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Sistema Tampão
Base Bronsted - Lowry
❖ Ácidos: São doadores de H+ (doam
prótons).
❖ Bases: Recebem H+ (prótons).
❖ Substâncias Anfoteras: Podem ter
comportamento ácido ou básico,
dependendo da situação.
Pares Conjugados
HA (aq) + H2O (líq) -> H3O (aq) + A- (aq)
(ácido) (base) (ácido) (base)
Ácido
❖ São apenas parcialmente ionizados em
solução.
❖ Quanto maior Ka (constante de acidez)
mais forte será o ácido, ou seja, mais íons
estarão presentes no equilíbrio em relação
as moléculas não ionizadas.
❖ Para encontrar a molalidade do H30 (aq)
numa solução de ácido fraco, devemos
levar em conta o equilíbrio.
❖ Ácidos fracos são caracterizados por sua
constante de dissociação.
❖ Quanto maior a constante de equilíbrio,
menor a afinidade de base e menor o Ph
da solução.
❖ Quanto maior a constante de de acidez,
mais forte será o ácido, ou seja, maior será
sua tendência em liberar o próton (H+)
Sempre será +1 ou -1
Bases
❖ Removem prótons das substâncias,
existindo um equilíbrio entre a base e o
íons resultantes:
NH3 (aq) + H2O (liq) -> NH4+ (aq) + OH- (aq)
Sistema Tampão
❖ Um sistema tampão impede grandes
variações de Ph, quando se adiciona
pequenas quantidades de ácidos ou bases.
❖ Bronsted Lowry é constituído por seu ácido
fraco + base conjugada.
❖ A equação de Henderson – Hossenlbach
relaciona o Ph, constante de dissociação do
ácido e base conjugada.
Ph Sanguíneo
❖ Se o Ph diminuí ele causa acidose
(metabolismo diminui), não pode abaixar
mais que 6,8.
❖ Se o Ph aumenta ele causa alcalose
(metabólica ou metabólica).
❖ Fosfato: Atua no metabolismo.
❖ Bicarbonato: Atua na respiração.
Aminoácidos
Características
❖ São moléculas que apresentam um grupo
amina e um grupo carboxílico, esses dois
grupos são ionizáveis, ou seja, podem
sofrer alteração
(protonação/desprotonação).
❖ Além disso, nas cadeias laterais de vários
aminoácidos é possível encontrar outros
grupos adicionais, isso significa que os
aminoácidos são moléculas que podem
apresentar carga total positiva, negativa ou
neutra. O que vai influenciar a carga do
aminoácido são dois fatores:
1° Composição química do aminoácido e da
molécula onde ele está inserido. A presença de
determinados átomos/grupos funcionais numa
molécula altera a distribuição da nuvem
eletrônica, tornando algumas ligações
covalentes mais fortes e outras mais fracas.
2° O Ph da solução onde o aminoácido está
inserido. Como é lógico, um grupo funcional vai
apresentar um estado de protonação que é
influenciado pelo Ph do meio, ou seja, se o Ph
for inferior ao seu Pka, o grupo funcional tende
a estar protonado, e se for superior, tende a
estar desprotonado.
Ponto Isoelétrico
❖ É definido como o valor de Ph para qual a
carga total de aminoácido é nula. Cuidado
porque isso não quer dizer que não exista
carga no aminoácido, pois existem. Quando
sujeitos a esse valor de Ph, o total de
cargas positivas iguala o total de cargas
negativas. Neste ponto, a solubilidade do
aminoácido diminui.
❖ Se o Ph é inferior ao ponto isoelétrico,
adquirem cargas positivas (tendem a estar
protonados, ou seja, captam H+).
❖ Se o Ph é superior ao ponto isoelétrico,
adquirem carga negativa (tendem a estar
desprotonados, ou seja, perdem H+).
Aminoácidos Polares e Apolares
❖ Moléculas Apolares: Quando existe
diferença de eletronegatividade entre os
átomos, apresentando um polo positivo e
outro polo negativo.
● Glicina: H-CH(NH2) -COOH
● Alanina: CH3-CH(NH2) -COOH
● Leucina: CH3(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH
● Valina: CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH
● Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH
● Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao
carbono alfa
● Fenilalanina: C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH
● Triptofano: R aromático-CH(NH2)-COOH
● Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
❖ Moléculas Polares: Não existe diferença de
eletronegatividade entre os átomos.
Ocorre apenas em moléculas com carbono
e hidrogênio, como os hidrocarbonetos.
● Serina: OH-CH2-CH(NH2)-COOH
● Treonina: OH-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH
● Cisteina: SH-CH2-CH(NH2)-COOH
● Tirosina: OH-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH
● Asparagina: NH2-CO-CH2-CH(NH2)-COOH
● Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
● Ácido aspártico: HCOO-CH2-CH(NH2)-COOH
● Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
● Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-
COOH
● Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
● Histidina: H-(C3H2N2)-CH2-CH(NH2)-COOH
Aminoácidos Não Essenciais
❖ São aqueles que o nosso organismo
consegue produzir, mais concreto, aquele
que o nosso fígado sintetiza.
Aminoácidos Essenciais
❖ São essenciais ou indispensáveis, aqueles
que o nosso organismo não tem
capacidade de sintetizar, logo, a única
forma é através da ingestão de
determinados alimentos (carnes, ovos,
leite, e derivados).
Tampão Bicarbonato
❖ Atua na respiração!
❖ Presença de ácido: Com o excesso de ácido
(H+) na solução tampão, acelera a
formação de H2CO3, que é convertido a
H2O +CO2.
O CO2 é liberado pelos pulmões que
aumenta sua frequência (traquipineia). Os
rins retêm bicarbonato, que neutraliza
parte das cargas positivas (H+),
aumentando o Ph, assim, o sistema retorna
ao equilibrio.
❖ Presença de Base: Escassez de H+ (ou
excesso de OH-) acelera a ionização de
H2CO3.
Esse H2CO3 é convertido a H+ + HCO3-. O
excesso de HCO3- é liberado pelos rins. Os
pulmões reduzem a frequência respiratória
(bradpineia) aumentada a quantidade de
CO2 no sangue. Consequentemente
diminui a quantidade de H2CO3 e H+, o
que diminui é o Ph.
Tampão Fosfato
- Atua no Metabolismo!
❖ Tampão fosfato-salino é uma solução
tampão comumente utilizada
em bioquímica. É uma solução salina,
contendo cloreto de sódio, fosfato de
sódio e, em algumas formulações, cloreto
de potássio e fosfato de potássio.
❖ Tampões ácido-base, têm como finalidade
manter um valor de pH praticamente
constante, quando adicionados a diferentes
meios. A concentração salina presente no
PBS se iguala à do corpo humano.
Moléculas Presentes no nosso
Organismo
❖ Leucina, isoleucina e valina: Conhecidos
como BCAA, estão envolvidos na reparação
muscular, aumento de proteínas e durante
atividades físicas ajudam na produção de
energia.
❖ Arginina: melhora a memória, ajuda na
resistência física, aumenta o desempenho
em atividades físicas. É utilizada como
suplemento para treinos musculares.
❖ Alanina: Envolvida no metabolismo para
obtenção de energia.
❖ Treonina: Está envolvido na síntese
de colágeno e elastina.
❖ Metionina: Está envolvida na resposta
imunológica do nosso corpo, sua falta pode
ocasionar a queda de cabelo.
❖ Triptofano: Utilizado na produção de outros
aminoácidos, alguns pesquisadores
afirmam que bons níveis
de serotonina associado com bons níveis
do triptofano garantem um nível estável de
ânimo em uma pessoa, contribuindo contra
a depressão.
Fisiopatologia da Fenilcetonúria
❖ Fenilcetonúria (FNC) é uma doença
genética, autossômica recessiva, causada
por mutações no gene localizado no
cromossomo 12q22-q24, o qual codifica a
enzima hepática fenilalanina-hidroxilase
(FAH). A ausência ou deficiência desta
enzima impede a conversão hepática de
fenilalanina (FAL), um dos aminoácidos
essenciais e mais comuns do organismo,
em tirosina, causando acúmulo de FAL no
sangue e em outros tecidos.
Ligação Peptídica
❖ A união estabelecida entre
dois aminoácidos adjacentes numa
molécula recebe o nome de ligação
peptídica. Esse tipo de ligação ocorre
sempre por meio da reação entre o
grupo amina de um aminoácido e o
grupo carboxila do outro.
❖ No momento em que a proteína está sendo
sintetizada e as ligações peptídicas estão se
formando, o radical carboxila perde um
grupamento –OH (hidroxila), deixando uma
ligação livre. Simultaneamente, o radical
amina de outro aminoácido perde um
átomo de hidrogênio (–H ), ficando,
também, com uma ligação livre. Já que
https://pt.wikipedia.org/wiki/Solu%C3%A7%C3%A3o_tamp%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Solu%C3%A7%C3%A3o_tamp%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cloreto_de_s%C3%B3diohttps://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Fosfato_de_s%C3%B3dio&action=edit&redlink=1
https://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Fosfato_de_s%C3%B3dio&action=edit&redlink=1
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cloreto_de_pot%C3%A1ssio
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cloreto_de_pot%C3%A1ssio
https://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Fosfato_de_pot%C3%A1ssio&action=edit&redlink=1
https://pt.wikipedia.org/wiki/PH
https://www.infoescola.com/histologia/colageno/
https://www.infoescola.com/bioquimica/elastina/
https://www.infoescola.com/neurologia/serotonina/
https://www.infoescola.com/psicologia/depressao/
https://www.infoescola.com/bioquimica/aminoacidos/
https://www.infoescola.com/quimica/funcao-amina/
https://www.infoescola.com/quimica/carboxila/
https://www.infoescola.com/quimica/hidroxila/
https://www.infoescola.com/elementos-quimicos/hidrogenio/
existem duas ligações livres, os
aminoácidos tendem a se juntar: o OH do
grupo carboxila de um aminoácido se liga
ao H da amina do vizinho, produzindo uma
molécula de água.
❖ No entanto, essa molécula de água
produzida não estabelece propriamente a
ligação peptídica, uma vez que ela é
eliminada, sendo assim, a união entre dois
aminoácidos consiste numa reação de
condensação (ou síntese por desidratação).
A ligação peptídica efetivamente ocorre
entre o carbono (C) de um aminoácido e
o nitrogênio (N) do aminoácido vizinho,
classificada como ligação covalente(C-N).
❖ As moléculas que se formam a partir da
ligação de aminoácidos são conhecidas
como peptídeos. Logo, dois aminoácidos
compõem um dipeptídeo, três formam um
tripeptídeo, quatro produzem um
tetrapeptídeo e assim sucessivamente.
Uma proteína, portanto, pertence à
categoria dos polipeptídios, já que são
constituídas por um número expressivo de
aminoácidos.
❖ Uma ligação peptídica é capaz de impedir
que a molécula se enrole, o que faz com
que as moléculas resultantes apresentem
uma estrutura planar. Para romper uma
ligação peptídica, é necessário ocorrer
uma hidrólise (quebra pela água). Ao
adicionar uma molécula de água à cadeia
proteica, acontecerá o inverso da formação
da ligação peptídica: as ligações livres dos
grupamentos carboxila e amina serão
“preenchidas” e, dessa forma, a ligação
peptídica será quebrada.
Proteínas
❖ As proteínas são macromoléculas formadas
pela união sucessiva de aminoácidos, que
são compostos originados da ligação
peptídica entre um grupo amino e um
grupo carboxílico.
Estruturas Primárias
❖ A cadeia principal da proteína formada pela
ligação dos aminoácidos e que mostra a
sequência em que eles aparecem é
chamada de estrutura primária da
proteína.
❖ Em algumas proteínas, a substituição de
um aminoácido por outro pode causar
doenças e até mesmo levar à morte.
Estruturas Secundárias
❖ A estrutura secundária corresponde ao
primeiro nível de enrolamento helicoidal.
❖ É caracterizada por padrões regulares e
repetitivos que ocorrem localmente,
causada pela atração entre certos átomos
de aminoácidos próximos.
❖ Os dois arranjos locais mais comuns que
correspondem a estrutura secundária são a
alfa-hélice (pontes de hidrogênio e estão
entre grupamentos do mesmo filamento) e
a beta-folha ou beta-pregueada (é
estabilizada por pontes de hidrogênio entre
grupamentos NH e CO em fitas peptídicas
diferentes).
❖ ocorre com a queratina de nossos cabelos
ou como folhas de papel dobradas (esse
tipo ocorre com a fibroína da teia da
aranha).
https://www.infoescola.com/elementos-quimicos/nitrogenio/
https://www.infoescola.com/quimica/ligacao-covalente/
https://www.infoescola.com/quimica/molecula/
https://www.infoescola.com/bioquimica/peptideos/
https://www.infoescola.com/bioquimica/proteinas/
https://www.infoescola.com/reacoes-quimicas/hidrolise/
https://brasilescola.uol.com.br/o-que-e/biologia/o-que-e-proteina.htm
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/ligacoes-peptidicas.htm
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/ligacoes-peptidicas.htm
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/aminas.htm
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/acidos-carboxilicos.htm
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm
❖ Existe também estrutura secundária do
colágeno, as interações que resultaram em
uma estrutura em forma de espiral
são ligações de hidrogênio:
Estruturas Terciárias
❖ A estrutura terciária corresponde ao
dobramento da cadeia polipeptídica sobre
si mesma.
❖ Na estrutura terciária, a proteína assume
uma forma tridimensional específica
devido o enovelamento global de toda a
cadeia polipeptídica.
❖ Ela ocorre geralmente como resultado de
ligações de enxofre, conhecidas como
pontes dissulfetos.
Estruturas Quartenárias
❖ Enquanto muitas proteínas são formadas
por uma única cadeia polipeptídica. Outras,
são constituídas por mais de uma cadeia
polipeptídica.
❖ A estrutura quaternária corresponde a
duas ou mais cadeias polipeptídicas,
idênticas ou não, que se agrupam e se
ajustam para formar a estrutura total da
proteína.
❖ Por exemplo, a molécula da insulina é
composta por duas cadeias interligadas.
Enquanto, a hemoglobina é composta por
quatro cadeias polipeptídicas.
Proteínas Enzimáticas
❖ Proteína Transportadora: Podemos
encontrar proteínas transportadoras nas
membranas plasmáticas e intracelulares de
todos os organismos. Elas transportam
substâncias como glicose, aminoácidos,
etc. através das membranas celulares.
❖ Proteínas Estruturais: As proteínas
participam da arquitetura celular,
conferindo formas, suporte e resistência,
como é o caso da cartilagem e dos tendões,
que possuem a proteína colágeno.
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/ligacoes-hidrogenio.htm
https://www.infoescola.com/bioquimica/glicose/
https://www.infoescola.com/bioquimica/aminoacidos/
https://www.infoescola.com/histologia/colageno/
❖ Proteínas de Defesa: Os anticorpos são
proteínas que atuam defendendo o corpo
contra os organismos invasores, assim
como de ferimentos, produzindo proteínas
de coagulação sanguínea como o
fibrinogênio e a trombina. Os venenos de
cobras, toxinas bactérias e proteínas
vegetais tóxicas também atuam na defesa
desses organismos.
❖ Proteínas Reguladoras: Os hormônios são
proteínas que regulam inúmeras atividades
metabólicas. Entre eles podemos citar
a insulina e o glucagon, que possuem
função antagônica no metabolismo da
glicose.
Catecolamina
❖ Uma catecolamina é uma monoamina, um
composto orgânico que tem um grupo
catecol e uma cadeia lateral de amina.
● Dopamina: Estimulação e controle
motor. (parkison)
● Noradrenalina: Excitação física e
mental.
● Adrenalina: Hormônio.
Ex: É originado da tirosina
Serotonina
❖ A serotonina (5-hidroxitriptamina ou 5HT)
desempenha papel crítico na modulação
do humor, no ciclo de sono-vigília e na
motivação.
*** A partir da serotonina vamos produzir
melatonina, por ser um hormônio derivado da
seratonina.
*** Dopamina e Serotonina estão relacionados
a dependência da droga.
Acetilcolina
❖ A acetilcolina é um neurotransmissor
envolvido no movimento*, memória e
aprendizado.
❖ função da acetilcolina na fibra muscular
esquelética.
Gaba
❖ Atua como principal neurotransmissor
inibitório no SNC dos mamíferos. As
membranas celulares da maioria dos
neurônios e astrócitos do SNC expressam
receptores de GABA, que diminuem a
excitabilidade neuronal.
❖ sintetizado a partir do aminoácido
glutamato.
Ex: O glutamato forma o Gaba
Histamina
❖ A histamina é sintetizada e liberada por
diferentes células humanas, especialmente
basófilos, mastócitos, plaquetas, neurônios
histaminérgicos, linfócitos e células
enterocromafínicas; A histamina pertence à
https://www.infoescola.com/sistema-imunologico/anticorpos/
https://www.infoescola.com/hormonios/
https://www.infoescola.com/hormonios/insulina/
https://www.infoescola.com/hormonios/glucagon/
classe das aminas biogênicas e é
sintetizada a partir do aminoácido
histidina. (serve como um tranquilizante
alérgico, como a dilatação da glote).
Creatina
❖ É uma amina (e não aminoácido)
sintetizada pelo corpo a partir de dois
aminoácidos: glicina e arginina.... A
creatina é utilizada pelo organismo
para fornecer energia durante os
exercícios físicos intensos e de curta
duração.
❖ Serve para fornecer energia tanto para
a contração quanto para o
relaxamento.
Cartinina
❖ A carnitina, uma amina quaternária, é
sintetizada no fígado, rins e cérebro a
partir de dois aminoácidos essenciais:
lisina e metionina (metilação da lisina),
exigindo para sua síntese a presença de
ferro, ácido ascórbico, niacina e
vitamina B6 .
❖ Tem função fundamental na geração de
energia pela célula, pois age nas
reações transferidoras de ácidos graxos
livres do citosol para a matriz
mitocondrial, facilitando sua oxidação e
geração de ATP.
Melanina
❖ A melanina, principal pigmento
responsável pela cor da pele, sofre
influência direta da exposição aos raios
solares. É sintetizada a partir dos
aminoácidos fenilalanina e tirosina.
❖ Um paciente que sofre de albinismo
tem uma deficiência na enzima
tirosinase.
Heme
❖ Surgem a partir das hemácias,
passando para hemoglobina que forma
várias cadeias alfa com cadeias beta,
formando o grupo Heme.
❖ Serve para dezintoxicação de fármacos
(presente no fígado), atua também
como um inibidor de enzimas (chumbo
ou metal pesado, que inibe a formação
do Heme).
Purinas/Pirimidinas
❖ Purinas (Adenina e Guanina) possuem dois
aneis aromáticos.
❖ Pirimidinas (Timina, Citosina e Uracila)
apenas um.
Patologia
❖ Homocistinúria: As células do paciente não
conseguem transformar corretamente um
aminoácido chamado metionina (presente
nas proteínas). Ocorre então um acúmulo
deste aminoácido, que se torna tóxico
para o organismo. É um erro inato da
metionina de transmissão autossômica
recessiva e sua partenogênese está
relacionada à deficiência da enzina
Beta-sintase na maioria dos casos,
resultando em altos níveis plasmáticos de
homocisteína e metionina e baixos níveis
de cisteína.
❖ Acúmulo de metionina e homocisteína