ENZIMAS

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ENZIMAS
PROFa. Ms. Valéria Oliveira
O QUE SÃO 
ENZIMAS 
MESMO 
HEIN!!!
EURECA!!! SÃO 
MOLÉCULAS 
COM 
ATIVIDADES 
CATALÍTICAS E 
APRESENTAM 
MUITAS 
PROPRIEDADES 
QUE AS 
DIFERENCIAM 
DE UM 
CATALISADOR 
QUÍMICO
SÍNTESE CELULAR
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COMPARTIMENTALIZAÇÃO
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
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ESTEREOESPECIFICIDADE
ENZIMAS SIMPLES
X 
ENZIMAS 
COMPLEXAS OU 
CONJUGADAS
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ELEMENTOS INORGÂNICOS QUE SERVEM 
COMO CO-FATORES DAS ENZIMAS
AUMENTAM A 
VELOCIDADE 
DAS REAÇÕES
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APRESENTAM EFICIÊNCIA 
CATALÍTICA ELEVADA (Kcat)
TRABALHAM EM SOLUÇÕES 
AQUOSAS, pH e TEMPERATURAS 
AMENAS
REGULADAS 
PROPRIEDADES
EFICIÊNCIA CATALÍTICA:
NÚMERO DE RENOVAÇÃO OU TURNORVER É
NÚMERO DE MOLÉCULAS DE SUBSTRATO 
CONVERTIDAS EM MOLÉCULAS DE PRODUTO POR 
MOLÉCULA DE ENZIMA POR SEGUNDO.
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SISTEMA INTERNACIONAL DE 
CLASSIFICAÇÃO E NOMEAÇÃO 
DAS ENZIMAS: EC (Enzyme comission)
• Divide as enzimas em 6 classes 
(subclasses);
• Número classificatório de quatro 
dígitos;
• Nome sistemático identificando a 
reação que ela catalisa
CLASSIFICAÇÃO INTERNACIONAL DAS ENZIMAS
EXEMPLO:
ATP + D-glicose ADP + D-glicose6P
Nome sistemático: ATP-glicose fosfotransferase
Nome usual: Hexoquinase
E.C.= 2.7.1.1 
2. Nome da classe (transferase);
7. Subclasse (fosfotransferase);
1. Uma fosfotransferase que apresenta um grupo OH 
aceptor de fosfato;
1. Indica que a D-glicose é o aceptor do grupo fosfato
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NOMENCLATURA USUAL
CATÁLISE ENZIMÁTICA
MODELO CHAVE E 
FECHADURA 
X 
ENCAIXE INDUZIDO
CHAVE E FECHADURA
ENCAIXE INDUZIDO
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ENCAIXE 
INDUZIDO
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“EXISTE UMA BARREIRA ENERGÉTICA ENTRE S E P 
QUE REPRESENTA A ENERGIA NECESSÁRIA PARA O 
ALINHAMENTO DOS GRUPOS QUÍMICOS 
REAGENTES, FORMAÇÃO DE CARGAS TRANSIENTES 
INSTÁVEIS, REARRANJOS DE LIGAÇÕES E OUTRAS 
TRANSFORMAÇÕES NECESSÁRIAS PARA QUE A 
REAÇÃO OCORRA EM UMA DAS DIREÇÕES”.
“A ENERGIA DERIVADA DA INTERAÇÃO 
ENZIMA-SUBSTRATO É CHAMADA DE ENERGIA 
DE LIGAÇÃO E É A MAIOR FONTE DE ENERGIA 
LIVRE USADA PELAS ENZIMAS PARA DIMINUIR 
A ENERGIA DE ATIVAÇÃO DAS REÇÕES”.
MECANISMOS DE CATÁLISE
• CATÁLISE ÁCIDO-BASE GERAL
• CATÁLISE COVALENTE
• CATÁLISE POR ÍONS METÁLICOS
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Variação da velocidade da reação enzimática em 
função da concentração de substrato
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Gráfico duplo-recíprico ou equação de Lineweaver-Burk (LB)
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Variação da velocidade da reação enzimática em função da 
concentração de substrato para duas concentrações de enzima.
Velocidade da reação enzimática em função da concentração de 
enzimas.
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
REVERSÍVEL
- COMPETITIVA
- NÃO-COMPETITIVA
- INCOMPETITIVA
IRREVERSÍVEL
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Efeito de duas concentrações de 
IC(Inibidor Competitivo) sobre a 
veloc. da reação enzimática.
Efeito de duas concentrações de 
INC(Inibidor Não Competitivo) 
sobre a veloc. da reação 
enzimática.
Transformação de LB para a 
reação enzimática SI e em 
presença de IC e INC
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
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REGULAÇÃO DA 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
FEEDBACK OU RETROALIMENTAÇÃO
ALOSTERISMO
ZIMOGÊNIOS
MODIFICAÇÃO COVALENTE
INDUÇÃO DA EXPRESSÃO GÊNICA
PROTEÍNA ALOSTÉRICA: É AQUELA NA QUAL
A LIGAÇÃO DE UM LIGANTE (OU MODULADOR) A
UM SÍTIO INFLUENCIA AS PROPRIEDADES DE 
LIGAÇÃO DE OUTRO SÍTIO DA MESMA PROTEÍNA. 
Allos = outros + stereos = forma  “outras formas”
INTERAÇÃO HOMOTRÓPICA:
LIGANTE NORMAL = MODULADOR
INTERAÇÃO HETEROTRÓPICA:
LIGANTE NORMAL  MODULADOR
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MECANISMOS DE
FOSFORILAÇAO E DESFOSFORILAÇÃO
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PRECURSORES INATIVOS DE 
ENZIMAS
IMPORTÂNCIA DAS 
ENZIMAS NOS 
DIAGNÓSTICOS 
CLÍNICOS
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ATÉ A PRÓXIMA!!!