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ProteínasProteínas
Monitora:	Agnes	Jennine	
Segundo	semestre	
As proteínas são polímeros de aminoácidos
Aminoácidos
o Essenciais: não produzimos no nosso organismo, podemos obtê-lo através da dieta -> A 
maioria encontramos em alimentos de origem animal, mas pode ser encontrada em cereais 
também, por exemplo
o Não essenciais: conseguimos sintetizar em nosso organismo
o A ligação que une os aminoácidos são chamadas de ligações peptídicas
o Sua polimerização é catalisada por enzimas (reação de desidratação)
ü Aromáticos 
ü Neutros 
ü Ácidos 
ü Básicos 
ü Sulfurados
ü Iminoácidos
OBS: não é normal ter proteína na urina -> 
biureto detecta a presença de ligações peptidicas 
@agnesjennine
Leucina,	isoleucina,	valina Reparação	muscular,	aumento	de	
proteínas	e	ajudam	na	produção	
de	energia	durante	as	atividades	
físicas	
Arginina Melhora	a	memória,	ajuda	na	
resistência	física,	aumenta	o	
desempenho	em	atividades	físicas	
(usada	em	suplementos)
Alanina Obtenção	de	energia
Treonina Síntese	de	colágeno	e	elastina
Metionina Resposta	imunológica	(falta	pode	
ocasionar	queda	de	cabelo)
Triptofano Produção	de	outros	aminoácidos	
(juntamente	com	bons	níveis	de	
serotonina	garante	um	nível	
estável	de	ânimo)
Funções dos aminoácidos 
@agnesjennine
Albumina
o Produzida no fígado (18-20d)
o Manutenção da pressão osmótica
o Transporte de fármacos, bilirrubina, cálcio, magnésio, ác. Graxos livre e hormônios 
o Sintetizado pelos hepatócitos
o 10% da função de síntese no fígado 
De interesse biológico 
o Globulares (albumina, enzima)
o Forma esferoidal
o Peso molecular variável 
o Hidrossolubilidade
o Fibrosas (queratina)
o Forma cilíndrica 
o Baixa solubilidade em água 
o Sua síntese requer a presença de vitamina C
o 3 cadeias polipeptídicas
@agnesjennine
Estrutura 
o Primária 
o Não se altera com a desnaturação (fortes ligações covalentes peptídicas)
o Há substituição conservativa e não conservativa 
o As outras não são covalentes e podem ser desnaturadas 
o Secundária 
o Alfa-hélice
o Estruturas supersecundárias
o Lâmina beta (regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de 
ligações de hidrogênio -> estrutura achatada e rígida)
o Terciária
o Tridimensional 
o Cadeias hidrofóbicas
o Cadeias laterais ionizadas 
o Quaternária 
o Formadas com associações de varias cadeias polipeptí-
dicas
o Hemoglobina 
Substituição 
Não	conservaKva:	subsKtui	um	
aminoácido	e	a	função	muda
ConservaKva:	subsKtui	um	aminoácido	e	
sua	função	não	muda	
@agnesjennine
Métodos de 
estudo
@agnesjennine
Separação das proteínas com base na carga elétrica 
o Eletroforese 
o Cromatografia de troca iônica 
ü Coluna em gel
ü Proteínas com carga positiva ficarão presas ao gel -> em seguida, serão coletadas em tubos de ensaio (NaCl 
é colocado e troca de lugar com as proteínas positivas)
Separação com base na massa molecular
o Eletroforese 
o Cromatografia de exclusão molecular
ü Separa com base no tamanho
ü Gel possui esferas com poros -> as proteínas PEQUENAS entrarão nelas -> as proteínas grandes vão sendo 
eliminadas, depois as médias e por ultimo as pequenas que ficaram presas
HPCL
o Cromatografia liquida de alta performance 
o Separa aminoácidos de uma mesma proteína
o Pode separar de diversas formas diferentes (carga, tamanho....)
o Pode conferir se o medicamento tem todos os elementos que propõe 
@agnesjennine
Eletroforese
o “Peneira molecular”
o Separa as proteínas com base no tamanho e carga 
o O material pode ser feito por: sangue, urina e DNA
o Ex: teste de paternidade
Como funciona?
o É colocado um gel poroso, feito uma diferença de potencial -> de acordo com essa diferença de potencial, as 
proteínas vão para o polo positivo -> retira-se o gel e tudo estará separado por tamanho
o No caso de uma carga positiva, seguirá para o polo negativo e se for negativa, irá na direção do polo positivo
o Quando é em relação ao peso molecular: moléculas de menor peso migram mais rápido que as de maior peso
@agnesjennine
Anemia
falciforme
Anemia
falciforme
@agnesjennine
o Substituição não conservativa na sexta posição de uma cadeia beta, onde o aminoácido glutâmico (-) é trocado pelo 
aminoácido valina (s/ carga)
o Teste padrão ouro -> eletroforese DAS HEMOGLOBINAS
o Formato de foice -> membrana é enrijecida com o tempo e perde a capacidade de transportar oxigênio e eliminam-se
o Anemia: degradação das hemácias é mais rápida que a reposição 
Sopro na ausculta do ❤
O baço pode ser retirado para uma melhora na qualidade de vida, visto que ele degrada ainda mais hemácias 
Pode ser feito transplante de medula
ATENÇÃO!
Ocorre porque a valina na ̃o possui carga ele ́trica, enquanto o a ́cido gluta ̂mico possui carga negativa (num pH 
de 7,4) e encontra-se na face externa da mole ́cula, logo, apo ́s a troca, cria-se um ponto hidrofo ́bico de 
ligaça ̃o na superfi ́cie externa da cadeia beta, alterando a conformaça ̃o final da protei ́na (ale ́m disso, HbS 
polimeriza-se com outras mole ́culas de HbS, enta ̃o a hemoglobina e ́ precipitada dentro dos glo ́bulos 
vermelhos , trazendo o formato de foice)
@agnesjennine
o Vaso-oclusão: provocado pela anemia -> dores fortes (analgésicos, transfusões e hidratação 
o Leucocitose: aumento de infecções
Sintomas 
1. Dor (causada pela obstrução de pequenos vasos)
2. Úlceras 
3. Infecções (essas pessoas são mais propensas, e principalmente crianças podem ter pneumonias e meningites)
4. Aumento do baço (ele sequestra todo o sangue -> pode causar falta de sangue para os outros órgãos)
5. Olhos e pele amareladas (rompimento do glóbulo vermelho -> bilirrubina)
6. Cansaço 
7. Priapismo (ereção involuntária) 
@agnesjennine
Eletroforese das hemoglobinas 
o O ác. Glutâmico possui cargas negativas e a valina não possui carga
o Separa de acordo com as cargas
A
S
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AS AA SS
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L-glutamina	oral	reduziu	as	complicações,	
pois	protege	a	membrana	da	hemácia	contra	
a	hemólise	
OBS: para quem tem malária, a anemia 
falciforme ;e vista como uma “vantagem”, 
pois o protozoário fica dentro das hemácias, 
logo, quando forem destruídas, levarão 
consigo o protozoário, diminuindo a carga 
parasitária
@agnesjennine
QuestõesQuestões 
Chegue	na	prova	sem	
saber	seu	nome,	mas	
não	chegue	sem	saber	a	
resposta	dessas	
questões,	fica	a	dica
@agnesjennine
01 A anemia falciforme possui tratamento mas não existe cura. Por que não existe cura?
@agnesjennine
01 A anemia falciforme possui tratamento mas não existe cura. Por que não existe cura?
A anemia falciforme é uma doenc ̧a genética (troca na sexta posic ̧a ̃o da cadeia 
beta do aminoa ́cido a ́cido gluta ̂mico pela valina), logo, na ̃o possui cura , mas 
possui tratamento para seus sintomas (através de transfusões sangui ́neas, 
analgésicos, hidratac ̧a ̃o e em casos mais graves a retirada do bac ̧o)
@agnesjennine
02 Qual seria o exame padrão-ouro para o diagnóstico de anemia falciforme?
@agnesjennine
02 Qual seria o exame padrão-ouro para o diagnóstico de anemia falciforme?
O exame para diagnosticar a anemia falciforme é a eletroforese da 
hemoglobina (também conhecida como “peneira molecular”) e ele é utilizado 
pois consegue separar as protei ́nas de acordo com a carga (o material pode 
ser feito por sangue,urina e DNA)Na eletroforese é colocado um gel poroso, 
feito uma diferenc ̧a de potencial, com essa diferenc ̧a de potencial as protei ́nas 
va ̃o para o polo positivo,após , retira-se o gel (as protei ́nas estara ̃o separadas) 
e compara o resultado com uma tabela padra ̃o 
OBS: como se retira a hemoglobina da hema ́cia para que se realize a 
eletroforese: ocorre um rompimento da membrana da hema ́cia por meio de 
reagentes especi ́ficos
@agnesjennine
03 Explique: como acontece a alteração conformacional da hemoglobina?
@agnesjennine
03 Explique: como acontece a alteração conformacional da hemoglobina?
Ocorre porque a valina na ̃o possui carga elétrica, enquanto o a ́cido gluta ̂micopossui carga negativa (num pH de 7,4) e encontra-se na face externa da 
molécula, logo, após a troca, cria-se um ponto hidrofóbico de ligac ̧a ̃o na 
superfi ́cie externa da cadeia beta, alterando a conformac ̧a ̃o final da protei ́na 
(além disso, HbS polimeriza-se com outras moléculas de HbS, enta ̃o a 
hemoglobina é precipitada dentro dos glóbulos vermelhos , trazendo o formato 
de foice)
@agnesjennine
04 Como é feito o diagnóstico laboratorial da anemia falciforme? E qual o tratamento para as 
manifestações clinicas?
@agnesjennine
04 Como é feito o diagnóstico laboratorial da anemia falciforme? E qual o tratamento para as 
manifestações clinicas?
O diagnóstico é feito através da eletroforese da hemoglobina (a hemoglobina é 
retirada da hema ́cia através do rompimento da membrana da hema ́cia por 
meio de reagentes especi ́ficos) , conhecida como “peneira molecular”, a 
eletroforese é utilizada por conseguir separar as protei ́nas de acordo com a 
sua carga , visto que o a ́cido gluta ̂mico possui carga negativa e o valina possui 
carga neutraNa eletroforese é colocado um gel poroso, feito uma diferenc ̧a de 
potencial, com essa diferenc ̧a de potencial as protei ́nas va ̃o para o polo 
positivo,após , retira-se o gel (as protei ́nas estara ̃o separadas) e compara o 
resultado com uma tabela padra ̃o
Os tratamentos para as manifestac ̧ões cli ́nicas sa ̃o: Transfusões sangui ́neas, Em 
casos mais graves: retirada do baco para melhorar a qualidade de vida do 
paciente , Analgésicos, Hidratac ̧a ̃o- é aconselha ́vel evitar a desidratac ̧a ̃o e 
exerci ́cios fi ́sicos intensos@agnesjennine
05 Descreva as principais manifestações clínicas de um paciente com Anemiafalciforme.
@agnesjennine
05 Descreva as principais manifestações clínicas de um paciente com Anemiafalciforme.
1. Dor (causada pela obstrução de pequenos vasos)
2. Úlceras 
3. Infecções (essas pessoas são mais propensas, e 
principalmente crianças podem ter pneumonias e meningites)
4. Aumento do baço (ele sequestra todo o sangue -> pode 
causar falta de sangue para os outros órgãos)
5. Olhos e pele amareladas (rompimento do glóbulo vermelho -
> bilirrubina)
6. Cansaço 
7. Priapismo (ereção involuntária) 
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@agnesjennine
Grata pela 
atenção!
Grata pela 
atenção!
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