Proteínas: Matéria Prima do Corpo Humano

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Prof.ª Danielle Freire de Araújo DISCIPLINA: BIOQUÍMICA HUMANA 
PROTEÍNAS: MATÉRIA PRIMA DO CORPO HUMANO 
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As proteínas são indispensáveis ao 
corpo humano, pois além de 
contribuírem como fonte de 
energia, também são responsáveis 
pelo crescimento e manutenção do 
organismo. 
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3. Proteínas 
As proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias 
de aminoácidos. 
 
São formadas essencialmente por carbono, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio, mas 
podem apresentar enxofre. 
 
As proteínas desempenham muitas e importantes funções nas células, tais como: 
 
Enzimas – substâncias que aumentam a velocidade das reações químicas; 
 
Anticorpos – substâncias fundamentais nos mecanismos de defesa do corpo dos 
seres vivos; 
 
Alguns hormônios como a insulina e o glucagon, que atuam no metabolismo de 
açúcares. 
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ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 Proteínas Fibrosas: são moléculas alongadas, torcidas e que apresentam 
comprimento cerca de 10 vezes maior que a largura. A queratina, 
encontrada nas unhas, pele e pêlos é um exemplo de proteína fibrosa. 
 
 Proteínas Globulares: são moléculas enoveladas, arredondadas e sua 
relação comprimento-largura é menor que as fibrosas. A maioria das 
proteínas celulares é do tipo globulas: as enzimas, os anticorpos, as 
proteínas que participam das membranas celulares, a hemoglobina, etc. 
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ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
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ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 Proteínas simples ou holoproteínas: são aquelas formadas unicamente 
por aminoácidos. Exemplos: insulina, albumina, queratina, fibrinogênio 
(proteína encontrada no plasma sanguíneo e que participa do processo de 
coagulação). 
 
 Proteínas conjugadas ou heteroproteínas: são aquelas formadas 
aminoácidos e outros compostos não proteícos de natureza distinta que 
se denomina grupos protéticos. Exemplos: hemoglobina, cujo grupo 
protético é o ferro; caseína (encontrada no leite), cujo grupo protético é 
o fosfato. 
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ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
 
Apesar da grande diversidade de proteínas, existem apenas 20 tipos 
diferentes de aminoácidos que participam da formação de suas moléculas. 
 
Cada tipo de proteína é formada sempre pelo mesmo número de 
aminoácidos, ordenados sempre na mesma sequência. Esta sequência é 
determinada geneticamente e constitui-se na estrutura primária da 
proteína. 
 
No entanto, a molécula da proteína pode apresentar dobramentos e 
enrolamentos determinados por atrações químicas entre os aminoácidos. 
Esses dobramentos conferem às proteínas forma tridimensionais que 
corresponderão às estruturas secundárias, terciárias ou mesmo 
quaternárias. 
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ESTRUTURA 
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FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
 Atividade catalítica 
 – Modificação de moléculas 
 – Síntese de proteínas e de outras moléculas 
 Armazenamento 
 – Íons e pequenas moléculas complexadas à proteína(hemoglobina/oxigênio) 
 Transporte 
 – Desde elétrons a macromoléculas 
 Transmissão de mensagem 
 – Transmissão de impulsos nervosos 
 – Coordenação de processos biológicos realizados através de moléculas 
 sinalizadoras - hormônios 
 Sistema imunológico 
 – anticorpos 
 Regulação 
 – Mecanismos de “feedback 
 Papel estrutural 
 – suporte mecânico 
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PROTEÍNAS DE DEFESA: ANTICORPOS 
 
 
Diariamente, nosso organismo é invadido por infinidade de partículas 
estranhas chamadas de antígenos. 
 
Também somos invadidos, sem perceber, por bactérias, vírus, fungos e 
protozoários, muitos deles causadores de doenças e produtores de toxinas 
que podem prejudicar seriamente o nosso organismo, e até causar a morte. 
 
Para enfretar essa ameaças, utilizamos o sistema imunológico humano que 
consiste numa rede de células, tecidos e órgãos, como os nódulos linfáticos, o 
baço e o timo, leucócitos (glóbulos brancos do sangue) que atuam na defesa 
do organismo, além de uma infinade de substâncias químicas, destacando-se 
as proteínas de defesa denominadas de anticorpos. 
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PROTEÍNAS DE DEFESA: ANTICORPOS 
 
 
Anticorpos são moléculas de proteínas produzidas por organismos e que se 
destinam a combater os antígenos que o invadiram. 
 
Pertencem à categoria de proteínas conhecidas como imunoglobulinas, 
representadas pela sigla Ig. 
 
Para cada antígeno deve ser produzido um anticorpo específico. No homem 
existem cinco tipos de imunoglobulinas. 
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PROTEÍNAS DE DEFESA: ANTICORPOS 
A molécula protéica de um anticorpo é 
complexa e possui o aspecto da letra Y. 
É formada por quatro cadeias de 
polipeptídeos, duas de pequeno peso 
molecular e as outras duas de alto peso 
molecular. 
 
Os dois braços do Y são os locais que se 
ligam ao antígeno. A cauda do Y é o local 
de ligação do anticorpo ao receptor da 
membrana existente na célula de defesa. 
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A Tabela 3-1 relaciona os cinco tipos de imunoglobulinas e algumas de suas 
características. 
IMUNOGLOBULINA CARACTERÍSTICAS 
IgG 
Destinadas ao combate de vírus, bactérias e fungos. São de pequeno 
tamanho, atravessam as paredes dos capilares sanguíneos e agem nos 
tecidos. Estimulam células fagocitárias a combater microrganismos. 
Constituem cerca de 75% das imunoglobulinas produzidas. 
IgM É o primeiro anticorpo a sugir em resposta à exposição inicial ao antígeno. 
Destinadas ao combate de vírus. A exemplo das IgG, estimulam as células 
fagocitárias a combater os vírus. 
IgA Anticorpos das secreções respiratórias, da parede do tubo digestivo e das 
secreções vaginais. São encontradas na lágrima, na saliva e no leite 
materno. Previnem a entrada de agentes patogênicos no organismo. 
IgD Antircorpos existentes nas membranas celulares dos linfócitos B. Atuam 
como receptores de antígenos. 
IgE Existem no sangue em pequenas quantidades. São anticorpos que atuam 
nas respostas alérgicas. 
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PROTEÍNAS DE DEFESA: ANTICORPOS 
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PROTEÍNAS DE DEFESA: ANTICORPOS 
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AS PROTEÍNAS QUE “MATAM” MICRORGANISMOS INVASORES 
 Proteínas do Sistema Complementar: são proteínas que aderem 
às membranas plasmáticas das células bacterianas, promovem a 
formação de poros e o ingresso de água, que provoca a ruptura e a 
morte de bactérias. 
 
 Interferons: são proteínas “sinalizadoras”, produzidas apenas em 
células invadidas por vírus. Ao serem liberados por essas células 
infectadas, os interferons atuam como mensageiros que “alertam” 
as células ainda não infectadas, induzindo-as a produzir 
substâncias que impedem a mutiplicação viral. 
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AS PROTEÍNAS QUE “MATAM” MICRORGANISMOS INVASORES 
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AS PROTEÍNAS QUE “MATAM” MICRORGANISMOS INVASORESProf.ª Danielle Freire de Araújo DISCIPLINA: BIOQUÍMICA HUMANA 
PROTEÍNAS DA MEMBRANA PLASMÁTICA 
As proteínas da membrana plasmática exercem grande variedades 
de funções: 
 
 Atuam preferencialmente nos mecanismos de transporte; 
 
 Funcionam como receptores da membrana; 
 
 Favorecem a adesão de células adjacentes em um tecido; 
 
 Servem como suporte para o citoesqueleto. 
 
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Há dois tipos básicos de proteínas na membrana plasmática: 
 
 Proteínas integrais: são as que geralmente cruzam a 
membrana de lado a lado e ficam firmimente acopladas na 
dupla camada lipídica. 
 
 Proteínas periféricas: não estão mergulhadas nas camadas 
lipídicas. Elas se dispõem frouxamente na periferia da 
membrana, ligam-se frequentemente às porções expostas das 
proteínas integrais e podem se deslocar com muita facilidade. 
PROTEÍNAS DA MEMBRANA PLASMÁTICA 
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PROTEÍNAS DA MEMBRANA PLASMÁTICA 
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A: proteínas de adesão: em células 
adjacentes, as proteínas da membrana podem 
aderir uma às outras. 
B: proteínas de transporte: facilitam o 
transporte de substâncias entre células. 
C: proteínas de reconhecimento: 
determinadas glicoproteínas atuam na 
membrana como um verdadeiro “selo 
marcador”, sendo identificadas por outras 
células. 
D: proteína receptoras da membrana: são 
encarregadas de receber sinais de algumas 
substâncias que levam alguma mensagem para 
a célula. 
E: proteína de transporte: podem 
desempenhar papel na difusão facilitada, 
formando um cana por onde passam algumas 
substâncias., ou no transporte ativo, em que 
ATP é a fonte de energia. 
F: proteínas de ação enzimática: uma ou 
mais proteínas podem atuam em conjunto ou 
isoladamente de uma determinada via 
metabólica. 
G: proteínas com função de suporte para o 
citoesqueleto. 
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 As Proteínas Contráteis ou de movimento são responsáveis pela 
função de contração de algumas células. 
 
 São também as responsáveis pela mudança de forma e movimento 
de algumas células. Exemplos deste tipo de proteína são a actina e 
a miosina, que estão presentes no sistema contrátil de músculos 
esqueléticos. 
PROTEÍNAS CONTRÁTEIS OU DE MOVIMENTO 
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Os 600 músculos esqueléticos 
do corpo humano são compostos 
de centenas à centenas de 
milhares de células alongadas, 
multinucleadas chamadas fibras 
musculares. 
 
Cada fibra contem as proteínas 
contrateis Miosina e Actina, que 
compõe os filamentos grossos e 
finos respectivamente, que 
estão dispostos paralelamente 
nas miofibrilas que compõe as 
fibras. 
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 Proteína globular; 
 Principal proteína do citoesqueleto 
 20% das proteínas totais de uma célula 
 Quando polimerizada forma filamentos 
do citoesqueleto 
 Participa da contração muscular, 
mobilidade celular, divisão celular, 
citocinese, movimentação de vesículas 
e organelas, sinalização celular, 
estabilização e manutenção das junções 
celulares, formato celular 
 Interage com as membranas celulares 
ACTINA 
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 Reconhecidas originalmente como ATPases 
presentes em músculos lisos e estriados 
 
 Conservadas na cabeça (liga actina e 
hidrolisa ATP), mas variáveis na cauda 
(interação com moléculas) 
 
 Genoma humano possui aproximadamente 
40 genes diferentes para miosinas 
 
 Forma define a velocidade com a qual se 
desloca nos feixes de actina. 
MIOSINA 
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DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
 Para desempenhar a sua função biológica, as proteínas devem estar 
em seus estados inativos (conformação na qual as proteínas existem 
no meio natural, com suas estruturas primárias, secundárias, 
terciárias e quaternárias). 
 
 Devido à alguns fatores as proteínas podem ter as suas estruturas 
secundárias, terciárias e quaternárias destruídas. À essa perda da 
forma estrutural dar-se o nome de DESNATURAÇÃO PROTÉICA. 
 
 A desnaturação protéica é acompanhada de mudanças nas 
propriedades: Físicas, químicas e biológicas. (A proteína perde sua 
atividade biológica) 
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DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
 Na desnaturação protéica não há perda da estrutura primária, ou 
seja os aminoácidos continuam unidos na mesma sequência. 
 
 Os principais agentes físicos desnaturantes são: calor, frio, 
agitação, pressão, alteração de acidez, luz, etc. 
 
 Para muitas proteínas a desnaturação é reversível; A proteína ao 
hidrolisar-se regenera os aminoácidos que lhe deram origem. 
 
 A desnaturação nem sempre é um processo indesejado. A 
desnaturação protéica pode contribuir para a digestibilidade de 
algumas proteínas. Quanto mais próximo da estrutura primária, 
mais fácil será a digestão. 
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DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
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A proteína ao hidrolisar-se regenera os aminoácidos que lhe deram origem 
REGENERAÇÃO PROTÉICA 
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PROTEÍNA DO SANGUE: HEMOGLOBINA 
 A hemoglobina (Hb) é uma metaloproteína que contém ferro presente nos 
glóbulos vermelhos, cuja função é absorver e transportar oxigênio pelo 
sistema circulatório e liberá-lo no tecido. 
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 Consiste em uma proteína globular, de estrutura quaternária, que contém 4 
cadeias polipeptídicas (cadeias de globina) e um grupo heme ligado a cada 
uma das cadeias de globina. 
 
 É formada duas cadeias de globina do tipo alfa e duas cadeias de globina 
do tipo beta, sendo assim um tetrâmero de cadeias. Isso faz que haja 
diferentes combinações entre essas cadeias, determinando os 6 tipos de 
hemoglobinas produzidas na fase pré-embrionária e pós nascimento. A 
cada fase de desenvolvimento a síntese de hemoglobina vai se adaptando 
às mudanças sofridas pelo corpo. 
PROTEÍNA DO SANGUE: HEMOGLOBINA 
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 A produção do grupo Heme começa 
após a entrada de ferro na hemácia. 
 
 Quando há excesso de ferro na célula, 
os eritroblastos são chamados de 
sideroblastos, e quando nos 
eritrócitos, siderócitos. 
 
 Essa síntese do grupo heme conta 
ainda com a participação de muitas 
enzimas. 
 
 Quando há defeitos na produção 
dessas enzimas, podem surgir várias 
patologias, chamadas porfírias. 
 
 A formação da hemoglobina acontece 
no citoplasma dos eritroblastos. 
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ANEMIA FALCIFORME 
 Muitas vezes, a substituição de um simples aminoácido pode 
provocar alteração na forma estrutural da proteína. 
 
 Um exemplo importante é a substituição, na molécula de 
hemoglobina, do aminoácido chamado glutâmico pelo aminoácido 
valina. Essa “simples” troca acarreta uma profunda alteração na 
forma da molécula inteira da hemoglobina, interferindo na sua 
função biológica que é a transportar oxigênio. 
 
 As hemácias que contém a hemoglobina alterada adquirem o 
formato de “foice”. A essa anomalia acarreta na doença chamada 
Anemia Falciforme. 
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ANEMIA FALCIFORMEProf.ª Danielle Freire de Araújo DISCIPLINA: BIOQUÍMICA HUMANA 
 As hemácias falciformes contêm um tipo de hemoglobina, a hemoglobina S, 
que se cristaliza na falta de oxigênio, formando trombos que bloqueiam o 
fluxo de sangue, porque não têm a maleabilidade da hemácia normal. 
 
 A anemia falciforme é uma doença genética e hereditária, predominante em 
negros, mas que pode manifestar-se também nos brancos. 
 
 Não há tratamento específico para a anemia falciforme, uma doença para a 
qual ainda não se conhece a cura. Os portadores precisam de 
acompanhamento médico constante (quanto mais cedo começar, melhor o 
prognóstico) para manter a oxigenação adequada nos tecidos e a hidratação, 
prevenir infecções e controlar as crises de dor. 
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EFEITO BOHR 
 Vários mecanismos regulam a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. O 
efeito Bohr é um dos mais importantes em termos fisiológicos. 
 
 O efeito Bohr é a modulação da afinidade da Hb por O2 pelo pH do 
meio, facilitando a desoxige-nação da Hb a nível tecidual. 
 
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O sangue venoso é mais ácido 
do que o arterial, pela presença 
de CO2 vindo dos tecidos. Esse 
forma ácido carbônico H2CO3, 
que se dissocia liberando H+ 
para o meio. 
 
A curva ao lado mostra como a 
% de saturação da Hb, em uma 
pO2 próxima aos valores nos 
tecidos (20 torr), diminue em 
função do pH do meio. 
Para a mesma pO2, a saturação da Hb diminue 
de 45% em pH 7,6 para 22% em pH 7,2. 
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HEMÁCIAS PLASMA TECIDOS 
1. Nos tecidos, a pO2 é de 25 a 
40 torr e o pH ligeiramente 
mais ácido (7,2-7,3). O CO2 
produzido difunde-se para o 
plasma e para as hemácias. 
 
2. Nas hemácias, o CO2 é 
convertido a H2CO3 pela 
enzima anidrase carbônica. 
 
3. O H2CO3 se dissocia no íon 
bicarbonato HCO3
- e um 
próton H+. Parte do HCO3- 
(~60%) difunde para o 
plasma, onde constitue o 
principal sistema tampão. 
 
4. Uma parte pequena (~8%) 
do CO2 liga-se diretamente 
ao resíduo N-terminal de 
cada globina, formando a 
carbamino-Hb. 
CO2 DIFUSÃO CO2 
(1) 
H
2
CO
3
 
+H2O Anidrase 
carbônica 
(2) 
+ 
Cl 
O HCO3
- 
transportado no 
plasma 
representa 60% 
do CO2 formado 
nos tecidos 
HCO
3
- 
HCO
3
- 
H
+ 
Cl 
(3) 
Hb 
NH3
+ 
Hb 
NHCOO- 
(4) 
pO2 – 25 a 40 torr 
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HEMÁCIAS PLASMA TECIDOS 5. O próton H+ gerado da 
dissociação do H2CO3 é 
tamponado por histidinas 
que ligam o heme. 
 
6. Ao receber o próton, a HbO2 
sofre o efeito Bohr, que 
resulta em uma diminuição 
da afinidade pelo o O2, 
facilitando a desoxigenação. 
 
7. Concordando com o efeito 
Bohr, a Hb oxigenada é mais 
ácida (pH ~7.4) do que a Hb 
desoxigenada (pH ~7.6 ). 
 
H
2
CO
3
 
+H2O Anidrase 
carbônica 
CO2 DIFUSÃO CO2 
+ 
Cl 
O HCO3
- 
transportado no 
plasma 
representa 60% 
do CO2 formado 
nos tecidos 
HCO
3
- 
HCO
3
- 
Cl 
H
+ 
Hb 
NH3
+ 
Fe O2 
H H 
C C 
N N NH NH 
HC HC C C 
(5) 
Fe2+ 
H H 
C C 
N N NH2 N 
HC HC C C 
Hb 
NHCOO- 
(5) 
(6) 
O2 DIFUSÃO 
(6) 
pO2 – 25 a 40 torr 
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HEMÁCIAS PLASMA ALVÉOLOS 
8. No pulmão, a pO2 é de 100 torr e 
o pH é mais alcalino (pH ~7.6). 
 
9. A Hb desoxigenada recebe O2 e 
libera os prótons H+ recebidos no 
tecido. O efeito Bohr agora resulta 
em um aumento da afinidade pelo 
o O2, facilitando a oxigenação. 
 
10. Esses fatores fazem a anidrase 
carbônica catalizar a reação 
reversa, formando CO2 e H2O a 
partir de H2CO3, resultante da 
associação bicarbonato e H+. 
Hb 
NHCOO- 
Fe2+ 
H H 
C C 
N N NH NH2 
HC HC C C 
FeO2 
H H 
C C 
N N N NH 
HC HC C C 
Hb 
NH3
+ 
O2 DIFUSÃO 
(9) 
pO2 – 100 torr 
(11) 
11. O CO2 ligado à 
Hb é liberado. 
 
12. O CO2 difunde 
para o plasma e 
daí para os 
alvéolos. 
H
+ 
+ H2O 
Anidrase 
carbônica 
CO2 
(10) 
O HCO3
- 
transportado no 
plasma 
representa 60% 
do CO2 formado 
nos tecidos 
+ 
Cl 
HCO
3
- 
HCO
3
- 
H
2
CO
3
 
Cl 
(10) 
DIFUSÃO CO2 
(12)