Aula 4 - AminoÃcidos e peptÃ-deos

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Aminoácidos e Peptídeos 
Prof. M. Sc. Francisco Marques de Oliveira Neto 
FACULDADE DE EDUCAÇÃO DE BACABAL 
CURSO: BACHARELADO EM NUTRIÇÃO 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA GERAL 
Proteínas Peptídeos e Aminoácidos 
• Proteínas moléculas mais abundantes e 
funcionalmente diversas nos sistemas biológicos. 
• Ex: Colágeno, as enzimas, hemoglobina, albumina. 
• Proteínas apresentam diversidade funcional, mas 
apresentam características estruturais comum. São 
polímeros lineares de unidades de aminoácidos (aa) 
•aminoácido-aminoácido-aminoácido-aminoácido-aminoácido = proteína 
 
Ligação covalente 
Polímeros de aminoácidos 
Poucos Aminoácidos 
Peptídios Proteínas 
Unidos por 
ligação 
peptídica 
Unidos por 
ligação 
peptídica 
Muitos Aminoácidos 
Mayra
Texto digitado
Mayra
Texto digitado
Ex: Glucagon
Mayra
Texto digitado
• Todas as proteínas são formadas por aminoácidos. Unem-se por ligação 
peptídica para formar uma seqüência especifica. São grupos muito 
heterogêneos de substâncias. 
 
• Têm em comum: 
– um grupo Carboxila 
– um grupo Amino, unidos a um mesmo átomo de carbono 
– o C 
 
• Diferenciam-se na cadeia lateral do Radical R 
 
 COO– 
  
H3N
+ –– C –– H 
  
 R 
 
Estrutura Geral de um 
Aminoácido 
• A cadeia lateral determina a solubilidade (tendência a interagir com a água). 
 
• O C é devido a atividade → assimetria óptica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Na natureza se encontram predominantemente estereoisômeros L. Em 
proteínas somente existem L-aminoácidos. 
 
Aminoácidos 
Moléculas 
assimétricas 
Oticamente 
ativas 
http://copacabana.dlsi.ua.es/insbil/index.php?lang=es-pt&palabra=estereoisómeros
Mayra
Texto digitado
Mayra
Texto digitado
Nos seres humanos só se encontra L.
Isomeria 
Moléculas não sobreponíveis = imagens especulares 
Fisica e quimicamente indistingüíveis 
Giram o plano de luz polarizada em direções opostas 
Isomeria 
H3N- C - H 
COOH 
R 
H - C - H3N 
COOH 
R 
L-aminoácido D-aminoácido 
•Isômeros ópticos 
•Estereoisômeros 
L – do grego dexter: esquerda 
D – do grego lae: direita 
Ocorrência dos isômeros 
 Há dois esterioisômeros: L / D 
H3N- C - H 
COOH 
R 
L-aminoácido 
Proteínas 
encontradas em 
humanos 
H - C - NH3 
 
COOH 
R 
D-aminoácido 
Alguns antibióticos e 
em peptídios presentes 
em bactérias 
AMINOÁCIDOS 
• O pH fisiológico (próximo de 7) encontram-se em forma ionizada. 
 
• São dipolos, tendo um grupo carboxila, com carga negativo, e um 
amina, com carga positiva. 
 
• A forma ionizada se denomina zwitterión: é uma molécula que 
contém uma carga positiva e uma negativa. A forma iônica varia 
com o pH. 
 
 
• Em dissolução alcalina o carboxila estará protonado (-COOH) e o 
amino desprotonado (+NH2). 
 
 
Ionização de um Aminoácido 
Os aminoácidos se ionizam em pHs diferentes. Quando um 
aminoácido é colocado em um determinado pH e seu grupo 
ácido carboxílico está ionizado (desprotonado) e o grupo 
amina está ionizado (protonado), damos o nome de Ponto 
isoelétrico (PI). Apresentam a forma zwitterión 
 
Ex: A arginina apresenta ponto isoelétrico=6,4 ; isso significa 
que em pH 6,4 o grupo ácido carboxilico está ionizado (com 
carga negativa) e o grupo amina está ionizado (com carga 
positiva) 
Mayra
Nota
É o PH onde o aminoácido se ioniza.
AMINOÁCIDOS 
 
São identificados 20 aminoácidos diferentes que fazem 
parte das proteínas. Com estes 20 aminoácidos se 
constroem todas as proteínas da biosfera. 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
Classificam-se segundo a solubilidade em água, 
dependendo da cadeia lateral. 
 
• Cadeias laterais apolares (6). 
• Cadeias laterais polares não ionizáveis (6). 
• Cadeias laterais aromáticas (3). 
• Cadeias laterais carregadas positivamente (3). 
• Cadeias laterais carregadas negativamente (2). 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
CADEIAS LATERAIS APOLARES 
• Cadeias laterais hidrocarbonadas (alifáticas). Aminoácidos hidrofóbicos. 
– Estas correntes têm tendência a dirigir-se para o interior da proteína. 
– Contribuem principalmente à forma tridimensional da proteína. 
– A interação com a água depende da capacidade de formar pontes de 
hidrogênio. 
• Isoleucina: o mais apolar. 
 
• Glicina: o menos apolar. Tem um grupo muito pequeno (H) que forma pontes 
de hidrogênio muito fracas. Permite flexibilidade da cadeia. 
CADEIAS LATERAIS APOLARES 
CADEIAS LATERAIS POLARES NÃO IONIZÁVEIS 
• Não têm grupos ionizáveis, mas podem estabelecer pontes de hidrogênio. 
• Serina: OH permite formar ponte de hidrogênio facilmente. 
• Prolina: Heteroanel amínico. Não tem um grupo amina primária livre, faz parte de 
uma estrutura cíclica. O heteroanel dá rigidez a ligação peptídica e a cadeia 
polipeptídica nesse ponto. 
• Asparagina e glutamina: Derivam do ácido aspártico (aspartato) e o ácido 
glutâmico (glutamato). 
• Cisteína: Contém um grupo sulfidrilo, com elevada tendência a oxidar-se. O pH 
fisiológico forma dímeros de cisteína mediante a pontes disulfeto → cistina. Isto 
estabiliza muito a proteína. 
Mayra
Nota
Todos tem a tendencia a estabilizar a proteina e manter a forma estável.
CADEIAS LATERAIS POLARES NÃO 
IONIZÁVEIS 
CADEIAS LATERAIS AROMÁTICAS 
 
• Os aminoácidos aromáticos, como a maioria dos compostos que contêm anéis 
conjugados, apresentam uma forte absorção da luz ultravioleta (máxima a 280nm). 
• Esta propriedade se utiliza para detectar proteínas e valorizar a quantidade 
(detecção analítica de proteínas). É uma propriedade de todas as proteínas, porque 
todas contêm aminoácidos aromáticos. 
Luz uv 
Menor intensidade 
CADEIAS LATERAIS AROMÁTICAS 
 
• Fenilalanina: aminoácido muito hidrofóbico. A tirosina e o triptofano têm 
menor caráter hidrofóbico, pela presença de grupos polares. 
 
• Tirosina: o grupo fenol é levemente ácido, e pode formar pontes de 
hidrogênio. E o OH é muito reativo e pode modificar-se. 
 
• Triptofano: O maior grau de liberdade dos elétrons aumenta a estabilidade da 
estrutura. É um dos aminoácidos menos abundante nas proteínas. 
CADEIAS LATERAIS AROMÁTICAS 
CADEIAS LATERAIS COM CARGAS POSITIVAS 
(aminoácidos básicos) 
 
• Levam grupos básicos em suas cadeias laterais; têm carga + ao pH fisiológico. 
São muito polares; costumam achar-se na superfície exterior da proteína. 
 
• Lisina e Arginina: têm grupos básicos protonados no pH fisiológico. 
 
• Histidina: é o menos básico; se desprotona a pH=6. Pode trocar prótons a pH 
próximo ao fisiológico. Participa em catálises enzimática com transferência de 
prótons (H+). 
 
Mayra
Nota
Desidrogenação - Retirada do H+
CADEIAS LATERAIS COM CARGAS POSITIVAS 
(aminoácidos básicos) 
CORRENTES LATERAIS COM CARGAS NEGATIVAS 
(aminoácidos ácidos) 
 
• São os únicos aminoácidos carregados negativamente a pH=7. Hidrófilos. 
Situam-se na superfície da proteína. 
COO- CONH2 
Ácido Amida 
aspártico asparagina 
glutámico glutamina 
CORRENTES LATERAIS COM CARGAS NEGATIVAS 
(aminoácidos ácidos) 
CLASSIFICAÇÃO DOS 
AMINOÁCIDOS 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
 
• Os aminoácidos essenciais são aqueles que 
não somos capazes de sintetizar e por tanto 
devemos ingerir na dieta. 
 
Obs: A lisina quase não esta presente em 
vegetais, e é importante para a transmissão 
do impulso nervoso; seu déficit causa 
transtornos neurológicos. 
 
 
Necessidades Nutricionais dos 
aminoácidos 
essenciais Não essenciais 
Arginina** Alanina 
Histidina** Asparagina 
Isoleucina Aspartato 
Leucina Cisteina 
Lisina * Glutamato 
Metionina Glutamina 
Fenilalanina Glicina 
Treonina Prolina 
Triptófano Serina 
Valina Tirosina 
PROPRIEDADES ÁCIDO-BASE 
DOS AMINOÁCIDOS 
Os Aminoácidos podem atuar como ácidos ou bases: 
 
• Quando se dissolve em água um aminoácido como a alanina, se encontra o íon na 
forma dipolar, o zwitterion, do qual pode atuar como ácido (doador de prótons, ou 
como base (receptor de prótons).ácido 
base 
PROPRIEDADES ÁCIDO-BASE 
DOS AMINOÁCIDOS 
• São ácidos dipróticos: podem ceder H+ de 2 grupos ionizáveis (COOH- e NH3+) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Cede primeiro o próton mas ácido → COOH- (