Estudo Dirigido/Exercícios Resolvidos Bioquímica - Enzimas (ESALQ/USP)

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UNIVERSIDADE DE SÃO PAULO 
ESCOLA SUPERIOR DE AGRICULTURA LUIZ DE QUEIROZ 
DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS - LCB 
LCB0208 – Bioquímica 
 
Estudo Dirigido/Exercícios Resolvidos 
Enzimas 
 
1- Comente sobre o papel das enzimas em sistemas biológicos. O que aconteceria se não 
houvesse a presença das enzimas nos sistemas biológicos? 
R.: As enzimas são fundamentais pois aceleram as reações químicas nos sistemas biológicos, ou 
seja, catalisam reações e são capazes de selecionar quando e quais são as reações que irão 
ocorrer. Portanto, os principais papeis das enzimas nos sistemas biológicos são a catálise 
combinado com a seletividade e o controle das reações químicas. 
 
2- As enzimas possuem elevada eficiência catalítica, alto grau de especificidade por seus 
substratos e são capazes de funcionar em condições brandas, por isso são imprescindíveis à 
catalise de ligações não covalente. Essa afirmativa é verdadeira ou falsa? Por que? 
R.: Essa afirmativa é falsa, pois, no geral, as ligações não covalentes em temperaturas brandas 
estão sendo feitas ou desfeitas a todo o momento sem a necessidade de catálise por parte das 
enzimas. 
 
3- O que você entende por holoenzima, cofator e coenzima? 
R.: Holoenzima é a enzima funcional (ativa) formado pela apoenzima (não funcional) e um 
cofator, o qual pode ser inorgânico (cofator) ou orgânico (coenzimas). Alguns autores 
classificam as coenzimas de acordo com a força da ligação que ocorre com a apoenzima, 
podendo ser ligado fracamente ou transientemente, chamado então de co-substrados; aqueles que 
se ligam fortemente são chamados de grupo prostético (denominação também usada para grupos 
inorgânicos). 
 
4- Recentemente, a EMBRAPA lançou uma proposta de Bioanálise do solo (BioAS), a qual 
compreende a atividade enzimática da arilsulfatase (EC. 3.1.6.1) e da β-glucosidase (E.C. 
3.2.1.21). Outras enzimas possuem elevado potencial para serem inseridas nesta análise, 
como por exemplo as desidrogenases (E.C. 1.1.1), a fosfatase ácida (E.C. 3.1.3.2) e a 
 
fosfatase alcalina (E.C.3.1.3.1). Baseado na classificação da União Internacional de 
Bioquímica (IUB) responda: 
a) Como se dá essa classificação das enzimas? O que significa cada dígito? 
R.: Nesta nomenclatura cada enzima recebe um código com 4 dígitos que caracterizam o tipo de 
reação. O primeiro dígito significa a classe (oxirredutase, transferases, hidrolases, liases, 
isomerases ou ligases), o segundo a subclasse, o terceiro os grupos químicos que participam da 
reação e o quarto indica um substrato. 
 
b) Qual a principal diferença entre a desidrogenase e a β-glucosidase? 
R.: A principal diferença é que a desidrogenase é uma oxirredutase, ou seja, atua na transferência 
de elétrons, enquanto a β-glucosidase é uma hidrolase, ou seja, atua na quebra de ligações por 
hidrólise. 
 
5- É correto afirmar que a complementariedade geométrica entre a enzima e o substrato é 
o único fator para a formação do complexo enzima-substrato? 
R.: Não é correto afirmar que só a complementariedade geométrica garante a formação do 
complexo enzima-substrato. A complementariedade química é tão importante quanto a 
complementariedade geométrica. Portanto o que garante a formação do complexo enzima-
substrato é a complementariedade geométrica e química. 
 
6- As enzimas possuem sítio ativo e podem possuir sítios regulatórios. O que são esses 
sítios? 
R.: Sítio ativo (=centro catalítico) é a região da molécula enzimática que participa da reação com 
o substrato. Também é no sítio ativo que há a presença de cofatores. Sítio regulatório é aquele no 
qual algumas moléculas (chamadas de efetores) podem se ligar e modificar a atividade catalítica 
destas enzimas. 
 
7- As enzimas reduzem a energia de ativação e estabilizam o estado de transição. Baseado 
na afirmativa responda o que é a energia de ativação e estado de transição. 
R.: Estado de transição é uma configuração molecular transitória que possui energia mais 
elevada. Neste estado, a reação pode tanto prosseguir para formação de produtos quanto formar 
reagentes novamente. A energia de ativação é a energia necessária para se alcançar o estado de 
transição. 
 
8- Quais são as duas principais estratégias realizadas pelas células para controlar a 
atividade de enzimas? 
 
R.: O primeiro é controlar a quantidade da enzima, seja pela síntese ou degradação e o segundo é 
pelas alterações na enzima, as quais afetam a sua atividade. 
 
9- Algumas modificações na enzima afetam a sua atividade, como o controle alostérico e 
modificações covalente como a fosforilação. Baseado na afirmativa, explique cada uma 
destas modificações. 
R.: A regulação alostérica envolve alteração na estrutura da enzima devido a ligação de uma 
molécula (o efetor) em local diferente do sítio ativo, o chamado sítio alostérico. Essa alteração 
pode inibir ou aumentar a atividade da enzima. A fosforilação conduzida por quinases ocorre a 
partir da ligação de grupamentos fosfato a grupos OH (hidroxilas) presente em resíduos de 
serina, treonina e tirosina. 
 
10- Quais são os principais fatores que afetam a velocidade de reações enzimáticas? 
R.: Fatores externos (pH e temperatura), fatores envolvendo componentes da reação 
(concentração do substrato e da enzima) e a presença de inibidores. 
 
11- O que nos diz a equação de Michaelis-Menten? Detalhe cada termo da equação. 
R.: Essa equação nos diz que a velocidade da reação enzimática (V0) é igual a velocidade 
máxima (Vmax) multiplicada pela concentração de substrato ([S]) dividida pela constante (Km) 
mais a concentração de substrato. 
 
 
 
12- De acordo com as curvas de cinética enzimática da enzima A e enzima B, é correto 
afirmar que a enzima A possui menor afinidade pelo substrato do que a enzima B? Por 
que? 
 
 
 
R.: Não é correto essa afirmação. A enzima A possui maior afinidade pois exibe o menor valor 
de km. Sabendo que o valor de Km é inversamente proporcional à afinidade da enzima pelo seu 
substrato e que quanto maior a afinidade da enzima pelo substrato, maior será a fração do tempo 
que as enzimas ficam ocupadas pelo substrato. Logo, quanto maior a afinidade da enzima pelo 
substrato, menor será a concentração de substrato necessária para se alcançar determinada 
velocidade da reação (por exemplo, Vmax/2). 
 
13- Qual a principal diferença entre inibidores não-competitivo e competitivos? 
R.: Os inibidores não-competitivos não têm semelhança estrutural com o substrato e não se ligam 
ao sítio ativo da enzima, enquanto os inibidores competitivos têm estrutura semelhante à do 
substrato e ligam-se ao sítio ativo da enzima.