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716156712-Apostila-de-Bioquimica-Basica

Apostila de Bioquímica Básica por Bruna Petrilho (biomédica, mestranda FIOCRUZ). Inclui visão geral da bioquímica, elementos químicos, biomoléculas (proteínas, carboidratos, lipídios, ácidos nucleicos), monômeros/polímeros, metabolismo, termodinâmica, digestão, vitaminas e sais minerais.

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BIOQUÍMICA 
BÁSICA
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Eu e minha equipe confeccionamos essa "brupostila"
como todo amor, cuidado e responsabilidade para que
você tenha uma boa companhia durante seus momentos
de estudo. Sei que a caminhada não é fácil e que conciliar
os estudos e as outras áreas da vida é um tanto quanto
pesado. Foi pensando nisso que desenvolvi materiais
como esse que você tem em mãos. Quero que você,
através dessa apostila, possa ter acesso a conteúdos
importantes e valiosos mas num formato mais "amigo" e
numa linguagem mais simplificada e prática. Tenho
certeza que essa apostila vai ser sua grande aliada. Que
seus momentos de estudos com essa apostila sejam
leves e incríveis!
Um abraço apertado, 
Olá brunito,
Bruna petrilho
Biomédica Patologista Clínica, Mestranda em Biologia
Celular e Molecular pela FIOCRUZ, administradora e
fundadora do perfil @study.bru e da marca studybru.
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sumário
Visão Geral
Noções de termodinâmica
Química- Fundamentos
Digestão e Absorção
Metabolismo
Carboidratos
Metabolismo de Carboidratos
Respiração Celular
Proteínas
Metabolismo das proteínas
Lipídios 
Metabolismo de Lipídios
Ácidos nucleicos
Metabolismo dos nucleotídeos
Água
Vitaminas
Sais Minerais
4
7
9
14
18
24
33
42
49
59
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81
87
91
94
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BIOQUÍMICA
VISÃO GERAL
proteínas
carboidratos
lipídeos
ácidos nucleicos
C cARBONO
H HIDROGÊNIO
O OXIGÊNIO
N NITROGÊNIO
P Fósforo
s ENXOFRE
Atualmente, já sabemos que os princípios básicos
da bioquímica são comuns a todos os organismos
vivos. Com o passar dos anos, os bioquímicos têm
observado que os compostos químicos e diversos
metabólicos semelhantes em organismos tão
diferentes como as bactérias, plantas, animais e 
seres humanos são entre si.
Resumindo...
Bioquímica é a ciência que explica a
biologia, através dos princípios e das
linguagens da química. 
A química das células é bastante complexa. Todas
as células funcionam como grandes fábricas
bioquímicas, fabricando macromoléculas. Embora
possuam grande variedade de pequenas moléculas
que têm carbono, grande parte dos átomos de
carbono faz parte de grandes moléculas
poliméricas. As propriedades únicas dessas
macromoléculas que permitem que os organismos
cresçam, se reproduzam e desenvolvam suas vidas.
Isso significa que todas as células precisam conter
e manipular as mesmas biomoléculas.
o que é?
A Bioquímica é a parte da biologia responsável pelo
estudo das estruturas, organização, reações
químicas em geral, e transformações moleculares
que ocorrem na célula. Essa ciência é voltada,
principalmente, para a química dos processos
biológicos que ocorrem em todos os seres vivos,
focando na estrutura e na função de componentes
celulares como:
4
QUÍMICA DA VIDA
A composição química da célula é a composição
química da vida. Apesar da grande diversidade de
formas de vida, todas apresentam em comum uma
composição química básica com certos elementos,
mostrados na tabela a seguir, variando somente
em quantidade, de um grupo celular para outro ou
de um grupo de ser vivo para outro. Existem 92
elementos químicos que ocorrem naturalmente,
sendo que esses 6, abaixo destacados, constituem a
maior parte das células humanos e também do peso
dos organismos:
processos metabólicos
importantes são os
mesmos entre os mais
distintos e diversos 
organismos. Isso inclui 
desde fungos, bactérias,
plantas, animais até nós,
seres humanos.
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tijolos e casas
nucleotídeos
Monômeros dos ácidos nucleicos
aminoácidos
Monômeros das proteínas
monossacarídeos
Monômeros de polissacarídeos
ácidos graxos
Monômeros de lipídios
OLIGÔMEROS
Aos polímeros mais curtos damos o
nome de oligômeros (do grego oligos,
“poucos”). Muitas moléculas
biológicas são macromoléculas, ou
seja possuem um tamanho grande e
um alto peso molecular.
metabolismo
Dentro das nossas células ocorrem reações
químicas e transformações moleculares o tempo
todo. E o metabolismo nada mais é do que as
reações extremamente coordenadas que são
fundamentais para garantir a sobrevivência, o
crescimento e reprodução dos organismos vivos. O
metabolismo geralmente é classificado em:
BIOMOLÉCULAS
As moléculas biológicas são chamadas de
polímeros porque são formadas por subunidades
moleculares repetidas, ou blocos de construção,
chamados monômeros (como tijolinhos).
polímerosmonômeros
Proteínas, ácidos nucleicos e polissacarídeos são
exemplos de macromoléculas feitas de monômeros.
As macromoléculas podem ainda sofrer
processamentos adicionais que resultam em
complexos supramoleculares, formando unidades
funcionais como os ribossomos.
Moléculas de lipídeos individuais são
bem menores que proteínas, ácidos
nucleicos e polissacarídeos, e, por
isso, não muitos autores não os
classificam como macromoléculas. 
ASASAOs lipídeos podem
se associar, não
covalentemente, e
formar grandes
estruturas.
anabolismo
Conjunto de reações que
resultam na construção de
moléculas a partir de
outras. Isso ocorre sempre
com a presença de
substratos energéticos.
catabolismo
Também chamado de
metabolismo destrutivo, é
o conjunto das reações que
promovem a quebra de
substâncias complexas em
outras mais simples.
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1
síntese DE BIOMOLÉCULAS
Como: Ácidos nucleicos, lipídios,
proteínas e carboidratos.
2
transporte
Transporte de substâncias por
meio das membranas
3 Produção de energia
4
EXCREÇÃO
Eliminação de metabólitos e
substâncias tóxicas
De uma maneira geral, podemos afirmar que todos
os organismos realizam quatro processos
bioquímicos básicos para que ocorra a manutenção
da vida: 
Para que ocorram os processos básicos para a
existência e manutenção da vida, substâncias
específicas são envolvidas nas mais diversas
reações. A bioquímica explora essas substâncias e
as reações envolvidas com elas. De uma forma
geral, nós dividimos as substâncias importantes
para a manutenção da vida em:
substãncias orgânicas
Possuem moléculas cujo principal
elemento químico é o carbono. Como:
Carboidratos
Lipídios
Ácidos nucleicos
Proteínas
C
substãncias inorgânicas
Não possuem o carbono como
principal elemento de sua
composição. Como:
Água 
Vitaminas
Sais minerais
C
A porcentagem média dessas substâncias no corpo
dos seres vivos varia de acordo com cada
organismos, e de acordo com cada tipo celular. 
Apesar disso, ainda assim, a água é a substância
mais abundante nos organismos vivos.
Na medida em que você for
aprofundando seus estudos em
bioquímica, você vai perceber que
absolutamente TUDO que acontece
no corpo humano começa dentro
das nossas células, em nível
molecular. E que a vida é fruto de
uma complexa cadeia de reações e
interações entre a célula e o
ambiente externo.
comunicação celular
O estudo da bioquímica nos ajuda a entender o que
faz com que não sejamos apenas um grande
amontoado de células, mas sim organismos
complexos cujos sistemas fisiológicos são 
coordenados e interligados. Ou seja, ela nos ajuda
a entender não apenas os processos que ocorrem
dentro de uma célula, mas também nos permite
compreender como as células interagem e também
como se comunicam.
A comunicação celular é como
receber uma mensagem no seu
celular, pelo Whatsapp.
Mensagem = Molécula mensageira
Celular = Receptor 
Quando a mensagem chega para
você, ela desencadeia sinais de que
foi recebida. Por exemplo, um toque
ou uma notificação. Asssim também
acontece no mundo das células. Os
sistemas efetores que podem ser
ativados ou inativados para que
desencadear resposta ao estímulo
que está sendo sinalizado.
6pela via
das pentoses-fosfato. Nessa via de oxidação,
NADP+ é o aceptor de elétrons, gerando o NADPH.
Células que se dividem muito rapidamente, como as
da medula óssea, da mucosa intestinal, da pele e
de tumores, usam a pentose ribose-5fosfato para
sintetizar DNA, RNA e coenzimas, como a coenzima
A, NADH, FADH2 e até mesmo o ATP.
Em demais tecidos, o produto essencial da via das
pentoses-fosfato não é a pentose, mas sim o
doador de elétrons NADPH. Ele é necessário para
contrapor efeitos deletérios dos radicais de
oxigênio e para reduções biossintéticas.
Existem dois tipos de tecidos que utilizam o
NADPH que é produzido na via das
pentoses-fosfato:
SÍNTESE DE ÁCIDOS GRAXOS
Tecidos onde há intensa síntese de ácidos
graxos (glândulas mamárias durante
lactação, o fígado e tecido adiposo, por
exemplo).
SÍNTESE HORMONAL E DE COLESTEROL
Tecidos onde há síntese muito ativa de
hormônios esteróides e colesterol (como o
fígado, as gônadas e as glândulas
suprarrenais).
O NADPH, produzido na
via em questão, é de
suma importância para
impedir dano oxidativo
em eritrócitos e células
do cristalino e da
córnea. Todas essas
células estão sendo
constantemente
expostas ao oxigênio e,
consequentemente,
também aos radicais
livres gerados pelo
próprio oxigênio.
PRIMEIRA FASE
Ocorrem duas oxidações, nessa primeira etapa,
onde glicose-6-fosfato é convertida a ribulose-5-
fosfato e reduzem NADP+ a NADPH. 
segunda FASE
A segunda fase compreende etapas não oxidativas
que convertem pentoses-fosfato a glicose-6-
fosfato, que inicia o ciclo novamente. Nessa fase,
participam a transcetolase, junto com o cofator
tiamina-pirofosfato (TPP) e a transaldolase.
Transcetolase ,
transaldolase
Glutationa-
redutase
Biossíntese 
redutora
CO
NADP
NADPH
NADPH
NADP
NADPH
2 GSH
GSSG
Glicose-6-fosfato
6-fosfogliconato
Ribulose-5-fosfato
Nucleotídeos, coenzimas,
DNA, RNA
Ribose-5-fosfato
ÁCIDOS GRAXOS,
ESTERÓIS, ETC
precursores
fase
oxidativa
fase 
NÃO oxidativa
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atenção
Alguns autores usam o termo “respiração
celular” para representar só as etapas que
ocorrem nas mitocôndrias, que seriam as
fases 2 e 3. 
BIOQUÍMICA
RESPIRAÇÃO CELULAR
VISÃO GERAL
A respiração celular é muito mais que um sopão de
letrinhas com sabor de bioquímica e lágrima dos
alunos, ela se trata de um processo que possibilita
que organismos vivos obtenham energia. Isso é
possível graças a oxidação de uma molécula
orgânica, liberando energia. Parte da energia será
armazenada na forma de moléculas de ATP e parte
é liberada na forma de calor. Ela ocorre nas
mitocôndrias, em presença de orxigênio e é dividida
em 3 etapas, que são:
 glicólise
 ciclo do ácido cítrico
 fosforilação oxidativa
1
2
3
Reações capazes de extrair energia de moléculas
como a glicose são chamadas de reações
catabólicas. Elas envolvem a quebra uma molécula
maior em pedaços menores. Por exemplo, quando a
glicose é quebrada, na presença de oxigênio, ela é
convertida em seis moléculas de dióxido de carbono
e seis moléculas de água. A reação geral deste
processo pode ser escrita da seguinte forma
C H O +6O 6CO + 6H O
6 12 6 2 2 2
Nas células, esta reação geral se dá em várias
etapas menores. A energia que há nas ligações da
glicose é liberada em “pequenos pacotes”, e parte
dela é armarzenada na forma de ATP. 
forma direta
Algumas das etapas da quebra gradual da glicose
liberam energia, que é capturada diretamente como
ATP. Nessas etapas, um grupo fosfato é transferido
de uma via intermediária diretamente para ADP. E
esse processo é conhecido como fosforilação a
nível de substrato.
 
forma indireta
Só que muitas outras etapas produzem ATP de
forma indireta, onde os elétrons da glicose são
transferidos para pequenas moléculas conhecidas
como carreadoras de elétrons. 
produção de atp
carreadores de elétrons
Essas moléculas orgânicas pequenas,
também chamadas de transportadores de
elétrons, são essenciais para que a
respiração celular aconteça. Elas pegam
elétrons de uma molécula e os “levam” até
outra. Existem dois tipos de transportadores
de elétrons que são particularmente
importantes na respiração celular:
NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido) 
FAD (flavina adenina dinucleótido).
Quando os NAD+ e FAD captam elétrons, eles
ganham um ou mais átomos de hidrogênio,
mudando para uma forma ligeiramente
diferente:
E quando eles perdem elétrons, eles voltam
para sua forma original:
As reações onde NAD+ e FAD ganham ou
perdem elétrons são exemplos de reações de
oxidação-redução (reações redox), que são
reações envolvendo transferências e/ou
acúmulo de elétrons. 
NAD + 2é + 2H NADH + H +++ -
FAD + 2é + 2H FADH 2
++ -
NADH NAD +2é + H 
+-+
FADH FAD + 2é + 2H 
2
+-
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+
Existe um “macete” que usa como
indicador da transferência de eletrons, o
ganho ou a perda de átomos de H+ e O:
REDUÇÃO
Se uma molécula com Carbono ganha H+
ou perde O, durante uma reação,
provavelmente ela ganhou elétrons ou
eletrodensidade, foi reduzida).
OXIDAÇÃO
Se uma molécula com Carbono perde H+
ou ganha O, ela provavelmente ela perdeu
elétrons ou eletrodensidade, foi oxidada.
Cada elétron vai passando pela cadeia de
transporte de elétrons, e conforme isso vai
acontecendo eles liberam energia. Essa energia
liberada é usada para bombear prótons (H+) para
fora da matriz da mitocôndria, formando um
gradiente eletroquímico. 
Quando os H+ voltam a favor do gradiente de
concentração, eles passam pela enzima ATP
sintase, e dirigem a síntese de ATP. Esse processo é
conhecido como fosforilação oxidativa. 
CADEIA DE TRANSPORTE
Existe um grupo de proteínas na membrana interna
da mitocôndria chamado de cadeia de transporte
de elétrons. E os carreadores de elétrons levam
elétrons para esse grupo. Quando os elétrons se
movem por essa cadeia de transporte de elétrons,
eles vão passando de um nível de energia superior
para um inferior até finalmente serem passados
para o oxigênio, formando água.
+
MITOCÔNDRIA
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glicólise
No capítulo anterior você encontra maiores
informações sobre esse processo. Aqui, nesse
capítulo iremos somente recapitular os principais
pontos da glicólise, ok?
Na glicólise, a glicose, o importante açúcar de seis
carbonos, sofre uma série de transformações
químicas. No final de tudo, ela será convertida em
duas moléculas de piruvato, que é uma molécula
orgânica de três carbonos. 
Nessas reações, são produzidos:
ATP
NAD+
NADH
Ao final da glicólise, temos duas moléculas de
piruvato que ainda contêm muita energia extraível.
A oxidação do piruvato é o próximo passo na
captura da energia restante na forma de ATP,
embora nenhum ATP seja produzido diretamente
durante a oxidação do piruvato.
OXIDAÇÃO DO PIRUVATO
Em geral, a oxidação de piruvato converte piruvato 
em acetil CoA, uma molécula de dois átomos de
carbono ligada a coenzima A, produzindo um NADH e
liberando uma molécula de dióxido de carbono no
processo. O acetil CoA atua funciona como um
combustível para o ciclo do ácido cítrico, a próxima
etapa da respiração celular.
O piruvato passa por 3 etapas na matriz:
+
Nos eucariontes, esta etapa ocorre na
matriz da mitocôndria. Em procariontes,
ele acontece no citoplasma. 
O piruvato é produzido pela glicólise no citoplasma,
mas a oxidação do piruvato ocorre na matriz
mitocondrial (nos eucariontes). Assim, antes que as
reações químicas possam começar, o piruvato deve
entrar na mitocôndria, atravessando sua
membrana interna e chegando na matriz.
Etapa 1
Um grupo carboxila é retirado do piruvato e liberado
na forma de uma molécula de dióxido de carbono,
deixando uma molécula com dois carbonos para
trás.
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As etapas acima são realizadas por um
grande complexo enzimático chamado
piruvato desidrogenase, no qual consiste
em três enzimas interconectadas e inclui
mais de 60 subunidades. a etapa ocorre
na matriz da mitocôndria. Em
procariontes, ele acontece no citoplasma. 
nadh
fadh
atp
Os carreadores reduzidos de elétrons, NADH e
FADH2, gerados nesse ciclo, vão transferir seus
elétrons para a cadeia transportadora de elétrons
e, através da fosforilação oxidativa, vão dar
origem a maior parte dos ATPs produzidos na
respiração celular.
Em eucariontes, o ciclo do ácido cítrico
ocorre na matriz da mitocôndria, assim
como a conversão do piruvato em acetil-
CoA. Em procariontes, ambas as etapas
ocorrem no citoplasma. 
Etapa 2
A molécula com dois carbonos da etapa 1 é oxidada
e os elétrons perdidos na oxidação são capturados
pelo NAD+ para formar NADH.
Etapa 3
A molécula com dois carbonos oxidada, une-se à
Coenzima A (CoA), uma molécula orgânica derivada
da vitamina B5, para formar acetil-CoA. Acetil-
CoA é às vezes chamado de molécula carreadora e
seu trabalho aqui é carregar o grupo acetil para o
ciclo do ácido cítrico.
ciclo do ácido cítrico
Também chamado de ciclo de Krebs ou ciclo do
ácido tricarboxílico (TCA), esse processo funciona
como um condutor central da respiração celular.
Ele pega acetil CoA, produzida pela oxidação do
piruvato e originalmente derivada da glicose, como
matéria prima e, em uma série de reações redox,
guarda muito de sua energia de ligação na forma
de moléculas de:
2
O ciclo do ácido cítrico é um circuito fechado, ou
seja, a última fase do percurso forma a molécula
usada na primeira. O ciclo inclui oito etapas
principais, descritas a seguir:
Etapa 1
O acetil-CoA se liga a uma molécula com quatro
carbonos, o oxaloacetato, liberando o grupo CoA e
formando uma molécula chamada citrato.
Etapa 2
O citrato é convertido em seu isômero, o isocitrato.
Na realidade, este é um processo com duas etapas,
que envolve primeiramente a remoção e em seguida
a adição de uma molécula de água, por isso, para
alguns autores, o ciclo do ácido cítrico é algumas
vezes descrito como tendo nove etapas.
Etapa 3
O isocitrato é oxidado e libera uma molécula de
dióxido de carbono, restando uma molécula com
cinco carbonos, alfa-cetoglutarato. Durante esta
etapa, o NAD+ é reduzido, formando NADH. A
isocitrato desidrogenase é a enzima catalisadora
dessa etapa, ela é importante na regulação da
velocidade do ciclo do ácido cítrico.
Etapa 4
O alfa-cetoglutarato é oxidado, reduzindo o NAD+ a
NADH e liberando uma molécula de dióxido de
carbono no processo. A molécula restante, com
quatro carbonos, se liga à Coenzima A, formando
um composto instável, a succinil CoA. A alfa-
cetoglutarato desidrogenase é a enzima
catalisadora dessa etapa e também é importante
na regulação do ciclo do ácido cítrico.
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https://pt.khanacademy.org/science/biology/cellular-respiration-and-fermentation/pyruvate-oxidation-and-the-citric-acid-cycle/a/pyruvate-oxidation
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Etapa 5
O CoA do succinil CoA é substituído por um grupo
fosfato, que em seguida é transferido ao ADP para
formar ATP. Em algumas células, GDP (guanosina
difosfato) é usada no lugar de ADP, formando GTP
(guanosina trifosfato), como produto. A molécula
formada nessa etapa é chamada de succinato.
Etapa 6
O succinato é oxidado formando outra molécula,
agora com quatro carbonos, chamada fumarato.
Nessa reação, dois átomos de hidrogênios, com
seus elétrons, são transferidos para FAD,
produzindo FADH. A enzima que realiza essa etapa
se encontra inserida na membrana interna da
mitocôndria, portanto FADH2 pode transferir seus
elétrons diretamente para a cadeia
transportadora de elétrons.
Etapa 7
Água é adicionada à molécula de fumarato, com
quatro carbonos, convertendo-a em outra molécula
com quatro carbonos, o malato.
Etapa 8
Finalmente, a última etapa do ciclo do ácido cítrico.
Aqui, o oxaloacetato, o composto de quatro
carbonos inicial, é regenerado através da oxidação
do malato. Outra molécula de NAD+ é reduzida a
NADH no processo.
Em uma única volta do ciclo:
2 C entram pela acetil-CoA, e duas
moléculas de CO2 são liberadas;
3 moléculas de NADH e uma molécula de
FADH2 são geradas
1 molécula de ATP ou GTP é produzida.
acetil coa
OXALOACETATO CITRATO
isoCITRATO
malato
fumarato
succinato
succinIL COA
α -CETOGLUTARATO
Citrato
sintase
Aconitase
Isocitrato
desidrogenase
α -cetoglutarato
desidrogenase
Succinil-CoA
sintetase
Succinato
desidrogenase
Fumarase
Malato 
desidrogenase
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O ciclo do ácido cítrico não nos rende muito
ATP diretamente. No entanto, pode produzir
bastante indiretamente, por meio dos NADH e
FADH2 gerados. Esses carreadores de
elétrons se conectam com a última parte da
respiração celular, depositando seus
elétrons na cadeia transportadora de
elétrons para conduzir a síntese das
moléculas de ATP, pela fosforilação oxidativa.
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
Já falamos sobre a cadeia transportadora de
elétrons, por onde os elétrons são passados de um
componente da cadeia para outro em uma série de
reações redox. 
A energia liberada nestas reações é capturada na
forma de um gradiente de prótons, o qual é usado
para produzir ATP em um processo chamado
quimiosmose. Juntas, a cadeia transportadora de
elétrons e a quimiosmose formam a fosforilação
oxidativa. 
As principais etapas desse processo incluem:
entrega de elétrons
Os carreadores reduzidos (NADH e FADH2) das
outras etapas da respiração celular transferem
seus elétrons para moléculas próximas ao início da
cadeia de transporte. No processo, eles voltam a
ser NAD+ e FAD, que podem ser reutilizados em
outras etapas da respiração celular.
TRANSFERÊNCIA de elétrons
Conforme os elétrons passam pela cadeia, eles se
movem de um nível de energia mais alta para um de
mais baixa, liberando energia. Parte dessa energia é
usada para bombear íons H+, tirando-os da matriz
celular e jogando-os no espaço intermembranar.
Esse bombeamento estabelece um gradiente
eletroquímico.
FORMAÇÃO DE ÁGUA
No final da cadeia de transporte de elétrons, os
elétrons são transferidos para a molécula de
oxigênio, que é se divide ao meio e se junta ao H+,
formando água.
Síntese de ATP
Conforme os íons H\[^+\] fluem a favor do gradiente
para a matriz, eles passam por uma enzima
chamada ATP sintase, que aproveita o fluxo de
prótons para sintetizar ATP.
Citoplasma
Espaço
intermembrana
Matrix
Alto
Baixo
ATP
sintetase
Os Complexos I, III, e IV da cadeia
transportadora de elétrons são bombas
de prótons. À medida que os elétrons se
movem para níveis de energia mais
baixos, os complexos capturam a energia
liberada e a utilizam para bombear íons
H+ da matriz para o espaço
intermembranar. Este bombeamento
forma um gradiente eletroquímico
através da membrana mitocondrial
interna. 
O gradiente é, algumas vezes, chamado
de força próton-motiva e pode-se
considerá-lo como uma forma de energia
armazenada, semelhante a uma bateria.
Chama-se este processo, em que a
energia de um gradiente de prótons é
usado para fazer ATP, de quimiosmose .
SALDO FINAL
A maioria das fontes atuais estimam que o
rendimento máximo de ATP por molécula de glicose
seja cerca de 30-32 ATP. Este número é inferior ao
que os antigos autores publicaram, porque este
mais recente leva em conta a energia necessária
para transportar o ADP para dentro e o ATP para
fora da mitocôndria. 
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https://pt.khanacademy.org/science/biology/cellular-respiration-and-fermentation/oxidative-phosphorylation/v/oxidative-phosphorylation-and-the-electon-transport-chainEtapa produtos diretos rendimento final de atp 
Glicólise 2 atp 2 atp
2 nadh 3-5 atp
Oxidação de piruvato 2 NADH 5 ATP
Ciclo do ácido cítrico 2 ATP / GTP 2 ATP
6 NADH 15 ATP
2 FAD 3 ATP
total 30-32 ATP
GLICÓLISE
CICLO DO
ÁCIDO CÍTRICO
Dois ATPs são produzidos na glicólise, e mais dois
ATPs (ou seu equivalente energético, GTP) são
produzidos no ciclo de ácido cítrico. Além desses
quatro, os ATPs restantes vêm todos da
fosforilação oxidativa. Com base em vários
trabalhos experimentais, parece que quatro íons H+
devem fluir de volta para a matriz através da ATP
sintase para fornecer energia para a síntese de
uma molécula de ATP. Quando os elétrons do NADH
se movem pela cadeia de transporte, cerca de 10
íons H+ são bombeados da matriz para o espaço
intermembranar, então cada NADH rende cerca de
2,5 ATPs. Os elétrons do FADH2, que entram na
cadeia posteriormente, impulsionam o
bombeamento de apenas 6 H+, resultando na
produção de cerca de 1,5 ATP.
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O QUE SÃO?
As proteínas são extremamente abundantes entre
os seres vivos e possuem as mais diversas funções
e estruturas, muito mais que qualquer outra
biomolécula orgânica. Somente uma célula pode ter
centenas de proteínas, e cada uma delas pode ter
funções únicas. Ainda que suas estruturas, como
suas funções, variem muito, todas as proteínas são
feitas de uma ou mais cadeias de aminoácidos.
Além de diversas funções, as proteínas têm
diferentes tamanhos e formas. Enquanto algumas
podem ser globulares, outras formam fibras longas
e finas. A forma de uma proteína é crítica para sua
função e muitos tipos diferentes de pontes
químicas podem ser importantes na manutenção
desta forma. Mudanças na temperatura e pH,
assim como a presença de certos químicos, podem
romper a proteína e fazer com que ela perca a
funcionalidade, um processo conhecido como
desnaturação.
DESNATURAÇÃO
Quando ocorrem mudanças na temperatura
e pH, ou na presença de certos químicos, a
proteína pode se romper e acabar perdendo
a funcionalidade, esse é um processo
conhecido como desnaturação.
Proteínas
BIOQUÍMICA
FUNÇÕES
Você já deve ter ouvido falar que as funções das
proteínas são as mais diversas possíveis e isso é
totalmente verdade. As proteínas podem
desempenhar a mais diversa gama de funções.
Vamos dar alguns exemplos, a seguir:
enzimas
Funcionam como aceleradores (catalisadores) nas
muitas reações bioquímicas que ocorrem. Cada
enzima reconhece
enzima reconhece uma ou mais moléculas
específicas (substrato) que servem como material
base para a reação de catálise começar. Existem
diversas enzimas diferentes que participam em
diferentes tipos de reações e que podem ligar,
reorganizar ou quebrar seus substratos. 
Com exceção das ribozimas (enzimas de RNA), as
enzimas são de origem proteica. Portanto, sua
atividade catalítica depende diretamente da
integridade de sua estrutura química, ou seja, de
sua conformação nativa.
Existe grande especificidade para o
reconhecimento entre o substrato e a formação de
seu complexo com a enzima, e isso é determinante
para que as reções de catálise possam ocorrer.
SÍTIO ATIVO
É a região na qual a catálise ocorre. Em
outras palavras, é a parte da enzima em que
o substrato se conecta é chamado de sítio de
ativação (uma vez que é aí onde ocorre a
"ação" catalítica).
substrato
É a molécula específica que se liga ao sítio
ativo de uma enzima específica.
O conjunto de aminoácidos encontrado no
sítio ativo da enzima, juntamente com suas
posições no espaço tridimensional,
conferem ao sítio ativo um tamanho,
formato e comportamento químico de
grnade especificidade.
Graças a esses aminoácidos, o sítio ativo
de uma enzima encaixa-se especificamente
em um alvo específico, o substrato ou
substratos da enzima, e os ajuda a passar
por uma reação química.
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Enzima A
Substrato
Produto
Produtos
Substratos
CATÁLISE ENZIMÁTICA
Enzimas aceleram as reações sem alterar o
equilíbrio e a termodinâmicas delas. Isso só é
possível porque são capazes de reduzir a energia de
ativação. 
A energia de ativação é a energia
necessária para vencer a barreira
energética. Em outras palavras, é a
quantidade mínima de energia necessária
para que a colisão entre as partículas dos
reagentes, feita em uma orientação
favorável, seja feita e resulte em reação.
Quando cofatores e/ou coenzimas estão
firmemente associados às enzimas, chamamos de
grupo prostético. Mas, se a enzima e um auxiliar
estiverem unidos, o nome que damos é holoenzima.
1
COFATORES
Íons inorgânicos como potássio
e magnésio.
2
Coenzimas
Moléculas orgânicas como as
vitaminas.
auxiliares
Enquanto algumas enzimas exercem suas
atividades catalíticas sozinhas, outras precisam de
uam ajudinha. Esse tal ajudinha pode ser dada por:
classes
Enzimas podem catalisar diferentes tipos de
reações químicas, mas aquelas que agem sobre
reações com características semelhantes são
agrupadas dentro da mesma classe.
1
oxirredutases
Transferência de elétrosn (íons hididro ou
átomos de H).
2 Transferases
Reações de transferência de grupos
3
hidrolases
Reações de hidrólise (transferência de
grupos funcionais para a água).
4
liases
Clivagem de C-C, C-O, C-N ou outras
ligações por eliminação, rompimento de
duplas ou anéis, ou adição de grupos a
ligações duplas.
5
ISOMERASES
Transferência de grupos dentro de uma
mesma molécula produzindo formas
isoméricas
6
ligaSES
Formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N
por reações de condensação acopladas à
hidrólise de ATP ou cofatores similares.
No caso de algumas enzimas, um precursor
inativo, chamado de zimogênio, sofre
hidrólise e forma a enzima ativa. Um
exemplo são as proteases presentes no
pâncreas. Mas, existem casos em que esse
precursor recebe um outro nome, mais
geral, pró-proteínas ou pró-enzimas.
Enzima B
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anticorpos
Também chamados de imunoglobulinas,
abordados com riqueza de detalhes na
apostila de imunologia básica, atuam
como parte ativa no sistema imune.
Eles são exemplos de proteínas com
função de defesa.
trombina e fibrinogênio
Estão envolvidas na hemostasia e
coagulação sanguínea, evitando que
haja hemorragias.
HEMOGLOBINA 
Transporta oxigênio no sangue dos
organismos vertebrados
HEMOCIANINA
Transporta oxigênio no sangue dos
organismos invertebrados
MIOGLOBINA 
Transporta oxigênio nos tecidos
musculares
LIPOPROTEÍNAS 
Transportam os lipídios no sangue
CITOCROMOS 
Transportam elétrons
ACTINA E MIOSINA 
Constituem as miofibrilas responsáveis
pela contração muscular.
DINEÍNA
Relacionada com movimento de cílios e
flagelos.
proteína
aminoácidos
HORMÔNIOS
Sinais químicos de longas distância liberados por
células endócrinas, capazes de controlar processos
fisiológicos específicos, como o crescimento,
desenvolvimento, metabolismo e reprodução.
Alguns hormônios são de natureza lipídica e outros
proteicos. Esses hormônios baseados em proteínas
são comumente chamados de hormônios peptídicos.
Um exemplo é a insulina e glucagon, envolvidos na
regulação nos níveis de glicose no sangue, que vimos
no capítulo de metabolismo de carboidratos. 
defesa
transporte
contratilidade
reserva
ovoalbumina 
Presente na clara do ovo, constitui a
reserva de aminoácidos para
desenvolvimento do embrião
LACTOALBUMINA
Presente no leite, é fonte de
aminoácidos para mamíferos.
aminoácidos (aa)
Os “tijolos” (monômeros) que formam as
proteínas são os aminoácidos (aa). Mais
especificamente, uma proteína é feita de uma ou
mais cadeias lineares de aminoácidos. 
Os aminoácidos compartilham uma estrutura
básica que consiste em um átomo de carbono
central, também conhecido como carbono alfa (α),
ligado a um grupo amina NH, um grupo carboxila
COOH e um átomo de hidrogênio. Aliás o nome
aminoácido veio justamente porconta desse
monômero ser fruto da junção entre grupamento
amina e o ácido carboxílico.
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Cadeia Lateral
ou Grupo R
Grupo amina Grupo carboxila
O grupo R determina a identidade do aminoácido.
Por exemplo, se o grupo R é um átomo de
hidrogênio, o aminoácido é glicina, enquanto se for
um grupo metila (CH3), o aminoácido é alanina.
atenção
A glicina é uma exceção em sua
estrutura. Isso porque sua cadeia
lateral possui apenas um
Hidrogênio. Ou seja, o Carbono
central desse aminoácido se liga
a dois ligantes iguais (dois átomos
de Hidrogênio).
Quase todos os compostos biológicos com
centro quiral ocorrem naturamente somente
em uma forma esteroisomérica. Os 19
aminoácidos quirais tem a possibilidade de
apresentarem dois enântiomeros, cada um (L
- esquerda e D - direita). Por motivos não
muito bem compreendidos, todos os
aminoácidos naturais são L.
Existem 20 tipos de aminoácidos comunss
diferentes e cada um deles difere entre si por sua
cadeia lateral. Justamente essa diferença que
possibilita agrupar os aminoácidos em classes,
referentes às suas características químicas. 
classificação
A
grupo r alifáticos, apolares
Os grupos R nesta classe de aminoácidos
são apolares e hidrofóbicos. Alifático se
refere a não possuir anéis benzênicos em
sua estrutura química.
Glicina (Gly ou G)
Alanina (Ala ou A)
Prolina (Pro ou P)
Valina (Val ou V)
Leucina (Leu ou L)
Isoleucina (Ile ou I)
Metionina (Met ou M)
b
GRUPO R AROMÁTICos
Eles são relativamente apolares
(hidrofóbicos). Aromático se refere a
compostos que possuem pelo menos um
anel benzênico.
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Fenilalanina (Phe ou F)
Tirosina (Tyr ou Y)
Triptofano (Trp ou W)
C
GRUPO R POLARES, 
NÃO CARREGADOS
Os grupos R desses aminoácidos são
mais solúveis em água que os dos
aminoácidos apolares.
Serina (Ser ou S)
Treonina (Thr ou T)
Cisteína (Cys ou C)
Asparagina (Asn ou N)
Glutamina (Gln ou Q)
d
GRUPO R CARREGADOS
NEGATIVAMENTE
Os dois aminoácidos que apresentam
grupos R com carga negativa final em pH
7,0 são o aspartato e o glutamato, cada
um dos quais tem um segundo grupo
carboxila.
Aspartato (Asp ou D)
Glutamato (Glu ou E)
E
GRUPO R CARREGADOS
POSITIVAMENTE
Também chamados de básisos. Os
aminoácidos com grupos R mais
hidrofílicos são aqueles carregados
positivamente ou negativamente.
Lisina (Lys ou K)
Histidina (His ou H)
Arginina (Arg ou R)
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atenção
Cuidado para não associar o “essencial”
aqui, com importância. Ambos os
aminoácidos são indispensáveis para nós!
ESSENCIAIS não essenciais
Histidina Alanina
Isoleucina Tirosina
Leucina Asparagina
Metionina Aspartato
Fenilalanina Glutamina
Treonina Glicina
Triptofano Prolina
Valina Serina
Lisina Cisteína
Arginina Glutamato
Conforme os aminoácidos se juntam
vamos chamando de peptídeo. À medida
que a cadeia vai crescendo, a
designação muda para proteína. Não é
exata a delimitação entre polipeptídeo e
proteína, mas polímeros com massa
molecular menor que 10.000 tendem a
ser chamados de peptídeos.
essencialidade
ESSENCIAIS
Não são sintetizados pelo nosso
organismo, ou seja só os adquirimos
pela ingestão.
não essenciaIS
Esses são os que o nosso organismo
consegue sintetizar. 
Os aminoácidos possuem pelo menos um
grupamento carboxílicos e um grupo amina, e esses
dois grupos são ionizáveis. Ou seja, dependendo do
pH do meio em que stão, eles podem perder prótons
e se comportar como ácidos ou bases, obecendendo
às suas constantes (pKa). O grupo carboxílico
possuirá um valor de pkA característico e o grupo
amino também, sendo que este último sempre é
maior que o primeiro.
ácidos e bases
Esses grupamentos podem ser titulados com NaOh
e dar origem às curvas de titulação bem
características. Vale lembrar também que os
aminoácidos possuem pelo menos um grupamento
carboxílicos e um grupo amina, e esses dois grupos
são ionizáveis. Ou seja, dependendo do pH do meio
em que stão, eles podem perder prótons e se
comportar como ácidos ou bases, obecendendo às
suas constantes (pKa).
ligações peptídicas
Cada proteína consiste em uma ou mais cadeias de
polipeptídeos. E cada uma dessas tais cadeias de
polipeptídeos é formada por aminoácidos ligados
em uma ordem específica. É como se um
polipeptídeo fosse uma palavra bem longa e cada
letrinha que forma essa palavra fossem os
aminoácidos. 
A ordem e a propriedade química dos aminoácidos
são cruciais na determinação da função e da
estrutura do polipeptídeo e da proteína a qual
fazem parte. E os aminoácidos só são capazes de se
ligar em cadeias graças às ligações peptídicas.
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Ligação peptídica + H20
As ligações peptídicas são ligações covalentes,
formadas numa reação de síntese de desidratação
(condensação). Durante a síntese proteica, o grupo
carboxila do aminoácido fica no da cadeia crescente
de polipeptídeos e reage com grupo amina do
aminoácido que está entrando, liberando uma
molécula de água. As ligações peptídicas são
ligações covalentes, formadas numa reação de
síntese de desidratação (condensação).
Durante a síntese proteica, o grupo carboxila do
aminoácido fica no da cadeia crescente de
polipeptídeos e reage com grupo amina do
aminoácido que está entrando, liberando uma
molécula de água.
Cada cadeia de polipeptídeos possui duas pontas
distintas, quimicamente, uma da outra. Numa ponta,
o polipeptídeo tem um grupo amina livre, e
chamamdos essa ponta de N-terminal ou terminal
amina. Já a outr aponta tem um grupo carboxila
livre, conhecida como C-terminal ou terminal
carboxila.
ESTRUTURA
A estrutura das proteínas pode ser estudada em
diferentes níveis de complexidade. Aqui
abordaremos os 4 níveis de estrutura proteica.
primária
É formada pela sequência de resíduos de
aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. A
estrutura primária é fundamental para determinar 
a função proteica, pois a relação entre as cadeias
laterais, a flexibilidade dos carbonos e a rigidez,
determinados pela cadeia polipeptídica,
proporcionam o dobramento adequado da proteína.
estrutura
primária
resíduos
Chamamos de resíduos de aminoácidos os
aminoácidos que estão formando um
peptídeo ou uma proteína. O termo “Resíduo”
indica que, nas proteínas os aminoácidos não
se apresentam exatamente como eles são
quando estão livres.
SECUNDÁRIA
Se refere ao dobramento de peptídeos de maneira
repetitiva e regular, construída a partir do padrão
regular de ligações entre aminas (NH) e carbonilas
(C=O) dos aminoácidos que estão próximos na
sequência linear.
estrutura
secundária
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CONFORMAÇÃO
Chamamos o arranjo espacial dos átomos de
uma proteína ou qualquer porção da proteína
de conformação.
3 estruturas secundárias de proteínas são
as mais estudadas:
Hélice alfa 
Aas da sequência primária se enrolam em
torno de um eixo central imaginário. Regiões
proteicas ricas em alanina tem alta
probabilidade de formação de hélices.
Folha beta
Dobramento onde regiões vizinhas da cadeia
polipeptídica se associam por meio de
ligações de hidrogênio, formando estrutura
em formato de “zig-zag”
Volta beta 
Promovem inversão total do sentido da
cadeia polipeptídica. Prolina e glicina tendem
a favorecer a formação de voltas de beta.
terciária
É o arranjo tridimensional total dos átomos de uma
dada proteína. Essa estrutura descreve todos os
aspectos do enovelamento tridimensional de um
polipeptídeo. De forma simplificada, podemos
entender como as interações entre as diversas
estruturas secundárias formadas.
quaternária
Certas proteínas têm duas ou mais cadeias
polipeptídicasdistintas, que também podem ser
chamadas de subunidades. O arranjo dessas
subunidades proteicas, em complexos
tridimensionais constitui o que chamamdos de
estrutura quaternária.
classificação
Levando em conta os níveis mais altos de estrutura
que a estrutura terciária e quaternária nos dão,
podemos dividir as proteínas em dois grupos:
proteínas fibrosas
Possuem cadeias polipeptídicas
arranjadas em longos filamentos ou
folhas. Essas proteínas compartilham
propriedades que dão força e/ou
flexibilidade às estruturas estão
presentes. Todas as proteínas
fibrosas são insolúveis em água, por
conta da alta concentração de
resíduos de aas hidrofóbicos, no
interior e na superfície proteica.
Alfa-queratina
Constituem o peso seco dos cabelos,
unhas, garras, penas, chifres e
grande parte de camadas mais
externas da pele.
1
COLÁGENO
Encontrado nos tecidos conectivos
como os tendões, cartilagens, a
matriz orgânica dos ossos e na
córnea dos olhos.
fibroína da seda
É a proteína da seda, é produzida por
insetos e aranhas, é rica em resíduos
de Ala e Gly.
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proteínas globulares
Numa proteína globular, segmentos
diferentes das cadeias polipeptídicas
se dobram uns sobre os outros,
gerando uma forma mais compacta
do que a observada para as proteínas
fibrosas. Dentre as proteínas
globulares incluem proteínas
transportadoras, enzimas, proteínas
transportadoras, proteínas motoras,
proteínas reguladoras,
imunoglobulinas e proteínas com
muitas outras funções.
2
Para compreender uma estrutura
tridimensional completa, é preciso analisar
seu padrão de enovelamento. Primeiro,
precisamos entender 2 termos que descrevem
os padrões de estruturas de proteínas ou
elementos de uma cadeia polipeptídica.
MOTIVOS
Também chamado de enovelamento ou
estrutura supersecundária. Um motivo ou
enovelamento é um padrão de enovelamento
identificável, envolvendo dois ou mais
elementos da estrutura secundária e a
conexão (ou conexões) entre eles.
DOMÍNIO
Parte da cadeia polipeptídica que é
independentemente estável ou pode se
movimentar como uma entidade isolada em
reção ao resto da proteína
CHAPERONAS
Nem todas as proteínas se dobram de forma
espontânea, algumas necessitam de
proteínas chamadas de chaperonas. Essas
proteínas que interagem com polipeptídeos
parcialmente dobrados ou dobrados de
forma incorreta, facilitando os mecanismos
de enovelamento correto, ou, ainda,
garantindo um microambiente adequado para
ocorrer o enovelamento.
estado desnaturado
As estruturas proteicas em geral evoluíram para
atuar em ambientes celulares específicos e ideais.
Quando as condições estão diferentes das ideais, a
proteína pode sofrer mudanças estruturais
grandes ou pequenas. O grande problema é que a
perda da estrutura tridimensional suficiente para
causar a perda de função é chamada de
desnaturação. O estado desnaturado não significa,
necessariamente, um desdobramento completo da
proteína e a “destruição” da conformação. As
proteínas podem ser desnaturadas por:
A desnaturação geralmente leva à precipitação de
proteínas, como consequência, a formação de
agregados proteicos pela exposição de superfícies
hidrofóbicas associadas. 
renaturação
Alguns casos de desnaturação de proteínas são
reversíveis. Certas proteínas desnaturadas por
mudanças na temperatura, pH, ou por agentes
desnaturantes reassumem suas estruturas
nativas, e até suas funções biológicas, se
retormarem às condições nas quais a conformação
nativa é estável. Esse processo que descrevi agora
é chamado de renaturação.
Mudanças na temperatura
Mudanças no pH
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PROTEÍNA ALOSTÉRICA
É aquela em que a interação com um ligante
num sítio afeta as propriedades de ligação de
outro sítio na mesma proteína. Proteínas
alostéricas são as que têm outras
conformações, induzidas pela interação com
ligantes denominados moduladores. 
A mudança conformacional induzida por
moduladores interconverte formas mais
ativas e menos ativas da proteína. Os
moduladores das proteínas alostéricas
podem ser inibidores ou ativadores.
HOMOTRÓPICA
É a interação quando o ligante normal e o
modulador são idênticos. 
HETEROTRÓPICA
É a interação quando o modulador é uma
molécula diferente do ligante normal.
INTERAÇÕES 
Para que muitas proteínas possam desempenhar
suas funções biológicas, é necessário que ocorra
ligações reversíveis com outras moléculas.
Chamamos de ligante toda molécula que interage
de modo reversível com uma proteína. Um ligante
pode ser uma molécula de qualquer natureza
bioquímica, incluindo outra proteína.
As interações entre proteína e ligante,
de natureza transitória, são de suma
importância para a vida, pois permine
resposta rápidas e reversíveis, do
organismo, frente a mudanças
ambientais e condições metabólicas.
A molécula ligante interage com o sítio de ligação,
que nada mais é que a região da proteína
complementar ao ligante, tanto em tamanho, como
em carga e afinidade com a água. Vale ressaltar
que a interação proteína-ligante está acoplada
proteínas conjugadas
Existem proteínas que são compostas unicamente
por resíduos de aminoácidos e nenhum outro
constituinte químico. Tais proteínas são chamadas
de proteínas simples. No entanto, a vida não é um
morango e nem as proteínas. Algumas proteínas
são compostas por outros componentes químicos
que não aminoácidos, e chamamos essas proteínas
de proteínas conjugadas.
Geralmente, a porção que não é aminoácido, de uma
proteína conjugada, é chamada de grupo prostético.
E podemos classificar as proteínas conjugadas de
acordo com a natureza bioquímica de seus grupos
prostéticos.
lipoproteínas
Essas proteínas contêm lipídios e são muito
importantes no transporte de colesterol e
triglicerídeos no plasma sanguíneo. Como exemplo,
podemos citar: Quilomícrons, VLDL, LDL e HDL.
glicoproteínas
Essas proteínas contêm glicídios e podem assumir
função estrutural, hormonal, transportadora,
lubrificante e enzimática. Como exemplo, podemos
citar: Imunoglobulinas (anticorpos), hormônio
folículo-estimulante e gonadotrofina coriônica.
metaloproteínas
Essas proteínas contêm um ou mais íons metálicos
em sua estrutura. Muitas delas são enzimas
(metaloenzimas). Essas proteínas podem conter
ferro, cobre, níquel, molibdênio e tungstênio.
Proteínas contendo ferro
Esse grupo de metaloproteínas é o mais
diversificado de todos. Dentre os exemplos
podemos citar:
Hemoglobina - responsável pelo transporte do
Oxigênio na corrente sanguínea.
Citocromos - em sua maioria, são proteínas de
transferência eletrônica.
Catalse - responsável pela decomposição do
peróxido de hidrogênio.
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metabolismo dAs
PROTEÍNAS
Proteínas
intracelulares
Proteínas 
da dieta Aminoácidos
Biossíntese de
aminoácidos,
nucleotídeos e
aminas biológicas
Através da sua degradação oxidativa, os
aminoácidos contribuem significativamene para a
produção de energia metabólica. 
Esqueletos de
carbono
Carbamoil-
fosfato
Ureia 
(produto de excreção
do nitrogênio)
Oxaloacetato
Glicose (sintetizada na
gliconeogênese)
CO + H O 
+ ATP
2 2
NH4
microrganismos
A maior parte dos microrganismos
obtém aminoácidos a partir do meio
amiente e os utiliza como
combustível quando as condições
metabólicas assim o determinarem. 
plantas
Quase nunca oxidam aminoácidos
para síntese energética. Isso porque
os carboidratos produzidos na
fotossíntese costumam ser sua
única fonte de energia.
ANIMAIS
Os aminoácidos sofrem degradação
oxidativa em três circunstâncias
metabólicas diferentes
:
Durante a síntese e degradação
normais das proteínas celulares
Alguns aminoácidos lberados pela
hidrólise de proteínas não são
necessários para biossíntese de
novas proteínas, e sofrem degração
oxidativa.
Dieta rica em proteínas 
Os aas ingeridos excedem as
necessidadesque o organismo tem
para a síntese proteica normal. Esse
excesso acaba sendo catabolizado,
pois aas não podem ser
armazenados.
Jejum ou diabetes mellitus
descontrolado
Quando há indisponibilidade ou uso
inadequado dos carboidratos, as
proteínas celulares passam a ser
utilizadas como combustível.
a-Cetoácidos
Ciclo da
Ureia
Circuito do
aspartato-arginino-
succinato do ciclo do 
ácido cítrico
Ciclo do
ácido cítrico
visão geral
Os grupos amino são gerenciados com muita
cautela nos sistemas biológicos. Isso porque poucos
organismos são capazes de converter o N2 em
formas biologicamente úteis, como NH3. 
Os aminoácidos das proteínas que ingerimos, na
nossa alimentação, são a origem da maioria dos
grupos amino. E a maior parte deles são
metabolizados no fígado, e isso gera amônia. Parte
dessa amônia será reciclada e utilizada em várias
vias biossintéticas. Já o excesso é excretado
diretamente ou convertido em uréia ou ácido úrico
para excreção, dependendo do organismo. No caso
da amônia produzida fora do fígado, ela é enviada
ao fígado, na forma de grupos amino, para
conversão, em sua forma de excreção.
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Nos humanos, a maior parte das proteínas
globulares obtidas a partir de animais é hidrolisada
quase completamente até aminoácidos no trato
gastrointestinal, mas algumas proteínas fibrosas,
como queratina, são digeridas apenas
parcialmente. Além disso, o conteúdo proteico de
alguns alimentos vegetais está protegido por
envoltórios não digeríveis de celulose.
1
gastrina
Proteínas chegam no estômago e
estimulam a mucosa gástrica a
secreta-la.
Esse hormônio estimula a secreção de: 
Ácido clorídrico (HCl) pelas células
parietais 
Pepsinogênio pelas células
principais das glândulas gástricas.
2
ACIDEZ
O suco gástrico com pH em torno de 1 a
2,5 (muito ácido) funciona como: 
Antisséptico 
Agente desnaturante,
desenovelando proteínas
globulares e tornando suas
ligações peptídicas mais
vulneráveis à hidrólises
enzimáticas.
3
PEPSINOGÊNIO
É o precursor inativo, ou zimogênio, da
famosa pepsina ativa, por meio de
clivagem autocatalisada, que ocorre
somente em pH baixo.
4
PEPSINA
No estômago, essa enzima hidrolisa as
proteínas ingeridas, agindo em
ligações peptídicas em que o resíduo
de aa da porção aminoterminal é
derivado dos aminoácidos aromáticos
Phe, Trp e Tyr. Assim, ela vai clivando
cadeias polipeptídicas longas em uma
mistura de peptídeos menores.
5
Secretina
Conforme o ácido do estômago passa
para o intestino delgado, o baixo pH
induz a secreção da secretina. Esse
hormônio estimula o pâncreas a
secretar bicarbonato no intestino
delgado, para neutralizar o HCl
gásrico, deixando o pH em torno de 7.
6
colecistocinina
A chegada de aminoácidos no duodeno
determina a liberação do hormônio
colecistocinina para o sangue, o que
estimula a secreção de diversas
enzimas pancreáticas com atividades
ótimas em pH 7 a 8
7
pâncreas
A tripsina e a quimotripsina continuam
a hidrólise dos peptídeos produzidos
pela pepsina no estômago. 
8
peptidases intestinais.
A degradação de pequenos peptídeos
no intestino delgado é então
completada por outras peptidases
intestinais. Estas incluem as
carboxipeptidases A e B e uma
aminopeptidade que atuam nas
extremidades nos peptídeos pequenos
atenção
Diferentemente do que acontece com os
carboidratos e lipídios, nosso organismo
não estoca/ armazena proteínas. Ou seja,
seu excesso será degradado.
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resultado
A mistura resultante de aminoácidos
livres é transportada para o interior
das células epiteliais que revestem o
intestino delgado. Através disso, os
aminoácidos entram nos capilares
sanguíneos, nas vilosidades, e são
transportadas até o fígado.
metabolismo de aas
Mais especificamente, o catabolismo dos aas, não é
nada simples e pode de fazer arrancar os cabelos.
Isso porque para cada aminoácido, temos
estruturas e metabolismos diferentes. A síntese e
a degradação de cada um desses aminoácidos só é
interessante em casos muito específicos. O que
você precisa aprender para dominar a bioquímica,
num panorama geral, são coisas mais gerais no
metabolismo deles. 
Os aminoácidos são degradados quando:
a Estão em excesso na alimentação
b
As proteínas do corpo perdem função
(meia vida)
c Ocorre neoglicogênese
d Sintetizamos moléculas que contêm
nitrogênio em sua composição 
Por exemplo, os próprios aminoácidos e as
bases nitrogenadas, que compõem os
ácidos nucleicos.
Cadeia Lateral
ou Grupo R
Grupo amina Grupo carboxila
Serem precursores de compostos
nitrogenados (como grupo heme,
aminas ativas, nucleotídeos e
coenzimas como NADH)
destino dos aminoácidos
Servir de monômeros (os nossos
tijolinhos, lembra?) para a
biossíntese de novas proteínas
Serem oxidados e colaborar com 10
a 15% das demandas energéticas
do organismo.
1
2
3
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Os aminoácidos são compostos por
carbono, com isso podem ser
interconvertidos e metabolizados
diretamente nas moléculas
precursoras para formação de
ácidos graxos e glicose. 
Aminoácidos glicogênicos
São os aminoácidos cuja estrutura
de carbono "alimenta" as moléculas
precursoras da síntese de glicose,
como o oxaloacetato e, também, o
piruvato.
Exemplos: 
Triptofano, isoleucina, treonina e
todos que não lisina e leucina.
precursores da
síntese de glicose
Aminoácidos CETOgênicos
São os aminoácidos cuja estrutura
de Carbono "alimenta" as moléculas
precursoras da síntese de ácidos
graxos. 
Exemplos:
Os aas exclusivamente cetogênicos
são a lisina e a leucina.
precursores da
ácidos graxos
Só que além de gerar
esqueletos de carbono
extremamente úteis e
importantes para nós, a
degradação de
aminoácidos também gera
amônia. 
E a amônia é muito tóxica
para o organismo e precisa
ser convertida em ureia,
através do ciclo da ureia,
para que então possa ser
eliminada.
O aminoácido precisa se
"ver livre" da amônia, 
para que sua estrutura de
carbono possa ser
convertida nas moléculas
precursoras que
conversamos, ali em cima
Em situações de baixa glicemia, em geral, o glucagon
é aumentado. Isso acaba induzindo ativação de:
Glicogenólise
Gliconeogênese
Lipase
Corpos cetônicos
Em conjunto com o outro hormônio
(TNF), o glucagon também estimula a
proteólise muscular (quebra de
proteínas do músculo). Isso porque TNF
+ glucagon promovem a ubiquitinação
das proteínas, que é como se fosse um
beijo da morte. Isso “marca” as
proteínas para serem quebradas.
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glutamato
Essa molécula também é um aminoácido, e
ele é extremamente importante para o
metabolismo dos aminoácidos. Ela, assim
como o acetil-CoA, é peça-chave em varias
reações interligadas entre si. Quando uma
molécula de alfa-cetoglutarato ganha um
grupo amino se forma glutamato.
Portanto, se um aminoácido consegue
transferir um grupo amino para um alfa-
cetoglutarato, ele vai formar glutamato.
Nos músculos, os aminoácidos começam a ser
transformados em dois aminoácidos
específicos que serão levado para o fígado.
Para que isso ocorra, no músculo, enzimas
específicas pegam amônias livres e as
juntam a outras moléculas, e isso forma os
tais dois aminoácidos específicos: 
Glutamina (glutamato + amônia livre)
Alanina (amônia livre + piruvato).
alfa-cetoglutarato glutamato
Outro aminoácido
Quando esses aminoácidos chegam ao fígado,
eles podem finalmente seguir o rumo para se
"livrar" da amônia. Para isso, ocorre:
Conversão do aminoácido glutamina em
glutamato e NH4+.
Conversão do aminoácido alanina em
piruvato e glutamato.
Todo esse glutamato segue para o processo de
desaminação, que gera a liberação de NH4+,
necessário para dar o "start" no ciclo da ureia. E o
piruvato aqui formado,pode ser reutilizado no
metabolismo de carboidratos. 
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1
A degradação da cadeia carbônica dos
aminoácidos rende 10 - 15% da energia
extraída pelo organismo.
2
Com o grupo NH3 removido do
aminoácido, resta o esqueleto
carbônico do aminoácido na forma de
alfa-cetoácido.
3
Os 20 aminoácidos são oxidados, cada
um, por vias próprias, porém
convergem para 6 componentes do
metabolismo:
Piruvato
Acetil-CoA
Oxaloacetato
Fumarato
Alfa-cetoglutarato
Succinato
Os 4 últimos são intermediários do
ciclo de Krebs. A partir desse ponto o
metabolismo da cadeia carbônica dos
aminoácidos confunde-se com o dos
carboidratos ou ácidos graxos.
4
Um mesmo aminoácido pode contribuir
para diferentes componentes do
metabolismo.
5
O destino final do α-cetoácido
depende do tecido e do estado
fisiológico podendo ser: 
Oxidado pelo ciclo de Krebs
Utilizado na Gliconeogênese
Conversão em triacilglicerol
TRANSAMINASES
São enzimas intracelulares, presentes em
alguns tecidos específicos em maiores
quantidades, principalmente músculos e
fígado. Se elas são intracelulares, elas não
deveriam estar em grandes quantidades na
corrente sanguínea. É baseado nisso que,
através da medição dessas enzimas,
verificamos a presença de lesões teciduais.
ALT ou TAGP 
Alanina aminotransferase ou Transaminase
glutâmico pirúvica , produzida, em sua grande
maioria, no fígado e é um marcador mais
específico de doença hepática.
AST ou TAGO
Aspartato aminotransferase ou
transaminase oxalacética, produzida no
fígado e presente no coração, músculos, rim e
cérebro, portanto não é específica para
diagnóstico de problemas hepáticos. 
RESUMINDO...
ciclo da ureia
Esse é o destino final do NH3 em animais que
excretam ureia (ureotélicos), a excreção. Mas por
que excretar ureia? Você já aprendeu que a amônia
é extremamente tóxica para os organismos e
precisa ser eliminada. Mas, para que isso ocorro, é
necessário formar, a partir de amônia, a ureia.
Para isso, existe o ciclo da ureia.
Esse ciclo se inicia na mitocôndria e termina no
citoplasma. O ciclo da ureia se inicia com a
liberação do grupo amino de um aminoácido (o
glutamato, que coleta o grupo amino de outros
aminoácidos, perdendo esse grupo por uma
desaminação, e transformando-se em alfa-
cetoglutarato, é quase sempre um dos reagentes),
como você já viu. Duas formas de nitrogênio
entram no ciclo: 
O nitrogênio da desaminação do
aminoácido aspartato (que, ao perder
seu grupo amino transforma-se em
oxalacetato).
2
O nitrogênio do NH4 (amônio)1
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A maior parte do ciclo da ureia ocorre no fígado,
com isso, a maioria de aspartato transforma-se
em glutamato ("o glutão de grupos amino"), que
depois se transforma em piruvato (criando
concomitantemente a alanina, sempre no repasse
de grupos amino. A partir do glutamato a glutamina
é sintetizada, e a enzima que a produz fica próxima
ao sistema portal, "coletando o resto" da amônia
que escapa da criação da uréia. 
O que poderia parecer algo simples (a conversão de
amônia em ureia) precisa de alguns passos, não tão
simples, para acontecer...
A associação com o bicarbonato (duas bases) mais
o ATP para formar a molécula chamada carbamoil-
fosfato, que reage com a ornitina (um aminoácido
não-codificado - não forma proteínas - que inicia e
é regenerado pelo ciclo, como o oxalacetato no ciclo
de Krebs) para formar a citrulina, que é quem
atravessa a membrana da mitocôndria na troca
com a ornitina. 
O aminoácido aspartato (o doador do grupo amino)
reage com a citrulina para (em dois passos) formar
outro aminoácido (esse com quatro grupos amino),
a arginina. A quebra dessa arginina (liberando a
ornitina, que volta a ser trocada pela citrulina,
entrando na mitocôndria) formará, finalmente, a
uréia, fechando o ciclo. 
MITOCÔNDRIA
CITOSOL
Carbomil
fosfato
Citrulina Citrulina
Aspartato
Argininosuccinato
Fumarato
Arginina
Ornitina
O fumarato (um dos passos para a
formação da arginina) é convertido à
malato na união dos ciclos de Krebs com
o da uréia ("biciclo" de Krebs). 
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O QUE SÃO?
Conhecidos como óleos e gorduras, os lipídeos
compões uma classe complexa de biomoléculas,
caracterizados principalmente por sua
insolubilidade em água. Também chamados de
lipídeos ou lípidos, estes são compostos apolares
de alta solubilidade em solventes orgânicos
apolares. Sua estrutura pode variar muito de
acordo com o tipo de lipídeo, mas ela é
essencialmente composta de:
SINALIZAÇÃO
Podem atuar na forma de:
Cofatores enzimáticos
Hormônios
Agentes emulsificantes no
trato digestivo
Mensageiros intracelulares
Âncoras hidrofóbicas
DIFERENTÕES...
Diferentemente do que observamos em
outras macromoléculas, como proteínas,
carboidratos e os ácidos nucleicos, os
lipídeos não formam polímeros. O que vai
diferenciar um lipídeo do outro são os
comprimentos e o tipo de ligação de suas
cadeias de carbono.
Por exemplo, repare na estrutura do ácido
palmítico (ácido graxo saturado) e do ácido
oleico (ácido graxo insaturado):
Sem ligações duplas - SATURADO
Ác
id
o 
pa
lm
íti
co
Com ligações duplas - INSATURADO
Ác
id
o 
ol
ei
co
 carbono (c)
 hidrogênio (h)
 oxigênio (o)
1
2
3
E em algumas classes, fósforo (P), nitrogênio (N), e
enxofre (S).
funções
Os lipídeos também são biomoléculas com muitas
funções diferentes e importantes, como:
RESERVA ENERGÉTICA
Em muitos organismos, são a
principal forma de armazenamento
de energia. Um exemplo são os
triglicerídeos (triacilgliceróis).
Estrutural
Os fosfolipídeos e os esteróis são os
principais elementos estruturais de
membranas biológicas.
isolante
Capazes de oferecer isolamento
térmico e proteção contra choques
mecânicos para células e órgãos.
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classificação estrutural
simples
Possuem em sua estrutura apenas C, H e O. Por
hidrólise total geram somente ácidos graxos e
álcoois. (Ésteres de ácidos graxos). Exemplos:
Triglicerídeos e cerídeos
Representação da
estrutura de um
triacilglicerol
compostos
Contém outros grupos além de ácidos graxos e
álcoois. Exemplos: Glicolipídeos (associação entre
lipídeo e carboidrato) e Fosfolipídios (associação
lipídeos e ácido fosfórico) e lipoproteínas.
Representação
da estrutura de
um fosfolipídeo
DERIVADOS
São obtidos após hidrólise dos lipídeos simples e
compostos. Como exemplo temos os lipídeos
esteroidais e pigmentos.
Representação da estrutura de um betacaroteno.
Gorduras são sólidas à temperatura
ambiente. Não forma dobramento na
estrutura de hidrocarboneto. Os óleos são
líquidos à temperatura ambiente. Possuem
dobramento na estrutura de hidrocarboneto.
importante saber...
Quanto maior o número de
carbonos da cadeia de um ácido
graxo saturado, maior o seu ponto
de fusão e menor a solubilidade.
Lipídios compostos por ácidos
graxos (AG) saturados tem alta
probabilidade de estar em estado
sólido em temperatura ambiente.
Quanto maior o número de
insaturações, menor o ponto de
fusão.
Lipídios compostos por AGs
insaturados tem alta probabilidade
de estarem em estado líquido em
temperatura ambiente.
lipídeos de armazenamento
As gorduras e os óleos utilizados de modo quase
universal como formas de armazenamento de
energia nos organismos vivos são derivados de
ácidos graxos. 
São ácidos carboxílicos de cadeias hidrocarbonadas
de comprimento variando de 4 a 36 carbonos,
derivados de hidrocarbonetos. Em alguns AGs, essa
cadeia é totalmente saturada (não contém
ligações duplas) e não ramificada; em outros, a
cadeia contém uma ou mais ligações duplas. Alguns
poucos contêm anéis de 3 carbonos, grupos
hidroxila ou ramificações de grupos metila.
O grupo ácidocarboxílico é polar e contribui para a
insolubilidade de ácidos graxos de cadeia cruta na
água. E quanto maior o número de Carbonos na
cadeia do AG e menor quantidade de ligações uplas,
menor a solublidade em solventes polares.
ácidos graxos (ag)
Representação do
ácido esteárico, um
ácido graxo.
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Interações entre AGs insaturados são mais
fracas, e uma menor energia térmica pe
necessária para desordenar esses
arranjos. Assim, os ácidos graxos
insaturados apesentam pontos de fusão
mais baixos que ácidos graxos saturados de
mesmo comprimento de cadeia
TRIACILGLICERÓIS
(TAGS)Também chamados de triglicerídeos, esses são os
lipídeos mais simples, formados a partir de uma
ligação éster entre:
3 ácidos
graxos
GLICEROL-3-
FOSFATO+
Mono e diacilgliceróis, onde um ou dois AGs
estão estereficados pelo glicerol, também
são encontrados nos tecidos, e possuem
particular importância na síntese e
hidrólise dos triacilgliceróis.
Os triglicerídeos diferem entre si de acordo com a
identidade dos seus três resíduos de ácidos graxos. 
Na maioria das células eucarióticass triglicérides
atuam como depósito de combustível metabólico. 
gordura trans
São gorduras insaturadas com ligações
duplas trans em suas caudas de ácido
graxo, ou gorduras trans. Em outras
palavras são um tipo especial de
gordura que, em vez de ser formado por
ácidos graxos insaturados na
configuração cis, contêm ácidos graxos
insaturados na configuração trans.
Gorduras trans são produzidas em um
procedimento industrial chamado de
hidrogenação parcial. Nesse processo é
adicionado hidrogênio em óleos vegetais
e este se solidifica. O resultado é uma
gordura mais grossa, que foi batizada
com o prefixo latino "trans" porque,
nesse processo, há uma alteração
radical no interior da estrutura
molecular da gordura.
ômega 3 e 6
Também são ácidos graxos. Existem
diferentes tipos de ácidos graxos
ômega-3 e ômega-6, mas todos eles
são feitos de duas formas básicas
precursoras: ácido alfa-linolênico (ALA)
para ômega-3 e ácido linoleico (LA) para
ômega-6. O corpo humano precisa
destas moléculas (e seus derivados),
mas não pode sintetizar ALA ou LA.
Nesse sentido, ALA e LA são
classificadas como ácidos graxos
essenciais e devem ser obtidos através
da dieta da pessoa. Alguns peixes, como
o salmão, e algumas sementes, como
chia e linhaça, são boas fontes de
ácidos graxos ômega-3. 
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https://pt.wikipedia.org/wiki/Gordura
https://pt.wikipedia.org/wiki/Gordura
https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_graxo_insaturado
https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_graxo_insaturado
https://pt.wikipedia.org/wiki/Isomeria_geom%C3%A9trica
https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cidos_graxos
https://pt.wikipedia.org/wiki/Isomeria_geom%C3%A9trica
NOS VERTEBRADOS
São armazenados nos adipócitos,
sob forma de gotículas de gordura,
que praticamente preenchem todo
esse tipo de célula.
nas plantas
São armazenados como óleos nas
sementes, fornecendo energia e
precursores biossintéticos durante
a germinação.
animais hibernantes
Há enormes reservas de
triglicerídeos, sob a pele destes
animais, promovendo: Isolamento
térmico e reserva de energia.
POR QUE NÃO USAR GLICÍDEOS?
Qual a vantagem em usar triglicerídeos para
armaenamento de energia, ao invés de
glicogênio e amido? Uma parte da resposta
está nos carbonos!
Os carbonos dos ácidos graxos estão muito
mais reduzidos que os das moléculas de
açúcares. Para você ter noção, a completa
oxidação de um grama de triglicerídio libera
mais que o dobro da energia que a oxidação
de um grama de carboidratos.
Além disso, é uma questão de peso! Os
triglicerídeos são hidrofóbicos e não
hidratados. E, o organismo que armazena
gordura não precisa carregar um peso extra
da água da hidratação, que nos
polissacarídeos reprenta dois terços de sua
massa.
E os estoques de glicogênio são estoques de
curta duração, favorecendo o suprimento
das demandas metabólicas de aproximadas
24 horas.
As membranas biológicas são compostas por uma
bicamada lipídica importantíssima, que atua como
bareira física de proteção e seletividade de
permeabilidade. Os lipídios da membrana são
moléculas anfipáticas, que apresentam uma
porção apolar e outra polar. Por serem anfipáticas,
as moléculas lipídicas da membrana permitem
interações hidrofóbicas umas entre as outras, e
interações hidrofílicas com a água. 
Existe uma grande diversidade de estruturas
químicas observadas nas classes de lipídeos
estruturais de membrana. Isso se deve às muitas
possibilidades de combinações de cadeias
hidrocarbonadas dos ácidos graxos e dos grupos
químicos que podem formar a extremidade polar.
Mas, as três principais classes desses lipídeos são:
ceras biológicas
São ésteres de ácidos graxos de cadeia longa, com
álcoois de cadeia longa. Apresentam pontos de
fusão mais altos que dos triglicerídeos. Elas
desempenham diferentes funções na natureza, e
isso se deve muito às suas propriedades
repelentes de água e sua firme consistência.
Dentre as funções citamos:
Reserva energética
Principal fonte de armazenamento de energia em
microrganismos de vida livre.
Ipermeabilizantes 
Ceras secretadas por glândulas da pele, garantem
lubrificação, ipermeabilidade e flexibilidade.
lipídeos estruturais 
de membrana
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fosfolipídeos
São os mais abundantes nas membranas celulares
e podem ser classificados em dois tipos:
GLICEROFOSFOLIPÍDEOS
Formados por duas moléculas de ácidos graxos
unidas por uma ligação éster ao primeiro e ao
segundo carbono glicerol, e um grupo fortemente
polar ou carregado unido por ligação fosfodiéster
ao terceiro carbono. Abaixo está a estrutura
química geral desses lipídeos.
ESFINGOLIPÍDEOS
Também apresentam um grupo polar e duas
cadeias hidrocarbonadas apolares. Porém,
diferente dos que vimos acima, estes não
apresentam glicerol. Eles possuem uma molécula
de esfingosina (um aminoálcool de cadeia longa). A
seguir está a estrutura de um esfingolipídeo.
glicolipídeos
O grupo polar substituinte é formado por um
carboidrato. E podem ser classificados em:
GLICOESFINGOLIPÍDEOS
Ocorrem amplamente na face externa de
membranas plasmáticas e apresentam estrutura
que lembra muito a dos esfingolipídeos que vimos
nos fosfolipídios. Mas, nesse caso, o grupo polar é
formado por um ou mais açúcares conectados
diretamente ao grupo -OH no carbono 1, não
apresentando fosfato.
Cerebrosídeos - Só um monossacarídeo
Globosídeos - Dois ou mais monossacarídeos
Gangliosídeos - Oligossacarídeo
GalactoLIPÍDEOS
Esses lipídeos de membrana predominam nas
células vegetais. Eles apresentam um ou dois
resíduos de galactose em seu grupo polar. Abaixo
um exemplo de um galactolipídeo da membrana dos
ilacoides de cloroplastos:
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atenção
Além do colesterol que nosso
corpo produz, ingerimos essa
substancia em alimentos de
origem animal. Apesar da sua
importância para o organismo, o
colesterol em excesso é nocivo à
saúde humana.
esteróis
Esses lipídeos estão presentes na maioria das
células eucarióticas e apresentam estrutura
diferente dos demais lipídeos estruturais de
membrana. Eles não são formados por ácidos
graxos, como os demais casos que vimos. Entre os
esteroides temos o colesterol, o estigmasterol
(das plantas) e o ergosterol (dos fungos). Os
esteróis não atuam somente como constituintes de
membranas biológicas, mas também como
hormônios esteroides e ácidos biliares.
colesterol
Esse é o principal esterol presente nos tecidos
animais, naturalmente produzido pelo fígado. É uma
molécula anfipática, onde o grupo polar é uma
hidroxila (-OH) e o grupo apolar a estrutura
restante. 
COLESTEROL
Participa da composiçãoquímica de membranas
celulares, das células animais e também é
precursor do hormônio sexual masculino
(testosterona) e feminino (estrógeno), dos sais
biliares e da vitamina D. 
transporte de colesterol
Tanto o colesterol como os ésteres de
colesterol são hidrofóbicos, e para que
circulem no plasma, precisam se
associar a lipoproteínas. Essas
moléculas possuem formato esférico,
onde o interior da esfera é composto
por triglicerídeos e colesterol
estereficado, e na “capa” hidrofólica
dessa esfera estão a parte polar de
fosfolipídios e colesterol não
estereficado.
Apoproteína
Fosfolipídeos
Colesterol não-
esterificado
Triglicerídeos e
colesterol
esterificado
ldl
Lipoproteína de baixa densidade, possui
colesterol e ésteres de colesterol em
maior concentração, e transporta o
colesterol do fígado e do intestino para
as células dos tecidos do corpo humano.
O LDL é considerado o “colesterol ruim”
porque, com o nível elevado, permite o
acúmulo de colesterol nas paredes
internas das artérias. Esse acúmulo cria
placas de gordura nos vasos sanguíneos
e dificulta o fluxo de sangue, podendo
levar a problemas no coração e até no
cérebro.
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LIPOPROTEÍNA TAMANHO DENSIDADE
QUILOMICRON (QM) +++++ +
DE MUITO BAIXA DENSIDADE
(VLDL)
++++ ++
DE DENSIDADE
INTERMEDIÁRIA (IDL)
+++ +++
DE BAIXA DENSIDADE (LDL) ++ ++++
DE ALTA DENSIDADE (HDL) + +++++
hdl
Lipoproteína de alta densidade, é 
responsável por remover o excesso de
colesterol dos tecidos corporais. É o que
chamamos de “colesterol bom”. O HDL
conduz os cristais de colesterol para o
fígado, onde serão quebrados e
metabolizados mais uma vez para,
assim, serem descartados do corpo. Em
níveis elevados, esse tipo de colesterol
é capaz de reduzir os riscos de doenças
do coração e ter ações antinflamatória
e antioxidante , dificultando a entrada
do LDL.
VLDL
Ainda existe a VLDL, lipoproteína de
muito baixa densidade. E as
lipoproteínas de baixa densidade até
conseguem fornecer colesterol aos
tecidos, mas quando há excesso do
colesterol no sangue, elas acabam
depositando – o na parede do vaso. É
incorreto chamar e mau e bom
colesterol, pois não há dois tipos de
colesterol, mas sim lipoproteínas
transportadoras de diferentes
densidades. 
QM
Há uma lipoproteína quase não
mencionada, mas muito importante
chamada Quilomícron. Ele transporta
muito mais triglicerídeos que colesterol.
O núcleo dos quilomícrons é composto
predominantemente de triglicérides,
que constituem por volta de 90% do
peso total da lipoproteína.
Os lipídeos além de serem fonte de
armazenamento de energia e fazerem parte da
estrutura das membranas, também são moléculas
biologicamente ativas, necessárias para o correto
funcionamento de metabolismos.
lipídeos SINALIZADORES
fosfolipídeos
Eles estão em todas, né? Pois é! Certos
fosfolipídeos, como o fosfatidilinositol-4-5-
bifosfato, podem atuar regulando a estrutura e o
metabolismo celular, como resposta a sinais vindos
fora da célula (extracelulares). Além disso, lipídeos
de membrana podem também atuar como fontes
de mensageiros intracelulares. A ceramida, por
exemplo, está envolvida na regulação da
diferenciação, divisão, migração e morte celular.
eicosanoides
São hormônios derivados do ácido araquidônico e
apresentam diversos efeitos nos tecidos. Existem 3
classes de eicosanoides:
prostaglandinas
Possuem anel de 5 carbonos que se
origina da cadeia do ácido
aracdnônico. Apresentam funções
diversas envolvidas na inflamação,
como alteração do fluxo sanguíneo,
elevação da temperatura corporal e
alteração na contração muscular.
TROMBOXANOS
Possuem anel contendo éter e são
produzidas pelas plaquetas. Tem
papel na formação dos coágulos e na
redução do fluxo sanguíneo no local
do coágulo.
LEUCOTRIENOS
Possuem 3 ligações duplas
conjugadas e são sinalizadores
biológicos potentes. Estão envolvidos
em diversos sintomas inflamatórios,
incluindo alteração da contração da
musculatura lisa de vias aéreas e
influências em crises de asma.
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glicorticoide
Regula o metabolismo da glicose.
Exemplo: Cortisol.
Mineralocorticoide
Regula o equilíbrio hidroeletrolítico.
Exemplo: Aldosterona.
andrôgenio
Regula o desenvolvimento e
manutenção das características
masculinas. Exemplo: Testosterona.
ESTROGÊNIO
Regula o desenvolvimento e
manutenção das características
femininas. Ex.: Estradiol.
PROGESTOGÊNIO
Em mulheres, regula o ciclo
menstrual e gravidez. Já nos
homens, regula a produção de
espermatozoides e síntese de
testosterona. Ex: Progesterona. 
HORMÔNIOS ESTERÓIDES
1
2
3
4
5
Os Esteroides anabolizantes são um grupo
de hormônios derivados da testosterona,
que promovem crescimento e divisão das
células, resultando no desenvolvimento de
tecidos, principalmente muscular. 
Esses hormônios são naturalmente
encontrados no nosso organismo, porém
formas sintéticas foram desenvolvidas
com finalidade médica, visando a reposição
de testosterona em pacientes com déficit.
A questão é que os anabolizantes causam
hipertrofia muscular, e muitas pessoas
usam com esse intuito.
 O problema é que o uso desse
tipo de substância traz muitos
efeitos colaterais como:
surgimento de acne, elevação da
pressão arterial, elevação dos
níveis de LDL e redução de HDL.
Em mulheres pode gerar
aumento de pelos e problemas
no ciclo menstrual. O uso de
anabolizantes em excesso pode
levar à morte.
vitamina E 
É o nome que se dá a um grupo de lipídeos
conhecidos como tocoferóis, que são antioxidantes
biológicos, que atuam como cofatores de
oxirredução. Seu anel aromático reage com as
formas mais reativas de radicais de oxigênio e
outros radicais livres, destruindo-as.
VITAMINA K
Ela também atua como um cofator de oxirredução.
Seu anel aromático passa um ciclo de oxidação e
redução durante a formação da protrombina ativa,
que é uma enzima proteolítica essencial na
conversão do fibrinogênio em fibrina para a
coagulação sanguínea.
COENZIMA Q
A ubiquinona (coenzima Q) atua como
transportador lipofílico de elétrons em reações de
oxirredução para a síntese de ATP na mitocôndria,
especialmente durante a cadeia respiratória.
lipídeos COMO COFATORES
lipídeos COMO PIGMENTOS
Os dienos conjugados a lipídeos possuem cadeias
de carbono com ligações simples e duplas
alternadas, permitindo livre movimento de
elétrons. Dessa forma, os compostos podem ser
excitados por radiações eletromagnéticas de baixa
energia (luz visível), dando a eles cores visíveis para
humanos e outros animais. Como exemplos
podemos citar os beta-carotenos, pigmentos que
conferem a cor amarelo-alaranjado caracterísica
de alguns vegetais.
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metabolismo dOs
LIPÍDEOS
O metabolismo dos lipídeos é extremamente
essencial para suprimir a demanda energética no
organismo humano. Os ácidos graxos são derivados
de gordura animal (cadeia longa e saturados) e
também dos óleos vegetias (cadeia muito longa e
poli-insaturados). 
visão geral
Se um indivíduo possui alimentação rica
em gorduras e em carboidratos, o
excesso deles é convertido em ácidos
graxos, no fígado. Em seguida, esses
ácidos graxos são reunidos sob a forma
de triacilglicerol, o lipídio reserva dos
seres humanos, que é transportado por
lipotproteínas como VLDL até as células.
O triacilglicerol é armazenado em
gotículas, principalmente em adipócitos,
córtex das adrenais, ovários e testículos. 
No nosso corpo temos lipídios exógenos
(provenientes de ingestão alimentar) e endógenos
(sintetizados pelo próprio corpo). Dos lipídios
exógenos, mais de 90% são triglicerídeos (TAGs) e
os 10% restantes são:
Colesterol (presente nos alimentos como
colesterol esterificado)
Ácidos graxos livres
Fosfolipídeos 
Vitaminas lipossolúveis
A degradação dos TAGs se dá tanto no estômago,
como no duodeno,onde são quebrados em
monoglicerídeos e ácidos graxos livres, pela lipase
gástrica. 
Isso resulta em uma emulsificação pelo
peristaltismo gástrico e pela lipase pancreática.
Por esses mesmos mecanismos, os ésteres dos
colesteróis são desesterificados em colesterol
livre. Monoglicerídios, ácidos graxos livres e
colesterol livre são então solubilizados no intestino
pelas micelas dos ácidos biliares, que os
transportam para os vilos intestinais para serem
absorvidos.
Uma vez absorvidos pelos enterócitos, são
remontados em triglicerídios e empacotados com
colesterol em quilomícrons, a maior das
lipoproteínas.
emulsificação de gorduras
É o processo no qual você mistura dois
líquidos que normalmente não se
misturam bem. Emulsificar gorduras
permite que você misture-as com
substâncias à base d'água, o que tem
papel importante na hora de cozinhar e
na digestão.Lipídios compostos por
ácidos graxos (AG) saturados tem alta
probabilidade de estar em estado sólido
em temperatura ambiente.
A emulsificação é necessária para que
os lipídios sejam absorvidos. Esse
processo ocorre no duodeno, primeira
parte do intestino delgado, com a ação
detergente da bile, que é constituída
por sais biliares. Existem dois tipos de
emulsões: 
Tipo óleo em água (O / A)
Onde o óleo forma a fase dispersa
(gotas) e a água a fase contínua.
Tipo água em óleo (W / O)
Onde a água forma a fase dispersa
(gotículas) e o óleo a fase contínua.
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1 Oxidados para produção de energia
2 Precursores de corpos cetônicos
3
Convertidos em VLDL
Nesse caso, os VLDL caem na corrente
sanguínea e seguem até o tecido
adiposo, liberando os TAGs que serão
armazenados lá.
Mastigação: aumenta a
superfície de contato 
lipase lingual 
Bile: diminui o tamanho dos
aglomerados lipídicos. 
lipase lestomacal
Por serem apolares, os lipídeos tendem a
formar aglomerados que dificultam a atuação
enzimática, por reduzir a superfície de contato. 
Os tais Quilomícrons (QMs) transportam
triglicerídeos e colesterol de origem alimentar dos
enterócitos, através de vasos linfáticos, para a
circulação. Nos capilares dos tecidos muscular e
adiposo, a apoproteína C II (apo C II), dos QMs ativa
a lipoproteína lipase endotelial, que converte 90%
dos triglicerídeos, dos QMs, em ácidos graxos livres
e glicerol. Estes últimos serão captados pelos
adipócitos e pelas células musculares para serem
usados como fonte e armazenamento de energia.
Os QMs remanescentes, ricos em colesterol,
retornam para o fígado, onde serão removidos em
um processo de mediação da apoproteína E (apo E).
Lipase pancreática 
Enzima produzida pelo pâncreas, responsável
pela quebra dos lipídios em substâncias simples
(ácido graxo + glicerol ). Este processo ocorre no
intestino delgado, mais precisamente no
duodeno já que é lá que o pâncreas lança sua
secreção. A secreção desta enzima é
estimulada pela secretina que é liberada pela
acidez do quimo no duodeno. 
Os QMs que passam para a corrente sanguínea,
podem seguir dois destinos: Músculos ou tecido
adiposo. Nos capilares desses tecidos, lipases
lipoprotéticas, ativadas por apo C II, quebram TAGs
em ácidos graxos livres e glicerol e são absrovidos
pelas células-alvo.
MÚSCULOS
No músculo, ácidos graxos livres e
gliceróis são oxidados para
produção de energia.
Como mencionamos antes, os QMs remanescentes,
com pouco TAGs, seguem pela circulação até o
fígado. No fígado, os QMs sofrem endocitose e os
TAGs podem ser:
tecido adiposo
No tecido adiposo voltam a formar
os triglicerídeos e serão
armazenados ali.
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https://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima
https://pt.wikipedia.org/wiki/P%C3%A2ncreas
https://pt.wikipedia.org/wiki/Lip%C3%ADdios
https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_graxo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Glicerol
https://pt.wikipedia.org/wiki/Intestino_delgado
NPCL-1
(Receptor que transporta o colesterol (C)
para dentro do enterócito, ocorrendo a
difusão facilitada).
Uma porção dos ácidos graxos (os de cadeia média)
vão direto para o fígado transportados por
algumas proteínas como albumina, por exemplo,
pelo sistema hepático. Outra porção dos ácidos
graxos são transportados para o interior do
enterócitos auxiliados por proteínas também. Há
também os ácidos graxos que fazem difusão
simples pela membrana do enterócitos, não
necessitando de proteínas que auxiliem no
transporte. Após a quebra lipídica é iniciado no
interior celular a “remontar” um Triacilglicerol
(TAG), com participação do retículo
endoplasmático.
Junções de oclusão determinam diferenças
nas composições moleculares das regiões
apical e basolateral das membranas
plasmáticas.
Lúmen intestinal enterócito
A maioria dos lipídios consegue adentrar às
membranas celulares por difusão simples,
entretanto há casos em que há necessidade de
difusão facilitada, auxiliada por proteínas.
ABSORÇÃO
COLESTEROL
ácidos graxos
obtenção de energia
Processo repetitivo de 4 etapas, por meio do qual,
os ácidos graxos são convertidos em acetil-CoA.
MITOCÔNDRIA
CITOSOL
BETA-OXIDAÇÃO
1
Desidrogenação do acil-CoA graxo,
formando trans-delta2-enoil-CoA,
ocorrendo a formação de uma ligação
dupla entre os carbonos 2 e 3 e a
redução do FAD a FAD (2H). 
2
Molécula de trans-delta2-enoil-CoA é
hidratada e se converte em Beta-
hidroxiacil-CoA.
3
A molécula de Beta-hidroxiacil-CoA
perde hidrogênios e se converte em
Beta-cetoacil-CoA. O NAD+ é o aceptor
de elétrons dessa eação, sendo
reduzido a NADH, que será oxidado na
cadeia respiratória e gera 2,5 ATP.
4
Beta-cetoacil-CoA receba na
extremidade carboxílica uma coenzima
A, e ao mesmo tempo seja clivada nos
dois últimos carbonos para formar a
molécula de acetil- CoA.
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REGULAÇÃO DA BETA-OXIDAÇÃO
ESTADO ALIMENTADO
No período pós-prandial, o acil-CoA
pode ser convertido em Triglicerídeos e
fosfolipídios no citosol, pois o excesso
de malonil-CoA, impede a entrada do
acido graxo na mitocôndria e sua
oxidação. Além disso, quando a razão
NADH/NAD+ está elevadam há inibição
das enzimas da beta-oxidação.
ESTADO DE JEJUM
Nesse período, a razão ATP/ADP é
diminuida e, em contrapartida, há
aumento dos produtos de degradação
do ATP, como AMP. Isso promove
ativação da enzima cinase AMP (AMPK)
que fosforila a acetil-CoA-carboxilase,
enzima que participa da síntese de
malonil-CoA. Com uma disponibilidade
menor de malonil, diminui também a
inibição dociclo da carnitina, e os ácidos
graxos são direcionados para o
processo de beta-oxidação. 
Os ácidos graxos com 12 carbonos ou menos,
entram diretamente na mitocôndria, enquanto que
ácidos graxos com mais de 14 carbonos precisam
passar pelo ciclo da carnitina (3 reações) para
entrar na mitocôndria.
CITOSOL
MATRIZ
MEMBRANA
EXTERNA DA
MITOCÔNDRIA
MEMBRANA
inTERNA DA
MITOCÔNDRIA
atp + COA
acil
graxo
acil-coa
amp=ppi
acetil-coa
sintetase
carnitina:
palmitoil-
transferase
carnitina:
palmitoil-
transferase
carnitina:
acilcarnitina-
transferase
acil-coa
carnitina
coa
acil-carnitina
coa
acil-carnitina
carnitina
acil-coa
beta-oxidação
ciclo da carnitina
Os ácidos graxos precisam entrar nas
mitocôndrias para serem oxidados. Mas, como
você acabou de ler, quando um ácido graxo tem
mais de 12 carbonos, ele precisa de
transportadores. O transporte dos ácidos
graxos do citosol para a mitocôndria é
conhecido como ciclo da carnitina. O ácido
graxo vai ser então transportado para dentro
da mitocôndria pelo transportador chamado
carnitina, uma molécula derivada de
aminoácidos. O ciclo da carnitina está
representado abaixo e é um conjunto de
reações enzimáticas que fazem com que o AG
seja levado para a matriz mitocondrial.
Quando chegarem na matriz mitocondrial
poderão ser oxidados.
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PRESSÃO
VOLUME
TEMPERATURA
CALOR
ENTROPIA
sistema
Chamamos assim todos os reagentes e
produtos que estão contidos no béquer.
UNIVERSO
Diferente da idéia poética e galática que
temos dessa palavra, na termodinâmica,
o universo se refere ao conjunto formado
pelo sistema no béquer e o meio em que
ele está, no caso do nosso exemplo é a
sala de laboratório.
BIOQUÍMICA
nOÇÕES DE TERMODINÂMICA
PROCESSOS
Todos os processos que ocorrem nas
células precisam de energia para
acontecer. Com o passar dos anos, as
células foram se tornando aptas a
aproveitar a energia da luz e de
compostos químicos, por meios de
mecanismos eficientes. E a bioquímica
tenta explicar como a energia é
captada e canalizada para realização
de trabalho útil e para a sobrevivência
e manutenção da vida..
atenção
Organismos vivos são definidos como
sistemas abertos, pois trocam matéria e
energia com o meio. Já sistemas fechados
são aqueles que até trocam energia, mas
não trocam matéria com o meio.
entropia
É definido como o grau de “desordem”
dos componentes de um sistema. E vale
ressaltar que existe uma tendência
natural a sempre haver desorganização.
VISÃO GERAL
A termodinâmica estuda diversos fenômenos e
sistemas físicos complexos em que podem ocorrer
trocas de calor, transformações de energia e
variações de temperatura. Ela é regida por quatro
leis, que nos permitem descrever diversos
sistemas por meio de variáveis, como: 
7
Em cada organismo que existe, as muitas moléculas
que o compõe são continuamente sintetizadas
(produzidas) e degradadas, por meio de diversas
reações químicas.
cONCEITOS IMPORTANTES
Imagine que estão acontecendo
reações químicas em um béquer
da sala do seu laboratório.
Imaginou? Agora vou te explicar
conceitos da termodinâmica, a
partir desse cenário.
LEIS DA TERMODINÂMICA
LEI ZERO
Essa lei está associada ao conceito de temperatura
e afirma que todos os corpos em contato térmico
transferem calor entre si, até que se atinja o
equilíbrio térmico.
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Exemplo: 
Quando você se alimenta, a
energia potencial que está nas
ligações químicas do alimento,
é, então, convertida em
energia cinética, tanto de
calor e como de movimento. 
2ª LEI: ENTROPIA TOTAL DO UNIVERSO ESTÁ
SEMPRE AUMENTANDO.
Como você viu na parte dos conceitos importantes,
o universo tende, naturalmente, a estar em caos e
desordem. Mas, células são sistemas altamente
organizados, e por mais que algo da célula caminhe
para uma organização, algo em seu entorno irá
ficar mais desorganizado que antes.
8
Exemplo: 
Uma proteína começa a se
enovelar (isso representa um
sistema), ela vai se
organizando, mas as
moléculas de água ao seu
redor (meio ou vizinhança)
ficam mais desorganizadas
que antes. Isso promove um
aumento global de entropia. 
1ª LEI: CONSERVAÇÃO DE ENERGIA
A quantidade total de energia no universo é
sempre constante, mesmo quando ocorre qualquer
mudança física ou química que seja. Isso quer dizer
que a forma da energia pode mudar, mas a
quantidade total de energia não. 
AAAAAAAAAAAAAA
Exemplo: 
Corpos A, B e C estão contato
térmico a um longo tempo,
sendo assim, se o corpo A
estiver em equilíbrio térmico
com o corpo B, o corpo C
estará em equilíbrio térmico
com os corpos A e B. Ou seja,
as temperaturas de A, B e C
serão iguais e não haverá mais
trocas de calor entre eles.
a
B
c
3ª LEI: zero absoluto
De acordo com essa lei, não há como um corpo
atingir a temperatura do zero absoluto. O físico que
propôs essa polêmica lei, concluiu que não era
possível que uma substância pura com temperatura
zero apresentasse a entropia num valor
aproximado a zero.
Ou seja quando ocorre qualquer mudança física ou
química que seja, a quantidade total de energia no
universo será mantida. O que pode ser alterado não
é a quantidade total de energia, mas sim, a forma
da energia.
Uma outra forma de compreender a
entropia é enxergá-la como a
aleatoriedade de estados ou formas
que um sistema pode atingir. 
Se uma molécula é
convertida em duas
novas, a entropia
teve um aumento,
pois a quantidade de
formas, aumentou!
Quando ocorre qualquer alteração na
aleatoriedade de um dado sistema,
iremos expressá-la como variação de
entropia (ΔS).
ΔS positivo = 
ΔS negativo = 
ALEATORIEDADE
ALEATORIEDADE
ENTALPIA
Entalpia (H) é definida como a
quantidade de energia que se encontra
nas substâncias e que pode ser
alterada mediante reações químicas.
Essas reações podem ser:
Exotérmicas: 
Reações que liberam calor. A variação
da entalpia (ΔH) tem valor negativo.
ENDOTÉRMICAS:
Reações que absorvem calor. O ΔH é
positivo, nesses casos.
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prótons
Partículas de carga positiva
NÊUTRONS
Partículas de carga neutra
elétrons
Partículas de carga negativa
Apenas os gases nobres, já
possuem o octeto completo. Ou
seja, todos os outros elementos
precisam fazer algum tipo de
ligação química para conseguirem
se estabilizar.
OBS: Os gases nobre são os
elementos presentes na última
coluna da tabela periódica.
BIOQUÍMICA
QUÍMICA - FUNDAMENTOS
Por que precisamos ver fundamentos de química
em uma apostila de Bioquímica? A bioquímica é a
ciência que estuda os processos químicos que
ocorrem nos organismos vivos. Então, não tem
como estudar da bioquímica sem compreender a
química e seus conceitos fundamentais. 
9
Como você já percebeu, o átomo possui um núcleo
com os prótons e nêutrons unidos entre si. E ao
redor desse núcleo existem camadas de elétrons,
organizadas em diferentes níveis de energia.
ÁTOMOS
Os elementos químicos tem uma tendência a buscar
estabilidade. E isso está relacionado com 
organização e número dos elétrons (é). Lembre que
um átomo é constituído por:
ELÉTRONS
NÚCLEO
(prótons + nêutrons)
NÚCLEO
camadas ou níveis de energia
camada DE VALêNCIA
CAMADA DE VALÊNCIA 
E OCTETO
A última camada eletrônica de um átomo é
chamada de camada de valência. De acordo
com a regra do octeto, para adquirir
estabilidade, a camada de valência precisa
ter 8 elétrons acomodados nela.
Os elementos químicos, que não os gases nobres,
realizam ligações químicas para se estabilizarem.
Nessas ligações, os átomos podem:
doar elétrons
Ligações iônicas
receber elétrons
Ligações iônicas
COMPARTILHAR ELÉTRONS
Ligações covalentes
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Na bioquímica, o elemento “estrela” , que rouba as
atenções, é o Carbono. Esse elemento contribui
para mais da metade do peso seco das células.
AAAAAA 
É quando um Carbono (C) forma uma
dupla ligação com um Oxigênio (O) .
Essa união entre C e O forma o que
se chama de carbonila. 
Quando esssa carbonila se encontra
no início ou no fim de cadeias
carbônicas e ligado a um hidrogênio
(H), forma os aldeídos. 
Por outro lado, se esta carbonila
estiver entre carbonos, a família
orgânica será denominada cetona.
C
Hidroxila
10
CARBONO
Na sua camada de valência, ele
possui 4 elétrons, e é mais fácil e
simples que ele se envolva em
ligações de compartilhamento
que de doação de elétrons.
LIGAÇÕES COM CARBONO
Nas ligações covalentes, pares de
elétrons são compartilhados entre os
átomos envolvidos, para que ambos
atinjam estabilização.
Ligações simples 
Só um par de elétrons é compartilhado
Ligações duplas 
Quando dois pares são compartilhados
Ligações triplas 
Quando três pares são compartilhados.
4 ligações simples
2 ligações simples
e 1 ligação dupla
2 ligações duplaS
1 ligações simples e
1 ligação tripla
A maior parte das
biomoléculas é derivada dos
hidrocarbonetos, estruturas
formadas por carbonos (C) e
hidrogênios (H). Exemplos
dessa classe são os
derivados do petróleo e os
ácidos graxos, componentes
de lipídeos.
grupos funcionais
São grupos de compostosIR
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lipólise
Como você já percebeu, em situações de baixa
disponibilidade energética, decorrente de
hipoglicemia, como em períodos de jejum
prolongado e atividade física intensa, ocorre a
sinalização de dois hormônios: Glucagon e
adrenalina. Esses dois medeiam a ativação da
lipólise por um mecanismo de aumento do AMP
cíclio (segundo mensageiro) e ativação da proteína
quinase A (PKA). 
O triacilglicerol (triglicerídeo ou TAG) é o lipídeo
usado como fonte energética. Na lipólise, ocorre
hidrólise dessa molécula em ácidos graxos e
glicerol. Cada um desses substratos vai seguir um
rumo diferente. 
destino do glicerol
O glicerol é convertido em di-hidroxiacetona-
fosfato nos hepatócios e pode seguir para a via
glicolítica (sinalização da insulina) ou para
gliconeogênese (sinalização do glucagon). O excesso
de alimentação rica em gorduras e carboidratos
faz com que o glicerol seja novamente desviado
para a síntese de TAG.
lipogênese
Falamos da degradação de lipídeo, mas vamos
pincelar a biossíntese de ácidos graxos também.
Esse processo ocorre principalmene no citosol dos
hepatócitos, a partir do malonil-CoA.
Quando a célula tem uma alta relação ATP, ADP,
ocorre o desvio do acetil-CoA, para a síntese de
ácidos graxos. Existe um complexo multienzimático
chamado de acetil-CoA-carboxilase que adiciona
um grupo carboxil do bicabornato (HCO3) na biotina,
um grupo prostético. Em seguida, essa biotina
transfere o grupocarboxil para o acetil-CoA,
formando a molécula de malonil-CoA.
glicerol glicerol - 3 -
fosfato
di-hidroxicetona
ATP ADP
Di-hidroxicetona
NAD+
NADH + H+
Glicerol-3-fosfato-
desidrogenase
glicerol-cinase
No fígado, o glicerol será
encaminhado para a gliconeogênese.
No músculo, os ácidos graxos
sofrerão oxidação para formal
acetil-CoA.
acetil-coa
biotina
malonil-coa
ATP
ADP
+ Pi
O complexo enzimático polipeptídico chamado ácido
graxo=sintase I, catalsa a formação de longas
cadeias de ácidos graxos. Subunidades distintas
realizam ciclos de 4 reações consecutivas em que
são adicionados 2 carbonos à cadeia e um CO2 é
eliminado, até que seja formado um ácido graxo de
16 carbonos (palmitato).
Sobre essas 4 reações que participam da formação
dos ácidos graxos, elas, são, resumidamente:
Condensação - Acetil-CoA da cisteína é unido
ao grupo malonil, formando acetoacetil-ACP.
Redução - Acetoacetil-ACP é reduzida e forma
d-beta-hidroxibutiril-ACP
Desitradação - Remoção de H20 da d-eta-
hidroxibutiril-ACP, formando o trans-detal2-
butenoil-ACP.
Redução novamente - A ligação dupla entre os
carbonos 2 e 3 de trans-delta2-butenoil-ACP é
reduzida e forma o butiril-ACP.
Essas 4 reações vão se repetindo até que se forme
o ácid graxo de 16 carbonos, o palmitato.
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lipase
MAG
ag
ag
TAG
MAG
MAG mgat2 dag dgat1 TAG
mtp
apo b 
qm 
CD36
lfabp retículo endoplasmático
região apical região basolateral
QM: quilomicron
AG: ácido graxo 
MAG: monoacilglicerol 
TAG: triacilglicerol
MTP 
A proteína transportadora de triglicerídeos microssomais (MTP) , é uma
proteína que adiciona não apenas APOB, (apoliproteínas) mas também
fosfolipídeos à molécula triacilglicerol, possibilitando que através da
estrutura formada (quilomicron) houvesse transporte lipídico mesmo em
meio polar (aquoso). Lembre-se que o sangue é 90% água. As MTPs atuam
como chaperonas e formam o pré-quilomicron.
pré quilomicron = colesterol +TAG + apob + fosfoliídeos
Os pré quilomicrons crescem com adição de
TAG e são exportados por uma vesícula
(PCTV transportadora de quilomicron, na
qual são adicionadas mais proteínas para
o Complexo de Golgi .
O Complexo de Glogi produz vesícula para
liberação do pré quilomicron pelo
basolateral do enterócito (nesse momento a
concentração de triacilglicerol é maior doo
que a do colesterol). 
TAG > CE 
bIOQUÍMICA
FORMAÇÃO DE QUILOMÍCRONS
CE: Colesterol
TAG: triacilglicerol
DAG: diacilglicerol 
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TAG >
CE 
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B vasos linfáticos
AB
C
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B
C
EC
AE TAG
FOSFOLIPÍDEOS
TAG + APOB -100=
VLDL - TAG
SANGUE!
CE
AG
TAG
MAG
retículo endoplasmático
+ complexo de golgi 
PRÉ QUILOMICRONS
fígado
QM REMANESCENTE
circulação sistêmica
 intestino 
PRÉ QUILOMICRONS
Adipócitos: ativa lipase e
degrada TAG para os
adipócitos 
hdl
POA + IV
fosfoilipídeos
ce
fígado 
AG
Porta hepática
B- oxidação = ATP
Espécies reativas
Adesão de DAG e formação de TAG CAI NA CORRENTE
SANGUÍNEA! 
músculo coração
corrente sanguíena
VLDL IDL LDL
RECEPTOR HEPÁTICO = HEPATÓCITO
TAG
lpl
TAG
endotério vascular 
tecido
adiposo
AUMENTO DO CE: inibição dos
receptores de ldl dos hepatócitos
INSULINA = Lipídeo vai para o tecido adiposo.
INSULINA= Glicose sérica-lipídeo vai para o músculo
região apical região basolateral
TAG TAG
ce ce ce
apoBapoBapoB
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BIOQUÍMICA
ácidos nucleicos
dna
ácido desoxirribonucleico
rna
ácido ribonucleico
ácido nucleico
nucleotídeo
1
açúcar
São pentoses e podem ser
desoxirribose ou ribose.
2
base nitrogenada
São moléculas orgânicas (com base de
carbono) feitas de estruturas anelares
contendo nitrogênio. Elas podem ser
classificadas em:
PURINA
PIRIMIDINA
3
fosfato
Grupo fosfato ligados ao carbono 5' do
açúcar. Conferem o caráter ácido dos
ácidos nucleicos.
o que são?
Ácidos nucleicos são macromoléculas feitas de
unidade chamadas nucleotídeos. Existem dois tipos
de ácidos nucleicos:
nucleotídeos
Os “tijolos” (monômeros) que formam os ácidos
nucleicos são os nucleotídeos. 
estrutura
Cada nucleotídeo é feito de três partes: 
O
O O
O
P -
Dois anéis estão ligados a quatro
átomos de nitrogênio.
Um anel está ligado a dois átomos
de nitrogênio.
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nucleosídeos
Em muito se parece com nucleotídeos,
até no nome, mas os nucleosídeos
possuem apenas uma base nitrogenada
e uma pentose, sem a ligação ao grupo
fosfato. Resumindo, o nucleosídeo é um
mucleotídeo sem fosfato.
dna x rna
O nome do RNA é ácido ribonucleico e não
desoxirribonucleico, como no DNA. O açúcar
do RNA é uma ribose e não uma
desoxirribose. No RNA, As bases
nitrogenadas não são A, C T e G, como no
DNA, mas sim A, C, U e G. Isso mesmo, ao
invés de Timina (T), no RNA a gente tem
Uracila (U). O pareamento de bases no RNA
segue a mesma ideia do DNA, onde Adenina
(A) pareia com Uracila (U) e Guanina (G)
pareia com Citosina (C).
Além das diferenças no açúcar e nas bases
nitrogenadas utilizadas pelos dois, há
diferença entre eles na função, estrutura,
enzima que os sintetiza , o que produzem, e
onde estão localizados.
FUNÇÃO
O DNA armazena e transmite as
informações genéticas e serve como um
molde para síntese de RNA e proteínas. Já
o RNA pode assumir papéis diferentes, de
acordo com seu tipo. 
Por exemplo: O RNA mensageiro (RNAm),
orienta a ordem dos aminoácidos na
síntese proteica, o RNA ribossômico (RNAr),
é o principal constituinte de ribossomos, e o
RNA transportador (RNAt) realiza o
transporte de moléculas de aminoácidos
que serão usados na síntese proteica.
ESTRUTURA
O DNA pode se apresentar na forma de
dupla ou simples fita, e quando está em
dupla fita, como no caso do DNA humano, se
organiza espacialmente como dupla-hélice.
Já o RNA forma fita simples e única.
SÍNTESE
Ambos são sintetizados a partir da
polimerização de nucleotídeos. No entanto,
o DNA consegue se “multiplicar” por meio
do processo de autorreplicação. Nesse
processo a dupla fita se abre e cada uma
delas serve de molde para uma nova fita.
Já o RNA, seja qual for seu destino, sempre
será originado a partir do processo de
transcrição da fita de DNA.
ENZIMA SINTÉTICA
A DNA-polimeraseé a enzima que sintetiza
o DNA, enquanto a RNA-polimerase
sintetiza o RNA.
LOCALIZAÇÃO
O DNA, em eucariotos, se encontra dentro
do núcleo e nas mitocôndrias. Nos
procariotos ele se encontra no citoplasma
na região nucleoide. Já o RNA pode estar no
núcleo, no citoplasma ou no ribossomo.
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dna
As nossas células, assim como os nossos
computadores e tecnologias, são capazes de
armazenar diversas informações. E todas as
células vivas armazenam suas informações
hereditárias na forma de moléculas de DNA. 
O DNA humano é composto por duas fitas (fita
dupla), e é formado por cadeias longas de
nucleotídeos. As moléculas de DNA dupla fita nada
mais são que cadeias poliméricas bem longas,
pareadas, formadas por quatro monômeros, que
são chamados de nucleotídeos. 
As bases que se projetam da fita, que já existia, se
ligam às bases da fita que está sendo sintetizada,
de acordo com o que chamamos de
"complementariedade de bases". 
Agnaldo Timóteo = A com T
Gal Costa = G com C
ou
Água Tônica = A com T
Cerveja Gelada = C com G
Repare que A se liga com T por ligação dupla,
enquanto G se liga com C por ligação tripla. A
polimerização de DNA se dá através da adição de
monômeros (nucleotídeos) em uma das
extremidades. É esse pareamento organizado das
bases que mantém os novos nucleotídeos em seus
devidos lugares, selecionando qual dos quatro
monômeros deverá ser adicionado à fita que está
se formando. 
Assim, a fita dupla vai se formando e essas duas
fitas se torcem entre si, formando uma espécie de
"escada em espiral", chamada dupla-hélice.Mas,
lembre-se que nos seres humanos, o DNA é
sintetizado através de um molde formado por uma
fita de DNA que já existia antes (preexistente),
através do processo de Replicação.
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A fita de DNA possui polaridade química graças à
maneira com a qual os nucleotídeos se ligam. Cada
nucleotídeo possui uma "protuberância" (o fosfato)
e uma "depressão". 
Se forma então um encaixe formado entre
protuberâncias e depressões nos nucleotídeos da
mesma fita. As duas extremidades da fita são
facilmente distinguíveis pois:
1 fosfato 5'
É a que possui a 
"protuberância"
2 hidroxila 3'
É a que possui a
"depressão" 
Todas as bases nitrogenadas estão no interior da
dupla hélice, e a cadeia principal (açucares +
fosfatos) fica voltada para o exterior. Os
nucleotídeos consecutivos de ambos DNA e RNA são
ligados covalentemente por “pontes” de grupos
fosfato, nas quais o grupo 5'-fosfato de uma
unidade nucleotídica é ligado ao grupo 3'-hidroxila
do próximo nucleotídeo, criando uma ligação
fosfodiéster. 
Portanto, o esqueleto covalente dos ácidos
nucleicos consiste em fosfatos e resíduos de
pentose alternados, e as bases nitrogenadas
podem ser consideradas como grupos laterais
ligados ao esqueleto em intervalos regulares. O
esqueleto do DNA e do RNA são hidrofílicos.
Todas as ligações fosfodiéster no DNA e no
RNA têm a mesma orientação ao longo da
cadeia, conferindo a cada fita do ácido
nucleico uma polaridade específica e
extremidades 5' e 3' diferentes. Por
definição, a extremidade 5' não apresenta
um nucleotídeo na posição 5', e a
extremidade 3' não apresenta um
nucleotídeo na posição 3'. 
Outros grupos (mais frequentemente um ou
mais fosfatos) podem estar presentes em
uma ou em ambas as extremidades. A
orientação 5' para 3' de uma fita de ácido
nucleico refere-se a uma extremidade da
fita, não a orientação da ligação
fosfodiéster individual ligando seus
nucleotídeos constituintes
As ligações entre os pares de bases são bem mais
fracas que as ligações açúcar-fosfato. É por isso
que as fitas de DNA podem ser separadas sem
danificar a cadeia principal. Com isso, cada fita
pode servir de molde para uma nova fita, ou seja,
uma nova cópia da informação hereditária.
As moléculas de
DNA são enormes
e funcionam como
um grande livro de
receitas da vida. 
As receitas são especificações para
produzir milhares de moléculas de RNA e
milhares de proteínas. 
EXPRESSÃO
Um gene é um segmento de DNA que tem as
instruções necessárias para produzir determinada
proteína ou molécula de RNA. O DNA faz mais do que
"só" armazenar informações, na forma de genes e
se autocopiar (replicação). Ele também expressa
sua informação para guiar a produção de outras
moléculas na célula. 
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A expressão gênica é um processo complexo pelo
qual as células controlam seletivamente a síntese
de muitos milhares de proteínas e RNAs codificados
pelo seu genoma. Os vários tipos diferentes de
células que compõem um organismo, diferem entre
si porque expressam os genes de forma diferente, e
não porque contém genes diferentes umas das
outras. A informação genética é lida e executada
em um processo de duas etapas. 
1
Transcrição
Segmentos específicos de uma
sequência de DNA são usados
para guiar a síntese de moléculas
de RNA.
2
TRADUÇÃO
As moléculas de RNA são usadas
para guiar a síntese de moléculas
de proteínas.
dogma central
Modelo que explica como ocorre o fluxo de
informações do código genético. O dogma o passo a
passo para que informação passe de DNA para sua
forma final, RNA ou proteína. Para compreender
esse fluxo das informações, observamos:
cromossomos
O DNA do núcleo está distribuído em
grupos de diferentes cromossomos.
Cada cromossomo consiste em uma
única e enorme molécula de DNA linear,
associada a proteínas que compactam
e enovelam o fino cordão de DNA. A
forma mais compacta da molécula de
DNA é o cromossomo.
Para você aprender mais os conceitos
importantes na genética e na biologia
molecular, sugiro que você adquira sua
brupostila de biologia molecular.
rna
O ácido ribonucleico (RNA), diferente do DNA, é
geralmente de fita única. Um nucleotídeo em uma
cadeia de RNA conterá ribose (o açúcar de cinco
carbonos), uma das quatro bases nitrogenadas (A,
U, G ou C), e um grupo fosfato. A fita de RNA
formada é chamada de transcrito de RNA, e possui
sequência nucleotídica complementar à fita DNA
que foi seu molde. Mas, diferentemente da
replicação do DNA, na transcrição a fita de RNA
formada não permanece ligada à fita molde de DNA.
Por isso, os RNAs "preferem" ficar em simples fita,
porque na verdade apenas uma das fitas de DNA é
trasncrita e depois "segue seu rumo".
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INÍCIO 
A transcrição também se inicia com a
desespiralização e abertura de uma
porção da dupla-hélice de DNA, para
que assim as fitas do DNA sejam
expostas e disponíveis para molde.
ADIÇÃO DE NUCLEOTÍDEOS 
Também são adicionados um a um, mas
nesse caso são ribonucleotídeos. Estes
serão adicionados à cadeia de RNA que
está crescendo, sendo formada.
COMPLEMENTARIEDADE DE BASES 
A sequência de nucleotídeos da cadeia
é ditada pelo pareamento das bases.
Nesse caso Adenina (A) se pareia com
Uracila (U) e não Timina (T).
Todo RNA é fruto de uma transcrição. E esse
processo até que lembra a replicação, em muitos
aspectos. Observe:
A fita de RNA formada é chamada de
transcrito de RNA, e possui sequência
nucleotídica complementar à fita DNA que
foi seu molde. Mas, diferentemente da
replicação do DNA, na transcrição a fita de
RNA formada não permanece ligada à fita
molde de DNA. Por isso, os RNAs
"preferem" ficar em simples fita, porque
na verdade apenas uma das fitas de DNA é
trasncrita e depois "segue seu rumo".
TRANSCRITO
As RNA-polimerases catalisam a formação
das ligações fosfodiéster (formam a
cadeia principal). A liberação praticamente
imediata da fita de RNA recém-sintetizada,
permite que diversas cópias de RNA
possam ser feitas a partir de um único
gene, isso em um curto intervalo de tempo. 
A grande maioria dos genes do DNA são voltados
para codificarsequências de aminoácidos das
proteínas. E as moléculas de RNA, que dirigem a
síntese proteica, se chamam RNA mensageiros
(mRNAS ou RNAm). Mas, nem sempre o produto final
dos genes será uma proteína. Os genes também
podem ter como produto final os próprios RNA.
Esses RNA não são os mensageiros, são outros
tipos, com várias funções, como:
tipos de rna
rna ribossômico
Formam a região central da estrutura do
ribossomo e catalisam a síntese proteica.
micro rna 
Regulam a expressão dos genes.
rna transportador
Adaptadores entre o RNA mensageiro e os
aminoácidos na síntese proteica.
Existem outros tipos de RNA não codificadores
envolvidos em diversas funções como na
manutenção de telômeros, na regulação gênica e
até no splicing.
processamento
Nos eucariotos, a transcrição ocorre lá no núcleo,
mas a síntese de proteínas acontece lá nos
ribossomos, que ficam no citoplasma. Isso significa
que um mRNA precisa ser transportado para fora
do núcleo para poder ser traduzido em proteína. No
envelope nuclear existem pequenos poros, pelos
quais o mRNA eucariótico é transportado do núcleo
para o citoplasma. Mas, antes de passar pelos
poros e ir para o citoplasma, o RNA eucariótico
precisa passar por etapas de processamento. 
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metabolismo dOs
nucleotídeos
carreadores de energia química
Por exemplo ATP e GTP.
componentes de cofatores
Como em NAD, FAD, S-adenosilmetionina e
coenzima A.
componentes de intermediários ativados
Como em UDP-glicose e CDP-diacilglicerol.
segundos-mensageiros celulares
Como o cAMP e o cGMP.
1
vias de novo
Uma observação notável é que as
bases livres de guanina, adenina,
timina, citidina e uracila não são
intermediárias nessas vias, isto é,
as bases não são sintetizadas e
então ligadas à ribose, como se
poderia esperar. Na verdade,
essa síntese se inicia com seus
precursores metabólicos:
Aminoácidos
Ribose-5-fosfato
CO2
NH3
Na imagem ao lado está um
esquema de síntese de novo de
nucleotídeo púrico, o IMP
Muito se engana quem pensa que os nucleotídeos
servem somente como precursores de DNA e RNA.
Eles também funcionam como:
Existem dois tipos de vias que podem levar a
síntese de nucleotídeos:
nucleotídeos
2
vias de salvação
Essa via recicla bases livres e
nucleosídeos liberados a partir da 
degradação de ácidos nucleicos.
As bases púricas e pirimídicas
livres são constantemen te
liberadas nas células durante a
degradação metabólica dos
nucleotídeos.
As purinas livres são, em grande
parte, salvas e reutilizadas para
sintetizar nucleotídeos, em uma
via muito mais simples que a
síntese de novo dos nucleotídeos
púricos, descrita anteriormente.
síntese
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SÍNTESE PÚRICA
Os dois nucleotídeos púricos precursores dos
ácidos nucleicos são:
5’-monofosfato de adenosina (AMP, adenilato) 
5’-monofosfato de guanosina (GMP, guanilato).
O primeiro intermediário com um anel púrico 
completo é o inosinato. Depois, inosinato é
convertido em adenilato. O GTP é a fonte de fosfato
de alta energia para a síntese de adenilssuccinato.
Há oxidação de NAD+ na reação e por fim, clivagem
de ATP em AMP e PPi. Nessa reação o bicarbonato é
utilizado. 
A biossíntese de nucleotídeos púricos é regulada
por retroalimentação negativa e existem 3
mecanismos que podemos trazer aqui:
atenção
Diversos precursores importantes são
compartilhados pelas vias de novo
para a síntese de pirimidinas e purinas.
PRPP
O fosforribosil-pirofosfato (PRPP) é
importante para a síntese de ambas e,
nessas vias, a estrutura da ribose é
mantida no nucleotídeo produzido, ao
contrário do seu destino nas vias para
a biossíntese de triptofano e histidina,
discutidas anteriormente. 
aminoácidos destaque
Um aminoácido é um precursor
importante em cada tipo de via: 
Glicina para as purinas 
Aspartato para as pirimidinas 
A glutamina é a mais importante fonte
de grupos amina, em cinco passos
distintos das vias de novo. 
O aspartato também é utilizado como
fonte de um grupo amino em dois dos
passos das vias das purinas.
1
A transferência de um grupo
amino para o fosforribosil
pirofosfato (PRPP) para formar
5-fosforribosilamina. Enzima:
glutamina-PRPP-
amidotransferase. Inibição por
IMP, AMP,GMP.
2
Excesso de GMP na célula inibe
a formação de xantilato a
partir de inosinato pela IMP-
desosidrogenase, sem afetar a
formação de AMP. Acúmulo de
adenilato inibe a formação de
adenilossucinato pela
adenilossuccinato-sintetase,
sem afetar a síntese de GMP.
Ocorre acúmulo de IMP quando
os dois produtos estão
presentes.
3
GTP é necessário para a
conversão de IMP em AMP,
enquanto o ATP é necessário
para a conversão de IMP em
GMP, arranjo recíproco que
tende a equilibrar a síntese dos
dois ribonucleotídeos.
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SÍNTESE Pirimídica
Eu vou te apresentar os “melhores momentos” da
síntese de pirimidinas, mas é para que você
conheça. Não surte achando que precisa saber e
decorar tudo!
O anel pirimídico de seis membros é sintetizado
inicialmente, sendo então ligado à ribose-5-
fosfato. É necessário que haja carbamoil-fosfato,
que também é intermediário no ciclo da ureia (que é
diferente do da ureia por ser produzido no citosol e
não na mitocôndria). 
Esse tal Carbamoil-fosfato reage com o 
aspartato, produzindo N-carbamoil-aspartato
(aspartato-transcarbamoilase). Em seguida, ocorre
desidratação do n-carbamoil-aspartato e o anel
pirimídico é fechado (di-hidro-orotase). Com a
oxidação do di-hidro-orotase, há formação de
NADH. Ah! Detalhe importante: As três primeiras 
enzimas dessa via são parte de uma única 
proteína trifuncional (CAD). 
Depois da formação do orotato, há produção de
orotidilato com a ligação da cadeia lateral de
ribose-5-fosfato, que é fosforilado até UTP. O CTP é
formado a partir de UTP pela ação da citidilato-
sintetase, com formação de um intermediário acil-
fosfato (consumindo um ATP). O doador principal de
nitrogênio é a glutamina, embora citidilato-
sintetases possam utilizar o NH4+.
regulação
A biossíntese de nucleotídeos pirimídicos
é regulada através de uma
retroalimentação negativa. A enzima
aspartato-transcarbamoilase (ATCase)
é a enzima que mais regula a velocidade
d da síntese, que no fim das contas
produz CTP. A questão é que justamente
CTP (CItidina-5'-trifosfato), que inibe a
enzima ATCase, através de ligações com
as subunidades catalíticas. Por isso,
falamos que a retroalimentação é
negativa, repare no x da imagem ao lado.
No esquema abaixo, está representada a síntese de
novo de nucleotídeos pirimídicos: Biossíntese de UTP
e CTP, via orotidilato. Veja com atenção:
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Nucleosídeos monofosfatos são
convertidos em nucleosídeos
trifosfatados em vias sintéticas. A
fosforilação, por exemplo, de AMP em
ADP, é promovida pela enzima
adenilato-cinase. 
DEGRADAÇÃO
O ácido úrico e a ureia são produtos finais da
degradação de purinas e pirimidinas. As vias para a
degradação das pirimidinas geralmente levam à 
produção de NH4+ e então, à síntese de ureia
(formação de succinil-CoA que entra no ciclo da
Ureia, ou no Ciclo do ácido cítrico).
CATABOLISMO DE NUCLEOTÍDEOS PÚRICOS
CATABOLISMO DE NUCLEOTÍDEOS Pirimídicos
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BIOQUÍMICA
água
o que é?
É um composto químico formado por dois átomos
de hidrogênio e um de oxigênio. Sua fórmula química
é H₂O. Porém, um conjunto de outras substâncias
como, por exemplo, sais minerais juntam-se a ela.
A água é a substância mais abundante nos
sistemas vivos, constituindo mais de 70% do peso
da maioria dos organismos. . A moléculade água e
seus produtos de ionização, H1 e OH– , influenciam
profundamente a estrutura, a organização e as
propriedades de todos os componentes celulares,
incluindo proteínas, ácidos nucleicos e lipídeos
O
H H
104,5º
estrutura
A água tem ponto de fusão, ebulição e calor de
vaporização mais alto que os outros solventes
comuns. Isso é consequência da atração entre as
moléculas de água ajacentes que ofecerem à água
líquida grande coesão interna. Cada átomo de
hidrogênio (H) de uma molécula de água
compartilha um par de elétron com o átomo
central de oxigênio (O).
O ângulo de ligação H-O-H é de 104,5°, levemente
menor que o ângulo 109,5° de um tetraedro
perfeito, devido ao agrupamento dos orbitais não
ligantes do átomo de oxigênio. O núcleo do átomo de
O atrai elétrons mais fortemente que o núcleo de H,
ou seja, o O é mais eletronegativo. 
ligações de hidrogênio
Existe uma atração eletrostática entre o
átomo de oxigênio de uma molécula de
água e o hidrogênio de uma outra
molécula de água. Chamamos essa
atração de ligação de hidrogênio. Essa
ligações são relativamente fracas,
sendo cerca de 10% covalente, devido às
sobreposições nos orbitais de ligação, e
cerca de 90% eletrostática. 
As ligações de hidrogênio não são
exclusividade da água. Elas se formam
prontamente entre um átomo
eletronegativo (aceptor de hidrogênio,
geralmente oxigênio ou nitrogênio) e um
átomo de hidrogênio ligado
covalentemente a outro átomo
eletronegativo (doador de hidrogênio) na
mesma molécula ou em outra.
Biomoléculas polares não carregadas,
como açúcares, dissolvem rapidamente
em água devido ao efeito estabilizador
das ligações de hidrogênio entre os
grupos hidroxila ou o oxigênio da
carbonila do açúcar com as moléculas
polares da água. Alcoóis, aldeídos,
cetonas e compostos contendo N-H
formam ligações de hidrogênio com
moléculas de água e tendem a ser
solúveis em água.
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c
hidrofílicos
Compostos que se dissolvem
facilmente em água. São aqueles
que “amam a água”.
hidrofóbicos
São aquelas que possuem aversão
à água. Elas não se dissolvem em
água e são moléculas apolares.
Solventes apolares, como por
exemplo o clorofórmio e benzeno,
são solventes ruins para
biomoléculas polares, mas
dissolvem prontamente moléculas
moléculas apolares como lipídeos
e as ceras.
anfipáticos
Compostos que contêm regiões
polares e regiões apolares.
Quando são misturados com água,
a região polar (hidrofílica)
interage com a água, mas a região
apolar evita contato com a água.
a
b
Osmose, o movimento da água através de uma
membrana semipermeável ocasionado por
diferenças na pressão osmótica, é um fator
importante na vida de grande parte das células. As
membranas plasmáticas são mais permeáveis à
água que a maioria das outras moléculas pequenas,
íons e macromoléculas, porque os canais proteicos
(aquaporinas) na membrana seletivamente
permitem a passagem de água. 
As moléculas de água tendem a se mover de uma
região de maior concentração de água para uma de
menor concentração, de acordo com a tendência na
natureza para um sistema se tornar desordenado. 
Quando duas soluções aquosas são separadas por
uma membrana semipermeável (que permite a
passagem de água, mas não de moléculas de
soluto), a difusão das moléculas de água da região
de maior concentração para a região de menor
concentração de água produz pressão osmótica.
polaridade
A água é um solvente polar e ela dissolve
prontamente a maioria das biomoléculas, que em
geral são compostos carregados ou polares.
As regiões apolares das moléculas se aglomeram
para apresentar a menor área hidrofóbica possível
ao solvente aquoso, e as regiões polares são
arranjadas de forma a maximizar suas interações 
FFFcom a água. Chamamos
de micelas, as
estruturas estáveis de
compostos anfipáticos
em água. E as micelas
podem ter centenas ou
até mesmo milhares de
moléculas reunidas.
propriedades coligativas
As propriedades coligativas envolvem os estudos
sobre as propriedades físicas das soluções, mais
precisamente de um solvente em presença de um
soluto. Solutos de todos os tipos modificam
algumas propriedades físicas do solvente, a água: 
Pressão de vapor
Ponto de ebulição
Ponto de fusão
Pressão osmótica. 
São chamadas de propriedades coligativas
(“associadas”), porque o efeito de solutos nas
quatro propriedades tem o mesmo princípio: A
concentração da água é mais baixa nas soluções do
que na água pura. O efeito da concentração do
soluto nas propriedades coligativas da água é
independente das propriedades químicas do soluto,
dependendo somente do número de partículas de
soluto (moléculas, íons) para uma dada quantidade
de água. 
osmose
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Soluções isotônicas
A mesma quantidade de
soluto e solução está
disponível dentro da célula
e fora da célula. A solução
e a porcentagem de soluto
são as mesmas dentro da
célula que na solução fora
da célula. Assim, a célula
permanece do mesmo
tamanho. Circundada por
uma solução isotônica,
uma célula nunca ganha ou
perde água.
2
Soluções hipertônicas
Solução que contém mais
soluto do que a célula que
é colocada nela, e a célula
encolhe assim que a água
se transfere para fora.
3
Soluções hipotônicas
Solução que contém
menos soluto que a célula
que é colocada nela. E a
célula incha assim que a
água entra. 
reagente
A água não é apenas o solvente no qual as reações
químicas das células vivas ocorrem, ela também é
pode participar diretamente das reações. 
reação de condensação
A formação de ATP a partir de ADP e fosfato
inorgânico é um exemplo de uma reação de
condensação (ou desidratação) na qual os
elementos da água são eliminados. 
reação de hidrólise
O reverso dessa reação, clivagem acompanhada
pela adição de elementos da água, é uma reação de
hidrólise. As reações de hidrólise são também
responsáveis pela despolimerização enzimática de
proteínas, carboidratos e ácidos nucleicos. 
hidrolases
As reações de hidrólise, catalisadas por enzimas
chamadas de hidrolases, são quase sempre
exergônicas; pela produção de duas moléculas a
partir de uma, elas levam a um aumento do grau de
desordem do sistema. 
soluto
Substância que pode ser dissolvida pelo
solvente. Geralmente, os solutos estão
em estado sólido.
solvente
Substância que pode dissolver outras
substâncias, no caso, o soluto, e formar
soluções.
Resumindo: Numa solução, soluto é quem
se dissolve e solvente é quem dissolve.
propriedades
coesão
As ligações do tipo pontes de hidrogênio realizadas
pelas moléculas da água as mantêm unidas umas
às outras. Graças à coesão, a superfície de uma
massa de água pode formar uma película
relativamente resistente, o que chamamos de
tensão superficial.
adesão
Graças ao fato de a molécula de água ser polar,
essa tende a se aderir a superfícies constituídas
por substâncias polares.
Capilaridad e
A tendência que a água tem de subir pelas paredes
de tubos ou se deslocar por espaços estreitos em
materiais porosos. Quando um tubo fino de parede
hidrofílica é mergulhado na água, essa adere à
parede do tubo e sobe em seu interior. A coesão e a
adesão são responsáveis pela capilaridade
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BIOQUÍMICA
vitaminas
 CARBONO
 HIDROGÊNIO
 OXIGÊNIO
1
lipossolúveis
Solúveis em gorduras e
absorvidas pelo intestino com a
ajuda de sais biliares produzidos
no fígado. Sua absorção e
transporte são conjuntamente
a lipídios. São armazenadas no
fígado e em células adiposas. 
Para decorar quem elas são, eu
uso o macete da “KEDA”:
VITAMINA K
VITAMINA E
VITAMINA D
VITAMINA A
o que sãO?
 As vitaminas são moléculas orgânicas necessárias
em uma quantidade muito pequena para o
funcionamento adequado do organismo. A maioria
das vitaminas atua como coenzima. As vitaminas
são micronutrientesfrágeis que podem sofrer
alterações quando expostas a alterações de
temperatura, luminosidade e pH. Na falta dessas
substâncias, nosso organismo pode não conseguir
realizar atividades essenciais de forma efetiva,
desencadeado problemas graves de saúde. 
Vitaminas possuem estruturas bem variadas e são
basicamente compostas pelo trio clássico dos
elementos, que vimos até agora:
1
2
3 CLASSIFICAÇÃO
De acordo com sua solubilidade, podemos dividir as
vitaminar em:
o nome
A palavra vitamina é resultado da
combinação de duas palavras: Vital +
Amina. O químico Casimir Funk propôs
esse nome em 1912, pois acreditava-se 
que as vitaminas eram vitais para os
seres vivos e que todas elas eram
aminas. Hoje, já se sabe que nem todas
as vitaminas são aminas.
Vitaminas são importantes na transformação da
energia, elas atuam também garantindo que as
reações químicas do nosso corpo aconteçam de
forma mais rápida e usando menos energia. Além
disso, algumas vitaminas são antioxidantes,
neutralizando os radicais livres e evitando o
estresse oxidativo.
antioxidantes
Chamamos de antioxidantes aquelas
substâncias capazes de neutralizar os
radicais livres, que podem danificar o
DNA, membranas e outros componentes
celulares. Os radicais libres em excesso
podem afetar gravemente nossa saúde,
pois podem agir sobre células saudáveis
gerando um estresse oxidativo danoso.
Existem 5 vitaminas que possuem ação
antioxidadante, e elas são:
VITAMINA C
VITAMINA K
VITAMINA E
VITAMINA D
VITAMINA A
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https://vitat.com.br/estresse/
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hidrossolúveis
São solúveis em água e são
absorvidas e excretadas de
forma fácil, pelo organismo. São
armazenadas em pequenas
quantidades. Podem ser
perdidas em processos de
lavagens e cocção dos
alimentos. Quando estão em
excesso no organismo, podem
ser excretadas, na urina,
facilmente. Elas não são tóxicas
e devem ser supridas
continuamente na dieta.
Elas são:
VITAMINA C
VITAMINAS DO COMPLEXO B
B1 (Tiamina)
B2 (Riboflavina)
B3 (Niacina)
B5
B6
B8 (Biotina)
B9 (Ácido fólico)
B12 (Colina)
A demanda diária do corpo por vitaminas é
muito pequena, então essas necessidades
podem ser atendidas com uma dieta
balanceada, especialmente incluindo alimentos
crus, como frutas ou vegetais, já que alguns se
dissolvem facilmente na água durante o
cozimento. As vitaminas são substâncias que
podem ser facilmente destruídas em virtude
do calor e da exposição ao oxigênio. A vitamina
C, por exemplo, pode ser perdida facilmente se
armazenarmos um alimento de maneira
inadequada ou o aquecermos exageradamente.
Assim sendo, muitos alimentos, como
verduras, legumes e frutas, devem ser
consumidos preferencialmente crus e serem
cortados apenas no momento da ingestão.
hipovitaminose
Também chamado de avitaminose, se refere a
deficiência de vitaminas, que podem causar desde
doenças leves até a morte. Em geral, os sintomas
de deficiência leve de vitaminas são:
Dores musculares
Fadiga crônica
Sangramento de gengivas
Problemas de memória
Alterações na visão
O uso de suplementos vitamínicos é importante
para pessoas que apresentam deficiência de certas
vitaminas no corpo. Esse é o caso, por exemplo, de
pessoas que não fazem consumo de alimentos ricos
em vitamina B12 (carnes, ovos e leite), como os
veganos e vegetarianos, sendo necessária
complementação para evitar complicações. Esse é o
caso também de pessoas que apresentam
problemas de absorção de vitaminas. 
hipervitaminose
Não se iludam! O excesso também é danoso! O
consumo excessivo de vitaminas pode apresentar
risco para sua saúde, especialmente as vitaminas
lipossolúveis que são armazenadas no fígado. 
Já que estamos falando delas, as vitaminas
lipossolúveis possuem um valor considerável de
toxicidade, especialmente as A, D ou B3.
O NATURAL É IDEAL
A maioria dos tratamentos e
processamentos industriais elimina o
teor de vitaminas dos alimentos, por isso
recomenda-se o consumo de frutas crus
ou vegetais cozidos no vapor (ou crus),
para preservar ao máximo sua carga
nutricional. Estima-se que cinco porções
de vegetais ou frutas por dia é a medida
ideal para fornecer ao organismo as
vitaminas necessárias.
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vitaminas ONDE ESTÃO? implicações no organismo
vitamina A
(Retinolftaleno)
Cenoura, fígado, ovos, leite e
derivados.
Combate radicais livres, colabora para formação dos osso, pele e
funções na retina. Seu déficit causa problemas de visão,
ressecamento da pele, diminuição de hemácias e formação de
cálculos renais. 
vitamina b1 
(tiamina)
Levedura de cerveja, cereais, carne
magra e verduras
Atua no metabolismo energético de açúcare, sendo necessária para
funções especifícas do coração e sistema nervoso. Seu déficit causa o
beribéri.
vitamina b2
(riboflavina)
Leite, carnes e verduras
Atua no metabolismo de enzimas e protege o sistema nervoso. Seu
déficit causa inflamações na língua , anemias e seborréia.
vitamina b3
(niacina) 
Vaca, amendoim, leite, ovos, bacalhau... Necessário para converter os alimentos em energia. Colabora no
sistema nervoso. Seu déficit causaa falta de apetite e evita a pelagra.
vitamina b5
(ácido pantotênico)
Fígado, cogumelos, milho, abacate,
ovos, leite e vegetais.
Atua no metabolismo de proteínas, gorduras e açúcares. Seu déficit
causa fadigas, cãibras musculares e insônia.
vitamina b6
(piridoxina)
Carnes, frutas, verduras e cereais.
Atua na proteção e crescimento celular, mtabolismo de gorduras e
proteínas e produção de hormônios. Seu déficit causa distúrbios no
crescimento e anemias.
vitamina b8
(biotina)
Fígado rins, chocolate e amendoim.
Necessária para conservação da pele e das membramas mucosas.
Importante para o crescimento dos pelos, cabelos e unhas.
vitamina b9
(ácido fólico)
Vegetais, verdes, ovos e fígado.
Necessário para produção de glóbulos vermelhos, para o sistema
nervoso e peristaltismo.
vitamina b12
(cobalamina)
Fígado e carnes
Importante para produção de glóbulos vermelhos, preservação a
saúde do sistema nervoso e crescimento celular. Seu déficit causa
anemia perniciosa.
vitamina c
(ácido ascórbico)
Frutas cítricas e verduras
Essencial para o funcionamento do sistema imune, para absrsoção do
ferro, saúde dos dentes, gengivas e ossos. Fortalece as células dos
tecidos e vasos sanguíneos. Sua ausência causa escorbuto
vitamina d
(calciferol)
Óleo de peixe, fígado e ovos
Regula o cálcio do sangue e dos ossos. Seu déficit causa raquitismo e
osteoporose.
vitamina e 
(Tocoferol)
Verduras, azeite e vegetais
Atua como agente oxidantes. Seu déficit causa sificuldades visuais e
alterações neurológicas.
vitamina k
(filoquinona)
Fígado verduas e abacate
Atua na coagulação do sangue e ativa a osteocalcina. Seu déficit
causa deficiência na coagulação e hemorragias.
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BIOQUÍMICA
sais minerais
o que SÃO?
Os sais minerais são micronutrientes de natureza
inorgânica. Eles são um conjunto de diferentes
substâncias importantes em nosso metabolismo.
Eles são um conjunto de diferentes substâncias
inorgânicas, necessários em pequenas quantidades,
para manter o organismo dos seres vivos
funcionando. Por conta disso e do tamanho
reduzido de suas moléculas, os sais minerais são
chamados de micronutrientes.
onde estão?
Os sais minerais podem ser encontrados em nosso
organismo de três maneiras diferentes:
constituintes DE 
MOLÉCULAS ORGÂNICAS
Os sais minerais podem estar
presentes na composição de
moléculas orgânicas. Dizemos que
neste caso, os sais minerais estão
em sua forma molecular. No
organismo humano, por exemplo,
encontramos o ferro compondo o
pigmento vermelho do sangue, a
hemoglobina. Nas plantas,
encontramos o magnésio na
composição da clorofila.
formando cristais
Podemos encontrar pequenos
aglomerados de sais minerais no
organismodos seres vivos. Nos
seres humanos, por exemplo,
encontramos cristais de cálcio
nos ossos. Nas esponjas,
encontramos as espículas,
estruturas envolvidas na
sustentação do animal e
constituídas de diferentes sais
minerais, entre eles o cálcio.
DISSOLVIDOS EM ÁGUA
Na sua forma iônica, os sais
minerais se dissolvem facilmente
em água. Dessa forma, podem ser
rapidamente transportados e
agirem na regulação do
metabolismo.
classificação
1
eletrólitos
Potássio 
Principal cátion intracelular
Cloro 
Principal ânio extracelular
Sódio 
Principal cátion extracelular
2
MACROMINERAIS 
cálcio 
fósforo 
magnésio 
3
MiCROMINERAIS 
ferro 
zinco 
cobre 
iodo 
cromo 
4
elementos ultratraços
fluor
cobalto
silício
vanádio
estanho
chumbO
cromo 
selênio
manganês 
molibdênio
níquel
mercúrio
boro
lítio
etrôncio
cádmio
arsênio
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FERRO
Atua na formação e manuteção dos ossos e
dos dentes. O fósforo ajuda no metabolismo
de energia do corpo, participa da
transferência de energia (ATP), das moléculas
de DNA e RNA e ainda ajuda na regulação do
pH sanguíneo. 
onde encontrar
Est á presente em alimentos como carnes,
aves, ovos, tofu, sardinha, leite e derivados,
sementes, leguminosas e cereais integrais.
HIPOFOSFATEMIA
Falta de fósforo no organismo. Pode causar
enfraquecimento dos ossos, facilitando a
ocorrência de fraturas, perda de memória,
problemas musculares e taquicardia.
fósforo
Sal mineral presente no esqueleto de vários
seres vivos, é o mineral mais abundante no
corpo, principalmente nos ossos e nos dentes.
Além disso, esse sal mineral (na sua forma
iônica) atua na contração muscular, assim
como na coagulação sanguínea e na
transmissão de impulsos nervosos.
onde encontrar
Está presente no leite e em seus derivados,
além das hortaliças com folhas verdes (como
o brócolis e o espinafre).
hipocalcemia
A falta de cálcio no organismo ocorre quando
a pessoa tem deficiência nutricional dessa
substância por longos períodos. As principais
consequências em um adulto é o
enfraquecimento dos ossos, caracterizando
uma osteoporose. Além disso a pessoa cursa
com grande sensibilidade nos dentes e
problemas dentais constantes, palpitações
cardíacas, problemas na coagulação
sanguínea, irritabilidade, alucinações e
depressão. Na infância, a falta de cálcio pode
gerar más formações no esqueleto.
cálcio
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O magnésio é componente de várias enzimas
presentes nas células dos seres vivos. No
corpo humano, por exemplo, o magnésio está
envolvido em mais de trezentos processos
metabólicos. Nas plantas, o magnésio é um
dos elementos encontrados na constituição
da clorofila.
onde encontrar
Pode ser encontrado em peixes, nozes, feijões,
cereais integrais, vegetais verdes folhosos e
na banana.
deficiência DE MAGNÉSIO
Pode causar problemas sistêmicos. Por isso,
os sintomas da falta de magnésio podem ser
bastante generalistas e precisam ser
investigados, observando especialmente o
estilo de vida da pessoa afetada.
MAGNÉSIO
Participa da formação de hemoglobinas,
responsáveis por carregar o oxigênio na
corrente sanguínea. Em geral, é exigido em
pequenas quantidades, porém as mulheres
precisam consumir em média o dobro da
quantidade recomendada para os homens, o
que acontece por conta do maior risco de
anemia em decorrência do período
menstruação. 
onde encontrar
Temos uma grande variedade de fontes de
ferro para nossa dieta, como carnes, gema de
ovos, cereais integrais, vegetais como a couve
e a beterraba, além de leguminosas como o
feijão e a lentilha.
deficiência de ferro
A principal consequência da deficiência de
ferro na alimentação é anemia ferropriva.
Anemia é um nome genérico que damos para a
baixa concentração de hemoglobina em nosso
organismo. Os principais sintomas da anemia
ferropriva são cansaço, palidez, tonturas,
sonolência e falta de ar.
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É muito importante para o crescimento do
feto, crianças e adolescentes. Além disso, o
zinco também possui ação antioxidante e anti-
inflamatória, fortalecendo o sistema
imunológico, ajudando, assim, a combater
vírus e bactérias e melhorando a cicatrização
de feridas.
onde encontrar
Alimentos como ostras, camarão, carne
bovina, frango, peixe e vísceras.
ZINCO
O cobre é um antioxidante que atua de várias
maneiras no organismo humano. Como, por
exemplo, na melhoria do sistema imune e no
funcionamento do metabolismo energético.
Além disso, também influencia na produção da
pigmentação da pele e do cabelo.
onde encontrar
Está presente principalmente em nozes,
amendoim, feijão, fígado, carnes e frutos do
mar.
FALTA DE CLORO
A falta desse sal mineral causa
despigmentação da pele e dos cabelos, além
de cansaço constante
cobre
O iodo é um dos principais componentes dos
hormônios produzidos pela tireoide. Estes
hormônios estão ligados ao controle do
metabolismo, sendo assim, o iodo é uma
substância reguladora.
onde encontrar
Está presente em frutos do mar.
falta de cobre
O bócioé causado principalmente pela baixa
ingestão de iodo, levando a glândula a
trabalhar em excesso e ficar inchada.
IODO
99
potássio
O potássio atua na formação do tecido
muscular, na contração muscular e no
relaxamento das artérias, favorecendo o
controle da pressão arterial. Além disso, o
potássio ajuda a prevenir a diabetes, pois
melhora a sensibilidade da insulina, que é o
hormônio responsável pelo equilíbrio dos
níveis de glicose no sangue. Conheça todas as
funções do potássio.
onde encontrar
É encontrado em diversos alimentos, como
cereais integrais, iogurte, abacate, banana,
leite e batata.
hipopotassemia ou hipocalemia
Pode fazer com que os músculos se sintam
fracos, cãibras, espasmos ou até paralisados,
e podem ocorrer ritmos cardíacos anormais.
CLORO
O cloro age juntamente com o sódio para
equilibrar a quantidade de líquidos em nosso
corpo. Além disso, atua também no
funcionamento dos nervos, na transmissão de
impulsos nervosos e na membrana celular.
onde encontrar
O cloro é encontrado combinado com o sódio
no sal de cozinha, assim como na água
tratada. Também podemos encontrar cloro
em algumas hortaliças, como a berinjela, o
tomate e o agrião.
DEFICIÊNCIA DE CLORO
Falta de cloro no organismo: A falta de cloro
pode causar problemas principalmente na
regulação do sistema nervoso. Isso pode
gerar dores nos membros inferiores, sono
irrequieto e fome descontrolada.
Aqui temos um resumo breve dos
principais sais minerais. Mas, lembre-se
que existem outros, e, além disso, lembre
que não só a falta deles pode causar
problemas, como o excesso também.
atenção
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SAIS MINERAIS
cálcio
fósforo magnésio
iodo
potássiocloro
sódio
fluor
Formação dos osso e
contração muscular
Ácidos nucleicos e ATP Formação de
clorofila
Constituinte de
Hemoblogina
Fortalecimento de
dentes
Impulso nervoso
(Bomba de Na/K)
Suco gástrico
Impulso nervoso
(Bomba de Na/K)
Hormônios
tireoidianos
Regulação osmótica
Hiper e Hiptensão Contração muscular
Hipo e Hipercalemia
Coagulação sanguínea
Osteoporose Reações
químicas
Transporte
de O2
Anemia
ferropriva
Cáries
Equilíbrio
hídrico
Metabolismo
Bócio
Hipofosfatemia
Encontrado em nosso organismo
frequentemente na sua forma iônica. Ele atua
no controle osmóticos das células e no
funcionamento das membranas plasmáticas e
também na propagação dos impulsos
nervosos nos neurônios.
onde encontrar
é encontrado no sal de cozinha (cloreto de
sódio) e também como conservante de vários
alimentos industrializados.
hipernatremia
O sódio em grande concentração no sangue
dispara a osmose das células, empurrando
grande quantidade de água em direção aos
vasos sanguíneos, visando igualar a
concentração de saisdentro e fora das
células.
sódio
Participa da formação e manutenção dos
dentes e também dos demais ossos.
onde encontrar
O flúor, assim como o cloro, pode ser
encontrado na água tratada pelas empresas
de saneamento. Podemos encontrar o flúor
também nas carnes de peixes.
deficiência de flúor
A falta de flúor deixa o esmalte dentário
deficiente, facilitando o aparecimento de
cáries.
fluor
FERRO/COBRE
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referências
Efficiency of ATP production. (2016, May 18). In Cellular
respiration. Acesso em 10 dedezembro, 2023.
Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P.
V., and Jackson, R. B. (2011). An accounting of ATP production by
cellular respiration. In Campbell biology (10th ed., p. 176).
San Francisco, CA: Pearson.
NELSON, David L.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 7. ed.
Porto Alegre: Artmed, 2019, xxxiv, 1278 . p.
MARZZOCO, Anita. Bioquímica básica. 4. RIO DE JANEIRO:
Guanabara Koogan , 2017, 392 p.
RODWELL, Victor W et al. Bioquímica ilustrada de Harper. 31
Porto Alegre: AMGH Editora, 2021, 787 p.
DEVLIN, Thomas M. Manual de bioquímica com correlações
clínicas. Blucher, 2011, 3ª edição, 1296 p.
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duzz.comorgânicos que têm
comportamento químico similar, devido ao grupo
funcional característico. Veja abaixo quem são os
principais grupos funcionais:
álcool
É quando um Oxigênio (O) se liga a
um Hidrogênio (H), forma-se o que
chamamos de hidroxila. A ligação da
hidroxila a um Carbono (C) dá origem
aos álcoois.
OH
aldeídos e cetonas
CETONA
CC C
O Carbonila
C
O
H
ALDEÍDO
Carbonila
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C
Hidroxila
O
OH
Carbonila
atenção
Observe com atenção toda a estrutura
para não confundir ácidos carboxílicos com
aldeídos e cetonas. Isso é um erro
bastante comum, quando os estudantes
não prestam atenção em quantos oxigênios
estão envolvidos.
C
O
O C
Carbonila
OC C
É um grupamento derivado da
substituição de um ou mais
Hidrogênios (H) do grupo amônia por
cadeias carbônicas.
 Lembrando da amônia (NH3):
Agora que você relembrou como é
essa tal amônia, vamos olhar
exemplos de grupos amina:
NH
H
ácidos carboxilícos
Esse grupo funcional é resultado da
ligação de uma carbonila, que você
aprendeu na página anterior, com uma
hidroxila, que você também já sabe o que é.
ÉSTERES
Esse grupo funcional é composto por
derivados dos ácidos carboxílicos. Só que
nesse grupo existe uma substituição do
Hidrogênio (H) da hidroxila por algum outro
grupo orgânico.
éter
Apesar do nome parecido com o grupo
funcional anterior, o grupo éter não tem
nada a ver com os ésteres. O grupo éter é
bem fácil de identificar, pois possui o
Oxigênio (O) ligado entre dois Carbonos (C)
amina
H
AMÔNIA
NH2
NH
N
amida
Esse grupo se parece com um ácido
carboxílico, mas no lugar da hidroxila
existe um grupamento amina, que
você acabou de ver.
C
Amina
O
NH2
Carbonila
isomeria
Chamamos de isômeros os compostos que possuem
a mesma fórmula molecular, mas são diferentes
em suas fórmulas estruturais.
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OH H
plana
espacial
função
DE FUNÇÃO
Quando duas moléculas possuem
mesma forma molecular, mas funções
orgânicas diferentes.
Exemplo: , Pode representar
tanto uma propanona (com
grupamento cetona) como o propanal
(com grupamento aldeído).
TAUTOMERIA
Também pode ser chamada de
isomeria dinâmica. Nessa isomeria,
uma mesma molécula pode
apresentar duas formas diferentes
em equiblírio e que se convertem uma
na outra.
Exemplo: Piruvato, produto final da
oxidação da glicose, pela via glicolítica.
Quando o piruvato é formado, ele
pode se interconverter entre sua
forma enólica e cetônica.
O O
H
FÓRMULas
É a forma como representamos as
moléculas, levando em conta a relação
entre os átomos que as compõe. 
Exemplo: A fórmula molecular da água
conta com a presença de dois
Hidrogênios (H) e um Oxigênio (O).
fórmula molecular
É a forma como representamos como
os átomos estão conectados, ou seja,
podemos ver quais átomos estão
ligados entre si. Para demonstrar a
ligação entre os átomos, usamos
traços que simbolizam os elétrons
compartilhados em cada ligação.
Exemplo: A fórmula estrutural da água
conta com a presença de dois
Hidrogênios (H) se ligando a um mesmo
Oxigênio (O).
fórmula ESTRUTURAL
H2O
Voltando a falar de isomeria, ela pode ser dividida
em dois grandes grupos, veja:
isomeria
tautomeria
ENANTIÔMERO
DIASTEREÔMERO
C3H6O
PROPANONA PROPANAL
O
H
O H
CETÔNICA ENÓLICA
isomeria plana
isomeria ESPACIAL
Classe também chamada de estereoisômero, que se
caracteriza por sua relação direta com a estrutura
tridimensional das moléculas. Ou seja, é uma
análise em 3D dos compostos. Além disso, esses
isômeros desviam o plano da luz polarizada.
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Diastereômeros
Essa subdivisão geométrica também é
chamada de cis-trans. Ela acontece
principalmente em compostos com:
Ligação dupla entre carbonos
Diferença na disposiçã geométrica
dos compostos ligados aos carbonos
da ligação dupla.
Exemplo 1: No meio biológico, os ácidos
graxos, constituintes das gorduras, são
grandes exemplos dessa isomeria. 
Exemplo 2: Observe o cis-dicloroeteno e o
trans-dicloroeteno.
ENANTIÔMEROS
Esse tipo de isomeria ocorre nos
compostos que possuem carbonos quirais
(assimétricos).
CARBONO QUIRAL
É um carbono que possui seus quatro
ligantes diferentes. 
Molécula Quiral
Molécula que possui um pelo menos um
carbono quiral em sua estrutura
A luz natural é emitida em vários ângulos
e planos diferentes, e é policromática.
Quando a luz é emitida por um
polarizador ela pode ser direcionada. E
quando uma luz polarizada é lançada
sobre uma molécula quiral, ela pode ser
desviada para a direita (dextrógiro - D) ou
para a esquerda (levógiro - L)
H
C
C
Cl
Cl H
H
C
C
Cl
Cl
atenção
H
CIS TRANS
Quando uma molécula quiral é girada,
podemos ter duas configurações
distintas, as chamadas imagens
especulares, que não se sobrepõe uma
sobre a outra. Essa é a característica
principal dos enantiômeros.
ESPELHO
Quiral Quiral
=
NÃO SE SOBREPÕECOLOCANDO UMA SOBRE A OUTRA
Para que esse fenômeno ocorra, a
molécula precisa possuir carbono quiral
em sua estrutura. Se o carbono tiver
algum ligante igual, a molécula não
conseue desviar o plano da luz polarizada
e não produzem imagens especulares uma
da outra, podendo se sobrepor.
Quando temos um isômero espacial que
não é enantiômero (sem assimetria), ele
será diasteômero.
Biologicamente falando, somente um dos
pares isômeros é observado. 
Exemplo 1: 
Nos aminoácidos, por exemplo, sempre são
da configuração L, sendo chamados de L-
aminoácidos.
Exemplo 2: 
Nos carboidratos, a maioria deles são do
tipo D, sendo chamados de D-carboidratos.
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BIOQUÍMICA
DIGESTÃO E ABSORÇÃO
Tanto a digestão como a absorção são processos
indispensáveis para aproveitamento orgânico dos
alimentos que ingerimos. 
visão geral
alimentos
Substância utilizadas como fonte de
matéria e/ou energia para que seres
vivos realizem suas funções vitais.
nutrientes
Substâncias químicas necessárias
para a vida, obtidas a partir dos
alimentos. Cada nutriente tem
função específica no corpo e é
necessário quantidade específica. 
Os nutrientes são classificados em
dois grupos, que são:
MACRONUTRIENTES
Aqueles que nosso corpo necessita
em quantidades maiores e são
encontrados em abundância nos
alimentos. Eles são as proteínas,
carboidratos, lipídios e a água.
MICRONUTRIENTES
Aqueles necessários em pequenas
quantidades para nosso corpo e são
encontrados em baixa quantidade
nos alimentos. Eles são as vitaminas
e os minerais, por exemplo.
Cada nutriente tem seu papel na alimentação e é
impossível excluir completamente qualquer um
deles sem causar danos severos ao organismo.
Não existe nutriente melhor que outro, mas
existem sim demandas, a nível de quantidade, 
diferentes umas das outras. Cada indivíduo possui
sua própria demanda de acordo com uma série de
fatores. Por isso é essencial o acompanhamento
com médicos e nutricionistas. 
Esse processo é o conjunto das transformações
físicas e químicas sofridas pelos alimentos, para
que seus nutrientes sejam absorvidos.
 
Alguns autores afirmam que esse processo começa
com os estímulos sensoriais dos alimentos (cheiro,
aspecto visual, barulhos de preparo e até texturas). 
Mas, a maioria dos autores e referências
importantes na bioquímica afirma que o processo de
digestão se inicia na boca. 
DIGESTÃO
BOCA
Inicialmente, os alimentos ingeridos são
mastigados e misturados com saliva, que
contém enzimas digestivas capazes de
quebrar os carboidratos. 
Após isso, haverá a deglutição e o bolo
alimentar segue até o estômago, onde
será misturado com suco gástrico, que
contém ácido clorídrico e enzimas que
ajudam a quebrar as proteínas.
estômago
Após isso, haverá a deglutição e o bolo
alimentar segueaté o estômago, onde
será misturado com suco gástrico, que
contém ácido clorídrico e enzimas que
ajudam a quebrar as proteínas. 
Depois que termina todo o processo no
estômago, o bolo alimentar é
transformado em quimo, uma massa
branca e espumosa que é levada em
partes até o intestino delgado.
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intestino delgado
Lá serão liberadas enzimas do pâncreas e
da vesícula biliar para ajudar na digestão.
Nesse estágio, os carboidratos, proteínas
e gorduras são quebrados em moléculas
menores, que são absorvidas pelo
revestimento do intestino delgado e
transportadas pelo sangue para as
células do corpo.
Depois que os nutrientes são absorvidos
do quimo, as substâncias que não servem
para o organismo serão transformadas
em uma pasta grossa e esbranquiçada,
chamada de “quilo”, que será
encaminhada ao intestino grosso.
intestino grosso
Ele é responsável pela absorção da água,
decomposição e fermentação dos restos
alimentares, pela formação das fezes e
sua eliminação. Ele está dividido em três
partes: ceco, cólon e reto. 
ceco 
É a primeira parte, pois tem a função de
receber o “quilo” vindo do intestino
delgado e iniciar o processo de absorção
da água e nutrientes. 
colo
É a segunda e maior parte do intestino
grosso, onde as substâncias que não
foram digeridas permanecem por muitas
horas, preenchendo as porções da curva
sigmoide e do reto
reto
Porção final se conecta ao ânus, por onde
saem as fezes.
ESTRUTURAS ANEXas da digestão
Glândulas salivares
Produzem a saliva, substância rica em
água, e que apresenta enzimas e
glicoproteínas. Ela ajuda a lubrificar e o
bolo alimentar, iniciar a “quebra” dos
alimentos e possui ação antibacteriana.
Pâncreas
Sua porção exócrina é responsável pela
produção do suco pancreático, que
apresenta uma série de enzimas que atuam
na digestão, além de bicarbonato, que
neutraliza a acidez do quimo. Já a sua
porção endócrina do pâncreas é
responsável pela produção dos hormônios
insulina e glucagon.
Fígado
Atua em diversas funções no organismo,
porém, na digestão, seu papel é garantir a
produção da bile, uma substância que é
armazenada na vesícula biliar e,
posteriormente, é lançada no duodeno. A
bile atua na emulsificação de gorduras,
funcionando como uma espécie de
detergente, facilitando a ação das enzimas
responsáveis pela quebra de gordura.
Esses órgãos são indispensáveis para a
manutenção da vida, e muitas doenças
importantes são resultado de alguma
anormalidade em seu funcionamento.
Depois dos processos mecânicos e químicos que
decompões os alimentos ingeridos, as moléculas
resultantes são menores, em tamanho, mais
simples estruturalmente falando e podem
atravessar as paredes do tubo digestivo para
ganhar a circulação (sangue e linfa). Através da
circulação, os nutrientes são conduzidos até as
células, onde serão metabolizados.
absorção
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simplificação
molecular
 atravessar 
o epitélio
intestinal
transporte
SISTÊMICO
> >
A superfície interna do
intestino delgado, altamente
especializada nos processos
absortivos, apresenta uma
grande superfície de contacto,
em virtude do seu aspeto
ondulado, resultante de
inúmeras pregas que a
recobrem interiormente. Além
disto, está recoberta por
inúmeras projeções em forma
de luva, as vilosidades
intestinais, as quais possuem
no seu interior uma pequena
rede de capilares sanguíneos e
um vaso linfático, o vaso
quilífero.
A simplificação molecular da digestão
permite a formação de moléculas capazes
de atravessar o epitélio intestinal,
atingindo os vasos sanguíneos e o quilífero,
que os transportam depois para diversos
pontos no organismo.
Os aminoácidos, glicose, sais minerais, alguns
ácidos graxos e vitaminas hidrossolúveis são
exemplos de biomoléculas que vão ser absorvidos
para os vasos sanguíneos, e serão conduzidos até 
o fígado pela veia porta hepática. 
atenção
A maior parte dos ácidos graxos e
vitaminas lipossolúveis são absorvidos
pelos vasos linfáticos e transportados
pelo canal torácico linfático até à veia
cava superior, onde entram na corrente
sanguínea, e são distribuídos às células.
Os nutrientes podem ser absorvidos de
forma direta ou indireta. Um nutriente é
absorvido de modo indireto quando
precisa de ajuda de outras substâncias
para ser absorvido, como por exemplo, o
cálcio, que necessita da presença de
vitamina D, ou o ferro, cuja passagem
para o meio interno está dependente da
presença de vitamina B12.
Os diferentes tipos de nutrientes possuem
naturezas bioquímicas diferentes e, portanto, são
absorvidos de maneiras diferentes. Por exemplo, os
carboidratos são decompostos em açúcares
menores, que são então transportados para as
células do corpo. As proteínas são decompostas em
aminoácidos, que são então transportados para as
células. As gorduras são decompostas em ácidos
graxos e glicerol que, em seguida, são
transportados para as células.
carboidratos
São fragmentados em açúcares
com menores tamanho e
complexidade possíveis. 
PROTEÍNAS
São fragmentadas em seus
monômeros, aminoácidos.
Lipídios
São fragmentados em ácidos
graxos e glicerol.
fibras
Encontradas em frutas, legumes, verduras e
alimentos à base de cereais integrais, que
passam quase intactas pelo sistema
digestivo chegando ao intestino grosso
inalteradas, porque resistem ao processo de
digestão. Já se sabe que elas imprescindíveis
à dieta e à uma vida saudável.
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ENZIMA ORIGEM AÇÃO
Amilase salivar ou
ptialina
Boca Quebra o amido em maltose
Pepsina Estômago Quebra proteínas em peptonas
Amilase pancreática Pâncreas Quebra amido em maltose
Lipase pancreática Pâncreas Quebra gorduras em ácidos graxos e glicerol
Tripsina Pâncreas Quebra proteínas em peptonas
Quimiotripsina Pâncreas Quebra proteínas em peptonas
Nucleases Pâncreas Quebra ácidos nucleicos em nucleotídeos
Aminopeptidades Duodeno Quebra peptonas em aminoácidos
Dipeptidades Duodeno Quebra dipeptídeos em aminoácidos
Maltase Duodeno Quebra maltose em glicose
Lactase Duodeno Quebra lactose em glicose e galactose
Sacarase Duodeno Quebra sacarose em glicose e frutose
Lipase intestinal Duodeno Quebra gorduras em ácidos graxos e glicerol
Nucleotidades Duodeno Quebra nucleotídeos em fosfato, pentose e base
nitrogenada
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+ energia
 BIOQUÍMICA
metabolismo
Constantemente, as células realizam milhares de
reações químicas para que a vida aconteça. A
grande maioria dessas reações químicas
numerosas e importantes estão conectadas em
vias. Todas as reações químicas que ocorrem
dentro de uma célula são coletivamente chamados 
de metabolismo da célula. Esteja acordado ou
dormindo, correndo ou parado, a energia está
sendo constantemente transformada dentro das
suas células, mudando conforme as reações
químicas vão acontecendo.
visão geral
via anabólica
O metabolismo celular é extremamente
complexo. Se a gente olhasse todas as
principais vias metabólias de uma célula
eucariótica, com uma vista de cima, a gente
enxergaria algo assim:
via metabólica
Uma via metabólica é uma série de reações químicas
conectadas que se alimentam uma a outra. A via
começa com uma ou mais moléculas, e através de
uma série de intermediários, converte-as em
produtos. Além disso, asvias metabólicas podem
ser divididas em duas categorias:
É uma via de “construção”,
na qual moléculas complexas
são construídas a partir de
moléculas mais simples e
que, na maioria das vezes
precisam de energia.
exemplos:
glicose
A produção de glicose a partir
de dióxido de carbono (CO2)
Síntese proteica
A partir de aminoácidos, ocorre
a formação das proteínas.
SÍNTESE DE DNA e RNA
A partir de nucleotídeos, com
ribose ou desoxirribose, fosfato
e bases nitrogenadas, são
formados os ácidos nucleicos.
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+ energia
via catabólica
As vias catabólicas são o
oposto das anabólicas,
pois elas envolvem a
quebra de moléculas
complexas em moléculas
mais simples. Nesses
casos, tipicamente, há
liberação de energia.
Nesse processo, ocorre liberação de
energia, onde uma parte é conservada em
moléculas de alta energia, como ATP, e a
outra parte se dissipa na forma de calor.
glicólise
É a quebra da glicose em partes
menores e liberação de energia.
lipólise
Degradação de lipídios em
ácidos graxos e glicerol, ativado
quando os níveis de glicose
estão baixos. 
proteólise
Processo de degradação de
proteínas, por meio da quebra
das ligações entre os
aminoácidos da cadeia proteica, 
por hidrólise enzimática.
exemplos:
O catabolismo é um conjunto de reações
enzimáticas de degradação, onde compostos
de alto peso molecular são convertidos em
moléculas mais simples.
O metabolismo basal corresponde a
quantidade mínima de energia que um
organismo precisa para manter suas
atividades vitais durante 24 horas.
Fatores como sexo, idade, peso, altura e
prática de atividades físicas, interferem
diretamente na taxa de metabolismo basal
de cada indivíduo.
Vale lembrar que o metabolismo é
influenciado não somente por hábitos
diários, mas também por fatores genéticos.
funções do metabolismo
ENERGÉTICA
Obter energia química de moléculas
combustíveis ou de luz.
CONVERSÃO
Converter nutrientes exógenos em
blocos construtivos (monômeros
primários) ou precursores de
componentes macromoleculares.
sÍNTESE e degradação
Formar e degradar as biomoléculas
necessárias para as funções vitais e
especializdas das células.
principais vias
O metabolismo energético dos seres humanos se dá
por meio de uma complexa interação entre vários
processos bioquímicos. Os principais são:
glicólise
ciclo do ácido cítrico
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O ATP é um nucleotídeo, composto pelo açúcar
ribose, pela base nitrogenada adenina e mais 3
radicais fosfato, formando assim a adenosina
trifosfato, o ATP.
A glicose é o combustível energético das
células. Quando ocorre a glicólise há
liberação da energia proveniente de
suas ligações químicas. E é essa energia
que permite que ocorram as funções
metabólicas da célula.
ADENOSINA
É o resultado da ligação entre a ribose
com a adenina, sem o fosfato. Forma o
que chamamos de nucleosídeo.
A
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
VIA DAS PENSTOSES-FOSFATO
CICLO DA URÉIA
GLICONEOGÊNESE
oxidação dos ácidos graxos
ADENOSINA TRIFOSFATO
ADENINA
RIBOSE
GRUPOS FOSFATO
A ligação entre esses tais
fosfatos é altamente energética.
Ou seja, quando a célula precisa
de energia para alguma reação
química, as ligações entre esses
fosfatos são quebradas e a
energia é enfim liberada. 
ATP é a molécula responsável pela captação e
armazenamento de energia. Ele armazena nas suas
ligações fosfatos, a energia proveniente da quebra
da glicose.
atenção
O ATP é o composto energético principal
das células, porém não é o único!
Durante as reações ocorre a liberação
de Hidrogênio (H), que é transportado
principalmente por NAD+ e FAD.
ADENINA
RIBOSE
O ATP funciona como uma moeda
energética das células vivas.
Essa molécula representa a
conexão química entre
anabolismo e catabolismo. 
Vamos lembrar que o ATP pode ser “quebrado” em: 
ADP (Adenosina Difosfato) + Fosfato (Pi)
AMP (Adenosina Monofosfato) + Pirofosfato
(PPi).
Essa “quebra” na verdade se trata de uma
conversão exergônica, ou seja, uma conversão que
libera energia. Ela está acoplada em diversas
reações e processos endergônicos, que recorrem a
energia de fonte externa para ocorrer.
ADP + Pi
ADP (Adenosina Difosfato) e Fosfato (Pi) 
ATP
Pi ADP
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REAÇÃO ENDERGÔNICA
É uma reação onde a energia é absorvida
da vizinhança, ou seja, ocorre a adição de
energia através de uma fonte externa.
REAÇÃO EXERGÔNICA
Nessa reação, a energia é liberada a
medida que a reação vai prosseguindo. Ou
seja é essa reação que libera energia para
a vizinhança que precisa.
b
AmP + Ppi
AMP (Adenosina monofosfato) e
Pirofosfato (PPi) 
ATP
Pi AMP
OBTENÇÃO DE ENERGIA
O metabolismo energético das células ocorre
através da fotossíntese e respiração celular.
fotossíntese
Um processo de síntese da glicose a partir de gás
carbônico (CO2) e água (H20) na presença de luz.
Corresponde a um processo autotófrico, realizado
por seres com clorofila. Em eucariontes a
fotossíntese ocorre nos cloroplastos.
respiração celular
Processo de quebra da molécula de glicose para
liberação da energia, que nela se encontra
armazenada. Ela ocorre na maioria dos seres vivos.
A respiração celular pode se dar de duas formas:
respiração aeróbica
Esse tipo de respiração se dá na presença
de Oxigênio (O2), e se dá em 3 etapas:
GLICÓLISE
Processo bioquímico em que a molécula de
glicose é quebrada em duas moléculas de
piruvato, liberando energia
CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO 
Sequência de 8 reações, que promove a
degradação dos produtos finais do
metabolismo de carboidratos, lipídios e
diversos aminoácidos.
cadeia respiratória
Também chamada de fosforilação oxidativa,
esse é o estágio final do metabolismo
energético dos organismos aeróbicos. Essa
etapa é a responsável pela maior parte da
produção de energia.
fermentação
A fermentação é o exemplo mais conhecido e
mais biologicamente relevante de respiração
anaeróbico. Esse processo ocorre no
citoplasma, na ausência de oxigênio. Ela pode
ser de dois tipos:
respiração anaeróbica
Esse tipo de respiração se dá na ausência de
Oxigênio (O2).
fermentação alcoólica
As duas moléculas de piruvatos produzidas
são convertidas em álcool etílico, com a
liberação de duas moléculas de CO2 e a
formação de duas moléculas de ATP. É usado
para produção de bebidas alcoólicas.
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https://www.todamateria.com.br/glicose/
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C
C
O
OH
C
O
NADH + H
NAD
CH3
CO2
CH3
CH3
C HH
OH
+
-
PIRUVATO
PIRUVATO
DESCARBOXILASE
ÁLCOOL
DESIDROGENASE
ÁLCOOL ETÍLICO
ACETALDEÍDO
O
O
C
C
O
C
O
NADH + H
NAD
CH3
CH3
HOH
+
-
PIRUVATO
LACTATO
DESIDROGENASE
O
O
C LACTATO
formação de duas moléculas de ATP. É usado
para produção de bebidas alcoólicas.
fermentação LÁTICA
Nesse caso, cada molécula de piruvato é
convertida em ácido lático, com formação de
duas moléculas de ATP. Ocorre nas células
musculares quando há um esforço excessivo.
As cãibras podem ocorrer por dois
motivos. Um dos motivos diz respeito a
desequilíbrio nos sais mineirais. E o
segundo motivo, que é interessante
para nós agora, é o ácido lático.
A substância é produzida quando o
nosso organismo queima glicose ao
longo da prática de uma atividade
física, e acaba se acumulando em
excesso dentro do músculo e o faz
entrar em fadiga. Esse fator 
desencadeia os espasmos e dores.
cãibra x ácido lático
oxidação-redução
Em diversos organismos o processo central de
conservação de energia não é transferência de
grupamentos fosfato, mas sim a transferência de
elétrons em reações de oxidação-redução.
O caminho do fluxo de elétrons no metabolismo é
bem complexo. Isso porque, em reações catalizadas
enzimaticamente, os elétrons se movem de
diferentes intermediários metabólicos paratransportadores de elétrons especializados. Esses
transportadores doam elétrons para receptores
com afinidade maior por elétrons, com ocorrência
da liberação de energia. 
As células também contam com uma variedade de
transdutores moleculares de energia, que
convertem a energia do fluxo de elétrons em
trabalho útil.
Quem doa elétrons é um agente redutor, ao
perder os elétrons que doa ele é oxidado. Mas,
quem recebe os elétrons doados é o agente
oxidado, ao ganhar elétrons ele é reduzido.
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BIOQUÍMICA
visão geral - metabolismo
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atenção
 Alguns carboidratos possuem outros
elementos (que não C, H e O) em sua
composição, como é o caso da quitina, por
exemplo, que possui em sua fórmula
também átomos de nitrogênio.
BIOQUÍMICA
carboidratos
O QUE SÃO?
Os carboidratos, glicídios, sacarídeos, açúcares ou
hidratos de carbono, são as biomoléculas orgânicas
mais abundantes na natureza. E são formadas
fundamentalmente pelos elementos Carbono,
Hidrogênio e Oxigênio. 
Carboidratosmonossacarídeos
Lembra da nossa analogia inicial de casas e tijolos?
Os carboidratos são polímeros formados pelos
monômeros chamados de monossacarídeos.
CLASSIFICAÇÃO
QUANTO AO NÚMERO
A
MONOSSACARÍDEOS
Carboidratos mais simples,
contendo de 3 a 7 carbonos na sua
fórmula. Podem ser divididos em
aldoses e cetose, mas vamos falar
disso mais pra frente.
Trioses 
tetroses
pentoses
hexoses
heptoses
(3 Carbonos)
(4 Carbonos)
(5 Carbonos)
(6 Carbonos)
(7 Carbonos)
b
DISSACARÍDEOS
Formados a partir da união entre
dois monossacarídeos, por meio de
uma ligação O-glicosídica.
Maltose ( Glicose + Glicose)
Sacarose (Glicose + Frutose)
Lactose (Glicose+Galactose)
c
POLISSACARÍDEOS
Formado pela união de mais de 10
monossacarídeos. 
Homopolissacarídeos
(Um único tipo de monossacarídeo)
Heteropolissacarídeo 
(Dois ou mais diferentes tipos de
monossacarídeos).
Os três principais monossacarídeos
são: Glicose, Galactose e Frutose.
QUANTO às propriedades ópticas
A
dextro (d)
Exemplo: Repare
na hidroxila à direita
b
levo (l)
Exemplo: Repare na 
hidroxila à esquerda
C
CHO
H OH
CH2OH
C
CHO
HO H
CH2OH
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A PIRANOSE
Anel de 6 membros
b FURANOSE
Anel de 5 membros
atenção
Cada monossacarídeo pode ter somente
um enantiômero, mas vários epímeros.
A
ALFA
Anômero alfa: OH do C anomérico está
abaixo do plano do anel
b
beta
Anômero beta: OH do C anomérico está
acima do plano do anel.
Vamos primeiro juntar as peças desse
quebra-cabeça. Para que uma estrutura
seja considerada enantiômero de outra, é
necessário que todos os carbonos quirais
da estrutura sejam diferentes. Mas,
quando os monossacarídeos possuem
configuração diferente em somente um
carbono quiral, não são enantiômeros, mas 
sim epímeros.
Epímeros 
São dois diasteroisômeros que diferem em
apenas um carbono quiral. Na forma de
anel, o epímero é chamado de anômero. As
aldoses e cetoses da série D são imagens
especulares ou enântiomeros das suas
contrapartes L.
Em geral, uma molécula com “n”
carbonos quirais, pode ter 2n
estereoisômeros.
quanto ao tipo de anel
Quando estão em solução, os monossacarídeos se
tornam cíclicos, com estrutura em forma de anel,
que pode ser:
O
O
quanto às formas anoméricas
atenção
Existe um processo chamado mutarrotação
no qual os anômeros alfa e beta da D-glicose
se interconvertem em solução aquosa.
Desse modo, o anômero alfa pode se abrir,
por um breve momento, em sua forma linear
e se fechar novamente, produzindo o
anômero beta.
HEMIACETAL
A estrutura cíclica de uma aldose é um
hemiacetal, formada pela combinação de
um aldeído e uma hidroxila.
hemicetal 
A estrutura cíclica de uma cetose,
formada pela combinação de uma cetose
e uma hidroxila.
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Saindo um pouquinho da parte “tão
química” da coisa. Os carboidratos também
podem ser classificados de acordo com
absorção deles no nosso corpo, veja:
Carboid ratos simples 
Facilmente absorvidos pelo nosso corpo.
Formados por açúcares simples ou por um
par deles. Ex: Mel, a rapadura, balas e doces
em geral.
Carboidratos complexos
Processo de absorção mais demorado.
Formados por cadeias mais complexas de
açúcares. Ex: pães, massas, mandioca,
feijões e lentilha.
função
Como você já deve saber, os carboidratos
apresentam inúmeras funções, como:
ENERGÉTICA
Os carboidratos participam de vias
metabólicas e liberam quantidades
grandes de energia para a síntese
de ATP, por exemplo.
ESTRUTURAL
Paredes celulares e membranas
plasmáticas possuem, em sua
composição estrutural, importantes
carboidratos. A parede celular de
vegetais, por exemplo, contém
polissacarídeos complexos. 
RESERVA ENERGÉTICA
Quando há uma quantidade
suficiente de energia, as moléculas
de carboidratos são armazenadas
em polímeros, ao invés de serem
metabolizadas para gerarem mais
produtos e mais energia ainda.
sÍNTESE
Os carboidratos são precursores da
síntese de constituintes de diversos
compostos essenciais para a vida.
Um exemplo é o seu DNA, que é
composto por pentoses.
monossacarídeos
Esses são os monômeros, também chamados de
oses, que compõe os carboidratos em geral. Os
monossacarídeos são pequenas moléculas que
contém entre três e nove carbonos e variam no
tamanho e na configuração estereoquímica ao
redor de um ou mais carbonos.
O
C
C
H
C
H
H
H
OH Amina
OH
Carbonila
D - GLICERALDEIDO ALDOTRIOSE
Quando a carbonila está na extremidade da cadeia
de carbonos, o açúcar é chamado de aldose. 
O
C
C
H
C
H
H
H
C
C
C
H
H
H
O
OH
H
H OH
Di - HIDROXIACETONA CETOTRIOSE
Cetose
D - GLICERALDEIDO ALDOTRIOSE
Aldose
E quando a carbonila está em qualquer outra
posição, o açúcar é uma cetose.
OH
OH
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Nº de Carbonos
aldoses ou
cetoses
Aldoses 
Os que possuem aldeído
em sua estrutura 
Cetoses
Os que possuem cetonas
em sua estrutura 
quantidade
de carbono
Trioses 
Ex: Gliceraldeído e
diidroxicetona.
Tetroses 
Ex: D-treose e D-Eritrulose.
Pentoses 
 Ex: Ribose e Desoxirribose
Hexoses 
Ex: glicose, frutose,
galactose (açúcar natural
do leite) .
ligações n-glicosídicas
Por meio delas, o carbono anomérico de um
açúcar, se liga a proteínas, lipídeos ou
mesmo a nucleotídeos. Essas ligações são
as mais comumente observadas entre as
proteínas glicosiladas. 
1
Ligação N-
glicosídica
ASPARAGINA
GLICINA
GLICOSILAÇÃO
É um processo enzimático que consiste na
adição de carboidratos a proteínas ou
lipídios, formando uma ligação glicosídica.
Ela ocorre principalmente no retículo
endoplasmático, dos eucariotos, com
modificações posteriores que podem
ocorrer no complexo de Golgi.
GLICAÇÃO
Ao contrário da glicosilação, a glicação é
um processo não enzimático, em que
também ocorre adição de açúcares livres
a proteínas ou lipídios.
Os monossacarídeos mostrados acima são
o D-gliceraldeído e a Di-hidroxiacetona, e
eles são os mais simples monossacarídeos
que existem. Os dois são intermediários da
via glicolítica.
Todos os monossacarídeos apresentam uma
mesma fórmula geral, onde o número de
Hidrogênios é o dobro do número de Carbonos e
Oxigênios. E essa tal fórmula geral é:
(CH O)2 n
Classificação
LIGAÇões GLICOSÍDICAs
Os monossacarídeos podem se ligar uns aos
outros, formando polissacarídeos. Mas, também
podem se ligar a outras biomoléculas, como lipídeos
e proteínas. Veja a seguir:
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2
+
GALACTOSE GLICOSE
LACTOSE (dissacarídeo)
Ligação O-glicosídica
MALTOSE
H2O H2O
__
______OH OH
A
sacarose
b
maltose
LIGAÇÕES O-GLICOSÍDICAS
Formadas pela hidroxila de um açúcar com o
carbono anomético de outro, o composto
resultante é denominado de glicosídeo. Esse
tipo de ligação é essencial na formação de
dissacarídeos como a lactose, por exemplo.
Na medida em que o -OH (hemicetal ou
hemiacetal) de um monossacarídeo reage
com o grupo hidroxila de um carbono
anomérico de outro, há a formação de uma
molécula de água (condensação).
atenção
AINDA SOBRE LIGAÇÃO GLICOSÍDICA
Uma outra forma com a qual a literatura se
refere à sintese e quebra da ligação glicosídica, é: 
Síntese por desidratação
Quebra pela água (hidrólise)
O
oliGossacarídeos
São açúcares de 2 a 10 monossacarídeos unidos
pela ligação chamada de ligação glicosídica.
dissacarídeos
Formados pela combinação de dois
monossacarídeos através de uma ligação
glicosídica. As principais caracterísiticas são o
sabor doce e sua solubilidade em água. Entre os
dissacarídeos mais conhecidos estão:
Glicose Frutose
Glicose Glicose
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C
LACTose
homopolissacarídeos
Polímeros formados por um único
tipo de monossacarídeo.
heteropolissacarídeos
Polímeros que contêm dois ou mais
tipos diferentes.
a
b
Fornece resistência às
plantas, e é amplamente
encontrada na parede celular
delas. Sua natureza fibrosa e
insolúvel em água colabora
para essa conferência de
resistência à plantas. 
Galactose
Glicose
A lactase é a enzima responsável pela
quebra da lactose. A intolerância à lactose
está relacionada com a ausência desta
enzima no intestino, seja ao nascer ou
deixando de produzi-la com o tempo.
POLIssacarídeos
Também chamados de glicanos, são os
carboidratos com mais de 10 monossacarídeos,
ligados entre si por ligação glicosídica também. Eles
se diferenciam uns dos outros nos tipos de
monossacarídeos ligados, no comprimento das
cadeias, nos tipos e graus de ramificação. Eles
podem ser divididos em:
Classificação
Podem ser classificados conforme a sua função.
Estruturais
Quando atuam como componentes de paredes
celulares e exoesqueletos. 
de armazenamento
Quando servem como uma reserva energética.
ESTRUTURAIS
CELULOSE
Homopolissacarídeo linear
que forma fibras longas e
fortes, assim como a celulose.
Ela é o principal componente
do exoesqueleto de
artrópodes, insetos e parede
celular e fungos.
quitina
Por que o milho e outros grãos, acabam
aparecendo no seu número 2?
Na celulose, os monossacarídeos são unidos
por ligação do tipo Beta. No entanto, animais
vertebrados não possuem enzimas, nem na
saliva nem no instestino, capazes de romper
ligações beta. Os vertebrados, como nós,
possuem alfa-amilases e glicosidades
específicas para rompimento de ligações alfa.
É por isso que o seu número 2, depois de comer
milho, denuncia que você comeu milho, com
aqueles restinhos não digeridos.
Assim , como o milho, outros alimentos com
essa peculiaridade fibrosa, são importantes
na alimentação, contribuindo para a melhora
do trânsito intestinal e para a saciedade
também.
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A
ÁCIDO HIALURÔNICO
Componente importante da matriz
extracelular do corpo, presente numa
concentração mais elevada na cartilagem
e fluido sinovial. É composto por ácido
glicurônico e N-acetil-D-glicosamina. Está
presente no tecido conjuntivo, líquido
sinovial e humor vítreo dos olhos, confere
lubrificação, viscosidade e resisência à
elasticidade e tensão.
b
proteoglicanos
Se diferenciam estruturalmente do ácido
hialurônico por terem cadeias mais
curtas e por se associaem à proteínas. Os
proteoglicanos são encontrados na MEC e
na superfície extracelular também.
c
heparina
Composta por unidades dissacarídeas
repetidas compostas por ácido urônico e
um açúcar aminado. Está envolvida no
processo de coagulação sanguíena. É uma
forma fracionada da molécula de
heparan-sulfato, que interage com
grande número de proteínas e
componentes da MEC.
Polissacarídeo composto por
glicose, é importante como
forma de armazenamento de
energia em células vegetais. É
formado por dois tipos de
polímeros de glicose, a
amilose e a amilopectina.
de armazenamento
amido
Principal polissacarídeo de
armazenamento das células
animais. Estima-se que a cada
8 a 12 resíduos de glicose, haja
uma nova ramificação. Essas
ramificações são essenciais
para a rápida mobilização de
energia em situações que
demandam energia.
GLICOGÊNIO
Enzimas que clivam glicogênio agem
simultaneamente e liberam quantidades
grandes de glicose livre, ao mesmo tempo. 
GLICOSAMINOGLICANOS (gags)
São heteropolissacarídeos que compõe a matriz
extracelular (MEC). Nesse tipo de carboidrato um
dos monossacarídeos sempre será a N-
acetilglicosamina ou N-acetilgalactosamina, e o
outro pode varia em alguns casos, sendo bem
comum o ácido D-glicurônico ou L-idurônico.
MATRIZ EXTRACLULAR (mec)
A MEC mantém as células ligadas umas
às outras, além de ser rica em oxigênio e
nutrientes, os quais são difundidos para
as células de diferentes modos. Ela
consiste em uma rede complexa de
proteínas e cadeias de polissacarídeos,
secretados pelas células.
EXEMPLOS de gags
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https://www.bing.com/ck/a?!&&p=891e4a1a8c9cf093JmltdHM9MTcwNDI0MDAwMCZpZ3VpZD0zY2ZmZTNkMy02NTA2LTYyOTItMTJkYS1mMDY5NjRjODYzZDImaW5zaWQ9NTU5NQ&ptn=3&ver=2&hsh=3&fclid=3cffe3d3-6506-6292-12da-f06964c863d2&u=a1L3NlYXJjaD9xPcOBY2lkbyUyMHVyw7RuaWNvJTIwd2lraXBlZGlhJmZvcm09V0lLSVJF&ntb=1
https://www.bing.com/ck/a?!&&p=6e554a9484958c47JmltdHM9MTcwNDI0MDAwMCZpZ3VpZD0zY2ZmZTNkMy02NTA2LTYyOTItMTJkYS1mMDY5NjRjODYzZDImaW5zaWQ9NTU5Ng&ptn=3&ver=2&hsh=3&fclid=3cffe3d3-6506-6292-12da-f06964c863d2&u=a1L3NlYXJjaD9xPUHDp8O6Y2FyJTIwd2lraXBlZGlhJmZvcm09V0lLSVJF&ntb=1
https://www.bing.com/ck/a?!&&p=776cf54c7f2b9d6eJmltdHM9MTcwNDI0MDAwMCZpZ3VpZD0zY2ZmZTNkMy02NTA2LTYyOTItMTJkYS1mMDY5NjRjODYzZDImaW5zaWQ9NTU5Nw&ptn=3&ver=2&hsh=3&fclid=3cffe3d3-6506-6292-12da-f06964c863d2&u=a1L3NlYXJjaD9xPUFtaW5hJTIwd2lraXBlZGlhJmZvcm09V0lLSVJF&ntb=1
d
sulfato de crodoitina
Está presente nos tendões, cartilagens e
ligamentos, e confere resistência à
tensão.
e
dermatan-sulfato
Auxilia na flexibilidade da pele e está
presente em vasos sanguíneos e válvulas
cardíacas.
f
queratan-sulfatos
Estão presentes nos ossos, cartilagens e
diversas estruturas córneas formadas
por células mortas.
Reconhecimento celular
Sinalização celular
Adesão entre células
Coagulação sanguínea
Imunidade
GLICOconjugados 
São moléculas diversificadas que contêm um ou
mais açúcares covalentemente ligados às
proteínas ou aos lipídios. Esses polissacarídeos são
encontrados na MEC e desempenham as mais
diversas funções, como:
Os glicoconjugados são chamados assim porque se
ligam covalentemente a:
lipídios
Os glicolipídios são lipídeos anfipáticos,
contendo uma porção hidrofílica, composta
por unidades de carboidratos. Sua porção
lipídica é referida como cauda hidrofóbica,
geralmente constituída de cadeias alifáticas
de ácidos graxos. Os glicolipídios estão
presentes em várias membranas celulares,
incluindo células do sistema nervoso, células
epiteliais e sanguíneas.
Lipopolissacarídeos (LPS)
Um dos principais componentes da
membrana externa das bactérias gram-
negativas, como a Escherichia Coli.
GLICOESFINGOLIPÍDIOS
Classe específica de fosfolipídios, muito
encontrados no tecido nervoso, apresentam
íntima relação com fosfolipídios de
membrana. Além disso, os glicoesfingolipídios
também estão relacionados com sistema
sanguíneo ABO.
EXEMPLOS
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No grupo dos glicoconjugados à proteínas
estão os proteogliconos, que falamos
anteriormente, e as glicoproteínas.
gLICOPROTEÍNAS
São proteínas ligadas covalentemente a
uma ou mais cadeias polissacarídicas.São
encontradas na superfície externa de
membranas plasmáticas, na MEC e no
sangue. Aliás, quase todas as proteínas do
plasma são glicoproteínas. Vários
transportadores de íons e receptores
celulares também são glicoproteínas e são
essenciais para a vida.
proteínas
EXEMPLOS
MUCINAS
É um polímero que faz parte uma família
de proteínas de elevada massa molecular,
fortemente glicosiladas. Fazem parte da
composição do muco e servem para
lubrificar, sinalizar e proteger as células.
IMUNOGLOBULINAS
Também conhecidas como anticorpos, são
moléculas de glicoproteína produzida por
plasmócitos com ação crítica na resposta
e manutenção da imunidade.
HORMÔNIOS
Os hormônios glicoproteicos são formados
por glicoproteínas, como o hormônio
luteinizante (LH), o folículo-estimulante
(FSH), a gonadotrofina coriônica (hCG) e o
hormônio tireoestimulante (TSH). 
atenção
GLICOPROTEÍNA X PROTEOGLICANO
Qual a diferença entre os dois, se ambos
são glicoconjugados com proteínas? A
diferença principal entre esses dois é a
relação entre a quantidade de proteínas e
a quantidade de carboidratos.
PROTEOGLICANOS
Os proteoglicanos possuem muito mais
carboidratos que proteínas, além de
serem os principais componentes da MEC.
Lembrando que os proteoglicanos são
proteínas ligadas a uma ou várias cadeias
de GAGs. Eles ocorrem principalmente no
tecido conjuntivo.
GLICOPROTEÍNAS
Já as glicoproteínas, normalmente,
possuem uma porção proteica bem maior
que a porção glicídica. Lembrando que as
glicoproteínas são proteínas ligadas a
oligossacarídeos. Elas ocorrem
principalmente na superfície celular.
GLICOCÁLICE
Também chamado de glicocálix, é um
conjunto de glicoproteínas e glicolipídios
que fazem parte da face externa da
membrana plasmática. Existem alguns
autores que se referem a glicocálice e a
glicoconjugados como sinônimos. 
A própria célula é responsável por
sintetizar e renovar seu glicocálice. Cada
tipo celular apresenta um glicocálice
distinto. 
Dentre as funções dele, estão conferir
proteção mecânica contra lesões
químicas e físicas, reconhecimento e
sinalização celular e favorecer um
microambiente celular propício.
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GLICOSE
meC e polissacarídeos
de parede celular
RIBOSE-5-FOSFATO PIRUVATO
glicose
glicose-6-FOSFATO
frutose-6-
FOSFATO
frutose-1,6-
biFOSFATO
ATP
ADP
metabolismo dos
carboidratos
Podemos obter carboidratos em nossas dietas
diárias em suas formas complexas, como os
dissacarídeos, polímeros do amido (amilose e
amilopectina) e glicogênio. Os organismos que não
têm acesso à glicose de outras fontes deverão
sintetizá-lo, como é o caso dos fotossintéticos. Na
digestão e metabolismo de carboidratos, a grande
estrela é a glicose. E existem quatro vias de fluxo
de glicose nas células, veja:
glicogênio, amido
e sacarose
ARMAZENAMENTO
SÍNTESE DE POLÍMEROS
ESTRUTURAIS
oxidação pela
via da pentose-
fosfato
oxidação por
glicólise
glicólise
Na glicólise, uma molécula de glicose é degradada
em uma série de reações catalisadas por enzimas,
gerando duas moléculas de piruvato. A glicólise foi
a primeira via metabólica a ser elucidada e ela é
amplamente estudada e compreendida. 
A glicólise é uma via central quase universal do
catabolismo da glicose e é a via com maior fluxo de
carbono na maioria das células. A quebra da glicose
é a única fonte de energia metabólica em muitos
tecidos e células dos mamíferos. 
A quebra da glicose, uma molécula formada por 6
átomos de carbono, em duas moléculas de piruvato
(cada uma com 3 carbonos), ocorre em 10 etapas
totais. As 5 primeiras compõem a fase
preparatória e as demais constituem a fase de
pagamento da glicólise.
fase preparatória
São 5 fases, onde há fosforilação da
glicose e sua conversão a gliceraldeído-
3-fosfato
gliceraldeído-3-
fosfato
di-hidroxiacetona-
fosfato
+
Hexocinase
Fosfo-hexose-
isomerase
Fosfofrutocinase-1
Aldolase
fase de pagamento
Tiosefosfato-
isomerase
ATP
ADP
a
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1,3 -
bifosfoglicerato
FOSFOENOLPIRUVATO
PIRUVATO
2nadh + 2h
gliceraldeído -
3 - fosfato
3-fosfoglicerato
2h20
fase DE PAGAMENTO
São mais 5 fases, mas agora há
conversão oxidativa do gliceraldeído-3-
fosfato em piruvato e formação
acoplada de ATP e NADH
Fosfoglicerato-cinase
Fosfoglicerato-mutase
Enolase
Piruvato-cinase
2Pi
2nad
b
Gliceraldeído-3-fosfato-
desidrogenase
2-fosfoglicerato
2adp
2atp
2adp
2atp
(2)
(2)
(2)
(2)
(2)
(2)
destino do piruvato
Na maioria dos organismos vivos, o piruvato
formado na glicólise pode ser metabolizado por 3
rotas catabólicas.:
GLICOSE
2 piruvato
2 etanol
+ 2co2
2 acetil-coa
2 LACTATO
4co2 + 4h20
Glicólise 
(10 reações sucessivas)
Condições
aeróbias
Hipóxia ou
condições
anaeróbias
Hipóxia ou
condições
anaeróbias
Ciclo do
ácido citrico
condições aeróbicas
Nos organismos aeróbios ou em
tecidos em condições aeróbias, a
glicólise é apenas o primeiro estágio
da degradação completa da glicose. 
1
Glicólise
ciclo do ácido
cítrico
CADEIA
RESPIRATÓRIA
> >
FERMENTAÇÃO LÁCTICA
Quando o músculo esquelético
trabalha em condições de hipóxia, o
NAD+, necessário para oxidação do
piruvato é ausente. Dessa forma, o
piruvato é reduzido a lactato, por
meio do processo de fermentação
láctica, que falamos no capítulo
sobre metabolismo.
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atenção
A oxidação do piruvato é um processo
catabólico essencial, mas o piruvato
também pode assumir destinos anabólicos.
Por exemplo, ele pode favorecer a síntese
da alanina (um aminoácido) ou de ácidos
graxos, cedendo seu esqueleto carbônico.
glicogênio
O glicogênio é um polissacarídeo de
cadeia ramificada, que é formado por
ligações glicosídicas entre várias
moléculas de glicoses.
Ele é a principal reserva energética de
células animais, e é sintetizado e
armazenado no nosso corpo, a partir
dos carboidratos que ingerimos em
nossa alimentação diária.
FERMENTAÇÃO ALCOÓLICA
Nesse caso, em hipóxia ou condições
anaeróbias, o piruvato é convertido
em etanol e CO2, no processo de
fermentação etanólica. Ou seja, é
uma rota bioquímica em que o
catabolismo do piruvato favorece a
produção de etanol.
3
A glicólise libera só uma pequena fração da energia
total disponível na molécula de glicose. Porém as
duas moléculas de piruvato, formadas pela
glicólise, ainda têm a maior parte da energia
potencial química existente na glicose, energia que
pode ser extraída por reações oxidativas no ciclo do
ácido cítrico (antigo ciclo de Krebs).
saldo de atp
A fase preparatória da glicólise
requer ATP, e duas moléculas de
ATP são consumidas. Por outro
lado, a fase de pagamento da
glicólise produz ATP e NADH. 
Nessa fase de pagamento, a conversão das duas
moléculas de gliceraldeído-3-fosfato são
convertidas em duas moléculas de piruvato, isso é
acompanhado pela formação de 4 moléculas de
ATP a partir de ADP. 
atp
Levando em conta a fase preparatória e a de
pagamento, o saldo líquido de ATP por molécula de
glicose consumida é de apenas 2. Isso porque
apesar de serem formados 4 moléculas de ATP na
fase de pagamento, na fase preparatória são
consumidos 2 ATP, para fosforilação das duas
extremidades da moléculas da hexose.
A glicólise é rigidamente regulada de forma
coordenada com outras vias geradoras de energia
para garantir um suprimento constante de ATP
glicogênese
Também chamado de glicogenogênese, é o processo
de síntese de glicogênio a partir da glicose. Esse
processo ocorre predominantemente nos músculos,
mas também ocorre no fígado. 
O glicogênio muscular é reserva
de combustível para a síntese
de ATP dentro do tecido.
Se o glicogênio é composto por várias glicoses
ligadas entre si, se eu quiser mais glicoses livres
disponíveis, basta eu quebrar o glicogênio e vou
obter as glicoses. Mas, se for ao contrário,e eu
quiser menos glicoses livres, eu posso promover
ligações entre elas e formar glicogênio.
O glicogênio hepático é reserva
de glicose para a manutenção
das concentrações de glicose
no sangue.
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glicólise
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Para ser encaminhada para a formação de
glicogênio, a glicose deve ser marcada com um UDP
formando UDP-glicose. Esta ativação ocorre a
partir da formação de glicose-6-fosfato na célula e
por causa da ativação enzimática ocasionada pela
insulina. 
Após a ativação da glicose, a glicogênio sintase
catalisa a retirada de UDP da UDP-glicose e a
ligação do carbono 1 da glicose recém chegada ao
carbono 4 da última molécula do glicogênio.
GLICOSE
atp
adp
GLICOSE 6-fosfato
udp-glicose
glicogênio
Glicoquinase
Fosfoglicomutase
GLICOSE 1-fosfato
UDP-glicose
pirofosforilase
Glicogênio sintase
utp
ppi
udp
glicogênólise
Nesse processo há a quebra da molécula de
glicogênio. Isso pode acontecer durante períodos de
hipoglicemia ou durante atividades físicas. Ao
quebras o glicogênio, as moléculas de glicose são
liberadas, para suprir as demandas energéticas do 
organismo. Os hormônios glucagon e adrenalina
ativam enzimas da glicogenólise. 
GLICOSE 6-fosfato
glicose
glicogênio
Glicogênio
fosforilase
Fosfoglicomutase
GLICOSE 1-fosfato
Glicose 6-fosfatase
H20
pi
HORMÔNIOS E GLICOSE
A porção endócrina do pâncreas é formada por um
conjunto de células (ilhotas de Langerhans)
especializadas na secreção dos hormônios insulina
e glucagon. Neste aglomerado de células, existe
uma região de células betas, responsáveis pela
produção de insulina e outra região de células alfas,
produtoras de glucagon. E a regulação da glicemia
no organismo depende basicamente desses dois
hormônios, que possuem efeitos antagônicos, ou
seja, atividade fisiológica inversa.
A insulina tem atuação voltada para a absorção de
glicose pelas células do fígado, músculos
esqueléticos e tecido adiposo, diminuindo sua
concentração, em razão da retirada de glicose do
sangue. Ela ativa uma proteína fosfatase (PP1) que
desfosforila a glicogênio-fosforilase, deixando-a na
sua forma inativa (fosforilase b),
consequentemente isso reduz a glicogenólise. O
controle da glicogênese é feito positivamente pela
ação da insulina. 
Existe uma enzima chamada GSK3 (glicogênio
sintase quinase 3) que fosforila a glicogênio sintase
e a inativa. A insulina promove a fosforilação da
GSK3, deixando-a inativa e, com isso, a GSK3 não
impede que a glicogênio sintase possa atuar na
síntese de glicogênio.
INSULINA
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insulina
GLICOSE no
sangue
GLICOSE nas
células
Retira a glicose do
sangue para “levar”
para as células
Aumenta absorção
de glicose nas
células
O glucagon, com atividade estimulante oposta a
insulina, faz aumentar o teor de glicose na corrente
sanguínea, e não no interior das células. Isso graças
a quebra do glicogênio (substância de reserva
energética). Tanto o glucagon quanto a adrenalina,
são hormônios que aumentam o AMP cíclico e
ativam a glicogenólise, por conta da fosforilação da
enzima glicogênio-fosforilase, que a deixa na sua
forma ativa (fosforilase a). 
Níveis baixos de glicose no sangue provocam a
liberação do glucagon, que acelera a liberação da
glicose a partir da glicogenólise no fígado, e altera o
metabolismo dos combustíveis tanto no fígado,
quanto nos músculos. Isso estimula a oxidação dos
ácidos graxos, “economizando” a glicose, para que
possa ser usada pelo cérebro. Durante o jejum
prolongado, os triacilgliceróis tornam-se o
combustível principal e o fígado converte os ácidos
graxos em corpos cetônicos para exportá-los para
outros tecidos, inclusive para o cérebro.
GLUCAGON
inativa a glicogênio-
fosforilase
glicogenólisEglicogênese
inativa a GSK3
atenção
A glicemia é a concentração de glicose no
sangue. A regulação da glicemia no
organismo depende basicamente do
glucagon e a insulina. Eles promovem o
ajuste da homeostasia da glicose.
A insulina, através de sua ação
estimulatória sobre a captação de glicose
pelas células, promove a utilização dos
carboidratos para obtenção de energia,
deprimindo a utilização das gorduras
(ácidos graxos).
glucagon
GLICOSE no
sangue
GLICOSE nas
células
Glicogenólise (ativação
da enzima glicogênio-
fosforilase)
Diminui absorção
de glicose nas
células
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É importante lembrar que a homeostase
glicêmica é mantida através da atuação de:
Sistema digestivo - Absorção intestinal
Sistema nervoso - Regulação da ingestão
alimentar e sinalizações
Sistema endócrino - Hormônios 
Vale lembrar também que hormônios como o
GH, Adrenalina e Cortisol tambem participam
da regulação da glicemia.
estado alimentado
Quando o corpo está absorvendo os
nutriente, a insulina é o hormônio
dominante, e o organismo entra em
estado anabólico.
estado de jejum
As reações metabólicas previnem a
queda da concentração da glicose
plasmática (hipoglicemia), e o
estado do organismo é catabólico.
Frutose-1,6-
bifosfato
Hexocinase
Frutose-6-
fosfato
Fsfofrutocinase-1
glicose
Glicose-6-
fosfato
Glicose-6-
fosfatase
Frutose-1,6-
bifosfatase-1
Di-hidroxiacetona-
fosfato
Di-hidroxiacetona-
fosfato
(2)Gliceraldeido-3-
fosfato
2Pi 2Pi
2NAD+ 2NAD+
2NADH + 2H+ 2NADH + 2H+
(2) 1,3-Bifosfoglicerato
2ADP
2ATP 2ATP
2ADP
(2) 3-Fosfoglicerato
(2) 2-Fosfoglicerato
(2) Fosfoenolpiruvato 2GDP
PEP
-carboxilase
2GTP
(2) Oxaloacetato
2ADP
2ADP
2ATP
2ATP
Piruvato -
-carboxilase
Piruvato -
-cinase
Piruvato
Pi
H20
Pi
H20
ATP
ADP
ATP
ADP
ENZIMAS MARCAPASSO importantes
1) Reguladas pela insulina
Fosfo frutoquinase (FFK) - Glicólise 
Glicogênio sintetase - Glicogênese 
Glicogênio 6- P desidrogenase - Via das
pentoses
2)reguladas pelo glucagon 
Glicogênio fosforilase - Glicogenólise
Frutose 1,6 bifosfatase - Gliconeogênese
As enzimas marcapasso são enzimas
reguladoras, sendo classificadas em dois
tipos: Enzimas alostéricas (ou reguladas de
forma não covalente) e as enzimas
reguladas covalentemente.
ou seja... Gliconeogênese
Nos mamíferos, esse processo ocorre no fígado,
principalmente, e seu papel é fornecer glicose para
exportar para os tecidos do corpo quando os
estoques de glicogênio estão exauridos e não há
disponibilidade de glicose na dieta. Esse processo
vai contar com diversas enzimas que também
atuam na glicólise, mas não confunda as duas.
Resumindo, a gliconeogênese é o processo de
biossíntese de “nova” glicose a partir de outra
substância que não o glicogênio.
Sete reações glicolítcas são reversíveis e as
enzimas catalisadoras dessas reações também
atuam na gliconeogênese. Mas, isso não quer dizer
que a glicólise é o reverso da gliconeogênese e
pronto. Pois 3 das 10 reações glicolíticas não são
reversíveis e, portanto, a gliconeogênese “dá um
jeito” nessas 3, para cumprir seu propósito.
glicólise GLICONEOGÊNESE
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A via das pentoses-fosfato também pode
ser chamada de via do fosfogliconato ou
via da hexose-monofosfato. 
via das pentoses-fosfato
O destino catabólico principal da glicose-6-fosfato
é a degradação glicolítica até piruvato, cuja maior
parte é oxidada pelo ciclo do ácido cítrico, levando
enfim à formação de ATP. Mas, a glicose-6-fosfato
pode assumir outros destinos catabólicos, que
levam a produtos especializados, necessários para
a célula. 
Um exemplo de “outro destino” é a oxidação da
glicose-6-fosfato até pentoses-fosfato

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