Aminoácidos e Proteínas

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1 Laura Steffanello – Fisioterapia UFCSPA AD2025 
Aminoácidos
• Polímeros de aminoácidos 
 = 
Proteína – abundantes e 
funcionalmente diversas 
• Pelo menos um grupo carboxílico e um 
grupo amino 
 
R: variável (identidade e função do 
aminoácido) 
C: Carbono quiral (assimétrico): 
▪ 4 ligantes diferentes 
▪ Geram isômeros ópticos 
(estereoisômeros) 
o Imagens especulares 
o Iguais fisicamente e quimicamente 
o Giram o plano de luz em direções 
opostas – polarímetro 
o Isomeria comparada a do 
gliceraldeído 
 
 
L-aminoácido (levogiro): 
o Plano de luz gira p esquerda 
o Proteínas encontradas em humanos 
D-aminoácido (destrógiro): 
o Plano de luz gira p direita 
o Alguns antibióticos e peptídeos 
(bactérias) 
NOMENCLATURA UNIVERSAL: 
 
VARIEDADE:
 
*Mudança da posição de um único 
aminoácido resulta em uma nova proteína 
(análise combinatória: 20!) 
RADICAIS: 
CLASSIFICAÇÃO: 
Apolares - radicais hidrofóbicos (9) 
 
 
 
*Glicina: menor dos aminoácidos, não tem carbono 
quiral 
 
 
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Polares- radicais não ionizáveis (6) 
 
 
 
*união de duas cisteínas: 
o Perda dos H 
o Formação da cistina (ligação entre os 
enxofres – ponte de sulfeto) 
Polares- radicais ionizados negativamente 
(2) 
 
*Ambos transportam nitrogênio através dos tecidos 
e quando isso acontece, mudam de nome: 
o Glutamato transportando N é chamado de 
glutamina 
o Aspartato transportando N é chamado de 
aspargina 
Polares- radicais ionizados positivamente 
(3) 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS INCOMUNS: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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CARACTERÍSTICAS FÍSICO-QUÍMICAS: 
▪ Massa molecular 
▪ Frequência nas proteínas 
▪ PK/pontos isoelétricos 
*Características de ionização 
*ZWITTERION: íons híbridos – aminoácidos que 
agem como ácido e como base 
o ÁCIDO: DOADOR - aminoácido libera 
próton – H+ no produto 
o BASE: ACEPTOR - aminoácido captura 
próton – H+ no reagente 
PK- POTÊNCIAL DE TAMPONAMENTO DO 
AMINOÁCIDO: 
 
▪ A solução é ácida e a grande 
quantidade de H livres que podem ser 
consumidos pelo OH, fazem com que o 
pH varie (aumente); 
▪ Depois com a contínua adição de OH- 
e o progressivo aumento do pH, o H do 
COOH começa a ser retirado, com 
pequena elevação de pH (porque 
cada OH- adicionado retira o H, em vez 
de adicionar OH- em excesso) 
 
▪ No PK1 há um equilíbrio entre as duas 
formas (50% de cada) 
 
▪ No Pl toda a glicina está neutralizada 
(+NH3-CH2-COO-) 
 
▪ Depois com a contínua adição de OH- e 
o progressivo aumento do pH, o H do 
NH3+ começa a ser retirado, com 
pequena elevação de pH (porque 
cada OH- adicionado retira o H, em vez 
de adicionar OH- em excesso) 
▪ No PK2 há novamente equilíbrio entre as 
duas formas (2 e 3) 
 
▪ Depois que todo H do NH3 foi retirado, 
começam a sobrar OH- que elevam o 
pH 
Outros exemplos: 
*No caso de aminoácidos em que a cadeia 
lateral apresente carga, vão ter 3 PK’S (zona 
de tamponamento – PKR da cadeia lateral), 
como o glutamato e a histidina, para achar o 
ponto isoelétrico basta achar a estrutura que 
apresenta neutralização 
 
 
 
 
 
 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA: 
▪ Aminoácidos podem perder uma 
molécula de água, gerando uma 
ligação peptídica. 
 
 
OBS: peptídeo é diferente de proteína 
o PEPTÍDEO: +- 50 aminoácidos 
o PROTEÍNAS: mais que 50 
aminoácidos