Processo de Tradução do mRNA

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Tradução 
 
Introdução 
Quando o mRNA é exportado para fora do núcleo, é 
traduzido pelos ribossomos, sendo transformado em 
uma sequência de proteínas. 
o Essas proteínas podem ir para o citoplasma, 
núcleo, mitocôndria, peroxissomos ou 
cloroplastos. 
Se essas proteínas forem traduzidas por ribossomos 
que se aderem ao retículo endoplasmático, essas 
proteínas serão destinadas ao retículo endoplasmático, 
complexo de Golgi, lisossomos, membrana plasmática 
ou são secretadas 
o Ex de ptns secretadas: linfócitos B maduros. 
Integrantes do processo de 
tradução 
o mRNA 
➢ contém a mensagem 
➢ só é recrutado se tiver cap 5’ e cauda 
poli-A 
➢ são monocistrônicos, codificando 
apenas uma proteína 
 
o Ribossomo 
➢ Faz a conexão entre a informação 
contida no mRNA e o tRNA 
➢ É formado por uma subunidade maior 
e uma subunidade menor. 
❖ Subunidade maior: 
responsável pela formação da 
cadeia polipeptídica (união dos 
aminoácidos em si). Catalisam 
a reação 
❖ Subunidade menor: realiza o 
pareamento do tRNA sobre os 
códons do mRNA. 
❖ O códon do mRNA vai 
combinar com o anticódon do 
tRNA. 
❖ Quando a síntese proteica não 
está ativa, isto é, quando não 
estão fazendo tradução, as 
duas subunidades 
permanecem separadas, se 
juntando somente no processo 
de tradução. 
❖ Recrutadas pelo cap 5’, se 
movimentando até o códon de 
início. 
 
➢ São formados essencialmente por 
proteínas ribossomais e rRNAs. 
➢ São formados no nucléolo 
➢ São os “atores principais” 
 
o tRNA 
➢ responsável por carrear os 
aminoácidos 
➢ há um tRNA para cada tipo de 
aminoácido 
Leitura do mRNA 
o um aminoácido é codificado por três 
nucleotídeos consecutivos no mRNA, o códon. 
➢ No códon, as posições ocupadas na 
trinca (1ª, 2ª e 3ª posição) são 
importantes, pois irão gerar uma 
diversidade de possibilidades. 
Código genético 
É a relação entre a sequência de nucleotídeos do DNA 
e dos aminoácidos nas proteínas. 
o De forma geral, o código genético é universal 
Características 
Combinação de três posições e quatro letras, 
originando 64 códons possíveis. 
o Desses 64 códons, 61 são códons 
codificantes, que expressam a informação para 
20 tipos de aminoácidos. 
o O códon de iniciação é o AUG, que codifica 
metionina 
➢ Todas as proteínas começam com o 
aminoácido metionina. 
o Os códons de terminação são: UAA, UGA e 
UAG 
➢ Sinalizam o final do processo de 
tradução 
➢ Não são reconhecidos pelo tRNA 
 
 
 
 
 
 
 
 
O mesmo aminoácido pode ser expresso por mais de 
um códon diferente. 
A leitura dos códons é feita no sentido 5’-3’ 
o Existem três fases de leitura, ou Reading 
frames, em que apenas uma contém a 
informação correta para que a proteína seja 
funcional 
o A partir da extremidade 5’ para a 3’, a tradução 
começa a partir do primeiro códon de iniciação 
(AUG). 
➢ Essa regra se aplica tanto para 
eucariotos quanto para procariotos 
Variações no código genético 
Podem ocorrer algumas pequenas variações no código 
de alguns organismos e mitocôndrias. 
o Exemplo do que ocorre na selenocisteína 
➢ 21 aminoácidos 
➢ Presente em proteínas com selênio 
➢ Resposta ao estresse oxidativo e 
outras funções 
➢ Geralmente, o códon que determina é 
o códon de parada. 
➢ Sinalizado pela sequência específica 
após o códon 
 
o Alguns nucleotídeos são modificados, afetando 
sua ligação com os códons e aminoácidos 
 
o Bases oscilantes: pareamento exato somente 
nas duas primeiras bases 
➢ Difere entre os organismos e permite 
menor diversidade de tRNA 
➢ Degeneração da 3ª base 
➢ I: inosina – adenosina desaminada 
(base modificada) 
 
Etapas da tradução 
A tradução é dividida em três etapas: 
o Iniciação 
➢ Encontro do códon de iniciação 
➢ O ribossomo reconhece o quepe na 
região 5’, promovendo o início da 
varredura pelo códon de iniciação 
 
o Alongamento 
➢ Crescimento da cadeia polipeptídica 
pela adição sucessiva de aminoácidos 
 
1. A subunidade menor encontra o códon de 
iniciação e a subunidade maior se acopla e 
ocorre a ligação do tRNA 
2. Formação da ligação peptídica 
3. A subunidade maior faz uma translocação, 
passando para o códon seguinte 
4. Ocorre a translocação da subunidade menor 
5. O processo se repete até que o códon de 
parada seja encontrado 
 
o Terminação 
➢ Encontro do códon de terminação 
➢ Ligação de um fator de liberação 
quando o ribossomo possui um códon 
de parada posicionado no sítio A 
➢ O fator de liberação se liga ao 
ribossomo, fazendo com que este 
perca a afinidade pelo mRNA, 
causando a dissociação das 
subunidades, causando a liberação do 
mRNA e da cadeia polinucleotídica. 
➢ A liberação sempre acontece quando 
um dos três códons de terminação é 
encontrado. 
 
Fatores de tradução 
São proteínas que auxiliam no processo de síntese 
proteica. 
o Fatores de iniciação (IF) 
o Fatores de alongamento (EF) 
o Fatores de terminação (RF) 
 
 
 
Ligação entre aminoácido e tRNA 
o É específica, mediada pelas enzimas 
aminoacil-tRNA-sintetases 
o Uma enzima para cada aminoácido 
o Utiliza ATP para ativar o aminoácido, que se 
liga à extremidade 3’ do tRNA 
o Esse processo ocorre por complementariedade 
de estruturas 
Polirribossomos ou polissomos 
São arranjos citoplasmáticos compostos por vários 
ribossomos, separados por cerca de 80 nucleotídeos 
sobre um mesmo mRNA 
o Otimiza a tradução e ganha tempo, produzido a 
mesma proteína em larga escala. 
o Espaçamento de 30 códons entre um e outro 
Exatidão da tradução 
o Interação entre os nucleotídeos 
➢ Rápida dissociação dos tRNAs 
pareados incorretamente 
❖ A ligação não tem força 
suficiente 
 
o O pareamento incorreto não resiste à 
acomodação 
o Interação com os fatores de alongamento 
o Mecanismos para evitar a tradução do mRNA 
que não sofreu splicing ou sofreu splicing 
incorreto 
Chaperonas moleculares 
O enovelamento de proteínas é iniciado ainda durante 
a tradução. 
o Uma proteína enovelada incorretamente não é 
funcional. 
As chaperonas, são proteínas especializadas em 
corrigir proteínas enoveladas incorretamente 
o Atuam no reconhecimento e correção 
o Seu aumento indica dano celular 
o Geralmente, proteínas enoveladas 
incorretamente possuem mais regiões 
hidrofóbicas 
➢ As chaperonas atuam no 
reconhecimento dessas regiões 
hidrofóbicas presentes nas ptns 
enoveladas incorretamente 
o Quando a correção não é possível, as 
proteínas são degradadas por proteossomos 
o Não atuam apenas em proteínas anormais, 
mas também para a regulação de proteínas 
normais (ciclinas – ciclo celular) 
➢ Ubiquitinadas por proteínas E3 
❖ Reconhecimento de erros no 
enovelamento ou aminoácidos 
com anormalidades. 
Modificações pós-traducionais 
o Modulação da estrutura e função: 
ativação/inativação, localização celular, 
interação com outras proteínas 
o Modificações na cadeia lateral dos 
aminoácidos 
o Glicosilação, fosforilação, clivagem proteolítica 
o Adição de grupos prostéticos 
o Peptídeo-sinal: direciona a proteína para a 
região e organela necessárias