ESTRUTURA DE PROTEÍNAS -UNESP-BIOQUÍMICA

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Estrutura de proteínasEstrutura de proteínas
Prof. Dr. Walter F. de Azevedo Jr.Prof. Dr. Walter F. de Azevedo Jr.
Laboratório de Sistemas BioMoleculares.Laboratório de Sistemas BioMoleculares.
Departamento de Física. UNESPDepartamento de Física. UNESP
São José do Rio Preto. SP.São José do Rio Preto. SP.
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Resumo
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Níveis de estrutura protéicas
Cadeias peptídicas
Diagrama da Ramachandran
Forças que estabilizam a estrutura protéica
Elementos de estrutura secundária
Superestruturas
Níveis de estrutura protéica
Primária Secundária Terciária Quaternária
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Ligações peptídicas
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Cadeia peptídica
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-
K23
R124
E341 R385
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Ângulos de torção
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Ângulos de torção φ, ψ e ω
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Diagrama de Ramachandran
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In the present structure 87.7% of the residues are found to 
occur in the most favored regions, 11.9% in the additional 
allowed regions and only one residue in the disallowed 
region of the plot.
Analysis for 2 previously solved crystallographic PNP 
structures present 73.9 % of residues in the most favorable, 
23.1% in the additional allowed regions, 1.6% in the 
generously allowed regions, and 1.4 % in the disallowed 
region. 
Ramachandran plots of human PNP structures
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Forças que estabilizam a estrutura 
protéica
1) Ligações covalentes
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Forças que estabilizam a estrutura 
protéica
2) Ligações de hidrogênio
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Forças que estabilizam a estrutura 
protéica
3) Efeito hidrofóbico
4) Forças de van der Waals
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Estrutura Secundária de Proteínas
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Hélice α
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Hélice α
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Hélice 310
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Hélice pi
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Fita β
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Folha β antiparalela
N
C
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N
C N
C
N
C
C
N
N
C
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Folha β antiparalela
C
N
C N
C
N
Folha β paralela
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N
C
N N N
C
C CFolha β paralela
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N
N
CC
Folhas β paralela e antiparalela
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Fonte:Voet, D., Voet, J., Pratt, C. W. Fundamentos de bioquímica. 
Artmed editora. Porto Alegre (2002)
Folhas β paralela e antiparalela
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Fonte:Voet, D., Voet, J., Pratt, C. W. Fundamentos de bioquímica. 
Artmed editora. Porto Alegre (2002)
Folha β mista
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Parâmetros estruturais de proteínas
Estrutura φ(°) ψ(°) n d(Å) p(Å)
Hélice α -57 -47 3,6 1,5 5,4
Hélice 310 -49 -26 3,0 2,0 6,0
Hélice pi -57 -70 4,4 1,1 5,0
Folha β
(paralela)
-119 113 2,0 3,2 6,4
Folha β
(antiparalela)
-139 135 2,2 3,4 6,8
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Ângulos de torção da cadeia lateral
Lisina (Lys)
χ χ χ χ χ5 4 3 2 1
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Superestruturas
-Combinações de elementos de estrutura 
secundária
-Podem envolver hélices e fitas-β
-Caracterizam classes de proteínas
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β-hairpin
N
C
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α-hairpin
N
C
N
C
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β-α-β
N
C
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Artmed editora. Porto Alegre (2002)