aula 5 Enzimas

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Bioquímica
Enzimas
Prof. João Mendanha
Centro Universitário de Desenvolvimento do Centro-Oeste
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Conceito
São formados por proteínas, logo são constituidos por aminoácidos.
São os catalisadores biológicos.
Catálise biológica
Acelera reações químicas.
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Classes de enzimas
1 – Oxidorredutases 
catalisa reações de óxidorredução.
Ex: desidrogenases, oxidases, peroxidases, entre outras.
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Classes de enzimas
2 – Transferases
Catalisa reações de transferência de grupos. 
Ex: quinases;
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Classes de enzimas
3 – Hidrolases 
Catalisa reações de hidrólise.
Transfere grupos para a água. 
Ex: pirofosfatases;
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Classes de enzimas
4 – Liases
produz reações de eliminação ou gera
quebra duplas ligações. 
Ex: sintase;
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Classes de enzimas
5 – Isomerases
catalisa reações de isomerização (reordenação de grupos dentro da molécula) 
Ex: racemases;
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Classes de enzimas
6 – Ligases
catalisa as reações de união de substratos. 
Ex: sintetases.
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Propriedades das Enzimas
1 – Altas taxas de reação = Aceleram as reações na ordem de 106 a 1017.
 2 – Reações em condições brandas = reações ocorrem à temperatura ambiente, pressão atmosférica e pH neutro.
3 – Especificidade de reação = as enzimas não produzem sub-produtos de reação.
4 – Capacidade de regulação = sofrem regulações por outras substâncias.
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Características das enzimas
1 – As enzimas não alteram os equilíbrios das reações.
A enzima acelera a velocidade da reação mas não altera o equilíbrio de uma reação.
2 – As enzimas aceleram reações estabilizando estados de transição.
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Reação catalisada por uma enzima
E + S ES E + P
E = Enzima
S = Substrato
ES = Enzima unido ao substrato
P = produto
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1) ES = é o tipo de molécula menos freqüente ao longo da via de reação  alto conteúdo energético.
2) As enzimas aceleram reações pelo decréscimo de G (energia livre de Gibbs), a barreira de ativação.
Obs. O primeiro passo da catálise enzimática é a formação do complexo enzima-substrato.
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Centro ativo de enzimas
É a região da enzima que se liga aos substratos e que contêm os resíduos de aminoácidos responsáveis pela síntese e quebra de ligações químicas.
Grupamentos catalíticos = AA’s que fazem a catálise enzimática.
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Caracteristicas do centro ativo
1 – Ocupa uma parte pequena do volume total da proteína.
2 – Corresponde a uma entidade tridimensional.
3 – Os substratos ficam ligados por ligações fracas.
4 – São depressões ou fendas na superfície da proteína.
5 – A especificidade de ligação depende do arranjo dos átomos no centro ativo.
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Modelo chave e fechadura (Emil Fischer - 1890)
Centro ativo com estrutura tridimensional complementar aos substratos.
Modelo induced fit (Daneil E. Koshland – 1958)
Centro ativo sofre modificação após a ligação do substrato. Ocorre um reconhecimento dinâmico.
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Inibição enzimática
Um dos principais mecanismos de controle da atividade enzimática em sistema biológicos.
1 – Inibição irreversível 
Ligação muito forte entre inibidor e enzima. O inibidor não se dissocia da enzima. Pode ser uma ligação covalente.
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Inibição enzimática
Exemplos:
A - Ação do gás Sarin = atentado no metrô de Tókio
Ligação muito forte do inibidor com a acetilcolinesterase.
B – Uso da iodoacetoamida.
Liga-se nos resíduos de cisteína da enzima.
C – Di-isso-propil-flúor-fostato
Liga-se nos resíduos de serina da enzima.
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Inibição enzimática
2 – Inibição reversível 
Dissociação rápida do complexo enzima-inibidor.
A – Inibição competitiva
A enzima liga-se ao substrato ou ao inibidor.
O inibidor impede a ligação do substrato ao centro ativo.
Sítio único de ligação para inibidor e substrato.
Pode ser anulada aumentando-se a [S].
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Obs. Um inibidor competitivo diminui a velocidade de catálise pela redução da proporção de moléculas da enzima ligadas ao substrato.
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Inibição enzimática
B – Inibição não-competitiva
Inibidor e substrato ligam-se, ao mesmo tempo, na molécula da enzima.
Sítios de ligação específicos para inibidor e substrato.
Não pode ser anulada pelo aumento da [S].
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Obs. Um inibidor não competitivo diminui o número de moléculas de enzima disponíveis para a catálise.
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Até........
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