Enzimas: Definição, Classificação e Fatores que Alteram sua Atividade

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EnzimasEnzimasEnzimas
A eficiência da catálise enzimática deriva da ligação do
substrato à enzima
Definição:Definição:
ClassificaçãoClassificação
 
ClassificaçãoClassificação
 
Exemplos e TiposExemplos e Tipos
Fatores que alteram aFatores que alteram a
atividade das enzimas estão:atividade das enzimas estão:- São proteínas que atuam controlando a velocidade e
regulando as reações que ocorrem no organismo. Elas
catalizam reações químicas específicas atuando sobre
substratos específicos e em locais específicos desses
substratos..
- Oxidorredutases: atuam sobre doadores de elétrons
com grupo HC-OH
- Ligases: reações de formação de novas moléculas a
partir da ligação entre duas pré-existentes.
Ex: Sintetases.
- Isomerases: reações de interconversão entre isômeros
óticos ou geométricos. 
Ex: Epimerases.
- Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a
remoção de moléculas de água, amônia e gás
carbônico.
Ex: Dehidratases e Descarboxilases.
- Transferases: transferência de grupos funcionais
como amina, fosfato, acil e carboxi. 
Ex: Quinases e Transaminases.
- Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente.
Ex: Peptidases.
As enzimas aceleram a velocidade da reação
por diminuírem sua energia de ativação.
Temperatura: A temperatura condiciona a velocidade
da reação. Temperaturas extremamente altas podem
desnaturar as enzimas. Cada enzima atua sob uma
temperatura ideal.
pH: Cada enzima possui uma faixa de pH considerada
ideal. Dentro desses valores a atividade é máxima. 
Tempo: Quando mais tempo a enzima tiver contato
com o substrato, mais produtos serão produzidos.
Concentração da enzima e do substrato: Quanto maior
a concentração da enzima e do substrato, maior será
a velocidade da reação.
→ As enzimas aceleram a velocidade da reação por
diminuírem sua energia de ativação:
Algumas moléculas de RNA, conhecidas como
ribozimas, atuam como enzimas. Estas ainda
apresentam papel catalizador, ou seja, atuam
aumentando a velocidade das reações químicas.
 → Sua atividade depende das características do meio em
que se encontra.
→ Sítio Ativo = cavidade com forma definida, revestida
por cadeias laterais de aminoácidos, algumas das quais
ajudam a ligar o substrato enquanto outras participam
diretamente da catálise.
→ As enzimas são formadas por uma parte protéica,
chamada de apoenzima e outra parte não protéica,
chamada de co-fator.
 Embora, em geral, o total da molécula enzimática seja
necessário para a catálise, a ligação com o substrato dá-
se apenas em uma região pequena e bem definida da
enzima, chamada sítio ativo.
 A estrutura do sítio ativo é responsável pela grande
especificidade das enzimas, pois permite à enzima
“reconhecer” seu substrato.
Quando o co-fator é uma molécula orgânica, recebe a
denominação de coenzima. Muitas coenzimas são
relacionadas com as vitaminas.
Alana Ruivo
15/09/21
As enzimas apresentam uma estrutura tridimensional.
Mudança da conformação
da enzima induzida pela
ligação com o substrato.
https://www.biologianet.com/biologia-celular/proteinas.htm
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/catalise-enzimatica.htm
https://www.biologianet.com/biologia-celular/rna.htm
https://www.todamateria.com.br/vitaminas/
Inibidores enzimáricosInibidores enzimáricos
Regulação da atividade enzimáticaRegulação da atividade enzimática
RibozimasRibozimas
- Algumas enzimas e suas ações:
As enzimas são mais eficientes que os catalisadores
não enzimáticos
1- Controle da disponibilidade de enzimas, exercido
sobre as velocidades de síntese e de degradação das
enzimas, que determinam sua concentração celular;
2- Controle da atividade da enzima, efetuado por
mudanças estruturais da molécula enzimática e que
redundam em alterações da velocidade de catálise.
Os inibidores irreversíveis reagem com as enzimas,
levando a uma inativação praticamente definitiva.
Assim como as proteínas que atuam como enzimas,
essas moléculas de RNA aceleram a velocidade de
certas reações químicas.
Elas também são altamente específicas quanto ao
substrato e permanecem quimicamente intactas após
a reação.
A atuação dessas ribozimas está ligada a várias etapas
da síntese de proteínas nas células.
Os inibidores reversíveis são classicamente divididos
em dois grupos: os competitivos e os não competitivos.
 Os inibidores pertencentes a esta classe não guardam
qualquer semelhança estrutural com o substrato da
reação que inibem. Seu efeito é provocado por ligação a
grupamentos que não pertencem ao centro ativo. Esta
ligação altera a estrutura enzimática a tal ponto que
inviabiliza a catálise.
→ A atividade enzimática pode ser diminuída pela ação
de substâncias, genericamente chamadas de inibidores 
→ As enzimas aceleram a velocidade das reações em
várias ordens de grandeza maiores do que os catalisadores
não enzimáticos. Tornam possível a ocorrência, a
velocidades apreciáveis, de reações cujas velocidades
seriam desprezíveis na sua ausência.
O conjunto da enzima + co-fator, é chamado de
holoenzima.
Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio;
DNA polimerase: catalisa a duplicação do DNA;
Lactase: facilita a hidrólise da lactose;
Lipase: facilita a digestão de lipídios;
Urease: facilita a degradação da ureia.
Reação de inativação da cicloxigenase por reação irreversível com aspirina (ácido acetilsalicílico).
Ribozimas
→ A coordenação das numerosas vias metabólicas
presentes nas células, a capacidade de responder
adequadamente a mudanças no meio ambiente, o
crescimento e a diferenciação harmônicos do organismo
são resultantes da possibilidade de regular a ação
enzimática. Basicamente, existem dois mecanismos
para a modulação da atividade enzimática:
Algumas destas substâncias são constituintes
normais das células, outras são estranhas aos
organismos.
Ribozimas são moléculas de RNA que atuam como
enzimas. Muitas reações químicas que ocorrem
dentro das células são catalisadas pelo RNA.
Alana Ruivo
15/09/21
https://www.todamateria.com.br/sintese-proteica/
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