Bioquímica Aula 2 Aminoácidos e Proteínas

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Disciplina: Bioquímica
Profa: Dra. Ivina Brito
AMINOÁCIDOS
São as unidades estruturais básicas (monômeros) das proteínas
Apesar de existirem aproximadamente 300 aminoácidos na natureza, 
apenas 20 comumente constituem as proteínas
ESTRUTURA BÁSICA DOS AMINOÁCIDOS
Apresentam em sua estrutura geral um carbono α ligado à:
▪ Grupo amina (básico)
▪ Grupo carboxila (ácido)
▪ Hidrogênio (H)
▪ Cadeia lateral (R) É a cadeia lateral (R) que diferencia um 
aminoácido de outro e determina o seu 
papel em uma proteína
α
AMINOÁCIDOS: ESTRUTURA BÁSICA
Grupo 
amino
Grupo 
carboxila
Cadeia 
lateral
α
AMINOÁCIDOS
*
O carbono α é assimétrico (quiral): liga-se a quatro grupos 
substituintes diferentes
AMINOÁCIDOS
O carbono α é assimétrico (quiral): liga-se a quatro grupos 
substituintes diferentes
▪ Exceção: glicina
▪ Cadeia lateral é o H
▪ Não possui carbono quiral
H Glicina
AMINOÁCIDOS
▪ Aminoácidos com carbono quiral podem existir em duas formas 
opticamente ativas:
▪ Isômero L e isômero D  são imagens especulares uma da outra
▪ A glicina não forma isômeros
Amina no lado 
esquerdo
(isômero L)
Amina no lado 
direito
(isômero D)
AMINOÁCIDOS
Só os aminoácidos L são 
constituintes de proteínas!
Os aminoácidos D podem ser 
encontrados:
▪ Parede celular bacteriana 
▪ Alguns antibióticos
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos também são conhecidos por suas abreviaturas:
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos podem ser classificados:
▪ Quanto à capacidade de síntese do organismo
▪ Quanto à cadeia lateral
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Quanto à capacidade de síntese do organismo
▪Aminoácidos naturais ou não-essenciais: são produzidos pelo 
organismo
▪Aminoácidos essenciais: o organismo não produz, devem ser 
obtidos através da alimentação
▪ Histidina e Arginina: essenciais apenas durante a infância
ALIMENTOS RICOS EM AMINOÁCIDOS
▪ Carne de frango, bovina, suína e 
peixes
▪ Laticínios 
▪ Frutos do mar
▪Ovo
▪ Dieta vegetariana: nozes, castanhas, 
amendoins, amêndoas, feijão, lentilha, 
arroz e aveia
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Quanto à cadeia lateral:
▪ Apolar
▪ Polar: ácidos, básicos ou neutros
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos com cadeias laterais APOLARES
▪ Cadeia lateral hidrofóbica 
▪ Não é capaz de formar pontes de hidrogênio
*
* *
* Aminoácidos de cadeia 
ramificada (BCAA): fornecem 
energia em exercícios de longa 
duração e evitam a degradação 
de proteínas musculares
* Cadeia lateral forma anel – contem grupo imino, em vez de amino (iminoácido)
*
** *
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos POLARES com cadeias laterais eletricamente NEUTRAS
* Cisteína possui o grupo tiol (-SH) – pode reagir com outros grupos cisteína –SH e formar pontes dissulfeto
* Asparagina e glutamina: Atuam na desintoxicação da amônia no organismo
* * *
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos POLARES com cadeias laterais eletricamente 
negativas (ÁCIDOS)
▪ Possuem grupos carboxila
▪ Ácido glutâmico
▪ Ácido aspártico
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos POLARES com cadeias laterais eletricamente 
positivas (BÁSICOS)
▪ Lisina
▪ Arginina
▪ Histidina
AMINOÁCIDOS BIOLOGICAMENTE ATIVOS
Triptofano: precursor da serotonina
▪ Importante na regulação do sono e do humor (depressão)
Fenilalanina e tirosina: precursores da adrenalina, noradrenalina e 
dopamina
▪ Estimulante do SNC (dopamina - doença de Parkinson)
▪ Fenilcetonúria: ausência da enzima que converte fenilalanina em 
tirosina
IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Quando um aminoácido é dissolvido na água, ele existe como um 
íon dipolar, ou zwitterion*
*Zwitterion: do alemão “íon híbrido”
IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Um zwitterion pode atuar como um ácido ou uma base
IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Caráter anfótero
▪ Devido ao fato dos aminoácidos poderem agir tanto como um 
ácido, quanto como uma base, os aminoácidos são chamados de 
anfóteros
▪ Qualquer aminoácido livre, independente da sua cadeia lateral 
pode doar dois prótons
IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Carga líquida: +1 Carga líquida: 0 Carga líquida: -1
Completamente 
protonada
Parcialmente
Protonada
Zwitterion
Completamente 
desprotonada
pH 1 pH 7 pH 13
pI (ponto isoelétrico): pH no qual a carga líquida 
da molécula é zero
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
Os aminoácidos podem ser unidos pela formação de ligações 
covalentes, chamadas de ligações peptídicas
Ligação peptídica é a ligação formada entre o grupo 
carboxila de um aminoácido e o grupo amina do próximo, 
com a liberação de uma molécula de água (síntese por 
desidratação)
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
Aminoácido 1 Aminoácido 2
Dipeptídeo
PEPTÍDEOS
Quando um número pequeno de aminoácidos se une por ligações 
peptídicas, são formadas moléculas chamadas de peptídeos
Dipeptídeo: 2 aminoácidos 
Tripeptídeo: 3 aminoácidos 
PEPTÍDEOS
De acordo com o número de resíduos de aminoácidos, podem ser 
denominados:
▪ Oligopeptídeos: poucos resíduos de aminoácidos
▪ Polipeptídeos: muitos resíduos de aminoácidos
As proteínas são cadeias polipeptídicas!
Tetrapeptídeo: 4 aminoácidos
Pentapeptídeo: 5 aminoácidos
PROTEÍNAS
Proteínas são polímeros de 
aminoácidos, unidos por 
ligações peptídicas
PROTEÍNAS
As proteínas são sintetizadas na célula pelos ribossomos em um 
mecanismo chamado de tradução
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A proteínas são as macromoléculas mais versáteis nos sistemas 
vivos e servem para funções cruciais em essencialmente todos os 
processos biológicos
Podem ser classificadas de acordo com:
▪ Função
▪ Forma
▪ Estrutura
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
▪ Catalisadoras: acelera reações químicas (enzimas)
▪ Estruturais: participam na composição de várias estruturas do 
organismo, sustentando e promovendo rigidez (colágeno e queratina)
▪ Movimentação: promovem os movimentos de estruturas celulares, 
músculos (actina e miosina) 
▪ Armazenamento: reservatório de aminoácidos essenciais e outros 
elementos (ovoalbumina, ferritina)
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
▪ Transporte: transporta diversos componentes (hemoglobina)
▪ Defesa do organismo: promovem a defesa do organismo contra 
microrganismos e substâncias estranhas (anticorpos)
▪ Regulação ou Hormonal: atuam como mensageiras químicas (GH, 
prolactina)
▪ Energética (4 kcal/g)
CLASSIFICAÇÃO QUANTO À FORMA
Com relação à forma, as proteínas podem ser classificadas em:
▪ Proteínas Fibrosas
▪ Proteínas Globulares
PROTEÍNAS FIBROSAS
▪ Cadeias polipeptídicas arranjadas em fitas longas ou folhas
▪ Desempenham papéis estruturais importantes na anatomia e 
fisiologia dos vertebrados, fornecendo suporte, proteção e forma
▪ Colágeno (tendões e osso), queratina (cabelo, pele, unha), e 
elastina (tecido conjuntivo elástico)
PROTEÍNAS GLOBULARES
▪ Cadeias polipeptídicas empacotadas em uma forma esférica
▪ Estruturalmente mais complexas
▪ Podem atuar como enzimas, hormônios, transportadores de outras 
moléculas pelas membranas celulares e carreadoras de aminoácidos
▪ Hemoglobinas, imunoglobulinas, ovoalbumina
CLASSIFICAÇÃO QUANTO À ESTRUTURA
Simples: formada exclusivamente por aminoácidos
Conjugada: possui uma parte não-proteica (grupo prostético)
▪ Glicoproteína: carboidrato
▪ Lipoproteína: lipídio
▪ Fosfoproteína: fósforo
PROTEÍNAS
As proteínas apresentam diferentes níveis de organização
ESTRUTURA PRIMÁRIA
▪ Nível mais simples de organização
▪ Sequência linear de aminoácidos mantidos juntos por ligações 
peptídicas
Extremidade amino-terminal
Extremidade carboxi-
terminal
ESTRUTURA PRIMÁRIA
A sequência dos aminoácidos é determinada pelo DNA
▪ Determina a estrutura tridimensional e função da proteína
▪ Alterações na sequência dos aminoácidos podem resultar em função 
anormal e doença
▪ Ex.: Anemia falciforme (resultado da substituição do glutamato por 
uam valina na posição 6 da cadeia beta de hemoglobina)
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Arranjo espacial de aminoácidos próximos entre 
si na sequência primária da proteína
Estabilizada por pontes de hidrogênio entre 
ligações peptídicas
Pode ocorrer de duas formas:
▪ α-hélice
▪ Folha β pregueada
α-hélice
Folha β pregueada
α-hélice
Folha β pregueada
ESTRUTURA TERCIÁRIA
▪ Estrutura tridimensional completa de um polipeptídeo
▪ Conformação espacial da proteína inteira (3D)
▪ Estabilizada pelas interações entre as cadeias laterais e pontes 
dissulfeto 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Algumas proteínas podem ser formadas por mais de uma cadeia 
polipeptídica (subunidades), unidas por ligações não covalentes
▪ Dímero: duas subunidades
▪ Tetrâmero: quatro subunidades
▪ Estrutura quaternária: arranjo espacial de subunidades 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Quando uma proteína é exposta a condições não-fisiológicas, pode 
ocorrer rompimento e perda da conformação nativa
Perda da atividade biológica
Desnaturação proteica
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Causas:
▪ Alterações extremas do pH
▪ Extremos na força iônica
▪ Detergentes
▪ Aumento na temperatura
▪ Reação com metais pesados
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
▪ Não atinge a estrutura primária
▪Maioria das proteínas: irreversível
▪ Proteínas desnaturadas são frequentemente 
insolúveis e precipitam em solução
RENATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
▪ A desnaturação pode, sob condições ideais, ser reversível 
(minoria)
▪Ocorre o re-enovelamento da cadeia polipeptídica à sua 
conformação nativa, quando o agente desnaturante é retirado 
do meio em que a proteína se encontra
Renaturação proteica
Desnaturação
Renaturação
REVISANDO...
1. O que é um aminoácido? Descreva sua estrutura básica.
2. O que confere atividade óptica aos aminoácidos (formação de isômeros)? Qual 
aminoácido não possui isômero? Por que?
3. O que são aminoácidos essenciais e não-essenciais?
4. Como os aminoácidos podem ser classificados em relação às suas cadeias laterais?
5. O que é ponto isoelétrico de um aminoácido?
6. O que é ligação peptídica?
7. Cite as funções das proteínas que as tornam tão importantes.
8. Diferencie proteína fibrosa de proteína globular.
9. Caracterize estruturas primária, secundária, terciária e quaternária.
10. O que é desnaturação proteica? Esse processo pode ser reversível? Que fatores podem 
levar ao processo de desnaturação?