Anticorpos: Moléculas da Imunidade

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Anticorpos 
 Anticorpos são as moléculas efetoras da resposta imunológica humoral 
 Glicoproteínas que se ligam especificamente aos antígenos nas fases de 
reconhecimento e efetora da resposta imunológica humoral 
 São também conhecidos por Imunoglobulina (Ig), por pertencer ao grupo das 
gamaglobulinas e estarem ligados ao Sistema Imunológico 
 Produzidas pelos Linfócitos B e atuam como receptores de antígenos 
 Anticorspos contribuem para a imunidade de 3 formas: 
 1. Neutralização  Para penetrar nas células, vírus e bactérias intracelulares se 
ligam a moléculas específicas na superfície das células-alvo. Anticorpos se ligam 
ao patógeno podem neutralizá-los. Neutralização também previne a entrada de 
toxinas bacterianas nas células 
 
Profa. Renata Maia 
Imunidade Humoral 
 2. Opsonização  revestimento de um patógeno para aumentar a fagocitose. Anticorpos 
protegem contra bactérias extracelulares 
 Anticorpos ligados ao patógeno são reconhecidos por células fagocíticas através de 
receptores Fc que se ligam à região C dos anticorpos. 
 
 3. Ativação do SC  anticorpos que cobrem a patógeno podem ativar as proteínas do 
Sistema Complemento pela via clássica. 
 Proteínas Sistema Complemento ligadas à superfície do patógeno opsonizam o patógeno 
pela ligação aos receptores de complemento nos fagócitos. 
 Outros componentes do complemento recrutam fagócitos para o sítio de infecção, e os 
componentes terminais do Sistema Complemento lisam microrganismos diretamente pela 
formação de poros em suas membranas. 
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Distribuição e Produção 
 Encontrados nos fluidos corporais e na superfície de algumas células 
 Dentro das células B estão no citoplasma e na superfície; as formas secretadas 
estão no plasma 
 Ligam-se à outras células do Sistema Imunológico como as células do Sistema 
Fagocítico Mononuclear, Natural Killer e mastócitos 
 Cada indivíduo possui entre 107 e 109 moléculas de anticorpos. 
 
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Estrutura Molecular 
 Todas possuem mesmas características estruturais básicas, mas variam nas regiões de 
ligação ao antígeno 
 Compostas de 2 cadeias leves idênticas ( e ) e 2 cadeias pesadas idênticas (, , , 
 e ) 
 Uma cadeia leve está ligada a uma cadeia pesada por pontes dissulfeto. 
 As cadeias leves e pesadas possuem domínios da Ig 
 Cadeias leves e pesadas possuem região aminoterminal variável (V) – ligação ao ag -, 
e região carboxiterminal constante (C) - função efetora. 
 Cadeias pesadas e leves estão unidas por ligações covalentes de modo que os 
domínios VH e VL estão justapostos – sítio de ligação ao antígeno - Fab 
 Domínios CH formam sítios que interagem com receptores celulares ou moléculas 
efetoras - Fc 
 
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Estrutura Molecular 
 A região V da cadeia pesada é justaposta à região V da cadeia leve - ligação ao 
antígeno 
 A região C da cadeia pesada interage com outras células e moléculas do SI – função 
efetora 
 Regiões hipervariáveis ou regiões determinantes de complementaridade (CDR) – 
CDR1, CDR2 e CDR3 
 Região de dobradiça – flexibilidade 
 
 
 
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Associações entre as cadeias 
 Formas – secretados ou associados à 
membrana 
 IgG e IgE secretadas são monoméricas 
 IgA e IgM secretadas são multiméricas – 
cadeia J 
 
 
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Classes e Subclasses 
 Classificadas de acordo com diferenças na estrutura das regiões C das cadeias 
pesada. 
 Classe = isotipo  IgA, IgD, IgE, IgG e IgM 
 Subclasse = subtipo  IgA1 e IgA2, IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 
 Regiões C das cadeias pesadas de um isotipo ou subtipo têm a mesma 
seqüência de aminoácidos 
 Diferentes isotipos e subtipos desempenham funções efetoras diferentes 
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Características do Reconhecimento 
do Ag 
 Acs são capazes de reconhecer grande variedade de antígenos – região V 
 Especificidade  capacidade de distinguir pequenas diferenças na sua estrutura 
química 
 Diversidade e repertório de anticorpos 
 Afinidade  força de ligação entre um sítio de ligação ao antígeno a um único 
epitopo 
 Avidez  força de ligação geral 
 Amadurecimento por afinidade 
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Cinética típica 
de resposta de anticorpos 
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