Aula_06_Proteinas

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AMINOÁCIDOS 
PROTEÍNAS 
ENZIMAS 
Proteínas são macromoléculas complexas, 
compostas de aminoácidos. São os constituintes 
básicos da vida e necessárias para os processos 
químicos que ocorrem nos organismos vivos. 
Proteínas 
Nos animais, 
correspondem a cerca de 
80% do peso dos 
músculos, cerca de 70% 
da pele e 90% do sangue 
seco. Mesmo nos 
vegetais as proteínas 
estão presentes. 
A importância das proteínas está relacionada 
com suas funções no organismo. Todas as 
enzimas conhecidas são proteínas. Muitas 
vezes, elas existem em pequenas 
quantidades. 
Estas substâncias catalisam todas as reações 
metabólicas e capacitam aos organismos a 
construção de outras moléculas - proteínas, 
ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios. 
Proteínas 
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Metabolismo: integração entre 
catabolismo e anabolismo 
Embora sejam inúmeras, todas as proteínas são 
formadas por apenas 20 aminoácidos. Todos os 
aminoácidos tem um carbono (chamado 
carbono-a) ligado a um grupo amino e a um grupo 
carboxila. 
Aminoácidos 
Forma Zwitteriônica de aminácidos que 
ocorrem em valores fisiológicos de pH. 
Moléculas que apresentam grupos com cargas 
elétricas de polaridades opostas 
Aminoácidos 
- 
+H3N 
SOFRE REAÇÃO DE NEUTRALIZAÇÃO INTRAMOLECULAR 
O NITROGÊNIO POSSUI UM PAR 
DE ELÉTRONS LIVRE 
PRONTO PARA RECEBER O ÍON 
H+ DO ÁCIDO. 
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 zwitterion 
É anfótero, pois reage com ácido e com base. 
- 
+H3N 
AMINOÁCIDOS 
 Características Gerais 
• São as unidades fundamentais das proteínas. 
• Todas as proteínas são formadas a partir da 
ligação em sequência de apenas 20 
aminoácidos. 
• Existem, além destes 20 aminoácidos 
principais, alguns aminoácidos especiais, que 
 só aparecem em alguns tipos de proteínas. 
AMINOÁCIDOS – Lehninger 
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Grupos R apolar 
Grupos R aromáticos 
Grupos R polares, não carregados 
Grupos R carregados (+ / –) 
Os aminoácidos se classificam em: 
NEUTRO 
O número de grupos ácido é igual ao o de grupos amino. 
ÁCIDO 
O número de grupos ácidos é 
maior que o de grupos amino. 
BÁSICO 
O número de grupos ácidos é 
menor que o de grupos amino. 
PROPRIEDADES FÍSICAS DOS AMINOÁCIDOS 
*solúveis em água 
*insolúveis em solventes orgânicos 
*não se volatilizam 
*altos pontos de fusão (100°C) 
PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS 
AMINOÁCIDOS 
* são anfóteros (atua como ácido ou base). 
* sofrem reação de polimerização (ligação 
de diversos AA). 
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 Os vegetais têm a capacidade de 
fabricar os vinte aminoácidos necessários 
para a produção de suas proteínas, já as 
células animais não sintetizam todos eles, 
sendo que alguns devem ser ingeridos com 
o alimento. 
 Assim, os aminoácidos podem ser 
classificados em dois tipos: 
 ESSENCIAIS 
 NÃO ESSENCIAIS 
 
Essenciais - são aqueles que não podem 
ser sintetizados pelos animais. 
 
Ex: Fenilalanina; Valina; 
Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; 
Isoleucina; Metionina. 
 
Não essenciais (Naturais) - são aqueles 
que podem ser sintetizados pelos 
animais. 
Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; 
Tirosina; Arginina; Histidina; Prolina; 
Ácido aspártico (Aspartato); 
 Ácido glutâmico (Glutamato); 
 Asparagina; Glutamina. 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
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O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS: 
 
• Quantidade de aminoácidos (AA) do 
polipeptídeo. 
 Dipeptídeo, Tripeptídeo, Oligopeptídeo, Polipetídeo 
• Tipos de AA 
• Sequência dos AA 
 Apresentam comprimento variável, indo de 40 a 
cerca de 33.000 resíduos de aminoácidos (poucos 
passam dos 1.500 resíduos de AA) 
 
Proteínas 
As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os 
aminoácidos são unidos por ligações peptídicas. 
Ligação peptídica é a 
união do grupo amino 
de um aminoácido com 
o grupo carboxila de 
outro aminoácido, 
através da formação 
de uma amida. 
Através destas ligações, os aminoácidos formam cadeias 
longas. A maioria das proteínas tem mais de 200 aminoácidos. 
CC
O
HO
NH2
R
H
CHOOC N
R
H H
H
CHOOC N
R
H H
CC
O
NH2
R
H
HOH
Ligação Peptídica 
Classificação da proteína quanto a estrutura 
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A seqüência de aminoácidos é conhecida como 
estrutura primária. É esta estrutura que, de 
fato, determina a forma e a função da proteína. 
A estrutura primária é somente a seqüência dos 
aminoácidos, sem se preocupar com a orientação 
espacial da molécula. 
Estrutura primária 
Estrutura secundária 
Os ângulos formados pelas ligações peptídicas 
fazem com que a cadeia protéica assuma uma 
conformação espacial chamada de estrutura 
secundária. 
Esta conformação espacial é 
reforçada pelas interações 
intermoleculares entre os 
aminoácidos. A principal é a 
ligação de hidrogênio que 
acontece entre os hidrogênios 
dos grupos amino e os átomos 
de oxigênio dos outros 
aminoácidos. 
a-hélice 
Folha- 
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A porina é uma proteína 
trans-membrana, que 
atua como um canal 
iônico em bactérias. 
Existe um "buraco" na 
estrutura protéica, onde 
os íons passam, 
seletivamente. 
PASSAGEM DE SUBSTÂNCIAS DE ONDE TEM MAIS PARA ONDE TEM MENOS 
A estrutura terciária é a conformação espacial 
da proteína, como um todo, e não de determinados 
segmentos da cadeia. Esta estrutura é quem 
determina a forma das proteínas. As proteínas 
globulares, por exemplo, tem forma esférica. 
O que determina a estrutura 
terciária são as cadeias 
laterais dos aminoácidos. 
Algumas cadeias são tão longas e 
hidrofóbicas que agrupam-se 
no interior da proteína 
provocando uma dobra ou 
looping, deixando as partes 
hidrofílicas expostas na superfície 
da proteína. 
Estrutura terciária 
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Existe, finalmente, a estrutura quaternária. Esta 
estrutura é mantida pelas mesmas forças que 
determinam as estruturas secundárias e terciárias. 
Certas proteínas são 
compostas por mais de uma 
unidade polipeptídica. A 
imunoglobulina, por exemplo, 
é constituída por 4 cadeias 
protéicas. A conformação 
espacial destas cadeias, 
juntas, é que determina a 
estrutura quaternária. 
Estrutura quaternária 
Quanto a forma 
Globulares Fibrosa 
 
 
• Catálise enzimática 
• Transporte e armazenamento 
• Contração muscular 
• Proteção imunitária 
• Hormônios 
• Coagulação sanguínea 
Quanto a função 
• Todas contêm C, H, O N e quase todas contêm S. 
• Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, 
zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado. 
• São construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados 
em várias sequências específicas. 
As proteínas podem ser simples (holopeptídeos), constituídas 
somente por aminoácidos, ou conjugadas (heteropeptídeos), 
que contém outros grupos como carboidratos, íons, etc. 
A hemoglobina é um exemplo de 
proteína conjugada. Contém 4 
proteínas ligadas a uma porfirina e 
a um íon de ferro. 
As liproproteínas, tal como LDL e 
HDL, são também exemplos de 
proteínas conjugadas - neste caso, 
com lipídeos. 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS QUANTO A COMPOSIÇÃO 
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Proteínas 
Outra forma de classificar as proteínas é baseado na 
sua função. Podem ser divididas em proteínas 
estruturais e biologicamente ativas. 
A maioria das proteínas estruturais são fibrosas. 
São compostas por cadeias alongadas. 
Dois exemplos são 
o colágeno 
(ossos, tendões, 
pele e ligamentos) 
e a queratina 
(unhas, cabelos, 
penas e bicos). 
Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo 
com asua função. 
• Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos. 
 
Exemplos: 
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas 
cartilagens, nos ossos e tendões. 
 
- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde 
participam do mecanismo da contração muscular. 
 
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e 
nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal 
à vida terrestre. 
 
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a 
regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do 
sangue). 
Proteínas 
Muitas proteínas biologicamente ativas 
ficam na membrana celular, e atuam de 
diversas maneiras. 
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Proteínas 
As enzimas fazem a catálise de diversas reações 
em nosso organismo. Sem elas essas reações não 
aconteceriam ou gerariam produtos indesejados. 
A ligação entre o sítio 
ativo e o substrato é 
extremamente 
específica. O substrato 
precisa ter características 
que permitam o "encaixe" 
com a enzima ("sítio 
ativo"). Essa relação é 
chamada de chave-
fechadura. 
Modelo de Chave-Fechadura 
A atividade da enzima pode ser bloqueada pela ação de um inibidor. 
Quando este interage com o sítio regulatório da enzima, provoca uma 
alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. A 
atividade enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através 
da liberação ou captação de inibidores. 
Inibição Enzimática Reversível 
Competitiva 
Quando o inibidor se liga 
reversivelmente ao mesmo sítio de 
ligação do substrato 
Inibição Enzimática Reversível 
Não-Competitiva 
Quando o inibidor liga-se 
reversivelmente à enzima em um 
sítio próximo de ligação, podendo 
estar ligado à mesma ao mesmo 
tempo que o substrato 
 
Inibidores enzimáticos 
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• Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou 
inorgânicas que podem ser necessárias para a função de 
uma enzima. 
• A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu 
cofator, é chamada de apoenzima. 
Enzima + Cofator = holoenzima 
cofator 
Enzima 
As enzimas são classificadas segundo os compostos 
nos quais elas agem: 
• lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e 
ácidos graxos; 
• catalases decompõem a água oxigenada; 
• amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples; 
• proteases decompõem as proteínas; 
• celulases decompõem a celulose; 
• pectinases decompõem a pectina; 
• isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose; 
• Oxidorredutases catalisam reações de transferência de 
elétrons, ou seja: reações de oxi-redução 
• outras. 
 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Perda da função biológica 
 
 • TEMPERATURA / agitação das 
moléculas  rompimento de 
ligações / Ex: ovo cozido 
 
• GRAU DE ACIDEZ / meios  
ácidos ou  básicos  
rompimento de atrações 
elétricas que ajudam manter a 
configuração espacial 
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FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS: 
• TEMPERATURA: 
•  temperatura  atividade enzimática / até certo limite. 
•  agitação moléculas  possibilidades de choques , mas rompimento de 
ligações / perda da conformação, isto é, ocorre desnaturação e inativação 
da enzima. 
• Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC 
pH 
• Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado pH. Ex: 
a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem um pH ótimo ao 
redor de 2,0 (ácido). 
 
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Proteínas 
A seqüência dos 
aminoácidos na proteína 
é determinado 
geneticamente a partir 
da seqüência dos 
nucleotídeos no DNA 
celular. 
Quando uma proteína em 
particular é necessária, o 
código do DNA para esta 
proteína é transcrito em uma 
seqüência complementar de 
nucleotídeos chamada de 
RNA mensageiro. 
Uma seqüência de 3 
nucleotídeos no RNA 
mensageiro especifica o 
aminoácido. Desta 
maneira, o organismo é 
capaz de sintetizar as 
várias proteínas com as 
funções mais diversas de 
que precisa. 
Assim a seqüência de aminoácidos é ditada pelo RNA mensageiro. 
Proteínas 
AVISO 
 O conteúdo ministrado em sala de aula são 
apenas “guias” para facilitar o estudo!!! 
 
A utilização desses “guias” NÃO isenta a 
necessidade e responsabilidade do aluno de 
estudar por livros.