ENZIMAS resumo

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ENZIMAS 
Catálise 
Energia de ativação: energia necessária para que ocorra a reação 
 
 Torna a reação possível 
 Diminui a energia de ativação 
 Enzima é mais eficiente que catalisadores comuns 
 Especificidade : cada reação é feira por uma enzima própria 
 Aumenta a velocidade da reação 
 Necessárias em pequenas quantidades 
 Não são consumidas na reação, são recuperadas 
 Não alteram a constante de equilíbrio 
 
Enzimas são proteínas globulares, com a exceção da ribozima, que é constituída de RNA 
 
Componentes de uma reação enzimática: 
S + E ↔ [ES]*  E + P 
*- energia de ativação máxima. 
 
Formas de atração da enzima e substrato 
1. CHAVE FECHADURA – sítio ativo da enzima é igual ao formato do substrato. 
2. ADAPTAÇÃO INDUZIDA – teoria mais aceita. Substrato induz a enzima a se adaptar a ele 
COFATORES 
Substâncias químicas necessárias para que ocorra a reação. 
 
1. Inorgânicos – ATIVADORES ENZIMÁTICOS 
2. Orgânicos – COENZIMA 
 - GRUPOS PROSTETICOS 
 
Ativadores enzimáticos 
Cl-, Ca2+, Mg2+... 
*Amilase salivar – Amilase + amido  P + E 
 Cl- 
*A mesma enzima pode usar ativadores diferentes, por exemplo, a amilase da batata e no 
kiwi usa cálcio como cofator. 
 
 
 
 
Coenzima 
Não ligados a enzima. 
Podem ser considerados co-substrato. Não ativa enzima, apenas transporta algum dos 
 “restos” da reação. 
Coenzima muda sua estrutura. 
 
Ex: A álcool desidrogenase retira hidrogênios de o etanol. O NAD (nicotinamida, adenina, 
dinucleotídeo) transporta um H+. 
 
C²H4O + NAD+  c-c=O + NADH + H+ 
 
Grupos Prostéticos 
Substancias químicas que não são L α aminoácidos 
Estão covalentemente ligados a enzimas. 
Geralmente são vitaminas. 
 
Ex: Vit b2(riboflavina) + y + z = FAD 
Após a reação vira FADH² 
 
Grupos inorgânicos (ativadores) podem “trabalhar” junto com UM dos grupos orgânicos. Os 
dois grupos orgânicos NÃO podem estar juntos numa mesma enzima. 
 
Medidas da atividade enzimática 
1. Através do desaparecimento do Substrato 
2. Através do aparecimento do Produro 
LUGOL (I2) – deixa amido azul escuro. Acrenta-se com o passar do tempo para acompanhar o 
desaparecimento do amido. Quando fica incolor/amarelo não há mais amido – foi degradado 
SISTEMA DE REAÇÃO/INCUBAÇÃO 
Conjunto de elementos contidos no tubo 
 
Fazem parte do sistema de incubação(reação de amilase): 
 Substrato – amido 
 Enzima – saliva(fonte de amilase) 
 Ativador – Cl- 
 Tampão x – pka=pH 6,8  pH ótimo para amilase realizar sua função 
Iodo NÃO faz parte do sistema de reação! (desnatura proteína) 
 
Temperatura  não faz parte do sistema de incubação, mas é necessaria para que ocorra a 
reação. A temperatura ótima para amilase é 55. Numa reação, a temperatura precisa ser 
constante  colocar em banho maria 
 
*toda reação enzimática precisa de um tampão, pois o sistema precisa de um pH determinado 
e fixo para cada enzima. 
 
*coloca-se pequena amostra em tubinhos contendo lugol ao decorrer do tempo, para verificar 
a ação enzimática 
 
UNIDADE DE ENZIMA (U.E/U.I) 
Quantidade de enzima necessária para forma 1umol de produto em um minuto de reação, 
num volume de 1mL do sistema de incubação, sob determinadas condições de pH e 
temperatura. 
“U é quantidade de enzima que catalisa a formaçao de 1umol de substrato por minuto” 
ATIVIDADE ESPECÍFICA 
É expressa em termos de atividade por mg de proteína 
 
UE 
mg/L 
 
Nos dá o grau de pureza da preparação enzimática. Ex – quantidade de amilase que está 
contida em 1 ml de saliva 
Quanto maior é a atividade especifica, mais pura é a substancia – contem mais enzimas 
 
Fatores que afetam a velocidade enzimática (v0) 
*pH – o pH fora do ótimo muda a conformação da enzima (altera cargas) e a enzima não 
encaixa mais perfeitamente no substrato 
Gráfico simétrico 
 
*temperatura- quando atinge 50, a enzima desnatura rapidamente. A temperatura é 
diretamente proporcional a velocidade - “Q10”  a cada aumento 10 graus (teclado sem o 
simbolo) dentro da faixa que não desnatura, duplica a velocidade da reação. 
Antes dos 20 graus não há reação pois falta energia de ativação 
Depende do tempo para desnaturar 
 
*concentração de enzima [E] – quanto mais enzima, maior a velocidade. 
Quando todo o substrato foi consumido, o gráfico entra em platô – SUBSTRATO LIMITANTE 
 
*efeito [S] – Quanto mais substrato, maior a velocidade. A velocidade aumenta 
proporcionalmente até atingir a velocidade máxima – fica constante. ENZIMA LIMITANTE 
*Gráfico de Michaelis e Mentem 
 
Km = [s] na metade da velocidade máxima 
 
Km – grau de afinidade da enzima pelo substrato. Quanto maior o valor de Km, menor será a 
afinidade da enzima pelo substrato. 
Cada enzzima possui um Km característico para um dado substraro  parametro para 
demonstrar a força da ligação de um substrato a enzima. 
 
Se o substrato não é especifico, eu Km é maior pelo seguinte: 
Ele atinge a velocidade maxima, mas demora mais pra atingir. Como ele não é especifico para 
a dada enzima, vai precisar de maior quantidade dele para atingir a mesma quantidade de 
produto formado que atingira o substrato específico. 
Ex: enquanto com 4 moléculas de subs. Seriam gerados 8 produtos, para gerar 8 produtos de 
um substrato não especifico seria necessário 6 moléculas. 
Menor Km  entra primeiro no sitio ativo da enzima  maior especificidade 
 
*inibidores enzimáticos