7 aula Citoesqueleto

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Bases moleculares
do citoesqueleto e
dos movimentos
celulares
O citoesqueleto
A capacidade que as células eucarióticas tem de organizar
interiormente seus componentes, de adotar uma
variedade de formas e de realizar movimentos
coordenados depende do citoesqueleto – uma rede
intrincada de filamentos protéicos que se estende por todo
o citoplasma. Este rede auxilia na sustentação do grande
volume de citoplasma de uma célula eucariótica, função
essa particularmente importante nas células animais por
não possuírem parede celular.
Célula de fibroblasto corada com azul de
Coomassie, um corante geral para proteína
• O citoesqueleto consiste de uma estrutura altamente
dinâmica, reorganizando-se continuamente à medida
que a célula altera a sua forma.
• O citoesqueleto parece ser uma invenção eucariótica:
está ausente nos procariotos e pode ter sido um fator
crucial na evolução das grandes e estruturalmentecrucial na evolução das grandes e estruturalmente
complexas células eucarióticas.
• O citoesqueleto é construído a partir de uma estrutura
formada por três tipos de filamentos protéicos:
filamentos intermediários (10 nm de diâmetro),
microtúbulos (25 nm) e filamentos de actina (7 nm).
MicrotúbulosFilamentos de actina Filamentos 
intermediários
FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS
• Os filamentos intermediários tem uma grande resistência à tração e sua
função principal é capacitar as células a suportar tensão mecânica gerada
quando as células sofrem estiramento.
• São chamados “intermediários” porque o seu diâmetro (10 nm) está entre o
dos filamentos finos de actina e o dos filamentos grossos de miosina das
células musculares lisas, onde foram identificados pela primeira vez.
• Os filamentos intermediários são os mais resistentes e mais duráveis
dentre os três tipos de filamentos protéicos do citoesqueleto.dentre os três tipos de filamentos protéicos do citoesqueleto.
• Os filamentos intermediários são encontrados no citoplasma da maioria das
células animais (organismos multicelulares). São também encontrados
dentro do núcleo de todas as células formando a lâmina nuclear que reveste
internamente o envoltório nuclear e o reforça.
• Eles formam uma rede por todo o citoplasma, circundando o núcleo e se
estendendo para a periferia da célula.
• Eles estão, com freqüência, ancorados à membrana plasmática nas
junções célula-célula onde a face externa da membrana está conectada com
a célula vizinha.
Rede de filamentos intermediários: (A) micrografia imunofluorescente de um grupo
de células epidérmicas em cultivo coradas mostrando a rede citoplasmática de
filamentos intermediários. Os filamentos de uma célula estão conectados
indiretamente, com os das células vizinhas por meio dos desmossomos. (B) esboço
baseado em micrografia eletrônica de um corte de epiderme, mostrando os feixes
de filamentos intermediários atravessando o citoplasma e se inserindo nos
desmossomos.
• Os filamentos intermediários (próximo slide) – são proteínas fibrilares de
cadeia longa, cada uma delas composta por uma cabeça N terminal
globular, uma cauda C terminal também globular e um domínio central
alongado em forma de bastão (A).
• O domínio em bastão consiste de uma região α-hélice estendida que
permite a formação de dímeros estáveis pelo enrolamento de pares de
filamentos intermediários sobre si mesmos (B).
• Dois desses dímeros enrolados se associam, por ligação não-covalente,• Dois desses dímeros enrolados se associam, por ligação não-covalente,
formando um tetrâmero (C).
• Os tetrâmeros se ligam uns aos outros pelas extremidades e também
lateralmente, de forma não-covalente, gerando o filamento intermediário na
sua conformação final em α-hélice semelhante a um cabo (D e E).
• Em cima a esquerda do slide está uma micrografia eletrônica do filamento
completo com 10 nm de diâmetro.
• Os domínios centrais em bastão das diferentes proteínas que formam
os filamentos intermediários são similares em tamanho e seqüência de
aminoácidos, de modo que a sua reunião sempre forma filamentos
com diâmetro e estrutura interna semelhantes. Em contraste, as
regiões globulares da cabeça e da cauda, que estão expostas na
superfície do filamento, estão envolvidas principalmente em interações
com componentes do citoplasma. Essas regiões apresentam grande
variação entre as diferentes proteínas, tanto em tamanho como emvariação entre as diferentes proteínas, tanto em tamanho como em
seqüência de aminoácidos.
• Os filamentos intermediários estão presentes em grande número ao
longo do comprimento dos axônios das células nervosas,
proporcionando um reforço interno essencial para esses
prolongamentos celulares extremamente longos e finos. São também
abundantes nas células musculares e nas epiteliais que são
particularmente sujeitas ao estresse mecânico.
Os filamentos intermediários reforçam as células animais
(1) Filamentos de queratina nas células epiteliais;
(2) Vimentina e filamentos relacionados a vimentina em células do
tecido conjuntivo, células musculares e células de sustentação
dos neurônios (células neurogliais);
(3) Neurofilamentos nas células nervosas.
(4) Laminas nucleares.
Cada classe de filamentos é formada pela polimerização das suas
• Os filamentos intermediários podem ser agrupados em quatro
classes : os citoplasmáticos (1,2 e 3) e o nuclear (4).
Cada classe de filamentos é formada pela polimerização das suas
subunidades protéicas correspondentes.
• Enquanto os filamentos intermediários citoplasmáticos tem aspecto
de corda, os que revestem e reforçam a superfície interna da
membrana nuclear interna estão organizados na forma de uma
malha. Os filamentos intermediários, dentro dessa lâmina nuclear
resistente, são formados por uma classe de proteínas chamadas
laminas. Contrastando com os filamentos intermediários
extremamente estáveis encontrados em muitas células, os da lâmina
nuclear se desagregam a cada divisão celular, quando o envelope
nuclear é fraturado durante a mitose e se reagrega nas células-filhas.
Filamentos intermediários revestindo a
membrana nuclear (A). Micrografia
eletrônica de parte da lâmina nuclear
do ovócito de rã (B).
Laminas nucleares
MICROTÚBULOS
• Os microtúbulos têm uma função organizacional crucial
em todas as células eucarióticas. São tubos longos, ocos e
relativamente rígidos, formados por proteínas que podemrelativamente rígidos, formados por proteínas que podem
desagregar-se rapidamente em um local específico da
célula e se reagregar em outro.
• Em uma célula animal típica os microtúbulos crescem a partir do
centrossomo, uma pequena estrutura situada próxima do centro da célula.
Estendendo-se para a periferia, eles criam um sistema de trilhos no interior
da célula sobre os quais vesículas, organelas e outros componentes
celulares podem locomover-se (A).
• Quando a célula inicia a mitose, ocorre a desagregação dos microtúbulos
citoplasmáticos e em seguida o seu rearranjo formando uma estrutura
complexa chamada fuso mitótico, permitindo a célula segregar os
cromossomos uniformemente para as células-filhas antes da divisão celular
(B).
(B)
• Os microtúbulos podem também formar estruturas permanentes,
exemplificadas pelos cílios e flagelos, estruturas filiformes de movimentos
rítmicos (C).
• Os microtúbulos são formados por subunidades – moléculas de tubulina –
que são dímeros compostos por duas proteínas globulares muito
semelhantes, chamadas α-tubulina e β-tubulina, firmemente unidas por
ligações não-covalentes.
• As subunidades reunidas formam a parede de um cilindro oco, o
microtúbulo. O cilindro é formado por 13 protofilamentos paralelos, cada um
deles possuindo uma cadeia linear de subunidades de α e β-tubulina
dispostas alternadamente ao longo do comprimento.dispostas alternadamente ao longo do comprimento.
• Os protofilamentospossuem uma polaridade estrutural, com α-tubulina
exposta em uma extremidade e β-tubulina na outra. Esta polaridade é a
mesma para todos os protofilamentos, conferindo assim, polaridade
estrutural para todo o feixe de microtúbulos. A extremidade com β-tubulina
é chamada de extremidade “mais” e a que possui α-tubulina é chamada de
extremidade “menos”.
• O crescimento de um microtúbulo é feito a partir de um anel inicial de 13
moléculas de tubulinas; os dímeros são adicionados individualmente,
construindo gradualmente a estrutura do tubo oco.
• In vitro, em uma solução concentrada de tubulina purificada, os dímeros
são adicionados em ambas as extremidades, sendo incorporados mais
rapidamente na extremidade “mais” do que na “menos”. (daí a origem da
denominação).denominação).
• A polaridade de um microtúbulo – o fato de sua estrutura ter uma direção
definida, com as duas extremidades química e funcionalmente diferentes –
é crucial, tanto para a montagem dos microtúbulos quanto para sua função.
Se não tivessem polaridade, não poderiam, por exemplo, direcionar o
transporte intracelular.
Estrutura de um microtúbulo
• Os microtúbulos são mantidos pelo equilíbrio entre sua montagem e
desmontagem. Uma célula viva contém uma mistura de microtúbulos e
subunidades de tubulinas livres. A instabilidade relativa dos microtúbulos dá
a eles a possibilidade de sofrer um remodelamento rápido e contínuo.
• Quando tratados com drogas como a colchicina, uma droga que se liga
firmemente a tubulina livre e impede a sua polimerização, o fuso mitótico de
células em divisão desaparece rapidamente e a célula para no meio da
mitose. Uma outra droga, o taxol, impede a despolimerização dos
microtúbulos se ligando firmemente a essa estrutura permitindo somente o
crescimento do microtúbulo, ambas as drogas fazem com que as célulascrescimento do microtúbulo, ambas as drogas fazem com que as células
em divisão parem em mitose. Essas drogas são portanto, utilizadas no
tratamento do câncer.
• Os microtúbulos formam-se a partir de centros organizadores
especializados que controlam seu número, sua localização e sua
orientação no citoplasma. Nas células animais, por exemplo, o
centrossomo, localizado ao lado do núcleo quando a célula não está em
mitose, organiza os microtúbulos que se irradiam, a partir dele, para todo o
citoplasma.
• Os centrossomos possuem centenas de estruturas em forma de anel
formados por outro tipo de tubulina, denominada γ-tubulina e, cada anel
funciona como ponto de partida ou sítio de nucleação para o crescimento
dos microtúbulos.
• Os dímeros de αβ-tubulina são adicionados ao anel de γ-tubulina em uma
orientação tal que a extremidade “menos” de cada microtúbulo fica
encaixada no centrossomo e o crescimento é feito somente na extremidade
“mais’, isto é, naquela voltada para fora do centrossomo.“mais’, isto é, naquela voltada para fora do centrossomo.
• Os centríolos, estruturas formadas por microtúbulos curtos (nove triplex de
microtúbulos) e proteínas associadas de forma cilíndrica, fazem parte do
centrossomo da maioria das células animais. Os centríolos não estão
relacionados com a nucleação dos microtúbulos no centrossomo e sua
função ainda é um mistério, essas estruturas não estão presentes em
células vegetais. Os centríolos são muito semelhantes, se não a mesma
estrutura, dos corpúsculos basais que formam os centros organizadores de
microtúbulos de cílios e flagelos.
Polimerização de tubulina no centrossomo
• Os microtúbulos em crescimento apresentam instabilidade dinâmica. Logo
que um microtúbulo tenha sido nucleado, sua extremidade “mais” cresce por
muitos minutos a partir do centro organizador, por adição de subunidades.
Inesperadamente, então, ele sofre uma transição súbita na qual sua
extremidade livre perde subunidades e o microtúbulo retrai rapidamente. Ele
pode retrair-se parcialmente e então subitamente voltar a crescer ou pode
desaparecer completamente, sendo substituído por um novo microtúbulo
originado do mesmo anel de γ-tubulina.
• A instabilidade dinâmica dos microtúbulos origina-se da capacidade
intrínseca que as moléculas de tubulina possuem de hidrolisar GTP. Cada
dímero livre de tubulina possui uma moléculas de GTP firmemente ligada, que
é hidrolisada a GDP (ainda firmemente ligada) logo que a subunidade é
adicionada ao microtúbulo em crescimento.
• As moléculas de tubulina associadas ao GTP unem-se eficientemente umas
às outras na parede do microtúbulo, enquanto as que estão associadas a
GDP apresentam uma conformação diferente, ligando-se menos firmemente
umas às outras. A alternância entre os estados de tubulina associada a GTP
na extremidade dos microtúbulos favorece a polimerização e o de tubulina
associada a GDP favorece a despolimerização dos microtúbulos.associada a GDP favorece a despolimerização dos microtúbulos.
• Como conseqüência da instabilidade dinâmica, o centrossomo (ou outro
centro organizador) projeta e retrai, continuamente, novos microtúbulos em
diferentes direções com a finalidade exploratória.
• Um mcrotúbulo crescendo a partir de um centrossomo pode, contudo, ser
protegido da desagregação se sua extremidade “mais” estiver de alguma
forma estabilizada pela ligação à outra molécula ou estrutura celular, que
impeça, assim, a despolimerização da tubulina como, por exemplo, a
proteínas de quepe. Este sistema é utilizado para posicionar organelas uma
em relação a outra mantendo a organização da célula.
Instabilidade dinâmica dos microtúbulos
A estabilidade seletiva dos microtúbulos pode polarizar a célula
• A maioria das células animais diferenciadas é polarizada: células nervosas,
por exemplo, projetam um axônio de uma extremidade da célula e os
dendritos da outra; células especializada em secreção têm seu aparelho de
Golgi posicionado na direção do sítio de secreção e assim por diante.
• A polaridade celular é um reflexo dos sistemas de microtúbulos polarizados
no seu interior, os quais auxiliam o posicionamento das organelas na
localização adequada dentro da célula e conduzem as correntes de tráfego
entre diferentes partes da célula.
• É importante conceber, também, que, nas células vivas, os microtúbulos
não atuam sozinhos. Suas funções, assim como as dos outros filamentos donão atuam sozinhos. Suas funções, assim como as dos outros filamentos do
citoesqueleto, dependem de uma grande variedade de proteínas acessórias
que se ligam aos microtúbulos e desempenham várias funções. Por
exemplo, as proteínas motoras usam a energia da hidrólise da ATP para
transportar organelas, vesículas e outros materiais celulares no citoplasma,
ao longo de trilhos formados por filamentos de actina e microtúbulos.
• Em uma célula eucariótica viva o citoplasma está em constante
movimento: as mitocôndrias e as organelas menores envolvidas por
membranas, assim como as vesículas, movem-se em pequenos espasmos
– isto é, movem-se por um período curto, param e começam novamente
(movimento saltatório).
• Nas células eucarióticas, tanto os microtúbulos como os filamentos de
actina estão envolvidos nos movimentos saltatórios e outros movimentos
orientados. Em ambos os casos, eles são gerados por proteínas motoras
que se ligam aos filamentos de actina ou aos microtúbulos e usam a energia
derivada de ciclos repetidos de hidrólise da ATP para se deslocar ao longo
dos filamentos, de forma estável e em uma única direção.
• As proteínas motoras que se deslocam ao longo dos microtúbulos
citoplasmáticos pertencem a duas famílias: as cinesinas (ou quinesinas),
que se deslocam em direção e extremidade “mais” do microtúbulo (para
longe do centrossomo), enquanto as dineínas se movem em direção dalonge do centrossomo), enquanto as dineínas se movem em direção da
extremidade “menos” (na direção do centrossomo). As cinesinas e as
dineínas possuem, cada uma, duas cabeças globulares que seligam ao ATP
e uma cauda que se liga ao componente celular, como uma vesícula ou uma
organela e, desta forma, determina o tipo de carga que a proteína pode
transportar. As cabeças globulares da cinesina e da dineína são enzimas
com atividade hidrolítica sobre a ATP (ATPases). Esta reação fornece
energia para um ciclo de alterações conformacionais na cabeça da proteína,
permitindo o seu deslocamento ao longo dos microtúbulos por meio de um
ciclo de ligação, liberação e religação.
Transporte ao longo dos microtúbulos no axônio de uma célula nervosa
Proteínas motoras dos microtúbulos
As proteínas motoras que transportam carga ao longo dos microtúbulos:
ambos os tipos de proteínas motoras existem sob muitas formas e
presume-se que cada uma delas transporte uma carga diferente. A cauda
da proteína determina que tipo de carga será transportada.
cinesinas
• Os microtúbulos e suas proteínas motoras associadas desempenham
um papel importante no posicionamento de organelas envolvidas por
membranas de uma célula eucariótica. Na maioria das células animais,
por exemplo, os túbulos do retículo endoplasmático chegam quase até a
periferia da célula enquanto o aparelho de Golgi está localizado próximo
ao centrossomo. O alinhamento e o posicionamento de ambas as
organelas dependem dos microtúbulos. As cinesinas ligadas ao lado
externo do retículo puxam-no para a periferia, ao longo dos microtúbulos,externo do retículo puxam-no para a periferia, ao longo dos microtúbulos,
tencionando-os como uma rede. As dineínas tracionam o aparelho de
Golgi no sentido oposto, para dentro, na direção do centro da célula.
Presume-se que o posicionamento normal dessas organelas seja por
proteínas receptoras presentes em suas membranas e que se ligam as
proteínas motoras – às cinesinas, no caso do retículo endoplasmático, e
às dineínas, no caso do aparelho de Golgi.
A disposição das organelas pelos microtúbulos
RE AG
Microtúbulos Microtúbulos
• Os cílios e flagelos possuem microtúbulos estáveis movidos pela dineína. Os
flagelos, que propelem os espermatozóides e muitos protozoários, são muito
semelhantes aos cílios na sua estrutura interna, mas são, muito mais longos. Os
microtúbulos dos cílios e flagelos são ligeiramente diferentes dos citoplasmáticos;
eles são organizados em um padrão curioso e característico com nove microtúbulos
duplos organizados formando um anel ao redor de um par de microtúbulos simples.
Este arranjo “ 9 + 2” é característico da maioria dos cílios e flagelos eucarióticos,
desde os protozoários até os humanos. Os centros organizadores de cílios e flagelos
são os corpúsculos basais.
FILAMENTOS DE ACTINA
• Os filamentos de actina são formados por duas cadeias em espiral de
monômeros globosos da proteína actina G, que se polimerizam
lembrando dois colares de pérolas enrolados, formando uma estrutura
quaternária fibrosa (actina F).
• Os filamentos de actina encontram-se em todas as células
eucarióticas e são essenciais para muitos dos seus movimentos,
especialmente aqueles envolvendo a superfície celular. Sem osespecialmente aqueles envolvendo a superfície celular. Sem os
filamentos de actina, uma célula animal não poderia, por exemplo,
rastejar sobre uma superfície, engolfar por fagocitose uma partícula
grande, ou se dividir. A semelhança dos microtúbulos, muitos filamentos
de actina são instáveis, mas podem também formar estruturas estáveis,
como, por exemplo, o aparelho contrátil dos músculos.
• Os filamentos de actina estão associados com um grande número de
proteínas ligadoras de actina que lhes permite desempenhar uma
variedade de funções nas células.
• Dependendo da sua associação com proteínas diferentes, elas podem formar
estruturas:
- Rígidas e relativamente permanentes, como as microvilosidades das células com
borda em escova que revestem o intestino (A).
- Pequenos feixes contráteis no citoplasma que podem contrair e funcionar como os
“músculos” de uma célula (B).
- Estruturas temporárias como as protrusões formadas na borda anterior de um
fibroblasto rastejante (C).
- O anel contrátil que divide em dois o citoplasma de uma célula animal em divisão
(D).
• Os filamentos de actina
são finos e flexíveis. Cada
filamento é composto por
duas cadeias espiraladas
de moléculas idênticas de
actina globular, todas
apontando para a mesma
direção em relação ao eixodireção em relação ao eixo
da cadeia. Do mesmo
modo que os microtúbulos
um filamento de actina
apresenta uma polaridade
estrutural, com uma
extremidade mais e uma
extremidade menos.
• Os filamentos de actina podem crescer pela adição de
monômeros de actina em ambas as extremidades; no entanto,
a velocidade de crescimento é maior na extremidade mais do
que na menos. Um filamento de actina nu, assim como um
microtúbulo sem suas proteínas associadas, é inerentemente
instável e pode sofrer dissociação em ambas as extremidades.
Cada monômero livre de actina carrega um ATP, o qual é
hidrolisado a ADP momentos após a incorporação dohidrolisado a ADP momentos após a incorporação do
monômero de actina ao filamento. A hidrólise do ATP promove
a despolimerização, auxiliando a célula a dissociar seus
filamentos após a sua formação. A capacidade de associação
e dissociação é necessária para muitas atividades
desempenhadas pelos filamentos de actina, por exemplo, para
sua atuação na locomoção celular.
DIVERSAS PROTEÍNAS SE LIGAM À ACTINA E MODIFICAM SUAS PROPRIEDADES
(timosina e profilina)
(por exemplo, gelsolina
conferindo ao gel de
(mantêm unidos os
feixes paralelos nas
microvilosidades, por
exemplo, filaminas).
conferindo ao gel de
actina no córtex um
estado mais fluido)
(estabilizando o comprimento 
dos filamentos de actina, por 
exemplo, a tropomodulina)
(por exemplo, a tropomiosina que
estabiliza a estrutura dos
microfilamentos facilitando a
interação com outras moléculas)
(miosinas) 
• Apesar de a actina ser encontrada em todo o citoplasma de uma célula
eucariótica, na maioria das células ela se encontra concentrada em uma
camada que existe exatamente abaixo da membrana plasmática. Nessa
região denominada córtex celular, filamentos de actina estão conectados por
intermédio de proteínas de ligação à actina, formando uma trama que
sustenta a superfície externa da célula, conferindo resistência mecânica a
esta. Essa trama de actina cortical governa a morfologia e as propriedades
mecânicas da membrana plasmática e da superfície celular.
• Rearranjos da actina dentro do córtex fornecem a base molecular para
alterações morfológicas e da locomoção celular. Diferentes células se
movem rastejando sobre superfícies. Amebas rastejam continuamente em
busca de alimentos. O processo de locomoção envolve a actina em
diferentes formas. A formação e o crescimento de filamentos ramificados de
actina na borda anterior de uma célula são auxiliados por diferentes
proteínas acessórias de ligação à actina (proteínas relacionadas a actina, ou
ARPs).
FORÇAS GERADAS NO CÓRTEX RICO EM ACTINA IMPULSIONAM UMA CÉLULA
Contração 
Contém integrinas 
miosina II 
OS FILAMENTOS DE ACTINA PERMITEM QUE UMA CÉLULA MIGRE
• A actina se associa a miosina para formação de estruturas contráteis.
Todas as proteínas motoras dependentes de actina pertencem a família da
miosina. Elas se ligam à ATP hidrolisando-a, o que fornece energia para seu
movimento ao longo dos filamentos de actina. Existem vários tipos de
miosinas diferentes nas células, sendo as subfamílias da miosina-I e da
miosina-II as mais abundantes. A miosina-I é encontrada em todos os tipos
de células.
• As moléculas de miosina-I possuem apenas um domínio de cabeça e uma• As moléculas de miosina-I possuem apenas um domínio de cabeça e uma
cauda. O domínio da cabeça interage com os filamentos de actina e possui
atividade motora de hidrólise de ATP que permiteseu movimento sobre o
filamento por meio de ciclos de ligação, liberação e religação. A cauda varia
entre os diferentes tipos de miosina-I, e determina quais componentes
celulares serão transportados pela proteína motora. O grupamento da
cabeça da miosina sempre se movimenta em direção à extremidade mais do
filamento de actina ao qual ele está conectado.
• A cauda da miosina-I pode ligar-se a um tipo determinado de vesícula membranar e
impulsioná-la através da célula ao longo das vias de filamentos de actina, ou pode
ligar-se à membrana plasmática e movê-la em relação aos filamentos de actina
corticais, fazendo com que a membrana adquira diferentes formas.
ESTRUTURA DOS FILAMENTOS DE ACTINA E A CONTRAÇÃO MUSCULAR
• Associação entre as proteínas actina, tropomiosina e troponina para formar os
filamentos finos do músculo esquelético. Observe que cada molécula de
tropomiosina se prende intimamente a sete monômeros da actina. A troponina liga a
actina à tropomiosina.
• O músculo estriado esquelético é formado por células alongadas, com numerosos
núcleos ovalados, dispostos na periferia, ao longo da célula. Cada célula
multinucleada, ou fibra muscular, apresenta muitas fibrilas, ao longo das quais as
unidades contráteis (sarcômeros) se repetem linearmente. A seqüência de
sarcômeros é formada por grupos de filamentos de actina associados à miosina.
• As regiões de acúmulo de actina formam faixas claras (banda-I), enquanto que nas
faixas escuras há superposição parcial de filamentos de actina e da miosina
(bandas-A). Em uma banda-A, a região central, ocupada apenas por miosina, forma
a banda-H. No centro da banda-H observa-se uma faixa mais densa (linha-M),
resultante da interconexão da miosina. A interconexão entre os filamentos de actina
forma a linha-Z, que divide a banda-I ao meio e representa o limite de cada
sarcômero.
• O processo da contração muscular inicia-se quando o cálcio (Ca2+) liberado do
retículo endoplasmático liso prende-se a troponina que modifica sua forma,
deslocando a tropomiosina e expondo as áreas receptoras da actina (em riscado),
que, então, se ligam às cabeças globulares da miosina. Em uma segunda etapa,
ocorre hidrólise de ATP a ADP, com liberação da energia utilizada para dobrar a
molécula de miosina. O processo de dobramento da molécula da miosina, que gera
o deslizamento da actina sobre a miosina, se processa em duas regiões da
molécula. Conseqüentemente, os filamentos finos (actina) deslizam sobre os grossos
(miosina), promovendo o encurtamento dos sarcômeros e a contração muscular.