Estrutura e Função da Hemoglobina

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Hematologia clínica I
Prof. Alípio O Carmo
Hematopoiese
Eritropoiese
Glicina Succinil-CoA
d-ALA
d-ALA-sintetase
Porfobilinogénio
Uro III
Copro III
Protoporfirina
Fe+++-Transferrina
Fe
++
HEME
Genes
(a,b,g,d)
mRNA
Globinas
(a,b,g,d)
HEMOGLOBINA
Hemesintetase
Hemoglobina
 Localização
 Função
 Estrutura
 Tipos de Hb
Hemoglobina
 Localização: 
exclusiva dos 
eritrócitos
 Função: 
transporte de O2
dos pulmões aos 
capilares dos 
tecidos
87 vezes mais O2 dissolvido na presença de HEMOGLOBINA
Estrutura  Hemeproteína
grupo protéico: globina + grupo prostético: heme
cromoproteína
Globina
 Tetrâmeros constituídos de 4 cadeias de polipepitídeo
 2 a e 2 (b, d ou g)
 Formam 2 dímeros: a1b1 e a2b2
Estrutura  Hemeproteína
Heme
 Núcleo porfirínico ligado 
ao Fe+2
Ligação de oxigênio
 Anel de porfirina
 Fe+2 ligado aos 4 N no 
centro do anel
ligação com:
 oxigênio, 
 monóxido de 
carbono, 
 água 
Fatores que afetam a ligação da Hb ao O2
Pulmões: maior 
afinidade por O2
 Tecidos: maior 
afinidade por CO2
 O2
 CO2
 Temperatura
 pH
 2,3-Difosfoglicerato
Tipos Normais de Hemoglobina
 Hb A1: hemoglobina adulta; 2 cadeias alfa e 2 beta; 
= 95% do total de Hb
 Hb A2: 2 cadeias alfa e 2 delta; = 2% do total de Hb
 Hb F: principal Hb no feto e recém-nascido; 60% da 
Hb total até o 8º mês de gestação; substituída por 
Hb A1; menos de 5% no adulto; baixa afinidade por 
O2: liga-se fracamente ao 2,3-DPG
 Hb A1c : Hb A1 glicosilada; ligação da glicose a 
cadeia beta; 5 a 7% da Hb A1Diabete Mellitus 
HEMOGLOBINA
b
a b
a
H H
HH
SRE
Globinas
A.A.
Ureia
Fe
+++
Fe
+++
Ferritina
Protoporfirina
Biliverdina
COPulmões
BILIRRUBINA
conjugação
hepática
urobilinogénio
coprobilinogénio
Plasma
Haptoglobina