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NUTRIÇÃO HUMANA PROTEÍNAS 2 FACULDADE ESTÁCIO DE SERGIPE Profa. Jamille Costa2018 DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS • OBJETIVO: Liberar AA, di e tripeptídeos da PTN consumida na dieta, pois o organismo não consegue absorver a PTN intacta*; *Exceção imunoglobulinas do leite materno, pois a junção entre os enterócitos ainda não está completa. Desenvolvimento de alergias absorção de PTN integras, mesmo que em pequena escala; ENZIMAS ENVOLVIDAS NO PROCESSO DIGESTIVO • São chamadas peptidases; Classificam-se em: • Endopeptidases • Agem sobre a PTN intacta ingerida; • Atuam nas ligações internas e liberam grandes fragmentos de peptídeos para a subsequente ação de outras enzimas. • Exopeptidases • Agem no final do processo de digestão; • Atuam sobre as extremidades da cadeia peptídica e liberam um AA a cada reação. São subdivididas em: • Carboxipeptidases: Agem na extremidade carboxila (COOH) • Aminopeptidases: Agem na extremidade amino (NH2) PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS Inicia-se no ESTÔMAGO pela ação da PEPSINA (endopeptidase) em pH ácido HCl secretado pelas células parietais da mucosa gástrica. Pepsinogênio HCL PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS • Outras funções do HCl: • Desnaturação das PTNs ↑ vulnerabilidade a ação da pepsina. • Morte de MOS potencialmente patogênicos; Pepsinogênio HCL Estruturas Quaternária, terciária e secundaria Ligações peptídicas PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS Pepsina liberação no duodeno de Colecistocinina (CCK). • CCK estimula a liberação de enzimas digestivas pelo pâncreas exócrino e pelas células da mucosa intestinal (enteropeptidade ou enteroquinase). Características importantes da pepsina: • Fazer a digestão do colágeno (pouco afetado por outras enzimas) o qual precisa ter suas fibras inicialmente digeridas; • Responsável por 10 a 20% da digestão total das PTNs; • Sua atividade é finalizada quando o alimento alcança o intestino delgado meio alcalino. PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS INTESTINO DELGADO: • As enzimas pancreáticas são secretadas dentro do duodeno na forma inativa ZIMOGÊNIOS. Tripsinogênio e quimiotripsinogênio QUIMO CCK e Secretina Bicarbonato e enzimas pancreáticas INTESTINO DELGADO: Enteropeptidase • Enteropeptidase (enteroquinase) liberada pelas células intestinais. Seu papel é formar tripsina. • Tripsina: • Inibe a síntese de tripsinogênio; • Ativar outras pré-proteases liberadas pelo pâncreas exócrino. Tripsinogênio Tripsina PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS Devido ao processo de autodigestão essas enzimas são rapidamente inativadas INTESTINO DELGADO: • Tripsina • QuimiotripsinogênioQuimiotripsina • Pró-elastase Elastina • Pró-carboxipeptidase Carboxipeptidase • Tripsina e quimiotripsina Clivam PTN em pequenos peptídeos • Carboxipeptidase Cliva polipeptídeos em AA nas extremidades ácidas AA básico (lisina e arginina) AA aromáticos (fenil, tirosina triptofano) PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS Produto final da digestão das PTN no lúmen intestinal: • AAs livres 40% • Pequenos peptídeos (2 a 8 AA) 60% • Pequenos peptídeos são hidrolisados por enzimas instestiais liberando AA livre, di e tripeptídeos. PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS •Enzimas de superfície intestinal: PEPTÍDEOS AAs livres Elastase e colagenases: Clivam Poli em Poli menores e Tri Tripeptidases: Clivam Tri em Di e AAs Dipeptidades: Clivam Di em AAs Aminopeptidades: Clivam AAs das extremidades amino de oligopeptídeos. PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS ABSORÇÃO DOS AAS, DI E TRIPEPTÍDEOS Os Di e tripeptídeos são melhores absorvidos do que suas formas livres. AA livres absorvidos por transporte ativo (Na+/ H+); Di e tripeptídeos assimilados intactos por transportade ativo depedente de prótons (H+). Sofrem hidrólise até AA livres, na borda em escova, antes de serem liberados para o sistema porta. Na veia porta temos somente AAs livres, que serão metabolizados pelo fígado ou liberados na circulação. ABSORÇÃO DOS AAS, DI E TRIPEPTÍDEOS ABSORÇÃO DOS AAS, DI E TRIPEPTÍDEOS VELOCIDADE DE ABSORÇÃO: - Forma fornecida Di são mais rápidas que AA livres - Afinidade de AA pelo carregador depende da massa da cadeia lateral do aa e sua carga elétrica líquida. Massa da cadeia lateral afinidade ACR Aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA) são absorvidos mais rapidamente que os menores. - Capacidade de Síntese: AA indispensáveis > aa dispensáveis ABSORÇÃO DOS AAS, DI E TRIPEPTÍDEOS METABOLISMO PROTEICO Após a absorção os AAs são transportados diretamente para o fígado através do sistema porta. Fígado: Modula a captação de AA plasmáticos; Regula o catabolismo de AA essenciais, com exceção dos de ACR (degradados pelos MMs); Síntese de albumina, fibrina e enzimas (PTNs de vida curta). AA absorvidos pelo Fígado 20% liberados para circulação sistêmica (Metabolizados pelo MM, pelos rins e por outros tecidos) 50% transformados em ureia; 6% transformados em PTNs plasmáticas. METABOLISMO PROTEICO Os AAs oriundos do processo de digestão e absorção das terão 2 destinos: Anabolismo síntese de proteínas e polipeptídios; Catabolismo produção de energia ou síntese de novos compostos. Processo de síntese e degradação contínuo e específico para cada tecido Turnover protéico. METABOLISMO PROTEICO Construção e manutenção de tecidos Síntese de enzimas, hormônios e anticorpos. Fornece energia Regulação dos processos metabólicos. METABOLISMO PROTEICO Protein metabolism: Slow and fast dietary proteins Curiosidade... Renovação por dia Pele 5g Sangue 25g Trato digestório 70g Tec. Muscular 75g Indíviduo bem alimentado 300 a 400g Principais variáveis: 1. Alimentação 2. Concentração de hormônios 3. Atividade Física Estima-se que os AA contríbuam para síntese de cerca de 60g de glicose/dia na fase inicial do jejum SÍNTESE: Realizada nos ribossomos a partir de um molde de RNA mensageiro (tradução) que, por sua vez, é codificado pelo DNA (transcrição); Sequência de AA na PTN final Sequência de bases nitrogenadas do DNA; . METABOLISMO PROTEICO ATENÇÃO! No momento da síntese é necessário que todos os AAs que constituem a PTN estejam presentes, senão a PTN não será sintetizada e os AAs serão utilizados no fornecimento de energia METABOLISMO PROTEICO CATABOLISMO: Remoção de nitrogênio dos Aas Necessária e obrigatória no catabolismo grupo amino preserva os AAs da oxidação; METABOLISMO PROTEICO Grupo Amino CATABOLISMO: Remoção de nitrogênio dos Aas TRANSAMINAÇÃO: • Transferência do grupo α-amino (N) de um AA para o cetoácido (α–cetoglutarato) e vice-versa; α-cetoácido + grupo amina aminoácido • É dessa forma que os AAs não essencias são sintetizados; • A reação é catalisada pelas transaminases e pela coenzima fosfopiridoxal (uma das formas da B6). METABOLISMO PROTEICO TRANSAMINAÇÃO Quase todos os AAs (exceto lisina e treonina) participam do processo que ocorre no fígado, rim, intestino e músculo; Processo dependente de enzimas aminotransferases: •ALT (TGP) → cataliza a transferência do grupo amino da alanina piruvato e glutamato; •AST (TGO) → transfere grupo amino do glutamato aspartato utilizado como fonte de N no ciclo da ureia. METABOLISMO PROTEICO Grupo amino da alanina + α- acetoácidoPiruvato e glutamato. Grupo amino do glutamato + oxaloacetatoAspartato. CATABOLISMO: DEAMINAÇÃOOXIDATIVA DOS AAS: Liberação do grupo amino dos aminoácidos como amônia livre. 1ª etapa da degradação de AAs para produzir energia e gordura e ocorre no fígado e no rim. Fornece: 1) α–cetoácido vias centrais do metabolismo energético 2) amônia fonte de nitrogênio para o ciclo da ureia; METABOLISMO PROTEICO CICLO DA UREIA ou de KREBS-HENSELEIT Forma de eliminação de grupos amino (amônia); A ureia é o principal veículo do corpo para excretar N não absorvido; • UREIA Produzida pelo fígado e transportada pelo sangue até o rim para eliminação; • 90% dos componentes nitrogenados da urina; • Reações para síntese de ureia ocorrem primariamente na mitocôndria da célula e as demais no citosol. CICLO DA UREIA ou de KREBS-HENSELEIT CICLO DA UREIA ou de KREBS-HENSELEIT • Para manter a ureia em solução é preciso de água Dieta rica em PTN – ↑ consumo de água para diluir e excretar a ureia • O aumento na velocidade da síntese de ureia depende do estado alimentado do indivíduo; Destino da ureia: • Parte da ureia difunde do sangue para o intestino, cuja amônia é parcialmente reabsorvida ou perdida nas fezes. • FÍGADO captura amônia e produz ureia; • RINS Elimina a ureia • OU seja, doença no fígado: ↑ amônia no sangue (hiperamoninemia); • Doença nos rins: ↑ a ureia no sangue. FÍGADO SANGUE RIM CICLO DA UREIA ou de KREBS-HENSELEIT PTN e CICLO DE KREBS Gliconeogênese METABOLISMO MUSCULAR AAs de cadeia ramificada (ACR) São essenciais e relevantes na regulação da síntese de proteína muscular; • O efeito anabólico pode ser ocasionado: • Pela mistura de AA e glicose; • Pela mistura de 3 AA de CR (leucina, isoleucina e valina) ou pelo fornecimento de leucina (isoladamente estimula a síntese muscular) Fonte: Carnes, peixes, soja, leite, ovos e legumes; • Pelo efeito sinérgico da leucina com a insulina, restaurando as taxas de síntese proteica. • HIPERTROFIA = síntese proteica > degradação. TURNOVER PROTEICO • É um processo lento 6 a 8 meses; • Período pós-exercício ocorrem alterações no turnover ↑ da síntese proteica muscular; • Fatores que contribuem para a síntese proteica: • Hidratação adequada • Ingestão de CHO e PTN no período pós-exercício CUIDADO: > consumo de PTN não garante maior síntese. Recomenda ção: 0,9 a 1,8 g/kg de P/ dia METABOLISMO MUSCULAR ATENÇÃO: Indivíduos treinados necessitam de menos PTN após um período para manter uma resposta de síntese proteica máxima. PATOLOGIAS LIGADAS À PROTEÍNAS Aminoácidos Patologia Lisina, cistina, arginina Lisina, arginina Prolina, hidroxiprolina, glicina Triptofano, histidina Triptofano Metionina Lisina, arginina Cistinúria Aminoacidúria hiperbásica Aminoglicinúria Doença de Hartnup S. da fralda azul- crianças Má absorção de metionina S. de Lowe Defeitos na absorção de aminoácidos PATOLOGIAS LIGADAS À PROTEÍNAS Aminoácido Patologia Fenilalanina Fenilcetonúria Leucina, isoleucina, valina Doença da urina de xarope de bordo Leucina, glicina Acidemia isovalérica Metionina Homocistinúria Tirosina Tirosinemia Defeito no metabolismo de aminoácidos • Erro na síntese proteica: Anemia falciforme - Troca do aminoácido ácido glutâmico (GLU) pela valina (VAL). PATOLOGIAS LIGADAS À PROTEÍNAS FENILCETONÚRIA Doença genética caracterizada pelo defeito ou ausência da enzima fenilalanina hidroxilase (PAH). Esta proteina catalisa o processo de conversão hidroxilização da fenilalanina em tirosina, que está envolvida na síntese da melanina. Os pacientes fenilcetonúricos devem consumir alimentos- fontes (frutas e verduras, farinhas de mandioca e povilho, gorduras e doces) de fenilalanina em baixa quantidade. PATOLOGIAS LIGADAS À PROTEÍNAS DESNUTRIÇÃO PROTEICA E PROTEICO-CALÓRICA É um estado patológico de diferentes graus de intensidade e várias manifestações clínicas. • Tipos: • Marasmo • Kwashiokor • Deficiência de minerais e vitaminas associada ou não ao déficit calórico-proteíco Fome oculta. KWASHIOKOR MARASMO Principais diferenças entre marasmo e kwashiokor DADOS MARASMO OU SUB NUTRIÇÃO GRAVE KWASHIOKOR OU MÁ NUTRIÇÃO Dieta Ingestão Dados clínicos Idade prevalente Edema Atrofia muscular Gordura subcutânea Lesões de pele Alterações de cabelo Alterações bioquímicas Esteatose hepática Deficiente em energia e em substâncias protetoras Contínua 0 a 12 meses Ausente Presente Ausente Raras Raras Menos intensas Mínima Deficiente em proteína com ingestão calórica pouco alterada Intermitente 24 a 48 meses Presente Presente Presente Freqüentes Freqüentes Mais intensas Intensa ALERGIA A PROTEINA DO LEITE DE VACA • É uma reação do sistema imunológico às proteínas do leite, principalmente às proteínas do coalho (caseína) e às proteínas do soro (alfa-lactoalbumina e beta-lactoglobulina). • Principais fatores causais: Genética: Filhos de pais alérgicos possuem 75% de chances de desenvolvê-la. Crianças sem história familiar podem apresentar APLV. Hipótese da higiene: hábitos de limpeza, vacinas e antibióticos tornam as pessoas menos expostas a infecções, acarretando alterações no sistema de defesa. Exposição precoce às proteínas do leite: ao nascer, o intestino e o sistema de defesa do bebê ainda estão terminando de se formar, ou seja, “aprendendo” a fazer a digestão dos alimentos e a defender o organismo contra substâncias nocivas, REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS: • MAHAN, L.K, ESCOTT-STUMP, S. Alimentos, Nutrição e Dietoterapia. 11ª.ed. Rio de Janeiro: Roca, 2005. • GIBNEY, M.J., MACDONALD, I.A., ROCHE, H.M. Nutrição e Metabolismo. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006. • DUTRA-DE-OLIVIERA, J.E., MARCHINI, J.S. Ciências Nutricionais, 2ª ed. S. Paulo: Sarvier, 2008. • TEXEIRA NETO, F. Nutrição clínica. Rio de Janeiro, RJ: Guanabara Koogan, 2003. • CHAMPE,P., HARVEY,R., FERRIER, D. Bioquímica Ilustrada. 4ª ed.Rio G. Sul: Artmed, 2008. • WHITNEY, E. & ROLFES, S. R. Nutrição volume 1: Entendendo os nutrientes. Tradução da 10ª. ed. norte-americana. São Paulo: Cengage Learning, 2008.
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