antigenos e anticorpos

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Aula 03 
Antígeno (Ag) é toda estrutura molecular que interage com um anticorpo ou 
receptor de célula T. 
Antígenos 
Molécula que por ser reconhecida por 
receptores específicos de linfócitos B 
e T, induz a resposta imunológica, 
com produção de anticorpos (Ac). 
Antígenos 
Toda molécula pode ser um Ag, pois o que é próprio de um organismo pode não ser próprio de 
outro. 
Determinantes antigênicos ou epítopos: 
parte do Ag que entra em contato direto com 
o sítio ligante de Ag do Ac. 
Embora todos os antígenos sejam reconhecidos por linfócitos específicos ou anticorpos, apenas 
alguns antígenos são capazes de ativar linfócitos, estes são chamados de imunógenos. 
Imunógenos: macromoléculas, como 
proteínas, polissacarídeos e ácidos 
nucleicos. 
IMUNOGLOBULINAS (Igs) 
Imunoglobulinas podem ser produzidas por diversas células do sistema imunológico. 
Imunoglobulina é a denominação para toda molécula de natureza protéica que funciona como 
ligante de antígeno. 
Situadas na superfície de células 
anticorpos 
receptores 
Solúveis no sangue ou tecidos 
Macrófagos e Neutrófilos expressam 
imunoglobulinas de superfície que 
reconhecem padrões comuns a 
muitos microrganismos, 
especialmente bactérias. 
Há também receptores de 
constituintes característicos de 
outros microrganismos, como 
fungos (mananos) e protozoários 
(lipofosfoglicanos). 
IMUNOGLOBULINAS - Receptores 
IMUNOGLOBULINAS - Anticorpos 
Uma das principais funções do sistema imune é a produção de proteínas solúveis – 
ANTICORPOS - que circulam livremente e contribuem para imunidade e proteção contra 
substâncias estranhas. 
O reconhecimento específico de 
antígenos estranhos pelos linfócitos B 
ocorre pelos receptores ligados à 
membrana, que dará início a proliferação 
e diferenciação em plasmócitos. 
Após se ligar ao antígeno, o 
linfócito B selecionado sofre 
ativação e intensa 
proliferação gerando 
plasmócitos secretores de 
anticorpos. 
Linfócitos B possuem 
imunoglobulinas em sua 
superfície, funcionando 
com receptores para 
antígenos. 
IMUNOGLOBULINAS - Anticorpos 
Principal propriedade 
dos anticorpos 
Se ligam com elevada afinidade 
a outras moléculas 
Anticorpos 
Toda molécula de anticorpo apresenta a forma de um Y e consiste em segmentos de igual 
tamanho, conectados por uma porção flexível. 
Os anticorpos apresentam uma região 
angulada denominada porção Fab e uma 
região mais reta chamada porção Fc. 
Estrutura dos anticorpos 
Fab (antigen-binding)- fração de 
ligação ao antígeno. 
 
Fc (cristal fraction)- primeira 
fração do anticorpo que teve sua 
conformação determinada. 
Há duas extremidades nos 
anticorpos: carboxiterminal 
(C-terminal) e 
aminoterminal (N-terminal). 
N-terminal 
C-terminal C-terminal 
C-terminal 
As cadeias leves dos anticorpos apresentam número pequeno de aminoácidos, enquanto as cadeias 
pesadas apresentam grande número de aminoácidos. 
 Estrutura básica de anticorpos 
 Toda molécula de anticorpo é 
composta por duas cadeias 
polipeptídicas pesadas e duas 
cadeias polipeptídicas leves 
idênticas 
Estrutura dos 
anticorpos 
Ambas as cadeias (Leve e Pesada) possuem: 
As regiões constantes das cadeias pesadas 
possuem funções efetoras. 
A cada ligação entre duas cisteínas do anticorpo, realizadas pelas pontes dissulfeto, há formação de 
uma dobra, chamada de domínio Ig. 
uma região constante (C) na extremidade 
C-terminal. 
uma região variável (V) na extremidade N-
terminal, que participa no reconhecimento dos 
antígenos. 
Estrutura do Anticorpo 
A classe e portanto a função efetora de um 
anticorpo é definida pela estrutura de sua 
cadeia pesada. 
As cinco classes 
principais de Ig são: 
 IgM, 
 IgD, 
IgG, 
IgA e 
 IgE. 
As cadeias pesadas são designadas pelas 
letras gregas minúsculas correspondentes e 
diferem quanto a propriedades físico-
químicas como conteúdo de carboidrato, 
tamanho, carga, solubilidade. 
Mi 
Delta 
Gama 
Alfa 
Épsilon 
Domínios 
Cada cadeia (leve ou pesada) apresenta uma sequência com cerca de 110 aminoácidos similares 
mas não idênticos. 
 
Cada sequência é denominada 
domínio Ig. 
A cadeia leve é composta por 
 2 domínios e a pesada por 4. 
 As cadeias polipeptídicas que constituem um anticorpo permanecem ligados por pontes dissulfeto (S-S). 
região constante - altamente conservada 
entre os diferentes anticorpos. 
Região 
constante 
(leve) 
Região 
variável 
(leve) 
Região 
Dobradiça 
P 
L 
Pontes 
dissulfeto 
(S-S) 
A cadeia pesada de alguns anticorpos 
possui uma região flexível (dobradiça). 
Região 
variável 
(pesada) 
região variável - muito variável entre 
anticorpos diferentes. 
Cada cadeia (pesada ou leve) possui : 
Região 
constante 
(Pesada) 
Região da dobradiça 
Permite que os dois braços FAB se abram ou fechem para possibilitar a ligação simultânea de dois 
epítopos, separados por uma distância fixa em um microorganismo. 
 
Está presente em todos os anticorpos exceto IgM e IgE 
Possibilita a flexibilidade entre os dois braços Fab da 
molécula do anticorpo em forma de Y. 
Anticorpos são classificados quanto ao tipo de região constante que a cadeia pesada apresenta. 
ISOTIPOS 
cadeia  
(alfa) 
 
IgA 
 
 
cadeia  
(delta) 
 
IgD 
 
 
cadeia  
(épsilon) 
 
 IgE 
 
 
cadeia  
(gama) 
 
 IgG 
 
 
cadeia  
 (mi) 
 
IgM 
 
Propriedades e funções de cada isotipo 
IgG 
• predominante no sangue, linfa, líquidos cerebroespinhal e peritoneal. 
• principal imunoglobulina sérica (70-75%), IgG mais abundante no soro, importante na resposta 
imune secundária 
• monômeros; 
• divide-se nas seguintes subclasses: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 
• único isotipo que atravessa a barreira placentária (Imunidade NeoNatal); 
• faz fixação do complemento; Neutralização de toxinas 
• faz opsonização (facilitação da fagocitose) 
• Citotoxidade mediada por células dependentes de anticorpo; Imobilização de bactérias, 
Neutralização de vírus 
Anticorpo de maior relevância nos processos inflamatórios 
Cerca de 10% das imunoglobulinas séricas; 
 
A meia vida dura aproximadamente 5 dias. 
 
Não consegue atravessar a placenta, entretanto é a única Ig sintetizada pelo feto a partir do 
5° mês de gestação, níveis elevados indicam uma infecção congênita ou perinatal. 
 
Imunoglobulina mais eficiente na fixação do complemento; 
 
Funciona como receptor de superfície dos linfócitos B. 
 
Níveis elevados normalmente indicam uma infecção recente ou uma exposição recente ao 
antígeno. 
 
IgM 
É importante na defesa imunológica primária contra infecções locais em áreas como os 
tratos respiratórios e gastrintestinais. 
 
Evita que um organismo invasor se ligue e penetre na superfície do epitélio. 
 
Atividade bactericida e antiviral (neutralização de bactérias e toxinas ) 
IgA 
IgA (dimérica) 
 
 Cerca de 15-20 % das imunoglobulinas séricas (Isotipo mais produzido no organismo); 
 
Forma dímeros: duas moléculas interligadas por pontes S-S com auxílio de uma 
proteína denominada peça J; 
 
Divide-se nas seguintes subclasses: IgA1(93%) e IgA2(7%); 
 
Imunidade de Mucosas  presente nas secreções (externas) das mucosas 
(saliva, lágrima, colostro, muco, suor, suco gástrico etc). 
Migração da IgA dimérica através do epitélio Transcitose 
Endossomo 
Transportador 
IgD 
 monômeros; 
 Apresenta a cadeia  como cadeia pesada. 
 cerca de 0,2 % das imunoglobulinasséricas; 
 tal como IgM, presente na superfície de linfócitos B; 
 papel de receptor de superfície de célula B naïve, 
IgE 
 monômeros; apresenta a cadeia pesada  
 cerca de 0,004 % das imunoglobulinas séricas; 
 encontram-se ligados à superfície de mastócitos e basófilos e eosinófilos 
 participa dos fenômenos alérgicos (hipersensibilidade tipo I) 
 papel protetor contra infecções parasitárias específicas 
IgE ligada a mastócitos e basófilos