Enzimas

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----- Enzimas ----- 
- “toda enzima é uma proteína, mas nem 
toda proteína é uma enzima” 
- é toda molécula que faz uma reação e 
estão presentes na maioria delas em um 
organismo 
- são catalisadores proteicos que aumentam 
a velocidade de uma reação química e não 
são consumidos durante a reação que 
catalisam 
- a atividade catalítica de enzimas tem sido 
utilizada pelo homem há milhares de anos 
(aplicações práticas), como: fermentação do 
suco de uva para obtenção do vinho, 
fabricação do queijo e de pão etc. 
Propriedades 
- Possuem um sítio ativo: região onde o 
substrato irá se ligar e a reação ocorre 
- Possuem eficiência catalítica: aceleram 
reações; as reações catalisadas por enzimas 
ocorrem bem mais rapidamente 
- São específicas: as enzimas são altamente 
específicas para seus substratos (reagentes); 
formam ligações fracas entre o sítio ativo e 
o substrato 
- Possuem temperatura ótima: cada enzima 
tem uma temperatura ideal para realizar 
reações 
- Possuem PH ótimo: cada enzima tem um 
PH ideal para realizar reações, algumas são 
básicas, outras ácidas e outras neutras 
- Possuem localização celular e até 
subcelular: muitas enzimas estão mais 
concentradas em tecidos/órgãos específicos 
(e até em organelas específicas); isso é 
muito útil para diagnósticos de doenças 
 
Holoenzimas 
- são enzimas conjugadas que contêm 
todos os seus grupos prostéticos intactos e 
que é por isso catalíticamente ativa 
- formado por apoenzima (parte puramente 
proteica de uma enzima; inativa) + cofator 
ou coenzima 
- cofator: íon inorgânico; coenzima: molécula 
orgânica geralmente derivada de vitaminas) 
Mecanismo de ação 
- as enzimas aceleram as reações porque 
diminuem a energia necessária para ocorrer 
uma reação 
- energia de ativação (Ea): energia 
necessária para que uma reação aconteça 
- velocidade da reação: determinada pela 
quantidade de moléculas energizadas; quanto 
menor a Ea, maior será a energia entre as 
moléculas, aumentando assim a velocidade 
da reação 
- rota alternativa de reação: a enzima permite um 
''atalho'' para que uma reação ocorra rapidamente, 
pois diminui a sua Ea 
 
 
Modelo Chave-Fechadura 
- não mais aceito atualmente 
- substrato se encaixa perfeitamente no sítio 
ativo, sendo um complementar ao outro 
 
 
Modelo Ajuste-Induzido 
- é o modelo aceito atualmente 
- enzima e substrato se deformam para 
otimizar o encaixe 
 
 
Inibidores enzimáticos 
- qualquer substância que possa 
diminuir/interferir na velocidade das reações 
catalisadas por enzimas 
- são importantes para controlar/regular a 
atividade das enzimas 
- reversível competitivo: concorre com o 
substrato pelo sítio ativo da enzima livre, 
inibição revertida com o aumento da 
concentração de substrato 
- reversível não competitivo: se liga aleatória 
e independentemente em um sítio que lhe 
é próprio; inibidores e substratos ligam-se a 
regiões diferentes na enzima; inibidor não 
tem semelhança com o substrato; o 
aumento da concentração não reverte a 
inibição, mas sim pode desligar 
- irreversível: se combina com regiões 
importantes da enzima (grupo funcional) que 
é essencial para seu funcionamento; podem 
destruir o sítio ativo; forma-se uma ligação 
forte (covalente) entre o inibidor e a enzima 
Regulação da atividade 
- é essencial para o organismo coordenar 
seus numerosos processos metabólicos 
- enzimas reguladoras têm sua atividade 
aumentada ou diminuída em resposta a 
determinados sinais