catalise enzimatica

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Porção da enzima 
que faz parte do 
sítio ativo 
Ligações temporárias 
formadas pelo sítio ativo 
da enzima e o substrato, 
ajudadas pelo cofator 
Complexo 
do estado 
de 
transição 
• Sítios ativos: são os locais onde as 
cadeias laterais de aminoácidos estão 
ligadas ao substrato e realizam a catálise. 
• Eficiência catalítica: faixa de 10³ a 10*8 na 
qual a reação enzimática pode ocorrer mais 
rapidamente do que quando não 
catalisadas. 
• Especificidade: cada enzima específica 
apenas com um ou poucos substratos e 
realizam apenas um tipo de reação química. 
• Holoenzima: enzima ativa com seu 
componente não proteico (cofator ou 
coenzima – grupo prostético, ou seja, grupo 
ligado fortemente a enzima). 
• Regulação: as enzimas podem ser inibidas 
ou ativadas 
• Localização celular: muitas enzimas estão 
localizadas em organelas específicas dentro 
da célula. 
 
Elas atuam fornecem o ambiente específico onde 
dada reação é energeticamente mais favorável. 
Essa reação ocorre no interior de uma cavidade na 
enzima chamada de sítio ativo. 
 
 
No fim da ligação enzima-substrato, a enzima retorna 
a sua forma original, liberando os produtos. A 
formação do complexo enzima-substrato é o ponto 
de partida para todos os tratamentos matemáticos que 
definem o comportamento cinético e das descrições 
teóricas dos mecanismos enzimáticos. 
A função do catalisador é apenas aumentar a 
velocidade da reação, sendo assim, ela não altera o 
equilíbrio da reação. 
 
Diagrama da coordenada da reação 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
G = variação de energia livre (eixo vertical) 
Coordenada da reação: o que ocorre na reação ao 
longo do tempo (eixo horizontal) 
S = substrato 
P = produto 
G+ = energia de ativação. É a energia necessária 
para a reação vencer o estado de transição, ou seja, a 
variação de energia livre do estado de transição. 
G’º = variação de energia livre padrão. 
 
A velocidade da reação reflete a energia de 
ativação; isto é, quanto maior for a energia de 
ativação, ela corresponde a uma reação mais lenta. 
 
Com o aumento da velocidade da reação pela ação 
de um catalisador, ocorre um aumento de temperatura 
e pressão e diminuição da energia de ativação. 
 
Catálise Enzimática 
Propriedades das enzimas 
Como funcionam as enzimas 
 
 
 
 
 
 
Reação enzimática simples 
Por que as enzimas não afetam o 
equilíbrio? 
Princípios que explicam o poder 
catalítico e a especificidade das 
enzimas 
 
 
 
Diagrama da coordenada da reação: 
catalisada e não catalisada 
 
 Reação catalisada 
 Reação não catalisada 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
O catalisador promove a ação do complexo 
enzima substrato, diminuindo o estado de 
transição. 
A variação de energia não catalisada é muito 
maior que a catalisada, pois a velocidade da 
reação é menor. 
 
 
 
 
 
 
 
A velocidade da reação depende unicamente 
da energia de ativação, que corresponde a 
diferença entre os níveis de energia do estado 
fundamental e do estado de transição. 
 
O Estado de transição(ES*) é o momento 
molecular transitório no qual os eventos como 
quebra de ligações, formação de ligações e 
desenvolvimento de carga ocorrem com a 
mesma probabilidade para formar um 
substrato(S) ou para formar um produto(P). 
Ou seja, o momento em que a reação tem igual 
probabilidade de regredir ou progredir. 
 
EQUILÍBRIO → ligado a variação de energia 
livre padrão da reação (G’º). 
VELOCIDADE → ligada a energia de ativação 
(G+) 
 
 
 
𝑆 
𝐾′𝑒𝑞
↔ 𝑃 
 
• 𝐾′𝑒𝑞 = constante de equilíbrio 
𝐾′𝑒𝑞 = 
|𝑃|
|𝑆|
 
 
• Relação termodinâmica entre 𝐾′𝑒𝑞 e G’º 
𝐺’º = 𝑅𝑇𝑙𝑛 𝐾′𝑒𝑞 
Onde: 
R = constante dos gases: 8,315J/mol.K 
T = temperatura absoluta: 298 K (25ºC) 
 
𝑮’º positivo → equilíbrio de reação 
desfavorável 
𝑮’º negativo → equilíbrio de reação 
favorável 
 
• Reação favorável: a energia livre do 
substrato é maior que a energia livre dos 
produtos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Rearranjos das ligações covalentes 
(substrato → cadeia lateral dos 
aminoácidos, cofatores e coenzimas) 
• Interações não covalentes (enzima → 
substrato): ligações de H, interações 
hidrofóbicas e iônicas, que são otimizadas 
no estado de transição. 
 
Isso tudo nos reflete a energia de ligação, que 
é a principal fonte de energia livre usada pelas 
enzimas para diminuir as energias de ativação 
das reações. 
 
Papel da energia de ligação na catálise 
 
É a diferença entre a variação da energia livre 
catalisada e a variação da energia livre não 
catalisada (ver diagrama de coordenada). 
 
Velocidade e equilíbrio da reação 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A energia de ligação é usada para ultrapassar 
barreiras, então ocorre um decréscimo da 
liberdade molecular no sítio ativo e, 
consequentemente, redução da entropia. Além 
disso, há a dessolvatação do substrato através 
das ligações fracas enzima→substrato. O 
estabelecimento dessas ligações fracas 
ocasiona o chamado ajuste induzido. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
G+ = energia de ativação 
Gb = energia de ligação