AMINOACIDOS E PROTEINAS

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Bioquímica
Macromoléculas são formadas a partir de unidades estruturais menores (os
monômeros). Os monômeros são moléculas de baixa massa molecular os
quais, a partir das reações de polimerização, gera a macromolécula polimérica
(grande massa molecular).
Macromolécula (polímeros)
Monômero
Homopolímero
Heteropolímero
Macromoléculas
• Os seres vivos apresentam quatro classes principais de macromoléculas.
• Proteínas 
• Carboidratos
• Lipídios 
• Ácidos nucleicos
Proteínas
• As proteínas são um grupo de moléculas muito grande, complexo e diverso.
• Elas desempenham um papel muito importante em nosso organismo, pois
fornecem material tanto para a construção como para a manutenção de todos os
nossos órgãos e tecidos.
• Entre as funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel
no transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra
organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reações químicas
(enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e
miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e formação dos
hormônios.
AMINOÁCIDOS
• Os aminoácidos são compostos que apresentam em sua cadeia um grupo amino ( -NH2) 
e um grupo carboxila (- COOH).
• Exceção: prolina, que contém um grupo imino (- NH -) no lugar do grupo amino. 
• Em pH fisiológico esses grupos estão na forma ionizada: - NH3
+, - COO - , – NH2
+ -
• Os aminoácidos tem uma fórmula básica comum, onde os grupos amino e carboxila
estão ligados ao carbono α (alfa), ao qual também se liga o átomo de hidrogênio e um 
grupo variável chamada cadeia lateral ou grupo R.
Propriedades das cadeias laterais de aminoácidos: Algumas delas tem afinidade pela
água e outras não, isso é importante na conformação da proteína e portanto na sua
função.
Os aminoácidos estão classificados de acordo com a polaridade do grupo R:
aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) e aminoácidos polares (grupo R
hidrofílico).
- Os aminoácidos apolares tem grupo R constituído de cadeias orgânicas com
caráter de hidrocarboneto, que não interagem com a água. Geralmente se
localizam internamente na molécula de proteína. Pertencem a esse grupo:
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e
triptofano.
Aminoácidos classificados como polares são os que tem, nas cadeias laterais grupos
com carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam a
interagir com a água. São geralmente encontrados na superfície da molécula de
proteína.
Os aminoácidos polares são divididos em 3 categorias, segundo a carga apresentada
pelo grupo R em soluções neutras:
✓ Aminoácidos básicos: se a carga for positiva (lisina, arginina e histidina)
✓ Aminoácidos ácidos: se a carga for negativa (aspartato e glutamato)
✓ Aminoácidos polares sem carga: se a cadeia lateral não apresentar carga líquida
(serina, treonina e tirosina com grupo hidroxila na cadeia lateral; asparagina e
glutamina, com um grupo amida; e cisteína com um grupo sulfidrila).
O carbono  de todos os aminoácidos, com exceção da glicina, é assimétrico, já que 
está ligado a quatro grupos diferentes: -NH3
+, -COO-, -H e –R. 
Os aminoácidos com carbono  assimétrico apresentam dois isômeros opticamente 
ativos: formas D e L.
Na glicina o carbono 
não é assimétrico 
porque o grupo R é 
constituído por –H.
IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
A carga elétrica do aminoácido varia com o pH
➢ Os aminoácidos tem pelo menos dois grupos ionizáveis, que podem existir 
na forma protonada (-COOH, -NH3
+) ou desprotonada (-COO-, -NH2), 
dependendo do pH do meio em que se encontram.
Soluções ácidas soluções neutras soluções básicas 
ambos protonados íon dipolar ambos desprotonados
• Cada aminoácido apresenta-se neutro em um valor de pH
• A carga elétrica total de uma molécula de aminoácido resulta da soma algébrica das
cargas apresentadas pelos seus grupos ionizáveis, que, dependem dos valores de seus
pKa e do pH do meio. Assim o grupo carboxila pode apresentar-se sem carga ou com
carga negativa; o grupo amino é neutro ou em carga positiva
Os aminoácidos não constituem tampões fisiológicos importantes, pois seus pKas não
apresentam poder tamponante significativos em pH fisiológico. Entretanto quando os
aminoácidos fazem parte de uma proteína, o valor de pKa de suas cadeias laterais podem
sofrer variações consideráveis – em relação ao seu valor no aminoácido livre –
dependendo das características da região da proteína onde essas cadeias estão inseridas,
tais como: polaridades (determinada pela proximidade de grupamentos com carga);
exclusão de moléculas de água (como ocorre no interior da molécula proteica) e
possibilidade de formação de ligações de hidrogênio. Desta forma resíduos de
aminoácidos de certas proteínas participam de maneira decisiva nos sistemas-tampão dos
organismos
Ex: alteração de pKa de aminoácido com implicação decisiva para o tamponamento do
sangue é o da hemoglobina.
Ação tamponante da hemoglobina:
✓Nos vertebrados o transporte de oxigênio dos pulmões aos tecidos é feito
pela hemoglobina presente nas hemácias. O CO2 produzido pelos tecidos
é convertido em ácido carbônico, que se ioniza em bicarbonato e H+. O
bicarbonato é transportado pelo sangue até os pulmões, onde é
eliminado como CO2; os íons H
+ são removidos pela hemoglobina.
✓ A hemoglobina além de transportar o oxigênio, exerce, portanto, um
poderoso efeito tampão, impedindo que os íons H+ possam alterar o pH
do sangue, o que teria consequências danosas para o organismo.
Aminoácidos essenciais e naturais
- Todos os seres vivos produzem proteínas, porém nem todos produzem os vinte
tipos de aminoácidos necessários para a construção das proteínas.
- O homem, é capaz de sintetizar no fígado apenas onze dos vinte tipos de
aminoácidos. Esses onze aminoácidos são considerados naturais para a nossa
espécie. São eles: alanina, asparagina, cisteina, glicina, glutamina, histidina,
prolina, tirosina, arginina, ácido aspártico, ácido glutâmico.
Aminoácidos essenciais e naturais
Os outros nove tipos, os que não sintetizamos, são os essenciais e devem ser
obtidos de quem os produz (plantas ou animais). São eles: fenilalanina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina.
Obs: um determinado aminoácido pode ser essencial para uma espécie e ser
natural para outra.
Proteínas
• As proteínas são polímeros feitos de cadeias de monômeros chamadas de
aminoácidos que são dobradas em diferentes estruturas.
• 20 aminoácidos (aa) comuns encontrados como resíduos em proteínas
contém um grupo α-carboxila, um grupo α- amino e um grupo R
característico substituído no átomo do carbono α.
• Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são formadas pelo
estéreo-isômeros L, ou seja por L-aminoácidos.
Polímeros de aminoácidos: PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Os aminoácidos liga-se formando cadeias polipeptídicas.
Peptídeos: são compostos resultantes da união entre dois ou mais 
aminoácidos. Esta união se dá entre o grupo carboxila de um aminoácido 
com o grupo amina do outro aminoácido, ocorrendo liberação de uma 
molécula de água (Reação de Condensação), denominada ligação peptídica 
ou amídica.
A ligação peptídica é formada 
pela remoção de elementos de 
água (desidratação) do grupo α-
carboxila de um aminoácido e 
do grupo α -amino do outro.
Obs: Nos seres vivos a ligação pepídica não acontece por 
reação direta entre dois aminoácidos, mas sim através de 
um complexo aparato de síntese proteica, que inclui 
ribossomos, ácidos nucleicos, várias proteínas e enzimas. 
Classificação dos peptídeos
É feita de acordo com o número de aminoácidos (aa) ou resíduo de 
aminoácido.
2 aa = dipeptídeo
3 aa = tripeptídeo
4 aa = tetrapeptídeo
4-10 aa = oligopeptídeo
10 a 100 aa = polipeptídeo
Mais de 100 aa= proteína (insulina tem 51 aa)Aminoácidos Polipeptídeo: proteína
Os peptídeos ocorrem biologicamente e variam em tamanho (de dois ou três 
até milhares de resíduos de aminoácidos (aa) ligados.
As funções dos peptídeos e dos polipeptídeos biologicamente ativos não 
estão relacionadas ao tamanho dos mesmos.
Funções: Os peptídeos são extremamente diversificados em termos
funcionais. Muitos atuam como hormônios ou fatores liberadores destes
(encefalinas, oxitocinas, vasopressina, glucagon), enquanto outros são
neuropeptídeos, neurotransmissores, toxinas, antibióticos (gramicidina),
adoçantes (aspartame) ou substratos de proteases.
Exemplos de peptídeos com atividade biológicas
Adoçante ou edulcorante: sintetizado a 
partir de aspartato e fenilalanina 
Síntese proteica
A síntese proteica é um processo que se inicia no núcleo da célula, a partir de uma
sequência específica do DNA, que é o gene, e esta etapa chamamos de transcrição.
A segunda etapa é a tradução, realizada no citoplasma da célula em
organelas chamadas ribossomos. Após a última etapa pode haver mudanças nas
propriedades dela, através de modificações em seus resíduos de aminoácidos.
Existem vinte tipos de aminoácidos comuns que se rearranjam para formar as
proteínas. Isso representa um número enorme de tipos de proteínas, se pensarmos
em um polipeptídeo com mais de cem resíduos, aumenta ainda mais a diversidade.
Síntese proteica
• Existem quatro níveis de estrutura de proteínas: primária, secundária,
terciária e quaternária, cada nível aumentando em complexidade do
dobramento e ligação entre as cadeias de aminoácidos.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• A organização espacial da proteína é resultante do tipo de aminoácidos
que a compõem e de como eles estão dispostos uns em relação aos outros.
• A sequencia de aminoácidos irá determinar o tipo de interação possível
entre as cadeias laterais, que apresentam características de carga, volume
e reatividade com a água muito variáveis.
• A organização tridimensional de uma proteína, desde a sequência de
aminoácidos, passando pelo enrolamento da cadeia polipeptídica até a
associação de várias cadeias pode ser descrita em níveis de complexidade
crescente.
• A estrutura da proteína é o que a torna uma enzima, outra um hormônio,
outra uma proteína estrutural e ainda outra um anticorpo.
• Quatro níveis de estrutura proteica são comumente definidos.
Estrutura das proteínas
Estrutura Primária: Ao longo da cadeia polipeptídica os aminoácidos se
apresentam de forma linear. Esta é a estrutura mais simples de uma
proteína e é aquela determinada pelo gene.
Estrutura primária
Estrutura Secundária: se refere a arranjos particularmente
estáveis de resíduos de aminoácidos dando origem a padrões
estruturais recorrentes.
Duas organizações são particularmente estáveis: o
enrolamento da cadeia ao redor de um eixo (-hélice) e a
interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica
ou de cadeias diferentes (folha β pregueada).
A -hélice e a folha β pregueada estabilizam-se por ligações de
hidrogênio entre o nitrogênio (N) e o oxigênio (O) dos grupos –
NH e –C=O constituintes das unidades peptídicas.
alfa-hélice folha beta-pregueada
✓ Embora a ligação de hidrogênio seja uma ligação fraca, o elevado número
de ligações confere grande estabilidade a essas estruturas.
✓ A -hélice é mantida por ligações de hidrogênio entre uma unidade
peptídica e a quarta unidade peptídica subsequente. Essas ligações de
hidrogênio dispõem-se paralelamente ao eixo da hélice.
✓ A folha β pregueada também é mantida por ligações de hidrogênio entre
as unidades peptídicas. Entretanto, as ligações são estabelecidas entre
cadeias polipeptídicas diferentes ou entre segmentos distantes de uma
mesma cadeia.
Estrutura Terciária: descreve os aspectos do
enovelamento tridimensional de um polipeptídeo. Ela
descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por
interação de regiões com estrutura regular (-hélice ou
folha β pregueada) ou de regiões sem estrutura definida.
Segmentos distantes da estrutura primária podem
aproximar-se e interagir, através de ligações não
covalentes (ligações de hidrogênio, interações
hidrofóbicas e interações eletrostáticas iônicas) entre as
cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos.
Estrutura Quaternária: descreve a associação de duas ou mais cadeias
polipeptídicas (subunidades) para compor uma proteína funcional oligomérica.
A estrutura quaternária é mantida por ligações não covalentes entre as subunidades,
dos mesmos tipos que mantém as estruturas terciárias.
As subunidades que constituem uma proteína podem ser iguais ou diferentes.
Estruturas das proteínas
Fonte: Lehninger, 6ª ed.
subunidades polipeptídicas arranjadas
Ex: hemoglobina: formada por quatro
cadeias polipeptídicas, iguais duas a
duas, chamadas  e β, associadas
sobre tudo por interações hidrofóbicas,
com contribuição menor das ligações
de hidrogênio e interações
eletrostáticas.
• A forma dobrada final dos polímeros é o que determina a função da proteína
no corpo.
• Algumas funções de proteínas incluem enzimas, anticorpos, receptores
hormonais, neurotransmissores, cabelo, unhas e estrutura muscular,
metabolismo, movimento e mais.
PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS
As proteínas são chamadas de globulares ou fibrosas segundo sua forma.
Globulares: apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em
uma forma final aproximadamente esférica. Geralmente são solúveis e
desempenham várias funções dinâmicas (já relatadas).
Fibrosas: apresentam forma alongada, geralmente são insolúveis e
desempenham um papel estrutural nos sistemas biológicos. São formadas
pela associação de módulos repetitivos, permitindo a construção de grandes
estruturas.
• Cadeias polipeptídicas muito longas com estrutura secundária regular: 
α-hélice nas α-queratinas, folha β pregueada nas β-queratinas e uma hélice 
característica no colágeno.
Nas α-queratinas, duas ou três cadeias em α-hélice associam-se lateralmente,
formando longos cabos helicoidais, que, reunidos, formam fibrilas e fibras.
As α-queratinas são o componente principal da epiderme dos vertebrados e
de estruturas relacionadas, como cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos e
penas.
Nessas proteínas é frequente a formação de ligações dissulfeto entre
resíduos de cisteína de cadeias polipeptídicas ou fibrilas adjacentes,
conferindo grande resistência às fibras. O padrão de distribuição dessas
ligações determina o grau de ondulação do cabelo e da lã.
A tropomiosina, uma proteína componente das miofibrilas, também é
formada por associação de cadeias polipeptídicas em α-hélice.
Miofibrilas: pequenas fibras nos músculo com potencial de contração.
Nas β-queratinas, as fibras são formadas por empilhamento de folhas β
pregueadas, como acontece na fibroína da seda e das teias de aranha.
alfa-hélice folha beta-pregueada
A unidade estrutural básica do cabelo
é uma cadeia polipeptídica de alfa-
queratina
O cabelo pode ser esticado até duas
vezes o seu comprimento.
A forma beta queratina encontrada na
seda e teias de aranha contém
estrutura em folha beta. É flexível mas
não se estica.
No colágeno, as cadeias polipeptídicas apresentam uma conformação
helicoidal típica, - alto conteúdo de glicina, prolina e o aminoácido
modificado hidroxiprolina – e da grande regularidade na estrutura primária,
sendo frequente a sequência glicina-prolina-hidroxiprolina.
Essas características, diferentes da maioria das proteínas, permitem a
associação íntima de três cadeias, que formam uma hélice tripla, o
tropocolágeno, o módulo estrutural básico do colágeno.
Tripla hélice do colágeno
O colágeno é a molécula mais abundante dos vertebrados. Suas fibras são
responsáveis pelas funções mecânicas e de sustentação do tecido
conjuntivo, que se distribui pelas cartilagens, tendões e matriz óssea;
localiza-se ainda, sob a pelee mantém a forma do sistema cardiovascular,
fígado, pulmão e outros órgãos.
A maior rigidez da carne dos animais mais velhos é devida ao aumento no
número de ligações covalentes do colágeno com o passar da idade do animal,
e ainda conforme a atividade fisiológica do tecido.
Obs: A estrutura do colágeno é rompida por aquecimento, originando
uma proteína desenrolada, mais solúvel, chamada gelatina. Esse é o
princípio da fabricação industrial dessa proteína.
PROTEÍNAS CONJUGADAS: proteínas que contêm outros grupos químicos
além dos aminoácidos
A parte não aminoácido de uma proteína conjugada é normalmente chamada
de grupo prostético.
As proteínas conjugadas são classificadas com base na natureza química de
seus grupos prostéticos. Ex: lipoproteínas contêm lipídeos, glicoproteínas
contêm grupos de açúcares e metaloproteínas contêm um metal específico.
Algumas proteínas contêm mais de um grupo prostético. Normalmente o
grupo prostético desempenha um papel importante na função biológica da
proteína.
PROTEÍNAS CONJUGADAS
Fonte: Lehninger, 6ª edição.
Glicoproteínas são encontradas em todos os compartimentos celulares,
constituem principalmente as proteínas secretadas pelas células e aquelas
localizadas na sua superfície externa.
Ex: proteínas secretadas= mucinas nas secreções mucosas e muitas proteínas
do sangue, como as que participam da coagulação sanguínea e as
imunoglobulinas.
As glicoproteínas de membrana plasmática funcionam como marcadores
biológicos, que permitem a comunicação entre as células.
Proteínas estruturais (colágeno) contém carboidratos; o interferon e alguns
hormônios também são glicoproteínas.
• Hemoglobina pode se ligar a glicose, formando hemoglobina glicosilada,
quando a concentração de glicose no sangue (glicemia) aumenta. Isso
acontece em pacientes com diabetes, e a evolução da doença pode ser
monitorada através das medidas da concentração de hemoglobina
glicosilada.