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INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Ferramenta util na farmacologia e na Toxicologia. Na farmacologia, drogas terapeuticamente importantes inibem a atividade de enzimas e serão utilizadas no tratamento de inúmeras doenças, ex Penicilina (antibiótico). No caso da toxicologia, venenos metabólicos podem inibir ou abolir reações metabólicas importantes e isso ajuda a desvendar o mecanismo de ação de enzimas, ex: DIPF (inseticida organofosforado/anticolinesterásico).
 
As enzimas quando expostas a pHs extremos ou a temperaturas elevadas desnaturam e isso ocorre devido a sua natureza proteica, independentemente do tipo de reação que elas irão catalisar.
Provoca uma modificação química do sítio ativo da enzima, alterando a sua estrutura ou destruindo o grupo funcional da enzima.
A aspirina é um antinflamatório não esteróide. A ciclo-oxigenase (COX) é uma enzima que irá transformar um acido graxo de membrana (acido araquidônico) em mediadores locais (prostaglandinas) mediador responsável pela indução de vários processos fisiológicos como a inflamação, sensação de dor... Então com o bloqueio da COX pela aspirina, a aspirina funciona como um antinflamatório e um analgésico.
A penicilina, por meio do anel Beta-lactâmico, consegue unir-se à Serina do sítio ativo da transpeptidase, impedindo que o substrato se ligue à esse sítio ativo, já que ela forma uma ligação covalente irreversível com a enzima Transpeptidase.
Bactérias resistentes à penicilina produzem uma enzima chamada Beta-lactamase que liga-se à penicilina, modificando o anel beta-lactamico justamente no carbono que interage no sítio ativo da transpeptidase, transformando esse carbono numa carboxila e inativando a penicilina que não vai mais conseguir bloquear a transpeptidase. Por isso, Hoje em dia, combina-se com a amoxicilina com acido clavulanico que possui também um anel beta-lactâmico e consegue interagir com a Beta-lactamase, e ao ligar-se à enzima, ela o modifica, transformando-se então em seu inibidor. O acido clavulânico vai ficar ligado permanentemente à beta-lactamase, impedindo que a betalactamase inative a amoxicilina, possibilitando que ela continue atuando sobre a transpeptidase. 
Na inibição especifica reversível, o inibidor forma com a enzima um complexo instável já que se estabelece uma reação reversível entre a enzima e o inibidor.
O inibidor competitivo possui estrutura semelhante à do substrato, ligando-se ao sítio ativo da enzima e formando o complexo EI (Enzima-Inibidor) que é semelhante ao ES, mas que jamais vai formar produto. Na presença do inibidor competitivo, há uma redução da afinidade da enzima pelo substrato, pois o inibidor compete com o substrato pela ligação no sítio ativo da enzima. Para reverter essa situação é preciso diminuir a concentração de inibidor ou aumentar a concentração de substrato, assim a enzima consegue funcionar normalmente. Como há uma alteração na afinidade da enzima pelo substrato na presença do inibidor (redução de afinidade) diz-se que há um aumento do Km aparente da enzima ( Km da enzima na presença do inibidor.
O metanol é metabolizado no nosso organismo pela enzima Alcool desidrogenase hepática até formaldeído, esse formaldeído é tóxico, sendo prejudicial a muitos tecidos podendo causar cegueira. A intoxicação por metanol é revertida pela infusão lenta intravenosa de etanol que é um substrato da alcooldesidrogenase e nesse caso vai funcionar como um inibidor competitivo dessa enzima, evitando que o metanol encaixe-se ao sítio ativo da enzima sendo metabolizado em formaldeído, e seja liberado na urina.
As estatinas são moléculas formadas a partir de culturas de fungos e elas foram descobertas para o tratamento da hipercolesterolemia por inibirem a HMG-COA Redutase (enzima que catalisa a transformação do intermediário da formação do colesterol HMG-CoA em outro intermediário chamado Mevalonato) este passo é o passo limitante de todo o processo de formação de colesterol endógeno. As estatinas possuem uma estrutura semelhante à do mevalonato, funcionando como um inibidor competitivo da HMG-CoA Redutase, reduzindo assima produção de Colesterol no nosso organismo e ajudando no controle da hipercolesterolemia.
Um inibidor não competitivo não se liga ao sítio ativo da enzima, ele se liga em um local diferente do sítio ativo que não é o sítio alostérico. Ele pode liga-se tanto à enzima livre formando um complexo enzima-inibidor (inativo), quanto ao complexo ES, formando um complexo ternário Enzima-Substrato-Inibidor que também é inativo. Então em qualquer uma das ligações não há formação de produto.
Na presença do inibidor não competitivo, a reação ocorre como se houvesse uma diminuição da concentração da enzima ativa. E como a velocidade de uma reação é proporcional à [enzima ativa], a velocidade máxima da reação é reduzida na presença do inibidor. Esse inibidor Não competitivo irá reduzir a Vmax aparente (velocidade máxima na presença do inibidor).
Como o substrato e o inibidor não competitivo não competem pelo sítio ativo da enzima, não adianta aumentar a [substrato] que isso não vai anular ou atenuar o efeito do inibidor. Pra reverter a inibição não competitiva tem que REDUZIR A CONCENTRAÇÃO DO INIBIDOR.
Numero de renovação: número de moléculas de substrato transformados em produto por molécula de enzima por unidade de tempo.
O inibidor competitivo é aquele que possui uma estrutura molecular parecida com o substrato da enzima, portanto ele compete com o substrato pela ligação no sítio ativo da enzima. Ele liga-se ao sítio ativo da enzima impedindo a ligação do substrato. Como ele compete com o substrato pela ligação no sítio ativo da enzima, ele vai interferir/modificar o Km da enzima pelo substrato. Então há um aumento do Km aparente da enzima, uma diminuição da afinidade da enzima pelo substrato na presença do inibidor competitivo.
Já o inibidor Não-Competitivo, ele não tem uma estrutura semelhante à do substrato, ele não vai competir com o substrato pelo sítio ativo, mas ele vai se ligas à enzima numa região diferente do sítio ativo. Ele não vai interferir com a afinidade da enzima pelo substrato, e sim interferir com a quantidade de enzimas funcionantes, diminuindo a velocidade máxima da reação, ou seja, ele diminui a velocidade máxima aparente da enzima.