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ENZIMAS 
Tripsina 
Nomenclatura das Enzimas 
1  Oxiredutases Transferência de elétrons 
2  Transferases Transferência de grupamentos 
3  Hidrolases Reações de hidrólise 
4  Liases Eliminação de grupamentos para formar duplas ligações 
5  Isomerases Isomerização 
6  Ligases Formação de ligações acoplado à hidrólise de ATP 
Classificação Tipo de Reação Catalisada 
COENZIMAS 
VITAMINA COENZIMA REAÇÃO MEDIADA 
Ácido Fólico Tetrahidrofolato 
 Tiamina (B1) 
 Transferência de um carbono 
Pantotenato Coenzima A Transferência de Acil 
Piridoxina (B6) 
 
Piridoxal fosfato Transferência de grupamento amino 
Tiamina pirofosfato Transferência de aldeído 
Modelo Chave-Fechadura 
CINÉTICA ENZIMÁTICA 
CINÉTICA ENZIMÁTICA 
KM = K2 + K3 
K1 
 Equação de Michaelis-Menten : 
Onde, V0 é a velocidade da reação; 
Vmax é a velocidade máxima; 
[S] é a concentração do substrato e 
KM é a constante de Michaelis-menten, definida como: 
E + S D ES ---> E + P 
 
K1 
K2 
K3 
Vmax é atingida quando a enzima está totalmente na forma de ES 
 Quando a velocidade da reação é igual a metade de VMax, [S] = KM 
Gráfico de Lineweaver-Burk 
INIBIÇÃO COMPETITIVA 
INIBIÇÃO COMPETITIVA 
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA 
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA 
Tipo de Inibição Sítio de Ligação Efeito Cinético 
Inibição 
Competitiva 
Inibição Não 
Competitiva 
Sítio ativo da enzima onde 
compete com o substrato. 
Pode ser revertido por altas 
[substrato] 
Não altera Vmax 
Km é aumentado 
Se liga a enzima ou ao complexo 
ES fora do sítio ativo. Ligação do 
substrato fica inalterada, mas ESI 
não forma produto. Não pode ser 
revertido pelo substrato 
Vmax é diminuído 
proporcionalmente 
a [inibidor]. Km não 
é alterado 
ENZIMAS ALOSTÉRICAS 
•  Apresentam múltiplas sub-unidades e múltiplos sítios ativos 
•  A forma ativa difere da forma inativa na sua estrutura tridimensional 
•  A ligação do substrato é cooperativa 
MECANISMO DO EFEITO ALOSTÉRICO 
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
1 – Regulação da disponibilidade da enzima 
 
2 - Regulação da atividade da enzima: 
•  Modulação Alostérica: Retroinibição 
•  Modulação covalente: Fosforilação 
•  Proteínas reguladoras 
• Ativação proteolítica: Enzimas sintetizadas na forma de 
um precursor. 
RETROINIBIÇÃO 
O produto final de uma via, inibe a enzima que catalisa a primeira reação. 
 
GLICOGÊNIO FOSFORILASE 
MODULAÇÃO COVALENTE 
PROTEÍNAS REGULADORAS 
Ligam-se a enzima alterando sua atividade. 
 CALMODULINA