ENZIMAS

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Enzimas
As enzimas são capazes de catalisar reações químicas, biológicas com eficiência e seletividade, aceleram as reações químicas, facilitam a ocorrência das reações, diminuindo a energia de ativação dos reagentes, também denominados de substratos enzimáticos, sendo essa energia o potencial inicial para desencadear uma reação. Normalmente os mecanismos orgânicos são lentos e pouco espontâneos, dependendo de enzimas específicas para promover e regular o dinâmico funcionamento metabólico. Sem catálise, as reações químicas como da oxidação da sacarose poderão não ocorrer na escala de tempo adequada e então não podem sustentar a vida. Portanto, consideradas unidades funcionais da catálise celular.
 As enzimas têm um poder catalítico extraordinárias, geralmente muito maior do que os catalisadores sintéticos ou inorgânicos. Elas têm um alto grau de especificidade para os seus respectivos substratos, aceleram as reações químicas e atuam em soluções aquosas sob condições suaves de temperatura e pH. Exceto por um pequeno grupo de moléculas de RNA catalíticas, todas as enzimas são proteínas, mas nem toda proteína é uma enzima. EX: Proteínas constituídas por ácido nucleico- RIBOenzimas (minoria).
ENZIMA: terminação ASE.
AMINOÁCIDOS: terminação OSE.
Outras necessitam de um componente químico adicional denominado cofator, que pode ser um ou mais íons inorgânicos como Fe+2, Mg+2, Mn+2 ou Zn+2 ou uma molécula orgânica, denominada coenzima. As coenzimas agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. Uma coenzima ou um íon metálico que se ligue muito firmemente, ou mesmo covalentemente, a uma enzima é denominado grupo prostético.
As enzimas contornam esses problemas ao proporcionarem um ambiente específico adequado para que uma dada reação possa ocorrer mais rapidamente. A propriedade característica das reações catalisadas por enzimas é que a reação ocorre confinada em um bolsão da enzima denominada sítio ativo A molécula que liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age é denominada substrato. O contorno da superfície do sítio ativo é delimitado por resíduos de aminoácidos com grupos nas cadeias laterais que ligam o substrato e que catalisam (A função do catalisador é aumentar a velocidade da reação) a sua transformação química. Frequentemente, o sítio ativo engloba o substrato, sequestrando-o completamente da solução. O complexo enzima-substrato é fundamental para a ação enzimática. Também é o ponto de partida para o tratamento matemático que define o comportamento cinético das reações catalisadas por enzimas e para a descrição teórica dos mecanismos das enzimas.
 Reações espontâneas: ocorrem de maneira mais rápida, sem ATP não sobrevivemos, ATP é a nossa fonte de energia. 
A velocidade da reação reflete essa energia de ativação: uma energia de ativação maior corresponde a uma reação mais lenta. A velocidade da reação pode aumentar pela elevação da temperatura e/ou da pressão, o que aumenta o número de moléculas com energia suficiente para suplantar a barreira energética. Alternativamente, a energia de ativação pode ser diminuída pela adição de um catalisador. Os catalisadores aumentam a velocidade das reações por diminuírem as energias de ativação
Eficiência catalítica: enzimas são catalizadores capazes de aumentar enormemente a velocidade de reações químicas específicas sem serem consumidos no processo.
Sítio Ativo: Região específica, em forma de fenda ou bolso, onde cadeias laterais de aminoácidos criam um ambiente tridimensional complementar ao substrato.
Cofatores : compostos inorgânicos (piruvato quinase, hexoquinase, glicose-6-fosfatase)
 Não cofator: ausência de um auxiliar dificulta a reação.
O Sítio Ativo funciona como um “molde molecular flexível”, que se liga ao substrato em uma estrutura geométrica similar ao estado de transição.
Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática: Cinética Enzimática Concentração do Substrato Temperatura pH
• Em geral, quanto menor o KM, mais forte é ligação do substrato pela enzima. 
• KM é usado como uma medida da afinidade da enzima pelo substrato
Inibidores enzimáticos são agentes moleculares que interferem na catálise, diminuindo a velocidade da reação… esse é o mecanismo de ação da grande maioria de agentes farmacêuticos. Ex. : Aspirina→ Inibidor da síntese de Prostaglandinas → Antiinflamatório 2. Classificação: 
1) Inibição Reversível: Inibição Competitiva, Inibição Não-Competitiva 
2) Inibição Mista
3) Inibição Irreversível
INIBIDOR COMPETITIVA: Inibidor compete (reversívelmente) com o substrato pelo sítio ativo. Vmax → não se altera; Km → aumenta.
INIBIDOR NÃO COMPETITIVO: Inibidor e substrato ligam-se a sítios diferentes.
Vmax → diminui; Km → não se altera. 
KM- é o que demonstra a concentração do substrato quando esta na metade da Vmax que a reação possa possuir. Quanto mais substrato atinge a Vmax da enzima.a
Inversamente proporcional: KM AFINIDADE DE ENZIMA E SUBSTRATO (MAIOR CONCETRAÇÃO DE SUBSTRATO PARA ATINGIR A METADE DA VMAX).
Quanto MAIS enzimas, MAIS rápida a reação.
INIBIÇÃO IRREVERSIVEL: LIGAM-SE COVALENTEMENTE à enzima. São úteis como ferramentas no estudo de mecanismo de reação, principalmente para a identificação de aminoácidos importantes para a catálise no sítio ativo. 
Modelo de encaixe induzido: uma enzima e seu substrato são complementares. As enzimas apresentam uma região específica (sítio ativo) onde o substrato se encaixa. Esse encaixe ocorre em razão das ligações formadas entre o substrato e as cadeias laterais de aminoácidos no sítio ativo. Seria como se cada substrato se encaixasse perfeitamente em uma única enzima. Tanto a enzima como o substrato são fatores rígidos, ou seja, não apresentam flexibilidade e, por isso, as reações enzimáticas apresentam alta especificidade.