Antígeno e anticorpo

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ANTÍGENO 
• Qualquer substância que pode ser especificamente reconhecida pelo sistema 
imune 
 
• Imunógeno – estimulam a resposta imunológica 
➔Cel. B ➔ Hapteno/proteína carreadora 
(muitos imunógenos não são capazes sozinhos de estimular uma resposta 
imunológica, então precisa-se juntas eles a uma proteína – tendo assim, um 
hapteno e um carreador, pois o hapteno irá estimular a resposta imunológica 
junto com a proteína carreadora – sozinho ele não seria capaz de fazer isso) 
Esse termo é usado ao se tratar de vacina 
 
• Determinantes antigênicos ou epítopos: pequenas porções das macromoléculas 
(antígenos) especificamente reconhecida por células e proteínas do sistema imune 
 Podem apresentar: Polivalência ou multivalência 
 
OS EPÍTOGOS podem ser: 
 
- Lineares: aminoácidos do peptídeo em sequência 
- Conformacionais: aminoácidos que não estão em sequência – 
secundária/terciária 
- Neoantigênicos – formados após a alteração da estrutura 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Tem-se os determinantes lineares, ou seja, uma sequência de aminoácidos que está sendo 
reconhecida por aquela molécula do sistema imune. 
No caso dos conformacionais, tem um conjunto daquela molécula, após a aproximação 
se tem o reconhecimento e, se por algum caso aquela molécula se afasta, ele não irá ser 
reconhecido. **! só será reconhecido quando tiver a forma exata daquela estrutura, se 
acontece, por exemplo, uma desnaturação, não é possível reconhecer mais aquele 
determinante. 
Neoantigenicos são formados a partir de alguma alteração da estrutura. Então aqui tem-
se uma proteína que não tem reconhecimento antigênico, mas com uma quebra da 
proteína, formou-se um novo determinante antigênico – um neodeterminante antigênico. 
 
ANTICORPOS 
*Proteínas circulantes produzidas em exposição a antígenos 
 *Circula pelo organismo 
 *Conectados a membranas – Cel. B (determinadas células) 
*Não são enzimas (não modificam a estrutura covalente dos antígenos) 
*São produzidos pelos linfócitos B e constituem os receptores de superfície destas 
células. O reconhecimento de um antígeno pelo anticorpo de superfície é responsável 
pela ativação da célula B. 
 
DISTRIBUIÇÃO DOS ANTICORPOS: 
*Líquidos biológicos – plasma, mucosas e liq. intesticial dos tecidos 
(todos os fluídos biológicos) 
*Células efetoras – NK, mastócitos (tem um receptor especifico, em eu o anticorpo se 
liga, fazendo com que o mastócito esteja ativado esperando determinada molécula se 
ligar nele, para que essa célula entre em ação) e fagócitos mononucleares 
 
 
 
 
 
 
 
ESTRUTURA DOS ANTICORPOS 
• As moléculas de anticorpos são semelhantes na estrutura global, conferindo 
características físico-químicas comuns, como a solubilidade 
• Os anticorpos têm uma estrutura central comum de duas cadeias leves idênticas e 
duas cadeias pesas idênticas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 *2 cadeias constantes/ pesada (4 dominios costantes e 1 variável) – 2 cadeias 
leves (1 domínio constante). Entretanto, a cadeia pesada pode ter variação no número dos 
domínios constantes e isso diferencia os tipos de anticorpos. 
Fração FAB – Fração FC | tem ligação por dobradiças, promovendo mobilidade 
exatamente para a porção FAB. Nessa porção FAB, que tem, os domínios variais. Tem-
se uma região na ponta chamada de região hipervariável, exatamente o local que tem 
a ligação do antígeno com o anticorpo 
 
 
 
 
 
 
se pegar uma cadeia leve (pois tem um domínio constante e um variável), há possi 
bilidade de saber a sequência e direção daquela cadeia proteíca. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 CLASSES DE ANTICORPOS 
 Classes ou isotipos 
- IgA (1-2) | diretamente ligado a secreções 
- IgG (1-4) | mais abundante 
-IgE | diretamente relacionado com as questões alergicas 
-IgD (cel. B) | na superfície de cel. B 
- IgM o primeiro anticorpo relacionado a resposta 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ao se falar de IgA, são dois anticorpos ligados por uma cadeia proteica (cadeia J). 
Tendo 3 domínios constantes na cadeia pesada, mas são dois anticorpos preso pela 
cadeia J. 
Ao se falar de IgE, são quatro domínios constantes na cadeia pesada 
Ao se falar de IgD/IgG, de uma forma geral, tem-se 3 domínios constantes na cadeia 
pesada.. Lembrando q vai estar presa na superfície de determinadas células, como 
linfócito B e o IgG é circulante. 
IgM tem-se cinco moléculas de anticorpos presas pela cadeia J, sendo a primeira 
imunoglobulina – primeiro anticorpo que produzimos numa resposta a qualquer agente 
(possuindo grande capacidade de reconhecimento) 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os anticorpos podem estar livres (secretados) ou inseridos na membrana 
Precisa-se na porção transmembrana para quando algo se ligar ao anticorpo, ele 
transmita informação para parte interna da célula. Fazendo com que tenha ativação 
celular. 
 
 
 
 
 
 
 
 
A região de dobradiças garante aquele anticorpo, a capacidade de aproximar ou 
afastar aquelas regiões variáveis em que terá ligação com antígeno, pois exatamente, 
pode-se ter a necessidade de fazer a ligação próxima ou afastada entre determinados 
antígenos. 
 
 
 
 
 
Um precursor normal, na medula óssea, tem-se produção da célula todipotente, derivando 
para um precursor linfoide (célula pré-B), a partir daí, tem-se a maturação dessa célula. 
Essa maturação ocorre com a chegada de moléculas nessa célula. A partir disso, após sua 
ativação, tem-se a proliferação dessa célula fazendo com que a gente tenha a produção de 
plasmócitos, que produz anticorpos. 
 
BASE ESTRUTURAL DA LIGAÇÃO 
Antígeno-Anticorpo (o que faz a gente ter essa ligação, é aquelas interações fracas que 
mantém a estrutura terciaria de uma proteína Ex. forças de van der waals, forças 
eletrostáticas, ponte de hidrogênio e sulfeto – todas essas interações juntas garantem a 
base de ligação do antígeno com o anticorpo) 
• Os anticorpos reconhecem os antígenos através das regiões das cadeias leves e 
pesadas (região Fab) 
(ao ter um anticorpo bonitão, na região Fab, tem-se aqueles domínios variáveis e nesse 
domínio variável, tem a região hiper variável, onde tem a ligação com o antígeno. 
• Variações de aminoácidos das regiões variáveis dos anticorpos determinam a 
especificidade no reconhecimento de antígenos 
(o anticorpo foi produzido especificamente para um antígeno, e ele vai interagir com 
ele, exatamente naquela região hiper variável. Então, ao mudar o antígeno, muda-se 
o anticorpo – pelo fato de ter uma alta variação de aminoácidos nessa região hiper 
variável) 
• Antígenos multivalentes ou polivalentes – vários determinantes idênticos 
(tem-se a possibilidade de ligação daquele anticorpo em vários locais, exatamente por 
ter vários determinantes antigênicos – epítopos) 
 
 
 
 
 
, 
A estrutura daqueles determinantes antigênicos vai garantir exatamente a ligação 
antígeno-anticorpo, então se ter um antígeno conformacional, desnaturando aquele 
antígeno, não se consegue reconhecer ele, pois o anticorpo, foi preparado com as regiões 
hiper variáveis para reconhecer aquela estrutura formada a partir da proximidade daquelas 
regiões do antígeno e, ao afastar elas, não é possível reconhecer. 
O determinante linear será na sequência, então ao ter uma desnaturação do antígeno, 
mesmo assim é possível reconhecer aquele determinante antigênico 
Os neoantigenicos, são aqueles formados a partir da quebra daquela estrutura. Então, tem-
se uma proteína que não causa problema, mas na hora que é quebrada, forma-se um 
determinante antigênico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
- Afinidade que um anticorpo terá com seu antígeno 
Ligação monovalente, ou seja, se o anticorpo se liga com apenas um braço ao antígeno – 
é uma ligação fraca/ baixa avidez 
Ligação bivalente, tem-se uma ligação forte de alta avidez 
Ligação de uma molécula de IgM, tem vários braços ligados a vários antígenos, tendoum 
tipo de interação polivalente, automaticamente tem uma avidez muito alta 
 
 
 
 
 
 
 
A zona de equivalência é uma equidade entre a quantidade de antígeno e anticorpo, então 
se o número de antígeno e anticorpo é semelhante, tem-se a formação de grandes 
complexos imunes. Esses complexos imunes grandes são fáceis de serem retirados do 
organismo, o que deve acontecer, a formação desses largos/grandes complexos imunes. 
Entretanto, se modificar a quantidade de antígeno ou a quantidade de anticorpo, tem-se a 
formação de complexos imunes pequenas, sendo difíceis de serem retirados do 
organismo, automaticamente a gente pode ter problema a partir da formação desses 
complexos imunes pequenos. 
!!!! quando tem uma zona de equivalência entre a quantidade de antígeno e anticorpo, 
consegue-se formar complexos imunes grandes, que são facilmente retirados do 
organismo!!!! 
Ao aumentar a quantidade de anticorpos, tendo muito anticorpo para pouco antígeno, 
forma-se complexos imunes pequenos, o que é ruim. Da mesma forma, se aumenta 
quantidade de antígeno em relação a quantidade de anticorpo, tendo formação de 
complexos pequenos, podendo trazer problemas ao organismo. 
 
CARACTERÍSTICAS 
• Há mais de 109 moléculas de Acs estruturalmente diferentes em todos os 
indivíduos (tem-se capacidade muito grande de fazer anticorpos, isto é, por conta 
daquelas regiões hiper variáveis, então as combinações de aminoácidos que pode 
realizar naquela região hiper variável, garante uma quantidade de 109 moléculas 
de anticorpos. 
 
 
• A diversidade contribui para a extraordinária especificidade dos anticorpos para 
com os antígenos porque cada diferença de aminoácidos pode produzir uma 
diferença de ligação ao antígeno. 
(Ou seja, mudando um aminoácido, pode-se fazer com que aquela anticorpo se 
ligue a outro antígeno – é lógico que ao mudar o antígeno, precisa-se fazer um 
novo anticorpo, mas tem a capacidade de fazer esse novo anticorpo, exatamente 
por conta dessa diversidade que a gente tem em relação a modificação de um único 
aminoácido) 
 
FUNÇÕES DOS ANTICORPOS 
 
A função de um anticorpo é desencadeada pela ligação ao seu antígeno específico 
1. Anticorpo de membrana como receptor antigênico de linfócitos B 
 
 
 
 
 
Na superfície daquele linfócito B, pode ter anticorpos e que quando esses anticorpos 
reconhecem determinadas moléculas, eles promovem proliferação. E ao proliferar, tem 
se a produção de várias células - células de memória e células efetivas. Então, tem-se a 
produção de plasmócito que vão gerar anticorpos e a possibilidade de mudar esse tipo de 
anticorpo a partir desse plasmócito, ou seja, a partir da multiplicação da célula B, tendo 
a capacidade de produzir IgM ou IgG e, ainda é possível gerar células de memória. 
 
2. Neutralização do antígeno por anticorpos secretados (significa dizer que os anticorpos 
tem a capacidade de se ligar a toxinas, drogas, vírus, bactérias e outros agentes, com a 
finalidade de neutralizar eles, ou seja, que eles não consigam ser reconhecidos pelas 
células) 
Anticorpos se ligam a estes agentes e impedem esterioquimicamente a ação destes no 
organismo 
 
 
 
 
 
*os anticorpos se ligam aquela molécula e vão facilitar a fagocitose e automaticamente a 
destruição daquela molécula 
3. Ativação do sistema complemento – IgM e IgG 
O sistema complemento consiste de uma 
família de proteínas do soro que podem ser 
ativadas em uma cascata proteolítica, gerando 
moléculas efetoras 
(levam a lise após a ativação – ativação em cascata) 
 
 4. Opsonização por IgG para potencialização de fagocitose 
Os fagócitos mononucleares e os neutrófilos expressam 
receptores para a porção Fc da IgG. Quando a IgG se liga ao antígeno e o reveste 
(processo chamado opsonização) passa a ser reconhecida pelos receptores destas 
células, servindo para potencializar a eficiência de fagocitose 
 
 
 
 
 
 
 
5. Citotoxicidade mediada por células e dependentes de anticorpo dirigida por IgA, IgE e 
IgG (ADCC) 
Vários tipos celulares (linfócitos T citolíticos, neutrófilos, eosinófilos, fagócitos 
mononucleares e linfócitos matadores naturais – NK) são capazes de lisar vários tipos de 
células alvo 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
isso significa dizer, que ao liberar anticorpos, os mesmos irão se ligar na superfície de 
uma célula problemática. Por exemplo: uma célula tumoral. Então, esses anticorpos se 
ligam nessa célula e automaticamente, sinalizam para células especificas do sistema 
imunológico, fazendo com que elas se ligam e reconheçam que aquela célula tem um 
problema, nesse momento elas liberam determinadas substâncias que fazem com que a 
gente tenha a destruição daquela célula infectada. 
 
6. Hipersensibilidade imediata desencadeada por IgE 
Significa dizer que determinadas células têm receptores para IgE, então mastócitos e 
basófilos possuem esses receptores de alta afinidade para porção Fc de moléculas de IgE 
(IgE já se encontram ligadas aos seus receptores) 
*Introdução de antígeno específico interfere na ligação IgE-receptor ➔ liberação de 
mediadores na ligação IgE-receptor ➔ liberação de mediadores inflamatórios ➔ 
hipersensibilidade imediata 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
1º imagem: mastócito em repouso, cheio de grânulos no seu interior 
4º imagem: ativação de um anticorpo por um alógeno, terá a degranulação daquele 
mastócito, ou seja, a liberação de todos aqueles grânulos que estavam no interior, porque 
ele tem a função de tentar destruir aquele antígeno e, ao fazer isso, essas moléculas 
acabam causando problema para o organismo. Porém o intuito inicial, é a degranulação 
para que a gente se livre do antígeno, entrando na questão resposta imune sendo 
patológica. Pois, a liberação dos grânulos em excesso, vai fazer não só com que responda 
a esse antígeno, bem como causará problemas a pessoa. 
 
7. Imunidade de mucosas mediada por IgA 
Moléculas de IgA podem ser seletivamente transportadas através de barreiras mucosas 
para os lumens dos respectivos órgãos 
 
Faz a defesa contra agentes nocivos em mucosas 
 
8 - Imunidade neonatal mediada por IgG materna 
IgG materna é o único anticorpo transportado através da barreira placentária. bem como, 
é secretada no leite materno, onde pode neutralizar microrganismos patogênicos que 
tentam colonizar o intestino da criança (IgA) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Funções do anticorpo ➔ ativação do sistema completo, ADCC, Opsonização.