Água e Sais Minerais

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Água
· Aproximadamente 75 – 85% do nosso corpo é formado de água. 
· Substância inorgânica
· Polar, devido à eletronegatividade do Oxigênio, a molécula forma uma estrutura angular de 104º 5’; um tetraedro irregular
· Dipolaridade
· As moléculas de água ligam-se com ligações de hidrogênio
· Na água sólida, existe maior energia entre as ligações. 
· QUANTO MAIOR A NECESSIDADE METABÓLICA, MAIOR NECESSIDADE DE ÁGUA!
Propriedades da água
· Solvente universal ou solvente fundamental para a vida: a água dissolve vários tipos de substâncias polares e iônicas. Isso facilita o metabolismo, já que a água faz com que as substâncias estejam em solução, facilitando as reações. A adição de glicose no soro é aumentar a absorção de sódio.
· Transporte: transporta o substrato e a enzima para ocorrer a reação
· Alto calor específico: quantidade necessária para 1g de água aumentar sua temperatura em 1º C. A temperatura máxima que o corpo humano pode chegar é 42º C. A água é essencial para a manutenção da temperatura corporal (normal = aprox. 36,5). Termorregulação ou termo equilíbrio. 
· Tensão superficial: Mantida por ligações de hidrogênio (mais fracas). A tensão superficial da água é a mais forte de todos os líquidos (7,2 . 10^9 N.m^-1)
· Adesão: Atração por substâncias polares
· Coesão: Atração entre moléculas de água
· Mantém homeostase (estabilidade) 
Funções da água
· Transporte de substâncias: permite a difusão nos seres mais primitivos. Organismos mais complexos apresentam sistemas circulatórios. A urina é a maneira de eliminar toxinas. As células apresentam-se em estado coloidal, ou seja, rico em água, facilitando o transporte de substâncias (de fora pra dentro, de dentro pra fora, ou no meio intracelular) 
· Facilita as reações químicas: 
· Síntese (desidratação): União de dois aminoácidos (ligação peptídica), por exemplo, que têm a água como produto. 
· Hidrólise (quebra): Quebra de dois carboidratos (ligação glicosídica), por exemplo, na qual a água atua como reagente.
· Termorregulação
· Lubrificante: Nas articulações entre os órgãos a água exerce um papel lubrificante para a diminuição de atrito, nas lágrimas para a lubrificação do globo ocular, saliva.
· Equilíbrio osmótico: altera as concentrações intra e extracelulares, a fim de manter a homeostase ou equilíbrio das células. 
· Variações das taxas de água:
· Cérebro: 75%
· Pulmões: 86%
· Fígado: 86%
· Sangue: 81%
· Músculos: 75%
· Coração: 75%
· Rins: 83%
· Ossos: 40% 
CHONPS → Oxigênio ocupa 65% da massa das células do nosso corpo, os 4 primeiros elementos são os mais importantes
· Moléculas de maior percentual no corpo → ÁGUA
· Moléculas de menor percentual no corpo → GLICÍDIOS
Entre eles está primeiro as proteínas e depois os lipidios
pH: Potencial Hidrogeniônico
· Escala de 1 a 14 a 25°C
· O pH no valor de 7 significa que a concentração de H+ é 1x10-7
· É a concentração de H+ e OH- de uma substância
· Toda enzima apresenta pH ótimo
· Ácidos e bases fracas não são totalmente ionizados em meios aquosos
· Afeta a estrutura e atividade de moléculas: desnaturação proteica com alterações de Ph
Leite humano – 7,8 – 8,0
Solução TAMPÃO
· Sistemas de ácido e base que possam liberar e segurar prótons, evitando variações bruscas de pH após a adição de ácido ou base
· Usa o principio de hidrólise para tentar manter o pH invariável quando a ela são adicionados íons H+ ou Oh -
· Maior poder tamponante: Ph=pKa
· Composto por um ácido fraco e sua base conjugada ou uma base fraca e seu ácido conjugado
· Maior sistema tampão em termos percentuais é o do ácido carbônico e bicarbonato
· Tampão que atua no sangue: BICARBONATO → maior sistema tampão
· Tampão Hemoglobina: também no sangue, porém em pouca quantidade
· Tampão Proteína: líquidos intra e extracelulares
· Tampão Fosfato: importante para excreção renal do H+
Manutenção das concentrações de H+ é feita pelo rim, eritrócitos e pulmão
Sais Minerais
São encontrados em nosso corpo basicamente de duas formas:
· Imobilizados ou cristalizados
· Ionizados ou dissociados
Substâncias inorgânicas formadas por íons
Componentes reguladores do metabolismo cellular
Obtenção: água mineral e alimentos
Cálcio Ca2+:
· MACROelemento
· Ossos e dentes, 
· Coagulação sanguínea (ativa formação do coágulo - fibrina), 
· Funcionamento dos nervos e músculos. 
· Fontes: vegetais, leites e derivados. 
Cloro Cl-:
· Principal ânion
· Equilíbrio hídrico
· Regulação da pressão osmótica
· Equilíbrio ácido básico
· Auxilia na digestão das proteínas desnaturando-as
· É exógeno (secreção). 
· Fonte: sal de cozinha 
Cobalto CO2-: 
· Componente da vitamina b12 (cobalamina), 
· Produção de hemácias. 
· Fontes: carnes e laticínios 
Cobre: 
· Componente de enzimas (cofator), 
· Oxi-redutases,
· Cadeia respiratória.
· Fonte: ovos, legumes e peixes 
Enxofre:
· Desintoxicação do organismo
· controle da atividade metabólica, 
· componente dos aminoácidos. 
· Fonte: ovos, legumes e peixes 
Ferro Fe2+:
· componente da hemoglobina, 
· respiração celular. 
· Fonte: carne, legumes, ovos. Deficiência: anemia ferropriva 
Flúor: 
· componente dos ossos e dentes
· inibe enzimas das bactérias que vivem na boca
· anticariogênico
· Em excesso: fluorose. Fontes: frutos do mar 
Fósforo PO3- (fosfato): 
· componente de ossos e dentes
· nucleotídeos
· energia
· Fontes: ovos, legumes e cereais 
· A energia do corpo vem das ligações covalentes entre os fósforos2
Iodo: 
· Componente dos hormônios da tireoide (t4, t3),
· Estimula metabolismo.
· Fonte: sal de cozinha, frutos do mar 
Magnésio Mg2+:
· interação das subunidades dos ribossomos, 
· cofator enzimático. 
· Fonte: vegetais em geral 
Potássio:
· condução dos impulsos nervosos
· Transmissão nervosa e contrações musculares 
· regulação do pH
· equilíbrio osmótico e hidroeletrolitico 
· Deficiência: caimbra. 
· Fontes: frutas - banana, carnes e laticínios 
Sódio
· Principal cátion extracelular, 
· Condução dos impulsos nervosos,
· Equilíbrio osmótico 
· Transporte ativo secundário 
· Altas concentrações são encontradas nos ossos e secreções intestinais
· Concentração é regulada pelos hormônios: ADH, aldosterone e natriurético atrial
· Fontes: sal de cozinha e frutos do mar 
Zinco: 
· componente de enzimas
· Síntese de proteínas fundamentais 
· formação de insulina. 
· Fonte: carnes, ovos, frutos do mar 
Biomoléculas: Aminoácidos e proteínas
Alimentos com alto valor biológico contém todos os aminoácidos essenciais em quantidades e proporções ideais para atender as necessidades orgânicas
Arroz + feijão = 20 AMINOÁCIDOS 
Arroz é deficiente em lisina e o feijão é deficiente em metionina
Estrutura de aminoácidos
]
· Compostos orgânicos com um grupo amino (NH2) e um grupo carboxila (COOH)
· Exceção: prolina com grupo imino (NH)
· Em pH fisiológico estão em forma ionizada
As proteínas são macromoléculas formadas por dezenas ou centenas de aminoácidos, sendo que cada um deles pode ter diversos grupos ionizáveis. Se mudarmos radicalmente o pH da solução, é possível que vários grupos não ionizados se ionizem ou vice-versa, alterando completamente o perfil de cargas dos aminoácidos e, portanto, várias das ligações que amarravam a proteína no formato que ela possui. Resultado: a proteína tem mudanças drásticas de formato (conformação), que resultam em grande prejuízo da atividade biológica.
Principais propriedades
· São sólidos em temperatura ambiente, sabor adocicado, inodoros 
· Solúveis em água (solvente polar) e pouco solúveis em solventes orgânicos (solvente apolar)
· Em solução, apresentam comportamento anfótero, ou seja, doam ou recebem prótons (aminoácidos ionizáveis)
· Todos apresentam quiralidade, ciclo e átomos especiais 
· Substâncias anfóteras: possuem natureza dual
· Podem funcionar assim como ácidos ou bases – Doam ou recebem prótons
Titulação de um aminoácido
· pKa: tendência de um grupo fornecer um próton ao meio
· Aminoácidos podem perder até 2 prótons para o meio 
· A função das proteínas depende do pH a qual elas estão submetidas
· Ponto isoelétrico do aminoácido:há equilíbrio entre as cargas
 negativas e positivas dos grupamentos iônicos de um aminoácido
· Curvas de titulação predizem a carga elétrica dos aminoácidos, alguns
aminoácidos 
Classificação segundo a necessidade na dieta:
· Essenciais: Fenilalanina, Lisina, Treonina, Metionina, Leucina, Valina, Isoleucina, Triptofano (FeLis TreMe ao LeVar IsoTrip)
· Não essenciais
Proteínas organizam moléculas de água em torno de si, formando uma camada de solvatação, que garante a solubilidade em meio aquoso.
Grupo R apolar e alifáticos (VAMP-GIL)
· Aminoácidos apolares e hidrofóbicos
· Val, Ala, Leu, Isoleu – Interações hidrofóbicas 
· Glicina; menor aminoácido 
· Met – Possui átomo de enxofre 
· Pro – Iminoácido, menor flexibilidade estrutura
Grupo R apolar e aromáticos (F de Faro)
· TriptoFano, Fenilalanina, Fenolalanina (Tirosina)
· Tirosina pode formar pontes de hidrogênio com a água (grupo OH)
Grupos R carregados (HistAL)
· Tem um ácido carboxílico na sua cadeia R
· Aminoácidos básicos – Carga positiva
· Lisina, segundo grupo amino 
· Arginina, grupo guanidina 
· Histidina, grupo aromático imidazol
· Aminoácidos ácidos 
· Ácido glutâmico
· Ácido aspártico
 Grupos R polares, não carregados (o resto)
· Solubilidade intermediária em água 
· Serina e treonina – Grupos hidroxil 
· Asparagina e glutamina – Grupo amida 
· Cisteína – Grupo sulfidril – Ligações dissulfeto
Proteínas
· POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS
· Estrutura enovelada espontaneamente
· componente estrutural celular mais abundante 
· moléculas mais diversificadas 
· macromoléculas polipeptídicas (cerca de 50-100 aminoácidos ou > 10.000 Daltons) contém quase sempre todos os 20 aminoácidos
Classificação
· Peptídeos: – Dipeptídeos (2 aa) /tripeptídeos (3 aa) / tetrapeptídeos (4 aa) etc ou até 10 aminoácidos na molécula = Oligopeptídeos 
· Polipeptídeos: – Acima de 10 aminoácidos ou PM de até 10.000 daltons.
· Proteínas: – Acima de 50 ou 100 aminoácidos ou peso > 10.000 daltons
Funções: estruturais e dinâmicas
· componentes do esqueleto celular (colágeno)
· estruturas de sustentação (colágeno e elastina) 
· enzimas (participam de quase todos os processos biológicos) 
· transporte de moléculas (hemoglobina e mioglobina) 
· mecanismo de defesa (imunoglobulinas) 
· controle global do metabolismo (hormônios polipeptídeos: insulina)
· contração muscular (actina e miosina) 
· controle genético (proteínas que se ligam ao DNA)
Estrutura
· Primária: mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial. Consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e incluem algumas ligações dissulfeto
· Secundária: bidimensionais, formadas por segmentos de cadeia polipeptídica – duas organizações estáveis:
· α-hélice: enrolamento da cadeia ao redor de um eixo
· folha β pregueada: interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes
Obs: desnaturar a proteína significa quebrar as ligações de hidrogênio que mantêm a estrutura proteica 
Mioglobina: Grupamento Heme (responsável pela coloração vermelha do músculo). 
 
· Terciária: descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (secundárias) ou de regiões sem estrutura definida “cotovelo” mantida por ligações covalentes (S-S) ou principalmente não covalentes.
· Quarternária: Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas ou subunidades para compor uma proteína funcional oligomérica mantida por ligações não covalentes 
Forma
· Globulares: 
· Uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas de forma esférica
· Geralmente solúveis 
· Funções dinâmicas
· Ex: mioglobina, hemoglobina (intracelular) e albumina (plasmática)
· Fibrosas: forma algodonosa, insolúveis com função estrutural nos sistemas biológicos 
· Alfa queratinas: duas ou três cadeias em α-hélice (epiderme, cabelos, unha, bicos e penas) tropomiosina = proteína das miofribrilas.
· Colágeno: molécula mais abundante dos vertebrados conformação helicoidal típica, alto conteúdo de glicina, prolina e hidroxiprolina (aminoácido modificado). Presente no tecido conjuntivo, cartilagem, tendões e matriz óssea e sob a pele) e mantém a forma do sistema cardiovascular, fígado, pulmão e outros órgãos. Funções mecânicas e estruturais.
· Elastina: proteína do tecido conjuntivo com propriedades elásticas. Rica em alanina, glicina, lisina, prolina e valina (A Gente e legal Pra Valer). Rede tridimensional de polipeptídeos com ligações cruzadas entre lisinas. Pele, pulmão e paredes de grandes vasos sanguíneos.
Estrutura
· Miosina: seis cadeias (duas subunidades de cadeias pesadas e quatro de cadeias leves)
· Actina: monômeros globulares (actina G) formando uma cadeia (actina F), aspecto de colar de pérolas. Tropomiosina (proteína fibrosa) mantém tudo junto 
· Troponina
· TnC: Subunidade ligante de cálcio 
· TnT: Subunidade ligante de tropomiosina
· TnI: Subunidade inibitória 
Composição 
· Simples: por hidrólise, liberam apenas aminoácidos
· Conjugadas: Constituídas por aminoácidos e componentes nãoproteicos. Contém componentes químicos 
Enzimas
São macromoléculas protéicas (centenas de aminoácidos com peso molecular > 10.000 daltons)
COFATORES ENZIMÁTICOS
· são imprescindíveis para atividade de inúmeras enzimas 
· são moléculas ou íons metálicos, não-protéicos, de complexidade variada, que recebem o nome de coenzimas. 
· recebem ou doam átomos ou grupos funcionais para um substrato (ex.: FAD e NAD+)
· as vitaminas hidrossolúveis podem agir como cofatores, além de serem precursores das coenzimas.
· COFATOR=CO2
INTRODUÇÃO
· Manutenção da vida depende da contínua ocorrência de reações químicas
· Reações químicas devem ser específicas nos produtos gerados e devem ocorrer a velocidades adequadas à fisiologia celular 
· Essas reações químicas são catalisadas por enzimas. Como catalisadores as enzimas aumentam a velocidade das reações (ex.: combustão da glicose) 
· Insuficiência na produção ou na remoção de metabólitos pode levar a condições patológicas
· A velocidade das reações é explicada pela teroria das colisões:
· As moléculas presentes em uma solução devem colidir com orientação apropriada e que a colisão deve levá-las a adquirir uma quantidade mínima de energia que lhes permite atingir um estado reativo chamado estado de transição. 
· Para levar todas as moléculas até o estado de transição necessita-se de uma quantidade de energia definida como energia de ativação que lhes permite passar a barreira entre reagentes e produtos.
· As enzimas aceleram a velocidade da reação por diminuir a sua energia de ativação
· As enzimas apresentam propriedades muito mais interessantes para as células que os catalisadores inorgânicos: 
· diminuem a energia de ativação, levando a altas velocidades de reação 
· são muito específicas 
· são sintetizadas pelas próprias células
· tem concentração e atividade moduláveis, permitindo um ajuste fino do metabolismo ao ambiente celular.
As enzimas estabelecem 6 classes:
1. Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases 
2. Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases
3. Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades 
4. Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos
5. Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.
6. Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.
INTERAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO 
· a ligação da enzima com o substrato dá-se apenas em uma região pequena e bem definida da enzima chamado de centro ou sítio ativo da enzima 
· CENTRO ATIVO é formadopor resíduos de aminoácidos, trazidos à proximidade uns dos outros pelos dobramentos da cadeia polipeptídica que definem a estrutura terciária da proteína 
· CENTRO ATIVO constitui uma cavidade com forma bem definida, que permite a enzima “reconhecer” seu substrato.
MEDIDA DE ATIVIDADE ENZIMÁTICA
· As enzimas são medidas através de suas atividades catalíticas em unidades internacionais (UI) 
· A unidade de atividade é a medida da velocidade em que a reação se realiza (quantidade de substrato consumido ou produto formado em uma unidade de tempo). 
· No sangue as atividades enzimáticas são referidas em unidades por mililitro (mL) ou por Litro (L); ou seja U/L. 
· 1 UI = quantidade de enzima necessária para formar 1 umol de produto por minuto em condições ideais de temperatura e pH
FATORES QUE INTERFEREM NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
· A eficiência da catálise depende do meio 
· Estrutura tridimensional das enzimas não podem ser afetadas 
· Existem fatores ou agentes capazes de provocar mudanças na conformidade nas proteínas (pH e temperatura)
pH = existe um pH ótimo - altera os grupos ionizáveis dos aminoácidos constituintes das proteínas ou dos substratos altera a interação.
TEMPERATURA
· Temperatura = 0°C velocidade de reação próximo de zero 
· O aumento de temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao aumento de energia cinética das moléculas participantes da reação.
· A temperatura pode interferir nas interações que mantém as estruturas secundárias e terciárias (pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas), podendo levar à desnaturação protéica. 
· acima de 50-55°C proteínas globulares humanas são desnaturadas alteração conformacional da molécula com perda do poder de catálise]
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO E DA ENZIMA
· variação da velocidade da reação em função da concentração de substrato 
· A velocidade de uma reação é diretamente proporcional à concentração da enzima. 
· A eficiência da catálise enzimática deriva da ligação do reagente (substrato) à enzima
CATÁLISE ENZIMÁTICA
Cinética de Michaelis Menten (eficácia/afinidade): A partir deste modelo, estes pesquisadores criaram uma equação, que nos permite demonstrar como a velocidade de uma reação varia com a variação da concentração do substrato 
As hipóteses básicas para o modelo de Michaelis e Menten são as seguintes: 
· o substrato e a enzima reagem reversivelmente entre si, formando um composto intermediário denominado complexo enzima-substrato de menor energia que o substrato isolado. 
· o complexo formado se decompõe, ou reage com outra substância, regenerando a enzima e formando os produtos da reação.
(eficácia/afinidade)
· Concentrações baixas de substrato ocorre aumento linear entre Velocidade(V0)e o Substrato [S] 
· Aumento [S] -> V0 aumenta cada vez menos até atingir um patamar (Vmax)
O que é Km? É a concentração do substrato onde se obtém metade da velocidade máxima da reação
Km e a Vmax varia de enzima para enzima caracterizandoas e pode variar também com o substrato
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
· substâncias que inibem ou diminuem a atividade enzimática 
· são produzidos pelas próprias células = reguladores ou estranhos ao organismo = medicamentos ou drogas
INIBIDORES IRREVERSSÍVEIS 
· reagem com as enzimas levando a sua inativação definitiva 
· Organofosforados (inseticidas) e Aspirina (medicamento) 
· Destaca-se o íon cianeto (CNˉ), que se combina com a enzima citocromo oxidase, importante na respiração celular, inativando-a permanentemente. Com esta enzima inativa, as células não podem respirar e morrem; 
· Muitos antibióticos, devem seu efeito a inibição irreversível que provocam nas enzimas bacterianas; 
· Ex. A penicilina, inibe a enzima bacteriana transpeptidase, fundamental na fabricação das proteínas da parede celular bacteriana
· Alfa-1-antitripsina inibe a tripsina ou elastase
INIBIDORES REVERSÍVEIS: 
· Competitivos: competem com o substrato pelo centro ativo da enzima 
· Não- Competitivos: não competem pelo sítio ativo ◦ alteram a estrutura enzimática inviabilizando a catálise
Medicamentos inibidores:
· Muitas drogas desenvolvidas atualmente para o tratamento de distintas patologias são inibidores de enzimas. 
· sulfonamidas = combate a infecção bacterianas inibindo uma enzima bacterinana necessária para o microrganismo. 
· Fluoreto = inibe enzimas bacterianas (enolase) impedindo o processo carioso. 
· Analgésicos e anti-inflamatórios inibidores das ciclogenases para combater o processo inflamatório diminuindo a dor.
Medida de atividade enzimática 
· Essa medida expressa a quantidade de enzima necessária para produzir uma quantidade definida de um determinado composto medido em absorbância por unidade de tempo (Abs/min) e unidade de volume de reação (extrato da enzima mL ou L).
Medida de atividade enzimática por Espectrofotometria de luz UV-Vis 
· Normalmente é escolhido um substrato padrão que gera um composto colorido, sendo a concentração do composto formado medido ao longo do tempo por meio da quantidade de luz que ele consegue absorver (Abs) (espectrofotômetro)
AMILASE
· A velocidade de formação de 2-cloro-4nitrofenol (CNP) aumentando a absorbância que pode ser monitorada fotometricamente a 405 nm sendo diretamente proporcional a atividade da amilase na amostra
· PRINCÍPIO DA REAÇÃO:cinética contínua crescente
· A formação de um produto (CNP) colorido medido em absorbancia será proporcional a atividade da amilase (U/L)
As enzimas podem ser utilizadas nas Análises Clínicas de 2 formas principais: 
1. Como reagentes altamente específicos e sensíveis em reações colorimétricas quantitativas. Ex: medir glicose sangue (DM). 
2. Como indicadoras de lesão celular e tecidual. O extravasamento de enzimas do meio intra para o meio extracelular leva a um aumento da atividade destas no sangue; Esta atividade pode ser medida e fornece importante informação diagnóstica e de evolução de um quadro clínico. 
· A distribuição órgão-específica de algumas destas enzimas permite a localização da lesão com bastante precisão. 
· Exemplos de doenças que podem ser diagnosticadas e acompanhadas enzimaticamente são: o Infarto Agudo do Miocárdio; Hepatites; Pancreatite; Colestases; Doenças Ósseas, etc.
ENZIMAS REGULADORAS 
· Regulam a velocidade das reações metabólicas 
· São reguladas por determinados sinais 
· Tipos: 
· 1. Enzimas alostéricas
· Possui sítios reguladores para a ligação do modulador especifico 
· Maiores e mais complexas que as não alostéricas (mais que uma cadeia polipeptídica) 
· Sofrem modificações conformacionais em resposta à ligação do modulador (positivo ou negativo)
· 2- Enzimas reguladas por modificações covalentes reversíveis
· Diferentes grupos podem se ligar à molécula enzimática e regular sua atividade 
· Grupos ligados covalentemente e removidos pela ação de outras enzimas
· 3- Enzimas reguladas por proteólise
· Enzimas proteolíticas – mecanismo de proteção/regulação
· Enzimas digestivas produzidas pelo pâncreas e com ação no duodeno.
Lipídios
· Os lipídeos formam o quarto principal grupo de moléculas encontradas nas células procariontes ou eucariontes, e exibem uma variedade estrutural maior do que as outras classes de moléculas biológicas. 
· Constituem uma ampla categoria de substâncias que são similares somente pelo fato de serem, majoritariamente hidrofóbicos. 
· Assim sendo, pela sua hidrofobicidade se tornam solúveis em solventes orgânicos como o clorofórmio e o metanol.
ESTRUTURA DE LIPÍDIOS 
· Estrutura bastante variada 
· Baixa solubilidade na água 
· Alguns são anfipáticos (ou anfilíticos) porção polar (hidrofílica) e porção apolar (hidrofóbica)
FONTES DE LIPÍDIOS
· Óleos; Gorduras; Coco; Girassol, soja e milho; Margarinas;
LIPÍDIOS DE RESERVA ENERGÉTICA
· Gorduras e óleos: forma universal em organismos vivos 
· Derivados de ácidos graxos 
· Ácido graxo→ CO2 + H20 + energia 
· 1 g de lipídeo libera ~ 9 kcal vs 4 kcal/g do carboidrato 
· Armazenados nos adipócitos (> 80% massa)
FUNÇÕES BIOLOGICAS DIVERSAS:
· componentes de membranas 
· Sinalizadores intracelulares 
· isolantes térmicose reserva de energia 
· Isolante elétrico 
· síntese de hormônios esteróides e vitaminas lipossolúveis (vitaminas K, E, D e A)
· Síntese de prostaglandinas (modulador de várias reações do metabolismo; ex. processo inflamatório)
CLASSIFICAÇÃO:
1- Lipídeos simples e neutros
· Formados a partir da esterificação de ácidos graxos e alcoóis (glicerol) 
· Subdividido em: Gorduras: são ésteres formados a partir de ácidos graxos e glicerol chamados de glicerídeos. Ceras: são misturas de ésteres de ácidos graxos e mono-hidroxi álcoois. 
· Óleos e Gorduras: Compostos formados partir da esterificação de ácidos graxos e alcoóis (glicerol). Óleo - liquido e Gordura - Sólido a temp. Ambiente;
· Azeites: termo utilizado apenas para óleos provenientes de frutos
2- Lipídeos compostos
· Contém além do grupo éster da união do ácido graxo e glicerol algumas substâncias, tais como:
· Fosfolipídeos (ou fosfatídeos): possuem ésteres formados a partir do glicerol, ácidos graxos, ácido fosfórico e outros grupos, normalmente nitrogenados.
· Cerebrosídeos (ou glicolipídeos): formados por ácidos graxos, um grupo nitrogenado (esfingosina) e um carboidrato, não contendo grupo fosfórico.
3- Lipídeos derivados
· Obtidos por hidrólise dos lipídeos neutros e compostos. Apresentam as propriedades de lipídeos: 
· Ácidos graxos; 
· Alcoóis de alto PM (ceras); 
· Esteróis (colesterol); 
· Hidrocarbonetos de cadeia longa; 
· Vitaminas lipossolúveis (Tocoferol vitamina E)
Ácidos graxos 
· São compostos que possuem uma cadeia hidrocarbonada e um grupamento carboxila terminal. 
· Participam da construção das moléculas de glicerídeos (até 90% da massa);
· Diferem: comprimento da cadeia carbônica, número e posição das duplas ligações.
· Tipos: saturado e insaturado
· Saturados: Não possuem duplas ligações; São geralmente sólidos à temperatura ambiente; Gorduras de origem animal são geralmente ricas em ácidos graxos saturados (carne bovina, porco, galinha, gema do ovo... ( principalmente produtos animais); óleo de coco, folhas de palmeiras);
· Insaturados - ÔMEGA: Os ácidos graxos da classe C18:2 e C 18:3 são essenciais porque não podem ser sintetizados no organismo. São necessários para a integridade das membranas biológicas, para o crescimento, reprodução e para a manutenção da pele sadia;
ÔMEGA -6
· Exemplo: C18:3n6, ou seja, 18 -> contém 18 carbonos, 3 -> contém três duplas ligações, n6 -> a primeira ligação está localizada no carbono 6, a partir do grupo metila (ômega-6).
Ômega
· Dão origem aos ácidos graxos poliinsaturados (AGPI); 
· Fazem parte da composição das membranas biológicas; 
· Apresentam propriedades antiinflamatórias; 
· Previne doenças coronarianas (arritmias cardíacas);
· Ômega 3 - Inibem o crescimento de placas aterosclerótica;
Lipídios neutros
1- TRIACILGLICERÓIS (TG)
· Lipídeos derivados dos ácidos graxos mais abundantes na natureza 
· Três moléculas de ácidos graxos esterificadas a uma molécula de glicerol 
· Monoacilgliceróis e diacilgliceróis quantidades pequenas intermediários na síntese e degradação de lipídeos 
· Moléculas apolares (hidrofóbicas) podem ser armazenadas nas células na forma anidra
· MONOGLICERÍDEOS (MONOACILGLICERÓIS)]
· São glicerídeos que possuem apenas uma das hidroxilas esterificada com ácido graxo.
· DIGLICERÍDEOS (DIACILGLICEROL)
· São glicerídeos que possuem duas hidroxilas esterificadas com ácidos graxos
· TRIACILGLICERÓIS
· São armazenados no citoplasma das células do tecido adiposo;
· São encontrados no fígado e no músculo; 
· A ingestão de uma dieta ocidental é de aproximadamente 100-150g/dia;
· Estão presentes nas sementes de plantas cuja função é de reserva; 
· No reino animal, as gorduras servem como depósito energético e isolante térmico;
CERAS
· são ésteres derivados de ácidos graxos e álcoois de cadeia longa. 
· São misturas complexas de ácidos e álcoois com diferentes pesos moleculares 
· São mais duras e quebradiças e por isso servem de fator de proteção nos vegetais; Ex. cera de abelha, carnaúba
2- GLICEROFOSFOLIPÍDEOS 
· Lipídeos derivados do glicerol contém fosfato na estrutura 
· Glicerofosfolipídeos mais simples, ácido fosfatídico (fosfatidato no pH fisiológico) uma molécula de glicerol esterificada a dois ácidos graxos nos carbonos 1 e 2, ácido fosfórico no carbono 3 
· Componentes de membranas intermediário na síntese de triglicerídeos e outros glicerofosfolipídeos
· FOSFATIDILCOLINA OU LECITINAS 
· São os mais abundantes da membrana celular e representa a maior proporção do armazenamento de colina; 
· É importante na transmissão nervosa; 
· Diminui a tensão superficial evitando a aderência dos alvéolos pulmonares; 
· Sua deficiência em prematuros causa síndrome de angústia respiratória
· FOSFATIDILINOSITOL: É também um constituinte de membrana; Atuam como segundos mensageiros;
3- ESFINGOLIPÍDEOS 
· Estrutura semelhante aos glicerofosfolipídeos 
· Não contém glicerol 
· Aminoálcool contendo uma longa cadeia de hidrocarbonetos enfingosina 
· Tipos: a) Enfingomileinas (fosfolipídeos) = bainha de mielina que envolve os axônios céls.nervosas (impulso nervoso) 	b) cerebrosídeos	 c) gangliosídeos (glicolipídeos) = encontrados mais no cérebro como receptores celulares.
4- ESTERÓIDES 
· Núcleo tetracíclico 
· composto chave colesterol 
· precursor na síntese de outros esteróides (hormônios sexuais e do córtex-adrenal; sais biliares e vitamina D) e componente de membranas celulares animal 
· transportado na circulação lipoproteínas plasmáticas ligado ácidos graxos geralmente insaturados ésteres de colesterol forma de armazenamento nas células 
· plantas, fungos e leveduras não contém colesterol 
· procariontes não apresentam esteróides
Esteróis anabolizantes
· Promovem crescimento e divisão celular (desenvolvimento de tecidos); 
· Sintéticos desenvolvidos com finalidade médica para quem produz pouca testosterona; 
· Hipertrofia muscular, força e resistência; 
· Efeitos colaterais: acne, problemas no fígado, pressão arterial, aumento LDL e diminuição HDL, pêlos na face e problemas no ciclo menstrual (mulheres)
Reação de Saponificação
· Interação (ou reação química) que ocorre entre um ácido graxo existente em óleos ou gorduras com uma base forte com aquecimento; 
· Se for utilizada uma base composta por Sódio(Na), o sabão formado será chamado de sabão duro. Se no lugar de sódio tiver Potássio(K), o sabão passará a ser chamado de sabão mole (detergente líquido); 
· Formação de micelas ao redor das gotículas de gordura.
Dislipidemias
· Níveis elevados ou anormais de lipídios e/ou lipoproteínas no sangue; 
· Alto fator de risco para doenças cardiovasculares, devido à influência do colesterol na aterosclerose; 
· Dislipidemias primárias: causa genética 
· Dislipidemias secundárias: provenientes de outros quadros patológicos, como por exemplo o diabetes mellitus 
· Diagnóstico: níveis plasmáticos de colesterol total, LDL, HDL e Triglicerídeos.
Carboidratos ou Glicídeos
· São as biomoléculas mais abundantes da Terra
· A dieta do brasileiro é composta de alto nível de carboidratos
· Oxidação de carboidratos é a via central de obtenção de energia e obtenção de energia dos organismos não-fotossintetizantes
· Também apresentam função estrutural (celulose em plantas)
· Complexos de carboidratos ligados covalentemente a proteínas ou lipídios podem atuar como sinalizadores intracelulares
· (CH2O)n OU Cn(H2O)n 
· Exceção: Associados a grupamentos sulfatos, amina, amida e fosfato
NOMENCLATURA - tipos:
Monossacarídeos: São sólidos cristalinos e incolores plenamente solúveis em água, mas insolúveis em solventes apolares.
· Regra pra nomeação:
· 1º sufixo inicial aldo ou ceto 
· 2º sufixo da quantidade de carbonos 
· 3° sufixo final “ose”*
ISÔMEROS
· Todos os carboidratos, salvo a diidroxicetona, apresentam carbonos assimétricos (quirais) de modo que ocorrem formas Isoméricas ópticas
· Formas isomêricas conferem diferenças estruturais e funcionais
· D ou L? Ver a ordem de importância dos grupamentos químicos 
· 1° aldo/ceto 
· 2° hidroxila (do carbono quiral mais afastado do grupocarbonilada - ciclização)
· 3° carbono; Observar as molécula e ver “caminho” /giro para chegar a estes componentes
· Na natureza a maioria é D!!!
· O número de isômeros ópticos varia com o número de carbonos quirais encontrados na molécula
· 2n onde n = número de carbonos assimétricos
CICLIZAÇÃO
· Em soluções aquosas carboidratos que possuem 5 ou mais carbonos apresentam estrutura molecular cíclica → requer menos Energia para se manter em solução.
Carbono da carbonila → C anomérico e pode assumir 2 conformações espaciais: α e β
Observar posição da hidroxila no plano geométrico: 
Para baixo → α (está trans em relação ao grupo álcool em C5) 
Para cima → β (está cis em relação ao grupo álcool em C5 )
Processo Mutarrotacional
LIGAÇÕES GLICOSÍDICAS
Usada para formação de:
· Dissacarídeos 
· Trissacarídeos .... 
· Oligossacarídeos (até 20 monossacarídeos)
· Polissacarídeos 
· Ligação do tipo covalente com liberação de água para o meio! 
· Reversível!
· Prontamente hidrolisadas por ácido, mas resistem à clivagem por base.
Sempre ponta com carbono anomérico!!!
Os carbonos anoméricos também podem se ligar através de ligações glicosídicas para formar carboidratos compostos
A nomenclatura comum para di ou oligossacarídeos especifica a ordem das unidades de monossacarídeos, a configuração de cada carbono anomérico e os átomos de carbono participantes da(s) ligação(ões) glicosídica(s).
Dissacarídeos
· Maltose (glicose + glicose): açúcar do malte/ resultado digestão
· Lactose (glicose + galactose): açúcar do leite. 
· Sacarose (glicose + frutose): açúcar de cana e da beterraba. 
Polissacarídeos ou Glicanos
· O Número de monômeros e o tipo de ligação diferenciam os três homopolissacarídeos de maior relevância (Glicogênio, amido e celulose)
· Polissacarídeos de armazenamento
· Amido (células de plantas)
· Glicogênio (células de animais)
· Polissacarídeos estruturais
· Celulose (células de plantas)
· Quitina (exoesqueleto)
· Peptidoglicanos
Por que forma de grânulo? Para que a pressão osmótica em hepatócitos e miócitos não seja aumentada de forma demasiada 
A pressão exercida por uma molécula de glicogênio é a mesma que a de uma molécula de glicose!! -> Grande capacidade de armazenamento
Metabolismo dos glicídios ou carboidratos
METABOLISMO - Conjunto de reações químicas altamente coordenadas que ocorrem nas células ou no interior de organismos vivos
Objetivos do metabolismo
· Obter energia química (em forma de ATP, NADH, NADPH e FADH2) por captação da energia solar ou degradação dos nutrientes 
· Converter as moléculas dos nutrientes em moléculas com características próprias da célula ou precursores 
· Formar macromoléculas necessárias as funções celulares 
· Sintetizar e degradar macromoléculas 
Rotas metabólicas
Conjunto de reação que produz ou degrada um determinado produto (substrato) ou conjunto de produto. Ex: Glicólise
· Catabólicas (degradação ou “quebra” de compostos) 
· Anabólicas (síntese, ou seja, formação de compostos)
As vias catabólicas são acompanhadas por liberação de energia livre, enquanto o anabolismo requer energia para ser realizado.
Bioenergética
1° Princípio: A energia do universo é constante 
· O calor, o trabalho, a eletricidade, a luz e a energia química são diferentes manifestações de energia, que se convertem de uma forma em outra, mantendo constante o seu total. 
· Uma célula viva é um sistema altamente organizado exigiu uma enorme quantidade de energia para se manter organizada deve se dispor de um fornecimento contínuo de energia para se manter viva (organizada) resistindo às tendências de desorganização naturais
Energia livre
· Equação de Gibbes: △G = △H – T. △S 
· Podemos entender △G como sendo a variação de energia útil do sistema (fornecida ou aproveitada). 
· Significa a energia que pode ser liberada por um sistema quando este sofrer transformações. 
· △G Terá sinal negativo quando a reação for exergônica, isto é, fornece energia para o meio externo (espontânea). 
· △G Terá sinal positivo quando for endergônica (incorporar energia), não será espontânea.
Acoplamento de energia
Reações exergônicas (espontâneas) - ΔG’°<0 X Reações endergônicas - ΔG’>0
Acoplamento das reações permite a síntese de várias moléculas de ATP
Transferência de energia entre compostos
· Perdeu um elétron -> oxidou-se
· Ganhou um elétron -> reduziu-se
Energia nas reações químicas
· ENDOTÉRMICA
· EXOTÉRMICA
ATP: “moeda energética”
· A energia livre liberada durante a combustão de CHO e lipídios pode ser armazenada no composto ATP 
· ATP é a única forma de energia química que pode ser convertida em outras formas de energia pelas células vivas. 
· ATPases são enzimas que causam a hidrólise do ATP 
· ATP + H2O → ADP + Pi + H+ : ΔG=-30,5 kJ/mol 
· ADP + H2O → AMP + Pi + H+ : ΔG=-32,8 kJ/mol 
· A energia livre liberada pode ser convertida em força muscular e outras reações e processos que requerem energia. 
· O ATP não pode ser acumulado em grandes quantidades (24 mmol/Kg de matéria seca no músculo)
Fosforilação das oses
· As oses fisiológicas glicoses, frutose e galactose, após a absorção chegam ao fígado através da veia porta onde são previamente fosforizadas antes de iniciar o seu metabolismo.
· A fosforilação consiste na transferência de um fosfato do ATP, para a ose, formando assim um éster fosfórico.
Interconversão de Oses
· O fígado é o órgão encarregado de transformar a galactose e a frutose em glicose e distribuir esta ose para os outros tecidos onde será utilizada como fonte de energia
.
METABOLISMO DA GLICOSE
· Existe no nosso organismo uma necessidade de glicose para todos os tecidos, sendo que em alguns como o sistema nervoso central e os eritrócitos esta necessidade é primordial. 
· A principal via de utilização da glicose e dos carboidratos ingeridos da alimentação é a glicólise e esta ocorre no citoplasma onde as enzimas da glicólise estão presentes.
· Esta é uma via singular, uma vez que pode funcionar em aerobiose (com oxigênio presente) ou em anaerobiose (sem a presença de oxigênio).
· A via principal do metabolismo da glicose, é também a via principal de metabolização da frutose e da galactose.
DESTINOS ALTERNATIVOS PARA O PIRUVATO
· Descarboxilação Oxidativa do Piruvato
· A descarboxilação oxidativa do piruvato pelo complexo Piruvato Desidrogenase é uma rota importante em tecidos com uma elevada capacidade oxidativa, como o músculo cardíaco.
· Nesta etapa temos a piruvato desidrogenase convertendo irreversivelmente o piruvato (produto final da glicólise) em Acetil CoA, um importante combustível para o ciclo de Krebs e o bloco estrutural na síntese dos ácidos graxos.
· Carboxilação do Piruvato em Oxalacetato
· A carboxilação do piruvato em oxalacetato (OAA) pela Piruvato Carboxilase é uma reação dependente de biotina (responsável por carrear o CO2).
· Esta reação é importante, pois repõe os intermediários do ciclo de Krebs e também por fornecer substratos para a gliconeogênese.
· Redução do Piruvato a Etanol
· A conversão do piruvato a etanol ocorre em duas etapas pela descarboxilação do piruvato pela Piruvato Descarboxilase, formando o Aldeído Acético (um intermediário). 
· Na Segunda reação do processo temos a transformação deste aldeído acético em Etanol pela ação da Álcool Desidrogenase. Esta é uma via que ocorre em fungos e certos microorganismos, mas não em seres humanos, e ambas as reações necessitam de NADH para ocorrer.
Ciclo de Krebs ou TCA
· O ciclo de Krebs (ciclo do ácido cítrico ou ciclo do ácido tricarboxílico –TCA) desempenha vários papéis no metabolismo, no entanto, sua função central é a oxidação de acetil CoA em CO2 e H2O 
· Este acetil CoA é derivado do metabolismo de moléculas combustíveis como os aminoácidos, ácidos graxos e carboidratos e está oxidação responde por cerca de dois terços do consumo total de oxigênio e produção de ATP na maioria dos animas, incluindo os seres humanos.
· Este ciclo também participa em uma série de reações de síntese importantes. Por exemplo, o ciclo funciona na formação de glicose a partir dosesqueletos de carbono dos aminoácidos (esta via é conhecida como gliconeogênese). 
· É uma via metabólica que ocorre totalmente na matriz mitocondrial e assim está em proximidade às reações do transporte de elétrons e da fosforilação oxidativa (que se localiza na membrana mitocondrial interna), permitindo, portanto, o acoplamento dessas três vias bioquímicas.
· O GTP é utilizado na formação de um ATP pela nucleosídio difosfoquinase (permite a transferencia do fosfato terminal do GTP)
· Assim, esta reação é o único exemplo no ciclo do ácido cítrico em que há formação de um fosfato de alta energia ao “nível do substrato” 
Controle do ciclo do ácido cítrico
· Ao nível da condensação, a Citrato sintase é inibida pelo NADH e ATP que aumenta a KM para a Acetil CoA e é estimulado pelo ADP. 
· Ao nível da descarboxilação oxidativa do isocitrato, aIsocitrato desidrogenase é inibida pelo ATP e pelo NADH.
· Ao nível da descarboxilação oxidativa do α-cetoglutarato, a α-cetoglutarato desidrogenase é inibida pelos produtos da reação (Succinil CoA e NADH) e pelo ATP.
CICLO TCA
· Outras funções do citrato: 
· O citrato, além de ser um intermediário no ciclo de Krebs, fornece uma fonte de acetil CoA para a síntese citosólica de ácidos graxos (citrato liase e acetil-Coa carboxilase).
· ativa acetil CoA carboxilase (a enzima de síntese dos ácidos graxos). 
· inibe a fosfofrutoquinase-1 (a enzima determinante da velocidade na glicólise).