Enzimas e Catalise

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Enzimas
São proteínas globulares com função de catalise de reações, ou seja, elas aceleram as reações químicas sem serem consumidas
Energia de ativação: É a quantidade de energia necessária para moléculas atingirem o estado de transição de reagentes para produtos. As enzimas elas diminuem essa energia de ativação, fazendo com que o progresso da reação seja menor e sua velocidade aumente 
Modelo proposto para a interação enzima-substrato
Antes diziam que a enzima chamada de sitio ativo se ligava com o substrato se tornando o complexo enzima-substrato, isso sem nenhuma alteração enzimática para receber o substrato. Esse modelo ficou chamado de chave- fechadura
Atualmente, ainda se acredita nesse modelo, porém, hoje sabemos que a região do sitio ativo não esta totalmente preparada para receber o substrato, fazendo com que ela sofra algumas modificações para receber o substrato. Essa nova proposta se chama modelo do encaixe induzido
· Depois que a enzima acelera uma reação e forma uma outra reação ela se desliga do produto para participar de uma próxima reação e a velocidade com que ela faz isso se chama número de renovação (Kcat)
Kcat: número máximo de mols que podem ser convertidos em produto por mol de enzima
Mecanismos de Catalise
Catalise por proximidade: Aproximação e orientação das moléculas de substrato, possibilitando a interação com a enzima
Catalase ácido-basica: os grupos ionizáveis ou os prostéticos podem atuar como ácidos ou bases carregando as enzimas com cargas positivas ou negativas, facilitando a interação da enzima com o substrato
Catalase por estiramento ou encaixe induzido: A ligação da enzima muda a estrutura do substrato (Estiramento), favorecendo uma reação subsequente, como uma hidrolise acida
Catalise covalente: Envolve uma interação covalente entre enzima e substrato. Envolve uma modificação transitória na enzima
Fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas
· Concentração da enzima: Quanto maior a concentração da enzima, maior a velocidade da reação desde que a quantidade de substrato corresponda a quantidade da enzima.
· PH: As enzimas tem um PH ótimo de atuação, no qual apresentam atividade máxima. Se mudar o PH, muda a carga da enzima, vai mudar a característica do sitio ativo e não liga mais com o substrato
· Temperatura: A enzima para ter uma atividade máxima age em uma determinada temperatura, se diminuir ou aumentar essa temperatura vai diminuir a atividade enzimática. Acima da temperatura a enzima desnatura e se ela desnatura, a estrutura da enzima muda e ela não se liga ao substrato
EX: Se você quer que um fruto amadureça mais rápido, deixe-o na mesa a uma temperatura de 25 graus que é a temperatura ótima de amadurecimento. Agora, se você quiser que o processo de amadurecimento demore, coloque o fruto na geladeira, que ai diminui sua temperatura ótima e consequentemente sua energia, fazendo com que o amadurecimento seja mais lento. Já se colocarmos o fruto em agua fervente, ele não amadurece mais, pois a enzima desnatura, não sendo mais utilizada
· Cofatores: São partes moleculares da enzima diferentes de proteína. Eles agem quando uma proteína esta inativa, ou seja, sua forma não esta propricia para receber o substrato, fazendo com que essas estruturas se liguem as proteínas mudando sua estrutura e tornando-as ativas para receber o substrato. Se ele tiver características inorgânicas, vão ser chamados de ions, já se apresentarem características orgânicas, serão chamados de coenzimas
· Concentração de substrato: Em baixas concentrações de substrato a velocidade da reação é proporcional a concentração de substrato (Reação de primeira ordem). Já em altas concentrações a velocidade da reação é constante e independente da quantidade de substrato (Reação de ordem 0)
Constante de Michaelis e Menten (KM)
Concentração de substrato necessária para se atingir metade da velocidade máxima. Serve para indicar a afinidade (catalisa mais facilmente) da enzima pelo substrato, quanto menor o Km, maior a afinidade
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