estabilizando assim a espuma. A globulina de ovo também 
contribui para este efeito aumentando a viscosidade do fluido e 
diminuindo a tensão superficial, ambos
11.4.2.2 Capacidade de formação de espuma
11 ovos558
Fig. 11.5. Apresentação esquemática da produção de ovoprodutos
Machine Translated by Google
O ovo inteiro e a gema são levados a 64,5 e 63 ÿC, 
respectivamente, para reduzir os germes, seguido de
elasticidade do filme de ovomucina e assim diminuir a 
estabilidade térmica (expansão das bolhas de ar) da espuma. 
A estabilidade da espuma é aumentada por polímeros de 
conalbumina e ovalbumina, que são estáveis ao dodecil 
sulfato de sódio e 2-mercaptoetanol.
A secagem por pulverização é o processo de secagem de 
ovos mais importante. A gema, que tem um teor relativamente 
alto de sólidos, é seca diretamente. A clara e o ovo inteiro são 
concentrados de 11 a 18% e de 24 a 32% de sólidos, 
respectivamente, por filtração por membrana, o que economiza 
energia no processo de secagem. O ovointeiro também pode 
ser concentrado por filme fervendo no vácuo. Após o 
aquecimento a 45–50 ÿC, a clara de ovo é geralmente seca 
por dispersão de alta pressão em uma corrente de ar a 165 
ÿC. Nesse processo, a clara do ovo aquece até 50–60 ÿC. O 
produto é então armazenado em salas de manutenção de 
calor (pós-pasteurização) por pelo menos 7 dias a 55 ÿC para 
matar micróbios patogênicos.
A glicose é removida da clara do ovo após a pasteurização 
(cf. 11.4.5), geralmente por fermentação microbiológica do 
açúcar. O pH do líquido do ovo pasteurizado é alterado de 
9,0–9,3 para pH 7,0–7,5 usando ácido cítrico ou lático e, em 
seguida, é incubado a 30–33 ÿC com microorganismos 
adequados (Streptococcus spp., Aerobacter spp.). O açúcar 
no ovo inteiro homogeneizado ou na gema é removido em 
parte por leveduras (por exemplo, Saccharomyces cerevisiae) 
ou principalmente por enzimas glicoseoxidase/catalase (cf. 
2.7.2.1.1 e 2.7.2.1.2), que oxidam a glicose a ácido glucônico. 
A adição de hidrogênio por óxido libera oxigênio e acelera o 
pro
Um conteúdo excessivo de ovomucina diminui a
O efeito emulsionante do ovo inteiro ou apenas da gema de 
ovo é utilizado, por exemplo, na produção de maionese e de 
molhos cremosos para salada (cf. 14.4.6). Fosfolipídios, LDLs 
e proteínas são responsáveis pela ação emulsificante dos 
ovos.
efeitos de importância na fase inicial do processo de 
chicoteamento. No bolo anjo, a clara de ovo sem ovomucina 
e globulinas leva a longos tempos de batedura e bolos com 
volumes reduzidos.
A capacidade de bater da clara de ovo pode ser avaliada pela 
medição do volume e estabilidade da espuma (quantidade 
de líquido liberado da espuma em um determinado momento).
As propriedades de bater da clara de ovo seca podem ser 
melhoradas pela adição de proteínas de soro de leite, caseína 
e albumina de soro bovino. A capacidade de formação de 
espuma também é aumentada por proteólise fraca e hidrólise 
parcial dos oligossacarídeos nas glicoproteínas por tratamento 
com amilases.
11.4.2.3 Efeito Emulsificante
O conteúdo líquido dos ovos é misturado ou batido 
imediatamente ou somente após a separação da clara e da 
gema. Essa homogeneização é seguida por uma etapa de 
purificação usando centrífugas (separadores) e, em seguida, 
por uma etapa de pasteurização (Fig. 11.5).
A gema de ovo pode ser batida em espuma estável apenas 
em temperaturas mais altas (ótima 72 ÿC), o volume 
aumentando cerca de seis vezes no processo.
11.4.2.2.2 Gema de Ovo
avaliado a partir do invólucro a esta temperatura. Em alguns 
países, os ovos são desinfetados com uma solução aquosa 
de cloro (200 mg/l) antes de serem abertos.
Os ovos são armazenados a 15 ÿC por até 2 dias, pois o 
conteúdo do ovo pode ser facilmente separado
Pequenas quantidades de gema (0,1%) reduzem 
consideravelmente a formação de espuma.
11.4.3 Produtos Secos
Os açúcares são removidos antes da secagem do ovo para 
evitar a reação entre os componentes amino (proteínas, 
fosfatidil etanolaminas) e açúcares redutores (glicose), 
evitando assim a indesejada descoloração marrom e aroma 
defeituoso.
cess.
Acima da temperatura crítica, o volume cai e as proteínas 
coagulam. A coagulação da proteína é evitada pela redução 
do valor do pH, por exemplo, pela adição de ácido acético. 
Este efeito é utilizado na produção de molhos altamente 
estáveis.
Como a clara do ovo coagula a 55 ÿC e a gema e o ovo inteiro 
coagulam entre 62 ÿC e 65 ÿC, a pasteurização requer 
temperaturas inferiores às utilizadas para o leite (cf. 10.1.3.3), 
por exemplo, 52 ÿC/ 7 min para a clara, 62 ÿC/6 min para a 
gema e 64,5 ÿC/6 min para o ovo inteiro.
55911.4 Ovoprodutos
Machine Translated by Google
a
ou 165 ÿC (gema). As temperaturas do ar
forma: reumedecimento e adicionalmente secagem das partículas 
aglomeradas de AG. Aglomerização de clara de ovo tem uma consistência semelhante a gel após o descongelamento, o que
congelamento e descongelamento, e também pelo tempo de 
armazenamento e temperatura. Congelamento e descongelamento rápido
resulta em um teor de água de 4–5%. Os produtos
A vida útil da clara de ovo seca é essencialmente ilimitada. Ovo 
inteiro em pó sem açúcar tem
A clara de ovo congelada engrossa pouco depois
ou mistura. Os géis de ovos inteiros descongelados podem causar
proporção de 45:55. A gema de ovo é diluída com 70,3%
reduzido por secagem por pulverização a alta pressão ou com
por exemplo, liofilização, quase nunca são aplicados
Pré-tratamento da gema com enzimas proteolíticas,
30 ÿC para prevenir a peroxidação lipídica. Não há
enquanto a gema sem açúcar dura 8 meses a 20–24 ÿC
Embora a gema salgada e adoçada com açúcar seja de
o ar quente soprado é de 185 ÿC (ovo inteiro)
Os ovos são pré-tratados conforme descrito acima
irreversivelmente quando as temperaturas de congelamento e 
armazenamento estão abaixo de -6 ÿC (Fig. 11.6). a gema de ovo
O pó instantâneo seco pode ser feito da maneira usual
10% de sal comum ou 8-10% de sacarose para gema de ovo,defeitos de aroma que se desenvolvem gradualmente a partir da 
oxidação da gordura da gema. As composições de ovo seco
o descongelamento da gema pode resultar em uma queda na viscosidade.
processo é de grande importância.
cair para 50–60 ÿC no processo de secagem, o que
pasteurizado a 63 ÿC por 1 min (cf. 11.4.5) para
são melhores.
é facilitada pela adição de açúcar (sacarose ou lactose). dificulta a utilização posterior por dosagem
uma solução contendo glicose e frutose no
influenciado pelos gradientes de temperatura durante
a ÿ40 ÿC. O prazo de validade dos ovos congelados é
uma vida útil de aprox. 1 ano em temperatura ambiente,
são rapidamente resfriados em uma corrente de ar frio a 25–
problemas semelhantes, mas em menor grau do que a gema.
e o ovo inteiro com 45,2% desta solução.
11.4.4 Ovoprodutos Congelados
a ÿ18 ÿC.
descongelamento, enquanto a viscosidade da gema aumenta
Os eventos moleculares que levam à formação do gel por
aceitabilidade limitada para alguns fabricantes, este
como a papaína, e com fosfolipase A previne a formação de gel. 
Tratamentos mecânicos após
pós-pasteurização. Outros processos de secagem de ovos,
e mais de um ano em câmara frigorífica. O prazo de validade dos 
pós contendo gema de ovo é limitado por
(cf. 11.4.3 e Fig. 11.5). O homogeneizado é
congelamento são mal compreendidos. Aparentemente, o
A formação de cristais de gelo causa uma desidratação parcial 
da proteína, juntamente com um rearranjo de
A formação de gel também pode ser evitada adicionando 2–
A consistência dos ovoprodutos congelados é
diminui a contagem de germes e é congelado rapidamente
um atomizador centrífugo. As temperaturas de
comercialmente.
produtos são dados na Tabela 11.14.
até 12 meses a uma temperatura de armazenamento de -15
cf. Fig. 11.7. Bons resultados também são obtidos com
Proteínab
560
57,0gordura
5,0
em %)
Tabela 11.14. Composiçãodos ovoprodutos secos (valores
30,045,0 
3,7
11 ovos
80,0 
5,7
5,0 
40,0
OvoTodo
ovo
b Valores mínimos.
Clara 
de ovo
3.4
Valores máximos.
8,0 
0,12
Moisturea
Fig. 11.6. Viscosidade da gema de ovo após armazenamento congelado. 
(De acordo com Palmer et al., 1970)
gemaConstituinte
Cinzas
Machine Translated by Google
Tabela 11.15.
Os ovos líquidos pasteurizados são geralmente também
spp., que têm diferentes resistências ao calor. O
não afetam negativamente as propriedades de processamento
diferentes ovoprodutos líquidos (cf. 11.4.3).
ácido sórbico ou benzóico.
e S. paratyphi B. Inativação de ÿ-amilase
pode estabilizar até esta proteína. Adição de
microorganismos. A pasteurização é difícil devido
cadeias proteicas emaranhadas.
estabilidade da conalbumina.
é abordado; portanto, esta enzima pode ser usada
por vários aditivos, como glicerol, amido
preservado por meios químicos, por exemplo, adição de
a sensibilidade ao calor da proteína do ovo e a necessidade
tratamento térmico. As condições de aquecimento diferem para
dados para ovoprodutos congelados são fornecidos em
Os ovos são pré-tratados conforme descrito anteriormente (cf. 11.4.3
plantas, os ovos não podem ser totalmente protegidos de
lipoproteína. Isso provavelmente induz a formação de
A maioria das proteínas da clara do ovo é relativamente 
estável em pH 7, então as condições normais de pasteurização
As composições dos ovoprodutos líquidos são apresentadas 
na Tabela 11.15.
é especialmente importante para eliminar Salmonella
A capacidade de bater da clara de ovo pode ser melhorada
11.4.5 Ovoprodutos Líquidos
como chicoteabilidade. Uma exceção é o conalbu min, mas a 
adição de íons metálicos (por exemplo, Al-lactato)
mais resistentes são S. senftenberg, S. oranienburg
xarope e citrato de trietila. Composicional típico
Na-hexametafosfato também pode melhorar a
ocorre como a temperatura letal para S. senftenberg
para matar os patógenos em condições específicas. Isto
e Fig. 11.5). Apesar das condições sanitárias em
como um indicador para monitorar a adequação do
a
561
Constituinte
0,7
(2005)
gema
Gordo
Green, NM: Avidina. Adv. Química de Proteína. 29, 85 (1975)
Palmer e outros, 1970)
Proporção de gema de ovo (% em peso).
Tecnologia (eds.: WJ Stadelman, OJ Cotterill),
13.5
88,0 
<0,03a 
10,5 
0,8
57,0
eletroforese em condições redutoras e não redutoras. J. Agric. 
Química Alimentar. 53, 9329 (2005)
Fig. 11.7. Viscosidade da gema de ovo na adição de NaCl
pág. 105
produtos (valores em %)
11.5 Referências
12 tratamento na viscosidade da gema. J. Food Sci. 35, 864
Kovacs-Nolan, J., Phillips, M., Mine, Y.: Avanços em
saúde. Análise. J. Agric. Química Alimentar. 53, 8421
Maga, JA: Sabor de ovos e ovoprodutos. J. Agric. Comida
Adv. Química de Proteína. 41, 174 (1991)
Ovo
Umidade
Reduzindo açúcares
Li-Chan, ECY, Powrie, WD, Nakai, S.: The chem istry of eggs and 
egg products. Em Ciência do Ovo e
75,3 
11
Proteína
Guilmineau, F., Krause, I., Kulozik, U.: Análise eficiente de proteínas 
da gema de ovo e sua sensibilidade térmica usando gel de 
poliacrilamida de dodecil sulfato de sódio
4ª edição, Food Products Press, Nova York, 1995,
McKenzie, HA, White jr., FH: Lisozima e ÿ-lactoalbumina: Estrutura, 
função e inter-relações.
27.2 Chang, PK, Powrie, WD, Fennema, O.: Efeito do calor
Janssen, HJL: Neuere Entwicklungen bei der Fab rikation von 
Eiprodukten. Alimenta 10, 121 (1971)
ou sacarose e após armazenamento congelado. (de acordo com
o valor dos ovos e componentes do ovo para humanos
Chem. 30, 9 (1982)
Tabela 11.15. Composição de ovo congelado e líquido
0,7 (1970)
Clara de ovo inteira
11.5 Referências
Machine Translated by Google
562
Ternes, W., Acker, L., Scholtyssek, S.: Ei und Eipro dukte, 
Verlag Paul Parey, Berlin, 1994 Tunmann, 
P., Silberzahn, H.: Über die Kohlenhydrate im Hühnerei. I. Freie 
Kohlenhydrate. Z. Lebensm.Stadelmann, WJ, Cotterill, OJ (Eds.): Ciência e tecnologia de 
ovos. 2ª ed., AVI Publ. Cp.: Westport, Connecticut, 1977
1 (1974)
Palmer, HH, Ijichi, K., Roff, H.: Reversão térmica parcial da 
gelificação em produtos de gema de ovo descongelados. J. 
Food Sci. 35, 403 (1970)
Spiro, RG: Glicoproteínas. Adv. Química de Proteína. 27, 349 
(1973)
Taborsky, G.: Fosfoproteínas. Adv. Química de Proteína. 28,
11 ovos
Forsch. 115, 121 (1961)
Machine Translated by Google
12.1 Prefácio
África
43
África
Carne, total geral
563
Búfalo
—
4945
118.103
838 
1225 
11.448 
6011 
62.013 
24.767 
526
Ásia
6542
Ásia
128
Mundo
Carne de frango
20
América Central-
América do Norte-
(Cordeiro/ Cordeiro)
Continente
3183
11 
84 
44 
191 
333 
169 
22
51.204Europa
Oceânia
Continente
772
61.033 
4565 
1992 
13.301 
15.672 
13.664 
11.033 
2797
423Europa
20
América do Norte-
93
Carne de pato
América do Sul e Caribe
Mundo
21
América Central-
3472 
3103 
16.941 
16.567 
24.226 
10.908 
944
África
Carne de porco
5846
270 1167 — 49 101 
— 293 2911 4653 
1 
1294 1126
(Carne/ Vitela)
73.057
10
45.574
Oceânia
37
América do Sul e Caribe
Mundo
Ásia
272.884
América do Norte-
carne de ovelha
138
América Central-
3846
932
carne de gado
Continente
H.-D. Belitz · W. Grosch · P. Schieberle, Química de Alimentos © 
Springer 2009
8633
39.628
—
Oceânia
3226
Tabela 12.1. Produção mundial de carne em 2006 (1000 t)a
Europa
105.604
América do Sul e Caribe
12.528
Cabra
3706
57
Cavalo
12 carne
também são usados: tecido adiposo, alguns órgãos internos
gordura mais ou menos aderente. Alguns dados relativosque em sentido estrito é “carne”, outras partes
carne significa tecido muscular esquelético contendo
propósito. Do ponto de vista da legislação alimentar
variam muito, correspondendo ao pretendido
nas Tabelas 12.1–12.3.
produção e consumo de carne são compilados
e sangue. As definições do termo “carne” podem
partes de animais de sangue quente, frescas ou
animais tem desempenhado um papel significativo na humanidade
verificou que a carne de animais silvestres e domesticados
por exemplo, o termo carne inclui todos osMuitas evidências de muitas civilizações têm
consumo. Na linguagem coloquial, o termo
o músculo esquelético de animais de sangue quente,
alimentação desde a antiguidade. Além de
forma processada, que são adequados para humanos
Machine Translated by Google
a
b
tecido, o perimísio. Muitos desses primários
o endomísio e o perimísio são prontamente
cercado por uma folha maior de fino conectivo
Cada uma dessas fibras musculares existe como um
chamado de epimísio. A Figura 12.2 mostra um corte 
transversal do músculo Psoas maior de coelho no qual
fibras são mantidas juntas em um feixe que é
células finas e paralelas dispostas em feixes de fibras.
uma camada externa, grande e espessa de tecido conjuntivoO músculo esquelético (Fig. 12.1) consiste em longos,
12.2.1 Músculo Esquelético
os feixes são então mantidos juntos e embrulhados por
endomísio. Números desses músculos primários reconhecido.
entidade envolvida por tecido conjuntivo, o
792 
762 
700 
671 
592
Austrália
País
185
56
11.910 
777495
500
ÿ (%)b
Porco (Suína)
Alemanha
França
Índia
Tabela 12.1. Continuação 1
Sudão
Colômbia
Dinamarca
70 
63 
40 
24
carne de ovelha
México
Argentina
56
99
Indonésia
21
País
200
China
ÿ (%)b
Peru
12 carne
O abate em cada região independe da origem dos animais.
ÿ(%)b
Bangladesh
(Cordeiro/ Cordeiro)
Fed russo.
Canadá
EUA
Nigéria 103
tailândia
França
País
Irã
351 
270
China
Ucrânia
Nigéria
79
148
14
Unido
China
331
Cazaquistão
564
Reino
Polônia
Búfalo
Marrocos
2161 
475 
392 
186 
147 
137 
105 
57 
53 
51
Argélia
200
Espanha
Brasil
106
Filipinas
Rep. Islâmica de
804
75
21
Cabra
142
Sudão
172
África do Sul
República
Nepal
Mali
1755 
1602 
1473 
1391
EUA
112
País
Vietnã
26
1109
75
1488 
571
Mianmar
Paquistão
Paquistão
75
Irã,
Indonésia
Índia
2077
África do Sul
Carne de Vaca
117
Federação
Brasil
árabe sírio
Paquistão
227
Cazaquistão 
Argentina 
Itália 
Mongólia 
EUA 
Austrália 
Brasil
Nova Zelândia
Nova Zelândia
75
41
1167
75
Itália
China
Austrália
Egito
ÿ (%) b
russo
Espanha
Grécia
China 
México 
Rússia Fed.
Reino Unido
Canadá
626
País
1334
239
41
Índia
China
Cavalo
ÿ (%)b
ÿ (%)b
Índia
Produção mundial = 100%
Irã
Alemanha
389
França
2540
Espanha
País
136
56
7173 
2980
52.927 
9550 
4500 
3230 
3140 
2446 
2092 
2011 
1898 
1749
272
12.2 Estrutura do Tecido Muscular
Machine Translated by Google
(kg/pessoa)
81.733
1960 18,7 1964/65 
19,2 1970 22,9 
1972/73 20,5 
1974/75 21,0 
1976/77 21,6 1993 
19,7 1995 16,6 
1997 14,5 2003 
12,8
3941
7.2
Vietnã
África do Sul
5206
(Europeu
88,7
Produção mundial = 100%
EUA
País
819
Tabela 12.2. Consumo anual de carne em FR Alemanha
84,9
Irã
China
Coreia, Rep.
Malásia
Itália
Argentina
CEE
4493
Índia
Total
2000 
1534
Tabela 12.1. Continuação 2
100,4
937 
914
96,6
EUA
1337
9,1 
12,4 
13,4 
14,7 
18,2
43,5
Os dados referem-se a animais abatidos independentemente da possibilidade de serem importados como animais vivos.
Ano Vitela Suíno Aves Total
Reino Unido
82,5
Carne, total geral
1100 
1048 
997 
971 
960
Alemanha
França
Aves
92,3
França
França
83,0
91
5293
30,0
Indonésia
12.2 Estrutura do Tecido Muscular 565
Fed russo.
79,0
País
75
109,6
Japão
90,7
Carne de porco
China
Carne bovina/
1333 
1331 
1156
5331
ÿ(%)b
128.1
72,0
Índia
93.2
Malásia
ÿ (%)b
Espanha
Argentina 
Canadá 
Austrália 
Itália 
Polônia
106,5
Reino Unido
15.945 
10.701 
8507 
2411
País/região
Carne de pato
8.8
3151
66,5
Brasil
1153
65,7
Peru
133.2
6103
107.9
52.2
França 
Federação Russa.
Vietnã
País
(kg/pessoa/ano)
75
9,0
México
EUA
Canadá
89,9
Carne de Vaca
6868
59,0
Reino Unido
3389Reino Unido
6,0 
7,4
4537
19.783
91,5
ÿ (%)b
tailândia
89,3
92,0
Ano
Mianmar
México
4.2
3490
Espanha
China
41.081
Econômico 1960 19,9 19,2 5,2 Comunidade) 1970 
25,2 23,7 8,9 UE-15 1995 20,1 41,0 20,0 1997 
19,0 40,8 20,7 2003 20,0 43,4 23,4 1960 29,2 19,8 
8 0,6 1970 35,9 24,8 11,3 1995 
28,1 35,9 22,6 1997 26,7 35,4 
23,9 2003 27,1 36,4 24,5 1960 
12,9 3,6 1970 18,9 9,1 9,2 1995 
25,9 33,1 18,4 1997 24,2 34,4 
18,6 2003 25,1 39,4 18,0 1995 
17,5 23,1 25,8 1997 16,6 23,3 
26,6 2003 20. 0 22,1 28,5 2004 
30,0 22,3 15,3
29,3 
33,9 
36,1
88.2
3915
EUA
74,9
Polônia
5153
Índia
Brasil
42,0 
44,6 
45,5 
56,1 
54,9 
53,8 
55,1
Carne de frango
Tabela 12.3. Consumo de carne em países selecionados
2673 
233 
105 
86 
86 
85 
67 
65 
60 
42
95,2
tailândia
A membrana que envolve cada indivíduo
endomísio, uma camada média amorfa e
células polinucleares. Os núcleos são circundados por
a fibra muscular é chamada de sarcolema (espessura 
ca. 75 nm). É composto por três camadas: a
uma membrana plasmática interna. As fibras musculares são
sarcoplasma e por outros elementos celulares
(mitocôndrias, retículo sarcoplasmático, liso
a
b
Machine Translated by Google
12 carne566
Fig. 12.1. O elemento estrutural do músculo esquelético (de acordo com Gault, 1992). 1 epimísio, 2 perimísio, 3 
endomísio, 4 fibra muscular
Fig. 12.2. Corte transversal do 
músculo M. psoas de coelho. 
(De Schultz, Anglemier, 1964)
Os principais componentes das células musculares são 
as miofibrilas, cada uma com um diâmetro de 1 a 2 µm.
de uma fibra muscular com numerosas miofibrilas.
e atingir um comprimento de 150 mm e mais.
alguns). Sob condições aeróbicas, a maior parte da energia 
celular é produzida na forma de ATP nas mitocôndrias. Os 
lisossomos são a fonte das endopeptidases que participam 
do envelhecimento da carne (cf. 12.4.3). As fibras 
musculares ou células musculares têm um diâmetro de 
0,01 a 0,1 mm
O músculo branco (pássaros, aves domésticas), que tem 
uma alta proporção de miofibrilas para sarcoplasma, 
contrai-se rapidamente, mas cansa-se rapidamente. Pode 
ser distinguido do músculo vermelho, que é pobre em 
miofibrilas, mas rico em sarcoplasma. Os músculos 
vermelhos são usados para contrações lentas e duradouras 
e não se cansam rapidamente. A Figura 12.3 mostra uma seção transversal
A organização do aparato contrátil muscular é revelada 
em um corte longitudinal da fibra muscular. As ligações 
cruzadas características (“estrias”; Fig. 12.6) do músculo 
esquelético são devidas às bandas A anisotrópicas 
regularmente sobrepostas, que refratam duplamente a luz 
polarizada, e às bandas I isotrópicas. As bandas escuras, 
a linha Z, estão no meio das bandas claras I e 
perpendiculares ao eixo da fibra. As bandas A escuras são 
cruzadas no meio com as bandas H claras, enquanto a 
linha M escura está situada no meio das bandas H (Fig. 
12.7). Uma única unidade contrátil de uma miofibrila, 
denominada sarcômero, estende-se de uma linha Z à 
próxima e consiste em filamentos grossos e finos. A Figura 
12.8a mostra
Até 1000 miofibrilas dispostas paralelamente umas às 
outras se estendem através da célula muscular na direção 
da fibra.
Uma visão oblíqua e muito ampliada de uma fibra desse 
tipo é apresentada na Fig. 12.4 e a Fig. 12.5 mostra 
miofibrilas separadas.
Machine Translated by Google
Fig. 12.5. Miofibrilas separadas; microscopia eletrônica 
de varredura a -180 ÿC (Sargent, 1988)
Fig. 12.4. Uma visão oblíqua de uma fibra muscular 
fraturada; microscopia eletrônica de varredura a -180 ÿC 
(Sar gent, 1988)
12.2 Estrutura do Tecido Muscular 567
Fig. 12.3. Corte transversal de 
uma fibra muscular. (de Schultz, 
Anglemier, 1964)
As células musculares lisas se distinguem por seus 
núcleos celulares localizados centralmente e miofibrilas 
opticamente uniformes que não possuem estriação cruzada.
12.2.2 Músculo Cardíaco
uma representação esquemática da estrutura de um 
sarcômero derivada da Fig. 12.6 e 12.7.
12.2.3 Músculo Liso
Durante a contração muscular, cujo mecanismo é 
explicado na seção 12.3.2.1.5, os filamentos grossos 
penetram nas zonas H e as linhas Z se aproximam 
umas das outras. Assim, a largura da banda I diminui 
gradualmente e finalmente desaparece. A Figura 12.8b 
apresenta esquematicamente
essas mudanças que ocorrem durante a contração 
muscular.
músculoesquelético, mas tem significativamente mais 
mitocôndrias e sarcoplasma.
Originam-se da linha Z, passam pela banda I e entre os 
filamentos grossos e penetram nas bandas A (Figs. 12.7 
e 12.8).
A estrutura do músculo cardíaco é semelhante ao músculo estriado
Os filamentos grossos são formados a partir da proteína 
miosina. Eles se estendem por toda a banda A e são 
fixados em arranjo hexagonal pela protuberância no 
centro (linha M) (Fig. 12.8 a, IV). Filamentos finos 
consistem principalmente de actina.
Machine Translated by Google
12.3 Tecido Muscular: 
Composição e Função
Fig. 12.6. Uma seção longitudinal de duas fibras 
musculares adjacentes. (de Schultz e Anglemier, 1964)
Fig. 12.7. Uma seção longitudinal de um sarcômero. (de 
Schultz, Anglemier, 1964)
568 12 carne
As moléculas de miosina formam os filamentos grossos e 
constituem cerca de 50% do total de proteínas presentes 
no aparelho contrátil. A miosina pode ser isolada do tecido 
muscular com um tampão de alta força iônica, por exemplo, 
tampão fosfato 0,3 mol/lKC1/0,15 mol/l, pH 6,5. O peso 
molecular da miosina é de aprox. 500 kdal. Miosina consiste
(actomiosina, junto com tropomiosina e troponina). • 
Proteínas 
solúveis em água ou soluções salinas diluídas (mioglobina 
e enzimas). • Proteínas insolúveis 
(tecido conjuntivo e proteínas de membrana).
12.3.2 Proteínas
sarcômero.
• Proteínas do aparelho contrátil, extraíveis com soluções 
salinas concentradas
12.3.2.1.1 Miosina
Os músculos livres de gordura aderida contêm em média 
76% de umidade, 21,5% de substâncias N, 1,5% de lipídios 
e 1% de minerais. Além disso, quantidades variáveis de 
carboidratos (0,05–0,2%) estão presentes. A Tabela 12.4 
fornece dados sobre a composição média de alguns cortes 
de carne bovina, suína e de frango.
Cerca de 20 proteínas miofibrilares diferentes são 
conhecidas. Miosina, actina e titina predominam 
quantitativamente, representando 65-70% da proteína total. 
As proteínas restantes são as tropomiosinas e troponinas, 
que são importantes para a contração, e várias proteínas 
do citoesqueleto, que estão envolvidas na estabilização do
o exame de produtos cárneos; preferencialmente para 
detecção de faringe (esôfago), estômago ou panturrilha 
(coração, fígado e pulmões).
ações. Os músculos lisos ocorrem nos revestimentos 
mucosos, no baço, nos gânglios linfáticos, na epiderme e 
no trato testicular. As fibras musculares lisas são úteis na
12.3.1 Visão geral
12.3.2.1 Proteínas do Aparelho Contrátil e 
Suas Funções
As proteínas musculares podem ser divididas em três 
grandes grupos (ver Tabela 12.5):
Machine Translated by Google
b
a
Fig. 12.8. Representação esquemática de um sarcômero no estado relaxado (a) e contraído (b) (de acordo com
Carne
Costeletas, 
costeletas 
Pernil 
Cortes laterais 
Pernil Bife do lomboa Perna (coxa + baqueta)
1.1
Carne bovina
Bumbum de Boston (M. subscapularis)
0,8
Corte
74,9 
75,3 
54,5 
75 
60,3 
76,4 
74,6 
73,3 
74,4
1.2
Sem pele.
0,85
4,7 
2,4 
29,4 
3,6 
21,1 
0,7 
2,2 
5,5 
1,2
12.3 Tecido Muscular: Composição e Função 569
Proteína
1.1
Frangob
1.2
Gault, 1992). 1 banda I, 2 banda A, 3 linha Z, 4 linha M, 5 filamentos finos, 6 filamentos grossos, 7 zonas H. Corte transversal:
Cinzas
Com tecido adiposo aderente.
Lombo (M. psoas maior)
Tabela 12.4. Composição média da carne (%)
1.1
Seios
Carne de porco
1.2
19,5 
21,1 
15,2 
20,2 
17,8 
21,8 
22,0 
20,0 
23,3
Umidade
1.2
I filamentos finos próximos à linha Z, II filamentos grossos e finos sobrepostos, III filamentos grossos, IV linha M
Gordo
e é necessário para a interação das cabeças
para a cabeça e pescoço reais. os quatro menores
com actina, a proteína constituinte da fina
fragmentos: leves (LMM, Mr 150.000) e pesados
(medidas 140 × 2 nm). os dois grandes
Até 400 moléculas de miosina estão dispostas no
juntando as caudas, forma-se um cordão maior
os filamentos de miosina com a linha Z e forma
é a “espinha dorsal” do sarcômero. Como resultadosubunidades mencionadas acima são encontradas na cabeça
haste com uma cabeça dupla de proteína globular, ambas
fração contém a região de cabeça globular e
A distância entre duas cabeças adjacentes em tal
tem a atividade ATPase e a capacidade de reagir
cabeças sendo unidas na mesma extremidade da bobina uma espiral é de 14,3 nm, e aquela entre as duas cabeças 
repetidas na mesma linha ou linha é de 42,9 nm.
região.
dois subfragmentos S1 e S2, que correspondem
A atividade da miosina ATPase está localizada nas cabeças
de dois grandes (Mr ca. 200.000) e quatro pequenos (Sr.
12.3.2.1.2 Titina
ca. 20.000) subunidades e é uma molécula muito longa
filamentos. A miosina é clivada pela tripsina em duas
filamentos grossos (l ÿ 1500 nm, d ÿ 12 nm). Por
e em sua superfície as cabeças estão localizadas em espiral.subunidades formam uma hélice ÿ longa e dupla
meromiosina (HMM, Mr 340.000). o HMM
uma região “elástica” com actina. Portanto, titina
de seu tamanho (Mr = 3 × 106), ele se move muito lentamente
Sua associação é reversível sob certas condições. A miosina 
é estabilizada pela titina durante a contração muscular (cf. 
Fig. 12.9b).
(dimensões da cabeça, 5 × 20 nm) (Fig. 12.9a). O
com actina. Proteólise adicional de rendimentos de HMM
Além da actina e da miosina, a titina é o terceiro filamento do 
sarcômero (Fig. 12.9b). Ele conecta
Machine Translated by Google
A F-actina nos filamentos finos (1 ÿ 1000 nm, d ÿ 8 nm) está 
na forma de uma hélice de fita dupla na qual os grânulos de 
G-actina são estabilizados por dois
isolado, por exemplo, por extração de tecido muscular 
pulverizado e seco com acetona com uma solução aquosa 
de ATP.
A actina é o principal constituinte do filamento fino.
fixado a substâncias na linha Z. A actina pode ser
12.3.2.1.3 Actina
em um campo elétrico e, conseqüentemente, não foi 
percebido por muito tempo em separações eletroforéticas 
de proteínas musculares. A titina é a maior proteína 
conhecida até agora. Sua sequência consiste em 26.926 
resíduos de aminoácidos. De fato, 90% da molécula é 
constituída por domínios globulares, grande parte dos quais 
se ligam a outras proteínas, principalmente à miosina.
Compõe ca. 22% da proteína total do aparelho contrátil. É 
substancialmente menos solúvel que a miosina, 
provavelmente porque é
O monômero G-actina (actina globular) consiste em 375 
aminoácidos, tem um peso molecular de 42.000 e é capaz 
de ligar ATP e um cátion duplamente carregado. A G-actina 
existe apenas em baixas forças iônicas. A adição de cátions 
de carga simples e dupla inicia a polimerização em F-actina 
(actina fibrilar) com a clivagem de ATP em ADP, que 
permanece no estado ligado.
570
Fig. 12.9. Representações 
esquemáticas de (a) uma 
molécula de miosina 
(segundo Lehninger, 
1975), (b) disposição da 
linha Z (1), actina (2), 
titina (3) e miosina (4) no 
sarcômero; (I) músculo 
alongado, (II) músculo contraído
12 carne
Machine Translated by Google
eprossiga entre os grossos filamentos de
das linhas N que correm paralelas às linhas Z
em ambos os lados e pelas bandas I.
Além dos principais componentes dos sarcômeros,
existem responsáveis pela estabilização
uma alteração na conformação dependente da concentração 
de Ca2ÿ (cf. 12.3.2.1.5). É um complexo de três
sarcômeros vizinhos. Esses filamentos g
carne porque eles podem ser esticados de 1,1 µm
das moléculas de miosina nos filamentos grossos como
Tropomiosina (ca. 5% das proteínas contráteis)
um peso molecular de cerca de 68.000 e é considerado 
uma ÿ-hélice de fita dupla. Embora
Entre outras proteínas, ÿ-actinina (Mr = 200.000),
sem prolina. De fato, 100% da tropomiosina é um
componente importante é a conexão (ca. 10% de
uma cadeia peptídica com 259 resíduos de aminoácidos e
esqueleto é miomesina (subunidade: Mr = 165.000).
liga-se à tropomiosina. Troponina I (179 aminoácidos
as proteínas contráteis), uma proteína insolúvel (Mr
Como principal componente da linha M, a miomesina
e sinemina (Mr = 23.000) estão localizados no
Linhas Z. Desmin parece conectar vizinhos
mento; consequentemente, cada cadeia de F-actina adere
filamento.
resíduos ácidos) se liga aos íons Ca2ÿ reversivelmente através
Uma proteína de linha N (Mr = 60.000) foi isolada
(g-filamentos, d = 2 nm) que começam na linha Z
12.3.2.1.5 Outras Proteínas Miofibrilares
Uma banda e conectando miofibras vizinhas. Como a 
miomesina se liga fortemente à miosina, elaII).
nos filamentos de actina (cf. Fig. 12.10) e controla o 
contato entre os filamentos de miosina
A tropomiosina não contém pontes dissulfeto e
miosina e actina, uma série de proteínas do citoesqueleto
e actina durante a contração muscular por meio de
é uma molécula altamente alongada (2 × 45 nm) com
contribuem muito para a elasticidade e firmeza
a um comprimento de 3,0 µm. Outra proteína da célula
componentes, T, I e C. A troponina T consiste em
da estrutura dos sarcômeros. A maioria
bem.
desmina (Mr = 55.000), vimentina (Mr = 58.000)
ÿ-hélice. O monômero forma facilmente polímeros
fibrilas de tropomiosina (cf. 12.3.2.1.3), como mostrado em
cada cadeia contém o mesmo número de aminoácidos
fibrilas que estão ligadas à F-actina na fina
resíduos) liga-se à actina e inibe várias atividades 
enzimáticas (ATPase). Troponina C (158 amino
está envolvido na fixação dos filamentos grossos do
ca. 2.000.000) capaz de formar filamentos finos
miofibrilas.
Fig. 12.10. Ao todo, é um filamento de quatro filamentos. 
Seis filamentos de actina F circundam um filamento espesso
às cabeças de três filamentos grossos (Fig. 12.8a,
A troponina (ca. 5% das proteínas contráteis) fica
uma mudança de conformação.
ácidos, suas sequências diferem em 39 posições.
12.3.2.1.4 Tropomiosina e Troponina
possivelmente está envolvido no empacotamento e na coesão
571
13
3.3
3.2
12,0
vários componentes 
associados)
desidrogenase 
Aldolase 
Creatina quinase 
Outras enzimas glicolíticas 
Mioglobina 
Hemoglobina, outras proteínas 
extracelulares 
Proteínas do tecido conjuntivo
Tabela 12.5. Proteínas musculares
(incluindo citocromo c
2.1
2.6
5,0
Desmina etc.
Porcentagema
12.3 Tecido Muscular: Composição e Função
29
6.5
Porcentagem média da proteína total de um típico
3.7
Proteínas miofibrilares 
Miosina (H-, L-meromiosina,
2.7
5.2
Proteínas mitocondriais
alterações post mortem.
3.2
1.1
e enzimas insolúveis)
Actina 
Titina 
Tropomiosinas 
Troponinas C, I, T ÿ, 
ÿ-, ÿ-Actininas 
Miomesina, proteínas da linha N, etc. 3.7
3.3
Proteínas do Sarcoplasma 
Gliceraldeídofosfato
10.5
músculo de mamífero após o rigor mortis e antes de outras
Proteínas
Proteínas de organelas 
Colágeno 
Elastina
29
0,3
60,5
a
Machine Translated by Google
Quando as cabeças de miosina liberam ADP e P1 
e se desprendem dos filamentos finos (Fig. 12.11c), 
as cabeças estão prontas para receber uma nova 
carga de ATP (Fig. 12.11d). Se a concentração de 
Ca2+ no sarcoplasma permanecer alta, o ATP irá 
novamente hidrolisar e a interação das cabeças de 
miosina com o filamento fino é repetida (Fig. 12.11a). 
No entanto, se a concentração de Ca2+ cair nesse 
meio tempo, não ocorre hidrólise de ATP, a 
tropomiosina bloqueia novamente o acesso das 
cabeças de miosina aos locais de ligação da actina
Portanto, os dois filamentos finos que interagem 
com um filamento grosso são atraídos um para o outro.
outra, resultando em um encurtamento da distância 
entre as linhas Z.
filamentos reverte a meio caminho entre as linhas Z.
A estimulação muscular por um impulso nervoso 
desencadeia a despolarização da membrana 
externa da célula muscular e, assim, a liberação de 
íons Ca2+ do retículo sarcoplasmático. A 
concentração de Ca2+ no sarcoplasma do músculo 
em repouso aumenta rapidamente de 10ÿ7 para 
10ÿ5mol/l. A ligação desse Ca2+ ao complexo 
troponina causa uma mudança conformacional 
nessa proteína. Como consequência, ocorre o 
deslocamento das fibrilas de tropomiosina ao longo 
do filamento de F-actina. Assim, os locais impedidos 
estericamente nas unidades de actina são expostos 
para interação com as cabeças de miosina. A 
energia necessária para o deslocamento das 
cabeças livres da miosina é obtida a partir da 
hidrólise do ATP. Os produtos da hidrólise de ATP, 
ADP e fosfato inorgânico (Pi) permanecem nas 
cabeças da miosina, que então se ligam aos 
monômeros de actina (Fig. 12.11a). 
Consequentemente, as cabeças de miosina, agora 
ligadas à actina, são forçadas a sofrer uma mudança conformacional, que força o filamento fino a se mover em relação ao filamento grosso
Quando o nível de ATP é baixo, não ocorre o 
desprendimento dos filamentos de miosina e actina. 
O músculo permanece em um estado rígido e 
contraído chamado rigor mortis (cf. 12.4). Assim, o 
relaxamento do músculo depende da presença de 
ATP regenerado.
Os filamentos finos e as cabeças dos grossos
12.3.2.1.6 Contração e Relaxamento
e o músculo retorna ao seu estado de repouso. A 
diminuição da concentração de Ca2+ quando cessa 
a excitação muscular, assim como o aumento de 
Ca2+ durante a estimulação, ou seja, o fluxo de íons 
cálcio, é controlada pelo retículo sarcoplasmático. A 
concentração de Ca2+ é baixa no sarcoplasma do 
músculo em repouso, enquanto é alta no retículo 
sarcoplasmático.
filamento (Fig. 12.11b).
Fig. 12.10. Uma representação esquemática de um filamento fino. (de acordo com Karlsson, 1977)
572
Fig. 12.11. Processos moleculares envolvidos na contração 
muscular (ver texto; de acordo com Karlsson, 1977)
12 carne
Machine Translated by Google
12.3.2.2.2 Mioglobina
O sarcoplasma contém a maioria das enzimas necessárias 
para suportar a via glicolítica e o ciclo do pentosefosfato. 
A gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase pode representar 
mais de 20% da proteína solúvel total. Uma série
ÿ
Soluções de F-actina e miosina em alta força iônica (= 0,6) 
in vitro formam um complexo denominado actomiosina. A 
formação do complexo é refletida por um aumento na 
viscosidade e ocorre em uma proporção molar definida:1 
molécula de miosina para 2 moléculas de G-actina, a 
unidade básica da fita de dupla hélice da F-actina. Parece 
que uma estrutura semelhante a uma ponta é formada, 
que consiste em moléculas de miosina embutidas em uma 
“espinha dorsal” feita da dupla hélice da F-actina. Adição 
de
de enzimas envolvidas no metabolismo do ATP, por 
exemplo, creatina fosfoquinase e ADP-desaminase (cf. 
12.3.6 e 12.3.8) também estão presentes.
Ao girar uma solução de actomiosina em água, obtêm-se 
fibras que, análogas às fibras musculares, se contraem 
na presença de ATP. A extração com glicerol das fibras 
musculares remove todos os componentes solúveis e 
abole a permeabilidade semipermeável da membrana. 
Tal sistema muscular modelo mostra todas as reações de 
contração muscular in vivo após a readdição de ATP e 
Ca2+.
ATP para actomiosina causa uma queda repentina na 
viscosidade devido à dissociação do complexo. Quando 
esta adição de ATP é seguida pela adição de Ca2+, a 
miosina ATPase é ativada, o ATP é hidrolisado e o 
complexo actomiosina é novamente restaurado após a 
diminuição da concentração de ATP.
12.3.2.1.7 Actomiosina
No entanto, as quantidades na carne branca e vermelha variam 
consideravelmente.
12.3.2.2 Proteínas Solúveis
o mecanismo de contração muscular é compreendido em 
princípio, embora alguns detalhes moleculares ainda não 
estejam esclarecidos.
A matéria seca do tecido muscular contém em média 1% 
do pigmento vermelho-púrpura mioglobina.
Este e outros estudos de modelo semelhantes demonstram que
Fe2+-protoporfirina (Fig. 12.13).
12.3.2.2.1 Enzimas
As proteínas solúveis compõem 25-30% da proteína total 
no tecido muscular. Eles consistem em ca. 50 componentes, 
principalmente enzimas e mioglobina (cf. Tabela 12.5). A 
alta viscosidade do sarcoplasma é derivada de uma alta 
concentração de proteínas solubilizadas, que pode chegar 
a 20-30%. As enzimas glicolíticas estão ligadas às 
proteínas miofibrilares in vivo.
A mioglobina consiste em uma cadeia peptídica (globina) 
de peso molecular de 16,8 kdal. Possui estruturas primárias 
e terciárias conhecidas (Fig. 12.12). O componente de 
pigmento está presente em uma bolsa hidrofóbica de 
globina e está ligado a um resíduo de histidil (His93) da 
proteína. O pigmento, heme, é o mesmo da hemoglobina 
(pigmento do sangue), ou seja,
Fig. 12.12. Modelo molecular da mioglobina (a) e 
representação esquemática do curso da cadeia 
peptídica (b). (de Schormueller, 1965)
12.3 Tecido Muscular: Composição e Função 573
Machine Translated by Google
Fig. 12.14. Curvas de ligação de oxigênio da mioglobina e
574
Fig. 12.13. Ambiente octaédrico de Fe2+-protoporfirina 
com o anel imidazólico de uma globina histidina
12 carne
hemoglobina
resíduo e oxigênio (de acordo com Karlsson, 1977)
Heme desprovido de globina (heme livre, Fe2+-
A mioglobina fornece oxigênio devido à sua capacidade
protoporfirina) não forma o aduto de O2, mas
para ligar o oxigênio reversivelmente. Comparação do
(pO2 = pressão parcial de oxigênio; k = dissociação
como doadores de pares de elétrons (por exemplo, CO, NO,
Um pré-requisito para a ligação reversível de O2 é a
hemoglobina em mioglobina é aumentada ainda mais por
dispersão pela superfície da fibra muscular. Um brilho
mioglobina (Fig. 12.14) mostra que em baixa po2 ,
ÿ
Enquanto no animal vivo aprox. 10% do ferro total está 
ligado à mioglobina, 95% de todo o ferro
oxigênio para mioglobina. A forma sigmoidal de
k· pn
a sorção é alta e a da dispersão da luz é baixa.
a complexos de spin baixo com absorção semelhante
em carne bovina bem sangrada, o músculo está ligado à mioglobina.
sítio axial do ferro, que é limitado pela formação de
A mioglobina (Mb) é roxa (= 555 nm);
espectros e, portanto, para uma cor semelhante a MbO2.
um complexo quadrático-piramidal. O imidazol
cadeias polipeptídicas, com uma molécula de pigmento
ÿ
à cor da carne. A contribuição de outros
ferroso Mb e O2, é vermelho brilhante (= 542
mioglobinas.
o estado férrico, metamioglobina (MMb+), é marrom
No entanto, deve-se atentar para o fato de que
moléculas de pigmento ocorre cooperativamente porque
de efeitos alostéricos. Portanto, o grau de saturação, S, é 
expresso pela seguinte equação
Para hemoglobina, n = 2,8 (saturação sigmoidal
(= 505 e 635 nm). Alguns outros ligantes,
curva) e para mioglobina, n = 1 (curva de saturação 
hiperbólica). A eficiência da transferência de O2 de
a aparência visual de um corte de carne é influenciada não 
apenas pela absorção de luz dos pigmentos, ou seja, 
principalmente mioglobina, mas também pela luz
oxida rapidamente a hemina (Fe3+-protoporfirina).
curvas de ligação de oxigênio para hemoglobina e
constante para o complexo O2-proteína):
uma diminuição no pH, uma vez que a ligação do oxigênio é 
dependente do pH (o efeito de Bohr ).
a cor vermelha é obtida quando o coeficiente de ab
3 , CNÿ), como O2, ligam-se covalentemente, dando origem
presença de um ligante doador efetivo no
como a que existe no músculo, a hemoglobina libera
a curva de ligação de O2 para a hemoglobina é devido
à sua estrutura quaternária. É composto por quatro
ÿ
S = 
1+k · pn
oximioglobina (MbO2), um complexo covalente de
Ao contrário da mioglobina, a hemoglobina contribui pouco
A Figura 12.15 mostra vários espectros de absorção de
(12.1)
vinculado a cada um. A ligação do O2 aos quatro
pigmentos, como os citocromos, é insignificante.
e 580 nm); e o produto de oxidação do Mb em
O2
O2
máximo
máximo
máximo
Nÿ
Machine Translated by Google
oximioglobina – – – e metamioglobina . (de acordo com 
Fennema, 1976)
12.3 Tecido Muscular: Composição e Função 575
Fig. 12.15. Espectros de absorção de mioglobina - - -,
aduto. Uma base mais fraca aumentaria a oxidação
proximal His), ou seja, uma mudança conformacional de
aduzem e diminuem a probabilidade de oxidação do 
ferro. Do ponto de vista bioquímico, este último efeito é 
classificado como ( fornecedor de O2) negativo; enquanto de
estado do ferro são regulados por protonação e
é elevado acima do plano heme em cerca de 0,05 nm:
que é considerado uma marca de qualidade. Um lento e
do ferro em vez de formação de aduto, enquanto
portanto, um aumento na ligação de O2 (o Bohr
A basicidade do quinto ligante afeta a ligação
positivo (cor de carne vermelha brilhante e estável).
de uma ponte de hidrogênio ou ligação iônica entre N
(12.3)
pressão parcial de O2. A mudança de Fe2+ ÿ
A cor da carne fresca é determinada pelas proporções 
de mioglobina (Mb), oximioglobina (MbO2)
da mioglobina, His64 (His distal), contribui para
marrom. MMb+ não forma um aduto de O2, pois
A densidade eletrônica e, portanto, a oxidação
(12.2)
é um bom doador e, portanto, estabiliza o O2-
de cerca de 1 cm, adquirem uma cor vermelho cereja brilhante
doador do que
a cadeia lateral de His93 da mioglobina tem essa função. 
Após a interação com este quinto ligante, o ferro
posição original no plano heme. Desde o
desprotonação do anel imidazólico.Com o aumento do 
pH, há um aumento da basicidade e,
ÿ
oxidação contínua para MMb+ ocorre em um baixo
Fe3+ é refletido na mudança de cor de vermelho para
12.3.2.2.3 Cor da Carne
uma base mais forte aumentaria a estabilidade do
efeito; cf. Fig. 12.14). Um segundo resíduo de histidina
deslocamento do quinto ligante ocorre (His93,
e metamioglobina (MMb+):
Fe3+ parece ser um Fe2+ menos 
eficiente. Com melhores ligantes doadores do que O2 (CNÿ,
ocorre a globina.
do ponto de vista da ciência alimentar, é desejável e
estabilização do complexo heme-O2 por formação
Como mencionado acima, His93 está localizado em uma 
bolsa hidrofóbica da molécula de mioglobina.
e O (cf. Fórmula 12.2).
O MbO2 estável é formado a uma alta pressão parcial 
de oxigênio. Cortes frescos de carne, a uma profundidade
do sexto ligante. O anel imidazol de His93
ÿ
A distância de ligação Fe-N (His93) permanece constante,
A ligação do sexto ligante move o ferro para sua
Machine Translated by Google
12 carne576
metamioglobina:
autoxidação.
(12.7)
está presente como Mb e é transformado para o brilhante
ou outros resíduos de globina ou do ambiente
(12.5)
O2, o NO liberado pela dissociação do MbNO é
a baixa pressão parcial de O2 que se encontra
Uma mistura gasosa de CO e ar parece ser
Agentes redutores, como ascorbato, tióis ou
ou próximo de 7, no qual a constante de equilíbrio da 
reação acima é K = k1/kÿ1 =
complexo proteína-pigmento:
a carne em materiais permeáveis ao O2 não é adequada
A molécula de oxigênio se dissocia do heme,
carne não é clara. Uma proposta sugere a participação 
de uma NADH-citocromo b5-redutase.
Globina+Heme Mioglobina
A estabilidade do MbO2 também é altamente dependente
ÿ MMbÿ +NÃO
NÃO, Nÿ
Esta enzima que foi detectada na carne reduz
oxidado a NO2.
vermelho MbO2 somente quando a embalagem é aberta.
ÿ
médio. A autoxidação é acelerada por uma queda na
A mudança de Fe2+ ÿ Fe3+ é designada como auto-
oxidação:
um sistema que pode reduzir MMb+ de volta para Mb.
(12.6)
devido à dissociação do complexo proteína-pigmento, o 
heme ocorre com ligantes de NO presentes em
vantajoso.
NADH, aceleram a vermelhidão reduzindo
1012ÿ1015 molÿ1. Uma vez que, durante o pós-rigor,
12.3.2.2.4 Cura, Vermelhidão
já que, após um tempo, sua capacidade de redução é totalmente
levando consigo um elétron do ferro, após a protonação 
de seu átomo de oxigênio externo, mais negativo
O NO resultante forma complexos vermelho-vivos 
altamente estáveis com Mb e MMb+, MbNO e
Exausta. Um material não permeável ao O2 é
para formar um radical hidroperoxi, o ácido conjugado
MMbÿ e MHbÿ. Além disso, uma série de redutases não 
específicas, também conhecidas como diaforases,
na temperatura. Sua meia-vida, em pH 5 é de 2,8 h
), complexos de spin baixo são formados, o
Mb+NO
A cor da carne curada é estável ao calor. Desnaturado
no interior do corte de carne ou embalado, selado
Embora várias enzimas e não enzimáticas
Os íons de cobre promovem a autoxidação do heme a
nitrito para NO e MMb+ para Mb. Nitrosilmioglobina, 
MbNO, é formada, que é altamente estável
A estabilização da cor pela adição de nitrato ou nitrito 
(cura da carne) desempenha um papel importante na carne
a glicólise diminui o pH da carne para 5-6,
quando o O2 está ausente. No entanto, na presença de
a mioglobina torna-se cada vez mais suscetível a
adequado para embalar carne. todo o pigmento
do anião superóxido (cf. 3.7.2.1.4). O próton pode se 
originar do resíduo de histidina distal
devem desempenhar um papel neste sistema. O
a formação lenta de MMb+ pode ser revertida em
cujos espectros são semelhantes aos do MbO2.
a 25 ÿC e 5 dias a 0 ÿC. A carne fresca tem
nitrosilmioglobina está presente na carne aquecida, ou,
A estabilização da cor da carne também é possível sob 
embalagem em atmosfera controlada.
Logo após o abate, a carne apresenta pH em
pH. A razão é o aumento da dissociação do
,
carne. Portanto, para estabilidade de cor, embalagens de
(12.4)
neste sistema participam reações, sua contribuição para 
a preservação da cor dos produtos frescos
ÿÿÿÿ
em processamento. O nitrito inicialmente oxida a mioglobina a
em grande medida, enquanto outros íons metálicos, como
kÿ1
k1
3
2
Fe3+, Zn2+ ou Al3+, são menos ativos.
MMb+NÃO:
Machine Translated by Google
Fig. 12.16. Reações da 
mioglobina (Mb: mioglobina,
MbO2: oximioglobina,
MMb+NO: nitrosilmetmioglobina)
MbNO: nitrosilmioglobina,
MMb+: metamioglobina,
12.3 Tecido Muscular: Composição e Função 577
ROO• +MbNO+H2O ÿ ROOH+Mb +HNO2
ROOH+2MbNO+H2O ÿ ROH+2Mb +2HNO2
agentes redutores.
As lipoproteínas estão presentes principalmente nas membranas.
(12.8)
e prolina e a ocorrência de 4-hidroxi xiprolina e 5-hidroxilisina 
são característicos. Uma vez que a ocorrência de 
hidroxiprolina é
pode fornecer dados quantitativos sobre a extensão
característica de diferentes órgãos e também de diferentes
localizado nas membranas. Eles consistem em fosfolipídios, 
triacilgliceróis e colesterol. A porção fosfolipídica varia muito: 
perfaz 50%
proteínas.
O tecido conjuntivo contém vários tipos de células.
em mamíferos. A Tabela 12.6 mostra dados sobre seu amino
e galactose). Estes estão ligados a resíduos hidroxila da 
cadeia peptídica por O-glicosídicos
peroxidação lipídica. Como mostrado na Fórmula 12.9,
(cf. 12.3.2.1.4).
produtos.
12.3.2.3.1 Colágeno
são apresentados esquematicamente na Fig. 12.16.
formação de mioglobina e nitrito. MbNO é reconstituído na 
presença dos mencionados acima
composição ácida. O alto teor de glicina
aparelhos contráteis estão incluídos neste grupo
onde as fibras de colágeno estão inseridas.
Vários tipos de colágeno são conhecidos. Eles são
A principal fração de proteínas insolúveis em água
confinado ao tecido conjuntivo, sua determinação
Os lipídios constituem 3 a 4% do tecido muscular e são
que tem seu quinto e sexto sítios de coordenação ocupados 
por resíduos de histidina de carne desnaturada
As reações da mioglobina relevantes para a cor da carne
de incorporação de tecido conjuntivo em uma carne
da membrana plasmática e 90% da membrana mitocondrial.
(12.9)
O colágeno também contém carboidratos (glicose
12.3.2.3 Proteínas Insolúveis
ambos os locais de ligação axiais:
MbNO protege antioxidantemente a carne contra
O colágeno constitui 20-25% da proteína total
captura os radicais peroxil de ácido graxo ROO• com o
Uma mudança de cor para marrom é observada quando a 
carne não curada é aquecida. Um complexo Fe3+ está presente
títulos. A presença de 2-O-ÿ-D-glucosil-O-ÿ D-galactosil-
hidroxilisina e de O-ÿ-D-ga- lactosil-hidroxilisina foi confirmada.
Essas células sintetizam muitas substâncias amorfas 
intercelulares (carboidratos, lipídeos, proteínas).
ou soluções salinas são as proteínas do tecido conjuntivo. 
As membranas e a porção insolúvel do
Machine Translated by Google
5,3 
9,9 
3,1 
4,5
glicina
Soma de isoleucina e leucina.
Vestígio
Hidroxilisina
Elastina
0,9
1,5
3,7–3,9
Miosina
3,7–3,9 
5,3–5,5
serina
triptofano
4,8 
6,1
2,8 
6,7 21,1–
actina
10,4 
6,7 
5,6 
14,2
Fig. 12.18. Construção de uma fibra de colágeno (b) de
2,2 0,1
7,9 
5,6
21,9 
2,4
Fig. 12.17. Representação esquemática da conformação do 
tropocolágeno (período R = 8,7 nm, pseudoperíodo
6,8 1,2
3,0–4,1–
isoleucina
578
Alanina
3.7
Tirosina
8.3–8.8
ácido aspártico
25,5
2.4
Histidina
Metionina
4,6–5,2 
7,3–7,8
5.9
9.2–9.4
Ácido glutâmico
1.2
8.2
1,0 1,30 0,3
–
(pele de bezerro)
5.4 
2.1
4.9
Aminoácido
1,0
tropocolágeno (a) moléculas
R = 2,9 nm)
0,8 2,00 –
fenilalanina
leucina
Cistina
8.6
12 carne
4.6
Músculo bovino 
total
9,7–9,9 9,7–11,0 4,8 3,5–4,5 
4,1–4,5– 16–18
3,8–4,0– 3,8–4,5
0,511.9
2,2–2,3 
5,7–6,1
Prolina
2.2
4,7 16,5 4,7 
4,3
Frango, pato, peru: valores médios.
3.9
2,9 
0,7 
4,8b
11.6
colágeno
1.1
Lisina
Tabela 12.6. Composição de aminoácidos das proteínas musculares (valores em g/16 g N)
valina
1.3
5,2 
8,1–8,7
treonina
4,6–6,1 4,6–6,7 6,1–6,3– 1,3–
1,5– 4,8–5,5 4,7–4,9 
4,1–4,5–
2,9 
9,7 
13,0 
10,5 
22,5
Arginina
7.3
–
2,8 
6,3
Músculo Total 
de Aves
10,9 
4,7 
4,1
1,1 
0,7 
7,6
7.2
15.8–16.2
3.1
Hidroxiprolina
regularidade foram observadas apenas nos finais de
o comprimento do tropocolágeno (um “quarto escalonado”
Gly-Pro-Hyp- .
Uma hélice tripla desse tipo é mostrada na Fig. 12.17.
as fibras colágenas.
juntos uma hélice de fita tripla que tem uma estrutura 
correspondente à da poliglicina II.
diferentes camadas de tecido conjuntivo de tecido muscular 
(cf. 12.2.1). Uma visão geral é apresentada na Tabela 12.7. 
A sequência de aminoácidos de uma cadeia ÿ1
associam-se de maneira específica para formar o colágeno
enzima em vertebrados, a hidroxiprolina é sempre
chamado tropocolágeno. Tem um peso molecular de
das proteínas mais longas. Fibras de tropocolágeno
Como resultado da especificidade da hidroxilação
A unidade estrutural básica das fibras colágenas é
Tabela 12.8. É típico que cada terceiro resíduo
A associação de linhas adjacentes não está em
O colágeno consiste em três cadeias peptídicas que
nesta sequência está a glicina. Desvios deste
de colágeno tipo I da pele de mamíferos é mostrado em
fibras, como apresentado esquematicamente na Fig. 12.18.
localizados, conforme mostrado na sequência (Tabela 12.8) 
antes da glicina.
Aproximadamente. 30 kdal. Com um comprimento de aprox. 280 milhas náuticas
tipo (cf. Tabela 12.7). As três cadeias peptídicas,
e um diâmetro de 1,4–1,5 nm, o colágeno é um
uma corrente. Uma sequência frequentemente recorrente é:
variedade). Isso é responsável por estrias cruzadas em
registro, mas é deslocado por cerca de um quarto do
podem ser diferentes ou iguais, dependendo do
cada um dos quais tem uma estrutura helicoidal, forma
a
b
Machine Translated by Google
II
músculo (epimísio)
sistema cardiovascular,
cápsula de lente,
componente secundário
(?)
Cartilagem
membrana placentária,
EU
órgãos internos, músculo
ÿC (?) ou (ÿB)3 + cardiovascular
(ÿC)3 (?)
Uma vez que as cadeias ÿ de vários tipos de colágeno diferem,
carpi radialis); microscopia eletrônica de transmissão; amostra 
fixada com 2% de glutaraldeído/paraformaldeído,
(endomísio)
(?) Não completamente elucidado.
IV ÿ1, ÿ2 [ÿ1(IV)]3(?)b Membranas basais,
(endomísio),
12.3 Tecido Muscular: Composição e Função 579
de muitos tecidos
Peptídeo Molecular
glomérulos
III
eles são chamados de ÿ1(I), ÿ1(II), ÿA etc.
Fig. 12.19. Fibras colágenas de músculo bovino (Extensor
pele fetal,
pulmão, músculo
ÿ1, ÿ2 [ÿ1(I)]2 ÿ2(I) Pele, tendões, ossos,
barra: 0,5 µm. (de acordo com Elkhalifa et al., 1988)
[ÿ1(II)]3 
[ÿ1(III)]3
membranas sinoviais,
V ÿA, ÿB, [ÿB]2 ÿ A Membrana placentária,
(perimísio)
(ÿA)3 sistema, pulmão, músculo
Tipo chainsa composição Ocorrência
Tabela 12.7. tipos de colágeno
As duas cadeias contendo aldeído podem interagir através 
de uma condensação aldólica seguida por
requer Cu2+ e fosfato de piridoxal para sua
resíduo de semialdeído ligado ao existente
Durante a maturação ou envelhecimento, as fibras de colágeno
A Figura 12.19 mostra uma micrografia eletrônica de
• A conversão desses aldeídos em aldóis e
eliminação de água, formando um reticulado:
Esta reação produz um ácido ÿ-aminoadípico
fibras colágenas do músculo bovino.
cadeia peptídica são oxidadas por uma enzima que
ligações cruzadas covalentes. Assim, as ligações cruzadas conferem
• Estabilização desses produtos primários por
atividade e que está relacionada com a amino oxidase.
cadeia peptídica (R = H ou OH):
se fortalecem e são estabilizados, principalmente por
aldimines.
A formação de ligações cruzadas envolve as seguintes 
reações:
Parece que apenas alguns resíduos sofrem reação, 
principalmente nas regiões terminais não helicoidais
(12.11)
resistência mecânica às fibras colágenas.
reações adicionais de redução ou oxidação.
• Oxidação enzimática de lisina e hidroxila nos 
correspondentes ÿ-aldeídos.
Resíduos de lisina e hidroxilisina dentro do
(12.10)
das cadeias peptídicas.
b
ÿ1
a
ÿ1
Machine Translated by Google
12 carne580
G
Q
M
G
P
 
R
 
G
LP
ÿ 
G
E
 
R
 
G
R
P
ÿ 
G
P
P
ÿ 
G
S
 
A
 
G
A
 
R
 
G
D
 
D
 
G
A
V
G
P
 
P
ÿ 
G
A
R
 
G
Q
A
 
G
V
 
M
G
F
 
P
ÿ 
G
P
K
 
G
A
A
 
G
E
 
P
ÿ 
G
K
 
A
 
G
E
R
G
P
 
I GP
‡ 
P
ÿ 
G
P
 
R
 
G
R
T
G
P
 
D
 
G
P
 
S
 
G
A
P
ÿ 
G
P
 
K
 
G
N
S
 
G
 
E
P
ÿ 
G
A
P
ÿ 
G
N
 
K
 
G
D
 
T
 
G
A
K
G
P
 
A
 
G
P
 
A
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
I GN
V
 
G
 
A
P
ÿ 
G
P
 
K
ÿ 
G
A
 
R
 
G
S
 
A
 
G
P
 
P
ÿ
G
K
E
 
G
S
 
K
 
G
P
 
R
 
G
E
 
T
 
G
P
 
A
G
 
R
P
ÿ 
G
E
V
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
AG
A
R
 
G
S
 
E
 
G
P
 
Q
 
G
V
 
R
 
G
E
P
ÿ 
G
pP
ÿ 
G
P
 
A
 
G
A
 
A
 
G
P
 
A
 
P
IB
ÿ
G
E
R
 
G
E
Q
 
G
P
 
A
 
G
S
 
P
ÿ 
G
F
 
Q
G
 
LP
ÿ 
G
P
 
A
 
G
P
 
P
ÿ 
G
E
 
A
 
G
K
P
ÿ
G
E
P
ÿ 
G
A
S
 
G
P
 
M
G
P
 
R
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
P
ÿ 
G
K
N
 
G
D
 
D
 
G
E
 
A
 
G
K
P
G
LP
ÿ 
G
P
 
P
ÿ 
G
E
R
 
G
G
 
P
ÿ 
G
S
 
R
G
F
P
ÿ 
G
A
D
 
G
V
 
A
 
G
P
 
K
 
G
P
 
A G
P
 
K
 
G
A
D
 
G
A
P
 
G
K
 
D
 
G
V
R
 
G
 
LT
 
G
P
 
I GP
 
P
ÿ 
G
P
 
A
 
G
A
P
ÿ
G
S
 
P
ÿ 
G
R
D
 
G
S
 
P
ÿ 
G
A
 
K
 
G
D
R
 
G
 
E
T
 
G
P
 
A
 
G
P
 
P
ÿ 
G
A
 
P
ÿ 
G
A
P
ÿ
G
F
 
S
 
G
LQ
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
P
ÿ 
G
S
 
P
ÿ 
G
 
E
Q
 
G
P
 
S
 
G
A
 
S
 
G
P
 
A
 
G
P
 
RG
LP
ÿ 
G
Q
R
 
G
E
R
 
G
F
 
P
ÿ 
G
LP
ÿ 
G
P
S
 
G
E
P
ÿ 
G
K
 
Q
 
G
P
 
S
 
G
Á
S
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
A
 
G
P
 
R
 
G
A
 
N
 
G
A
P
ÿ 
G
 
N
D
 
G
A
K
 
G
D
 
A
 
G
A
 
P
ÿ 
G
A
P
ÿ
G
D
A
 
G
P
 
A
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
P
ÿ 
G
P
 
P
S
G
G
 
Y
D
 
LS
F
L
G
LT
 
G
S
 
P
ÿ 
G
S
 
P
ÿ 
G
P
 
D
 
G
K
T
 
G
P
P
ÿ 
G
P
 
A
 
G
Z
 
B
 
G
R
 
P
ÿ 
G
P
 
A G
F
 
A
 
G
P
 
P
ÿ 
G
A
D
 
G
Q
 
P
ÿ 
G
A
K
 
G
 
E
P
ÿ 
G
D
A
 
G
A
 
K
 
G
D
 
A
 
G
P
 
P
ÿ
aG
F
 
S
 
G
LD
 
G
A
K
 
G
N
 
T
 
G
P
 
A
G
P
K
 
G
E
P
ÿ 
G
S
 
P
ÿ 
G
E
 
N
 
G
A
P
ÿ
G
A
R
 
G
P
 
A
 
G
P
 
Q
 
G
P
 
R
 
G
B
K
ÿ 
G
 
Z
T
 
G
Z
Z
 
G
B
 
R
 
G
I 
K
ÿ 
G
H
R
Z
ÿ: 
Á
cido 
pirrolidona 
carboxílico, 
P
ÿ: 
4-hidroxiprolina, 
K
ÿ: 
5-hidroxilisina,P
‡: 
3-hidroxiprolina.
G
A
T
 
G
F
 
P
ÿ 
G
A
A
 
G
R
 
V
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
S
 
G
N
A
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
A
ÿ
G
V
P
ÿ 
G
P
 
P
ÿ 
G
A
V
 
G
P
 
A
 
G
K
D
 
G
 
E
A
 
G
A
Q
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
A
 
G
P
 
AG
A
A
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
T
 
G
P
 
T
 
G
P
 
P
ÿ 
G
F
P
ÿ 
G
A
A
 
G
A
 
K
 
G
E
 
A
 
G
P
 
Q G
P
 
P
ÿ 
G
S
 
A
 
G
S
 
P
ÿ 
G
K
 
D
 
G
LN
 
G
 
LP P 
Q
P
 
P
 
Q
Q
 
Z
K
A
 
H
D
 
G
 
G
R
Y
 
YGE
K
 
G
A
P
ÿ 
G
A
D
 
G
P
 
A
 
G
A
P
ÿ 
G
T
P
 
G
P
 
Q
 
G
I 
A
 
G
Q
 
R
 
G
V
V
G
A
D
 
G
Q
P
ÿ 
G
A
K
 
G
A
 
N
 
G
A
P
ÿ 
G
IA
 
G
A
P
ÿ 
G
F
 
P
ÿ 
G
A
 
R
 
G
P
 
S G
E
Q
 
G
V
P
ÿ 
G
D
L 
G
A
 
P
ÿ 
G
P
 
S
G
 
A
R
 
G
E
R
 
G
F
 
P
ÿ 
G
E
 
R
 
G
V
E
Tabela G
E
R
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
M
G
P
 
P
ÿ 
G
LA
 
G
P
P
ÿ 
G
E
S
 
G
R
 
E
 
G
A
 
P
ÿ 
G
A
E
A
 
sequência 
é 
derivada 
de 
sequências 
m
uito 
sem
elhantes 
de 
colágeno 
da 
pele 
de 
vários 
m
am
íferos.
G
P
 
M
G
P
 
S
 
G
P
 
R
 
G
L 
P
ÿ 
G
P
 
P
ÿ 
G
 
A
P
ÿ 
G
P
 
Q
 
G
F
 
Q
 
G
P
 
P
ÿ 
G
E
P
ÿ
G
E
P
ÿ 
G
P
 
A
 
G
V
Q
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
A
G
 
E
E
 
G
K
R
 
G
A
 
R
 
G
E
 
P
ÿ 
G
P
 
S G
S
 
Q
 
G
A
P
ÿ 
G
LQ
 
G
M
P
ÿ 
G
E
R
 
G
 
A
A
 
G
LP
ÿ 
G
P
 
K
 
G
D
 
R
 
G
D
A
G
E
R
 
G
S
 
P
ÿ 
G
P
 
A
 
G
P
 
K
 
G
S
 
P
ÿ 
G
 
E
A
 
G
R
P
ÿ 
G
E
 
A
 
G
L 
P
ÿ 
G
A
K
G
D
K
 
G
E
A
 
G
P
 
S
 
G
P
 
A
 
G
T
P
 
G
 
A
P
ÿ 
G
D
R
 
G
E
 
P
ÿ 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
A G
A
P
ÿ 
G
P
 
V
 
G
P
 
A
 
G
K
 
S
 
G
D
R
 
G
 
E
T
 
G
P
 
A
 
G
P
 
I GP
 
V
 
G
P
 
AG
R
P
ÿ 
G
Q
R
 
G
P
 
P
ÿ 
G
P
 
Q
 
G
A
R
 
G
 
LP
ÿ 
G
T
A
 
G
L 
P
ÿ 
G
M
K
ÿ 
G
H
R
Z
ÿ 
M
S
 
Y
 
G
Y
D
 
E
K
S
 
A
G
 
V
S
 
V
P
Machine Translated by Google
12.3 Tecido Muscular: Composição e Função 581
(12.12)
Da mesma forma, o aldeído II pode interagir com um
Piridinolinas também foram detectadas. Eles são
(VII) e tetrahidrodesmosina (VIII):
que o teor de piridinolina aumenta com o aumento da 
idade do animal e, assim como o teor de colágeno, 
correlaciona-se negativamente com a maciez. Em vacas 
de engorda intensiva, a piridi-
produto de condensação, observam-se anéis com outros 
padrões de substituição, ou seja, produtos de condensação 
tipo B e C:
ÿ-aldeído de um resíduo de hidroxilisina:
Se a hidroxilisina estiver envolvida, uma aldimina formada
e, assim, fornecer ligações cruzadas entre os três
do tipo I com um resíduo de lisina (na verdade um total de
(12.17)
(12.16)
forma-se um derivado que, dependendo do grau de 
redução, dá origem a desmosina (VI), dihidro-
ÿ-aminocetona por rearranjo de Amadori
Estudos de colágenos de músculos bovinos mostraram
provavelmente formada a partir de ÿ-aminocetonas e
Uma cadeia polipeptídica com um resíduo de aldeído (I)
Dependendo do tipo de condensação, além da desmosina 
VI, designada como tipo A
(12.13)
posteriormente reduzido a lisinonor leucina ligada ao 
peptídeo (III):
(12.14)
resíduo de lisina através do intermediário dehy 
dromerodesmosine (IV) para merodesmosine (V)
(12.15)
Durante a reação de três moléculas de aldeído
cadeias polipeptídicas adjacentes:
quatro cadeias laterais de lisina estão envolvidas), uma piridina
inicialmente pode ser convertido para um mais estável
pode interagir com um resíduo de lisina da cadeia 
adjacente para formar uma aldimina, que pode ser
(cf. 4.2.4.4.1):
Machine Translated by Google
582
endireitamento, d formação de ligação dissulfeto, e 
membrana celular, f cruzamento de membrana, g a hidrólise limitada a
12 carne
tropocolágeno, h formação de fibras de colágeno, reticulação
Fig. 12.20. Biossíntese de colágeno (de acordo com Born 
Stein, 1974). a Polissomo, b hidroxilação, cadeia c
O aminoácido pentosidina também foi obtido
(Fig. 12.20a-h) envolve primeiro a síntese de
ocorre (cf. reações em 12.20).
cadeias peptídicas, começa. A maturação é iniciada pela 
oxidação da lisina e é seguida pela
quantidades.
pro-ÿ1 e uma cadeia de pro-ÿ2 são unidas para formar
tosas:
de cadeias ÿ1 e ÿ2 estendidas (a). Imediatamente
atravessará a membrana da célula na qual
O colágeno incha, mas não se solubiliza. Enzimaticamente, 
pode ser hidrolisado em várias extensões comremovido por proteólise limitada (f) e o pro
papel nessas reações. A ponte dissulfeto ocorre
hidroxilação dos resíduos de prolina e lisina
As reações descritas também podem ocorrer com resíduos 
de hidroxilisina presentes nas fibras colágenas.
o colágeno é convertido em tropocolágeno (g). Finalmente, 
o tropocolágeno é realinhado para formar as fibras de 
colágeno (h). Nesta fase, a maturação do colágeno, que 
coincide com o fortalecimento das fibras de colágeno por 
reticulação covalente ao longo do
Segue-se o realinhamento das cadeias: dois fios de
o conteúdo de nolina foi maior do que em animais 
extensivamente engordados.
foram isolados do colágeno em
reações descritas acima.
No caso do tipo I, a biossíntese de colágeno
(12.18)
uma hélice de fita tripla (b-d). As marés peptídicas 
estendidas no N-terminal parecem desempenhar um papel distinto
foi sintetizado (e). Os peptídeos N-terminais são
cadeias precursoras pró-ÿ1 e pró-ÿ2. O N-ter menos 
desses precursores contém até 25%
de colágeno, o que indica a ligação de ly sine e arginina 
com a participação de uma caneta
entre os fios nesta fase, a fim de estabilizar a estrutura. O 
procolágeno assim formado
depois que as cadeias são liberadas dos polissomos,
(12.19)
A histidina também pode estar envolvida em reações de 
reticulação, como mostrado pela detecção de histidino 
hidroxilisino-norleucina:
De todos os compostos mencionados, hidroxilisino 
norleucina e dihidroxilisino-norleucina
Machine Translated by Google
12.3 Tecido Muscular: Composição e Função 583
Fig. 12.21. Conversão de colágeno em gelatina. (de 
acordo com Traub e Piez, 1971). Ts: temperatura de 
contração, T: temperatura, c: concentração; (ver texto)
extensão, dependendo das ligações cruzadas. A estrutura 
rompida agora existe como bobinas aleatórias que
água e formar géis de gelatina.
colagenase de Clostridium histolyticum, também
enzimas lisossômicas, por exemplo, colagenase lisossômica
ing). A temperatura de encolhimento (Ts) é diferente para 
diferentes espécies. Para o colágeno de peixe, o
colágeno desnaturado é atacado pela pepsina e
com porções enroladas aleatoriamente do fio. Todos
nos resíduos de glicina, formando tripeptídeos:
transições. Em baixas concentrações, intramolecular
uma série de colagenases de diferentes fontes
As enzimas colagenase que são serina proteinases também 
são conhecidas.
Uma característica da fibra de colágeno intacta é
ÿ ÿProÿX ÿ GlyÿProÿX ÿ GlyÿProÿ
divide uma ligação especial no colágeno nativo enquanto o
a ação do ácido lático, também pode ser clivado por
de arrefecimento, é reconstruída uma estrutura que se 
assemelha à estrutura nativa original. Ainda mais alto
e cisteína proteinase catepsina B1. termicamente
uma proteinase metálica, cliva preferencialmente o colágeno
Ts é 45 ÿC e para mamíferos,