Descarga la aplicación para disfrutar aún más
Vista previa del material en texto
Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 1 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín UNIDAD 9. EL METABOLISMO: ENZIMAS Y VITAMINAS 1. EL METABOLISMO CELULAR Se llama METABOLISMO al conjunto de reacciones bioquímicas que se producen en el interior de la célula y que conducen a la transformación de los diferentes compuestos. Las diferentes reacciones del metabolismo se denominan vías o rutas metabólicas, y las moléculas que en ellas intervienen se llaman metabolitos. Se trata de reacciones encadenadas, secuenciales, donde el producto de una reacción constituye el sustrato de otra. Además presentan ramificaciones y están interconectadas por rutas más pequeñas que forman parte del llamado metabolismo intermediario de modo que, en función de las necesidades celulares, pueden obtenerse uno u otros productos finales, lo que complica el estudio del metabolismo. Existen rutas convergentes y divergentes, y una molécula puede formar a la vez parte de una u otra ruta. Las encrucijadas metabólicas constituyen puntos de control del metabolismo. Las rutas metabólicas más importantes, como las destinadas a obtener energía son comunes a la mayoría los seres vivos, lo que apoya el origen común de los organismos. Otras, sin embargo, son específicas de ciertos grupos. 1.1 Catabolismo y anabolismo. Según el tipo de reacciones podemos distinguir dos tipos de vías metabólicas: El catabolismo: es la fase degradativa del metabolismo y consiste en la transformación de sustancias orgánicas complejas en moléculas sencillas. Su finalidad es proporcionar energía que será almacenada en forma de ATP, poder reductor y precursores metabólicos. Son procesos catabólicos la glucólisis, la respiración celular, etc... El anabolismo es la fase constructiva del metabolismo y consiste en la fabricación de materia orgánica compleja a partir de moléculas sencillas gracias a la energía almacenada en los enlaces fosfato del ATP obtenido bien en el catabolismo, o en la fotosíntesis o mediante quimiosíntesis. Son procesos anabólicos la fotosíntesis, la síntesis de proteínas, etc... Dividir al metabolismo en fases es una manera de poder abordar mejor su estudio y comprensión, pues las reacciones catabólicas y anabólicas se producen simultáneamente en la célula. CATABOLISMO ANABOLISMO Son reacciones de degradación Son reacciones de síntesis Son reacciones de oxidación Son reaccione de reducción Desprenden energía Precisan energía A partir de muchos sustratos distintos se obtienen casi siempre los mismos compuestos: CO2, ácido pirúvico, etanol… A partir de unos pocos sustratos se pueden formar muchos productos distintos Es un conjunto de vías metabólicas convergentes Es un conjunto de vía metabólicas divergentes Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 2 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín Algunas rutas participan tanto en el catabolismo como en el anabolismo constituyendo puntos de llegada de rutas catabólica y de punto de partida de rutas anabólicas. Estas rutas se llaman rutas anfibólicas (como el Ciclo de Krebs). 1.2 El ATP como moneda energética. Papel del NAD+. El ATP es un nucleótido, el adenosín trifosfato. Es una coenzima que utiliza la célula para almacenar energía de pronto uso. La energía se libera al hidrolizarse un grupo fosfato, originando ADP, con liberación de fósforo inorgánico (un grupo fosfato) y 7,3 kcl/mol. Otros nucleótidos utilizados en menor medida son GTP, UTP, CTP. Las células pueden obtener ATP de dos maneras: Por fosforilación a nivel de sustrato. Es la obtención de ATP por una reacción catalizada a partir de ADP y un grupo fosfato (por ejemplo en la glucólisis, el ciclo de Krebs…) Por reacción enzimática con ATP-sintasas. La obtención de ATP está acoplada a proteínas transportadoras de electrones que existen en las crestas mitocondriales y en los tilacoides de los cloroplastos y a un flujo de protones asociado que activará dichas ATP-sintetasas. La fosforilación oxidativa (mitocondrias) y la fotofosforilación (cloroplastos) son mecanismos de este tipo. Cuando la célula no necesita la energía inmediatamente puede almacenarla fabricando macromoléculas como el almidón, el glucógeno o los triglicéridos, que luego degradará. Otro nucleótido, el NAD+ es una coenzima que se utiliza, junto con FAD+, para transferir el poder reductor obtenido en las reacciones catabólicas a la cadena de transporte electrónico mitocondrial para terminar produciendo ATP. Además, el NAD+ también se utiliza en reacciones de biosíntesis (anabolismo) para reducir moléculas, oxidándose él y así puede ser reutilizado en nuevas reacciones degradativas. Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 3 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín La mayoría de los organismos pluricelulares o son fotolitotrofos (vegetales, algas) o son quimioheterotrofos (animales, hongos, la mayoría de microorganismos). Los dos grupos metabólicos restantes son pocas especies pero muy importantes en la biosfera pues unas fijan nitrógeno atmosférico y otras oxidan los nitritos a nitratos (y otras moléculas como veremos). No todas las células de un organismo son del mismo tipo. En plantas superiores, las células verdes son autótrofas mientras que en la raíz son heterótrofas. Incluso las de las hojas verdes con luz son autótrofas (fotosíntesis) y sin luz heterótrofas (respiración). En general, los seres vivos poseen gran flexibilidad metabólica lo que les permite utilizar una gran variedad de nutrientes, dentro de los límites de su clasificación metabólica básica. Mediante complejos mecanismos enzimáticos pueden utilizar varios nutrientes para realizar su metabolismo. 2. LOS BIOCATALIZADORES. Un catalizador es una sustancia que acelera la velocidad de las reacciones químicas y permanece inalterado, generalmente un metal o un óxido metálico. Los biocatalizadores son sustancias que se encuentran en los organismos en pequeñísimas proporciones, desempeñando un importante papel en la regulación y coordinación de los procesos orgánicos que en ellos se verifican. Como indica su nombre, son sustancias que catalizan los procesos vitales. Existen diferentes tipos de sustancias que, de una manera u otra, desempeñan esta función: Las enzimas: sustancias de naturaleza proteica que disminuyen la energía de activación de las reacciones químicas, aumentando así su velocidad. Las vitaminas: sustancias orgánicas necesarias en pequeñas cantidades que actúan como coenzimas (vitaminas hidrosolubles) o regulan procesos fisiológicos específicos (vitaminas liposolubles). Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 4 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín Los oligoelementos: elementos que actúan conjuntamente con las enzimas hasta el punto que su déficit puede provocar la paralización de algunos sistemas enzimáticos. Las hormonas: mensajeros químicos segregados a la sangre por glándulas endocrinas que actúan sobre determinadas células diana. 3. LAS ENZIMAS. Las enzimas se pueden definir como catalizadores biológicos, autógenos y de acción específica, que aumentan la velocidad de reacción de las reacciones metabólicas al disminuir la energía de activación. Generalmente son proteínas globulares que pueden actuar intra o extracelularmente. Un caso especial es la ribozima, un tipo de ARN que ya estudiamos en el tema anterior, capaz de catalizar por sí mismoreacciones de corte y empalme conducentes a eliminar segmentos de ARN. 3.1. Características de las enzimas: - Son eficaces en pequeñas cantidades. - No se alteran, no se gastan en la reacción. - No desplazan la constante de equilibrio, generalmente catalizan una reacción y también la reversible. - Gran especificidad (hablaremos más adelante). - Actúan a temperatura ambiente. Las enzimas actúan específicamente sobre una o varias sustancias denominadas sustratos en los que induce modificaciones químicas mediante reestructuración, pérdida o ruptura de enlaces, o de alguno de sus grupos funcionales. Consecuentemente, tras la actuación de la enzima, el sustrato (S) queda transformado en otra molécula llamada producto (P). Las enzimas pueden actuar debilitando los enlaces para que sea necesaria menor energía para romperlos o aproximando los productos reaccionantes para aumentar sus probabilidades de encuentro. Una vez catalizada la reacción las enzimas y los productos se separan. Las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación, con lo que se aumenta la velocidad de las reacciones químicas. Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 5 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín 3.2. Estructura de las enzimas. Las enzimas, en cuanto a sustancias proteicas que son, presentan las características de estructura y propiedades expuestas para las proteínas. Sin embargo, hay que diferenciar entre: 1. Enzimas proteicas, constituidas exclusivamente por cadenas polipeptídicas es decir por holoproteínas. 2. Holoenzimas, constituidos por heteroproteínas. En este caso la parte proteica se denomina apoenzima y la parte no proteica es el cofactor. La apoenzima se encarga de proporcionar la estructura espacial específica que permite la unión a los sustratos. El cofactor es el componente enzimático no proteico que lleva a cabo la acción propiamente dicha (la catálisis). Los cofactores son necesarios para la funcionalidad del enzima. En función de su naturaleza, los cofactores pueden ser: Iones metálicos (oligoelemementos como Mg2+, Zn2+, K,+, Fe2+, Fe3+,...). Coenzimas: son moléculas orgánicas asociadas temporalmente a la apoenzima, como determinados nucleótidos, el coenzima A, algunas vitaminas, etc. Cuando los cofactores están fuertemente unidos al apoenzima se denominan grupos prostéticos (por ejemplo la vitamina biotina es un grupo prostético que se une a las enzimas carboxilasas). A diferencia de las enzimas, las coenzimas pueden alterarse ya que durante la reacción química las coenzimas captan átomos que les cede el apoenzima provenientes del sustrato para, a su vez, cederlos más tarde y recuperar nuevamente su capacidad de aceptar otros átomos. Las coenzimas no suelen ser específicos de un solo apoenzima, pudiendo unirse a más de uno, con especificidades diferentes. Algunas teorías apuntan que la unión apoenzima-coenzima produce un cambio conformacional del holoenzima que lo hace activo. Entre las coenzimas más conocidas están los siguientes nucleótidos: NAD/NADH, NADP/NADPH, FAD/FADH2 (actúan como transportadores de electrones en las reacciones de oxido-reducción del metabolismo). ADP/ATP, GDP/GTP (actúan como transportadores de energía en las reacciones metabólicas). Algunos aminoácidos de las enzimas (o en su caso de las apoenzimas, si se trata de una holoenzima) constituyen el denominado centro activo, que es la zona donde se unirá el sustrato y en la que se realiza la catálisis enzimática. Para ello tiene que existir una complementariedad espacial entre enzima y sustrato. Así pues, la estructura 1ª de la proteína determinará la composición del centro activo y la estructura 2ª y 3ª determinará la forma. Por eso es imprescindible la forma tridimensional proteica. En el centro activo de las enzimas proteicas existen dos tipos de aminoácidos: Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 6 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín Aminoácidos de fijación, que permiten la unión al sustrato mediante enlaces débiles gracias a la afinidad química de los radicales de algunos aminoácidos; Aminoácidos catalizadores, que se unen al sustrato mediante enlaces débiles o fuertes (covalentes) y provocan la ruptura de algunos de sus enlaces. El resto de aminoácidos de la enzima son meramente estructurales, responsables de su forma, pero no establecen enlaces con el sustrato. Algunas enzimas incluso pueden presentar un centro regulador al que se unirán determinadas moléculas que regulan la actividad de las enzimas. 2.3. Especificidad de las enzimas. De entre las propiedades de las enzimas merece un comentario la especificidad. La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar sustancias que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o para realizar una transformación concreta (especificidad de acción). La especificidad está determinada por la estructura proteica de la enzima (o de la apoenzima, en su caso) la cual como hemos visto anteriormente presenta una zona, denominada centro activo, con una forma espacial característica en la que se acopla el sustrato. La especificidad de sustrato es absoluta cuando una enzima sólo puede catalizar la transformación de una sustancia (en algunos casos sólo puede unirse a uno de los isómeros D o L de una misma sustancia, pero no a los dos); se habla de especificidad de grupo cuando una misma enzima puede catalizar la transformación de sustancias que tienen un tipo de enlace determinado (por ejemplo, la α-glucosidasa tiene acceso a glúcidos con enlace α-o- glucosídico), o actúa sobre sustancias que son portadoras de determinado grupo (las fosfatasas eliminan los grupos fosfatos de cualquier tipo de molécula). Para que se produzca la catálisis el sustrato ha de tener algún grupo funcional que le permita unirse al centro activo de la enzima y algún enlace químico que pueda ser alterado por ella. Para ello es necesario que exista una compatibilidad entre el sustrato y el centro activo de la enzima como el que existe entre una llave y una cerradura que encajan perfectamente para poder abrir. Este modelo de actuación se denomina modelo llave-cerradura (Fischer, 1890). Por otra parte, se ha observado que los centros activos de algunas enzimas cambian su forma tridimensional como respuesta a la presencia del sustrato, hasta que encajan. Algo así como cuando metemos la mano en un guante, el cual se adapta a la forma de la mano. Según este segundo modelo el sustrato induce la forma de la enzima para que se produzca el ajuste, por lo que a este modelo se le ha denominado de ajuste inducido (Koshland, 1958) y es el más aceptado actualmente. Incluso se ha propuesto una variante que plantea que ambos, tanto la enzima como el sustrato, modifican su estructura para acoplarse (modelo “apretón de manos”). Sea como fuere, ambos modelos explican la especificidad de la unión entre el enzima y el sustrato. Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 7 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín 3.4 Mecanismos de la acción enzimática. Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce una reacción en la que podemos diferencias tres etapas: 1) Formación del complejo enzima-sustrato. En primer lugar, el sustrato se une mediante enlaces débiles (Van der Waals, puentes de hidrógeno, etc.) a los aminoácidos de fijación del centro activo de la enzima (o en su caso a los del centro activo de la apoenzima, si se trata de una holoenzima) para formarel complejo enzima-sustrato (E-S). Como ya se ha apuntado, esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo que para cada tipo de sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta. 2) Estado de transición. Una vez formado el complejo enzima-sustrato los aminoácidos catalíticos del centro activo de la enzima realizarán la catálisis. En el caso de las holoenzimas será el cofactor quien realizará propiamente la reacción catalítica, obteniéndose los productos. 3) Liberación de productos. El producto o productos se liberan del centro activo y la enzima está nuevamente disponible para otra reacción. Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 8 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín 3.5. Cinética enzimática: factores que afectan a la actividad de las enzimas. Los principales factores son la temperatura, el pH y la concentración de sustrato: a) La temperatura. Al aumentar la temperatura aumenta el número de choques intermoleculares lo que facilita el encuentro de la enzima y el sustrato, por lo que aumenta la velocidad de reacción hasta una temperatura óptima donde la actividad enzimática es máxima. A partir de un límite máxima de temperatura la enzima se desnaturaliza y pierde sus propiedades. La temperatura óptima de las enzimas depende de los organismos y su adaptación al medio. En plantas suele ser de unos 25ºC, en humanos de 37ºC y en bacterias termófilas de 80ºC. b) El pH. Como sabemos, variaciones de pH del medio puede afectar al grado de ionización de los radicales de los aminoácidos lo que se traduce en modificaciones en la configuración de la enzima o de su centro activo. Existen un intervalo de pH (pH mínimo y pH máximo) donde la enzima puede actuar. Fuera de ese rango la enzima se desnaturaliza. También existe un pH óptimo donde la eficacia del enzima es máxima. Dichos valores son distintos para cada enzima, si bien suelen estar próximos a 7. Sin embargo, la pepsina del jugo gástrico tiene un pH óptimo de 2 y la papaína es indiferente a las variaciones de pH. c) Concentración de sustrato. A una determinada concentración de enzima, la velocidad de reacción aumenta de manera proporcional conforme aumenta también la concentración de sustrato. Mientras exista enzima libre en el medio mayor será la probabilidad de enuentro entre la enzima y el sustrato por lo que más moléculas de producto se producirán. Pero cuando toda la enzima está unida al sustrato formando el complejo enzima-sustrato, la velocidad de reacción ya no aumenta, aunque lo haga la concentración de sustrato, habiéndose alcanzado entonces la velocidad máxima. Esto se denomina saturación por sustrato. Se denomina número de recambio o constante catalítica al número máximo que una molécula de encima puede transformar por unidad de tiempo (generalmente un minuto). Equivale a la actividad de la enzima cuando se alcanza la velocidad máxima. Por ejemplo, la peroxidasa tiene una constante catalítica de 2,5 x 106 lo que significa que en un mol de enzima transforma 2,5 millones de moles de H2O2 en un minuto. Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 9 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín En 1913 Leonor Michaelis y Maud Menten dedujeron la ecuación siguiente que explica la cinética de las enzimas que poseen este comportamiento: La velocidad (V) a la que transcurre una reacción depende de la velocidad máxima que puede alcanzar la reacción (Vmax), de la concentración de sustrato (S) y de la constante de Michaelis-Menten (Km). Dicha constante se define como la concentración de sustrato para la cual la velocidad de la reacción corresponde a la mitad de la velocidad máxima (1/2 Vmax) (ver la última gráfica de la página anterior). La constante de Michaelis_Menten (Km) es un indicador de la afinidad de una enzima por un sustrato determinado. A menor Km la afinidad será mayor y la enzima será mejor catalizador para el sustrato pues se alcanza antes la velocidad semimáxima. Km= (E)x(S)/(ES) 3.6. Activación e inhibición enzimática. Además de los factores mencionados en el apartado anterior, la actividad de las enzimas también puede verse alterada por la presencia de diferentes iones o moléculas: Activadores. Iones que favorecen la unión enzima- sustrato, como el Mg2+ ¿Mediante cambios conformacionales tal vez? Inhibidores. Sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Existen dos grandes tipos de inhibición enzimática: 1. Irreversible: también llamada envenenamiento. El inhibidor o veneno metabólico se une al centro activo del enzima alterando su estructura permanentemente e inutilizándolo. Así, la penicilina es un antibiótico que inhibe permanentemente las enzimas encargadas de la síntesis de la pared bacteriana. El cianuro inhibe irreversiblemente el complejo citocromo-oxidasa mitocondrial bloqueando el transporte electrónico en la respiración celular. Algunos gases neurotóxicos utilizados en la I Guerra Mundial inhiben la enzima acetilcolinaestearasa encarga de degradar el neurotransmisor acetilcolina y provocando una hiperactividad nerviosa que termina con la muerte. (Figura A). 2. Reversible, en este caso no se destruye el centro activo, sino que se inutiliza temporalmente. Ésta puede ser a su vez: V = Vmax x (S) / (S) + Km Km= (E) x (S) / (E-S) Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 10 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín Competitiva: el inhibidor es una molécula similar al sustrato que compite por unirse al centro activo de la enzima. La enzima no puede catalizar el sustrato, no actuando hasta verse libre del inhibidor. Figura B. No competitiva: el inhibidor se une a la enzima en lugares diferentes del centro activo y no compite con el sustrato. Puede ser varias maneras: Uniéndose al complejo enzima-sustrato, bloqueándolo e impidiendo la liberación de los productos (este tipo de inhibición también se llama inhibición acompetitiva). Figura C superior. Colocándose en un sitio distinto al centro activo modificando la estructura de la enzima o dificultando el acoplamiento del sustrato con la enzima. Figura C inferior. 3.7. Enzimas alostéricas. Las enzimas alostéricas (del griego allo =otro, stereo =espacio) o reguladoras son proteínas generalmente con estructura cuaternaria formadas por dos o más subunidades o cadenas polipeptídicas. Estas enzimas poseen más de un centro de actividad: el centro activo, por el que se une al sustrato y el centro alostérico o regulador por el que se une a un efector, modulador o ligando. El efector puede ser un inhibidor, denominado en este caso modulador negativo, o bien un activador o modulador positivo. En una misma enzima puede haber uno o varios centros alostéricos que se unen a moduladores diferentes Otra característica que presentan las enzimas alostéricas es que pueden presentar dos conformaciones distintas interconvertibles: R (alta afinidad por el sustrato) y T (baja afinidad por el sustrato). Además, todas las cadenas polipeptídicas o subunidades que constituyen la enzima deben presentar idéntico estado conformacional (todas con conformación R o todas con conformación T) y si la conformación de cualquiera de las cadenas se ve modificada, las del resto también se modificarán (transmisión alostérica). La cinética de las enzimas alostéricas, a diferencia de las enzimas típicas, no es hiperbólica sino sigmoidea es decir que, por la interacción de otras moléculas, el aumento inicial de la concentración del sustratoprovoca un menor incremento en la velocidad de reacción. Tipos de inhibición Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 11 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín Este tipo de autorregulación de las encimas alostéricas permite explicar el modelo de inducción enzimática, que se da en enzimas cuya conformación inicial es la inactiva. Así, en ausencia de sustrato casi todas las moléculas de enzima presentan conformación T. La adición un modulador positivo, que a veces es incluso el mismo sustrato sobre el que actuará la enzima, puede cambiar la conformación T a R de tal manera que al unirse éste al centro activo de una subunidad producirá un cambio conformacional también en el esto de subunidades de la enzima. Así la efectividad de la enzima es muy grande para concentraciones de sustrato pequeñas. El modelo alostérico también permite explicar el modelo de inhibición por producto final, inhibición feed-back o retroinhibición, como veremos más adelante. 3.8 Sistemas multienzimáticos. Las enzimas suelen actuar juntas en reacciones encadenadas, formando sistemas multienzimáticos o asociaciones de enzimas en los que el producto de una reacción constituye el sustrato de la siguiente y así sucesivamente hasta llegar al producto final. Estos sistemas pueden presentar tres niveles de complejidad: Primer nivel: las moléculas de enzima son proteínas solubles que están disueltas en el citoplasma, uniéndose rápidamente a las moléculas de sustrato que difunden fácilmente para unirse a la enzima correspondiente (por ejemplo, las enzimas de la glucolisis o degradación de la glucosa a ácido pirúvico). Segundo nivel: las enzimas forman complejos enzimáticos no disociables de modo que los sustratos intermedios nunca abandonan el complejo, lo que facilita su encuentro con la correspondiente enzima. Tercer nivel: los sistemas enzimáticos se asocian a orgánulos celulares o membranas (por ejemplo las enzimas de la cadena respiratoria que transportan los electrones hasta el oxígeno se encuentran en la membrana interna de las mitocondrias). Algunas veces las enzimas también forman reacciones en cascada donde el producto de una reacción es la enzima que cataliza a otra reacción y así sucesivamente hasta el final. Este mecanismo y el anterior permiten aumentar la eficacia de las enzimas. Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 12 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín 3.9. Regulación de la actividad enzimática. Regulación por producto final o feed-back (retroinhibición). En una cadena de reacciones, el producto final de la secuencia de reacciones puede ser un modulador negativo de la enzima alostérica que cataliza la primera etapa. El resultado de este proceso es que se mantiene la cantidad de producto dentro de unos límites, puesto que si hay mucho producto un mayor número de moléculas del enzima se unen a él y no al sustrato, con lo cual se sintetiza menos producto. Cuando la concentración de producto disminuye, más moléculas de enzima aceptan sustrato y se producirá más síntesis de P (ver figura 7 de la página 8). Modificaciones covalentes reversibles. La enzima se activa al unirse covalente a ciertas moléculas (por ejemplo la enzima glucógeno fosforilasa que cataliza la liberación de glucosa a partir del glucógeno almacenado se activa al unirse un grupo fosfato a un resto específico del aminoácido serina y se inactiva al romperse el enlace éster que une el fosfato a la serina). Actividad proteolítica: Algunas enzimas se sintetizan en forma de precursores denominados zimógenos o proenzimas y activadas en el lugar fisiológicamente apropiado por otra sustancia (por ejemplo el pepsinógeno segregado en el estómago en presencia de HCl se transforma en pepsina, enzima que hidroliza las proteínas). Control genético. Las síntesis de enzimas depende de los genes que se expresen en la célula. Hay enzimas que se sintetizan aunque no haya sustrato en ese momento (enzimas constitutivas) mientras que otras sólo se sintetizan en presencia de sustrato (enzimas inducibles). Ciertas enzimas que catalizan la misma reacción presentan variaciones en sus secuencias de aminoácidos, presentando diferente velocidad de reacción. Se dan en diferentes tejidos o compartimentos celulares. Son las llamadas isoenzimas. 3.10. Nomenclatura y clasificación de las enzimas. Se conocen alrededor de 2000 enzimas. Para nombrarlas se emplea un término que alude al sustrato, al coenzima (si lo hubiera) y al tipo de reacción catalizada, al que se añade la terminación -asa. Por ejemplo, la aspartato transaminasa es una enzima que lleva a cabo la reacción de transferencia de un grupo amino desde el ácido aspártico al ácido pirúvico. La nomenclatura recomendada por la Comisión Internacional de Enzimas (IEC), organismo que cataloga las enzimas conocidas, consiste en un código de cuatro números que hacen referencia a la clase en que está incluida, a la subclase, a la subdivisión y a la enzima concreta de que se trate. Aunque más precisa, esta nomenclatura no resulta cómoda y se utiliza con menos frecuencia que la anterior. Atendiendo al tipo de reacción que catalizan se dividen en 6 grupos. Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 13 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín 4. LAS VITAMINAS. Son moléculas orgánicas relativamente sencillas que solo se necesitan en pequeñas cantidades (del orden de microgramos a algunos miligramos) pero son imprescindibles para que las reacciones metabólicas transcurran adecuadamente. Los animales, en general, son incapaces de sintetizarlas o lo hacen en cantidad insuficiente por lo que deben incorporarlas en la dieta, bien directamente o como precursores. Las plantas los hongos y microorganismos sí son capaces de fabricarlas. Nosotros las obtenemos a partir de los alimentos o como provitaminas (por ejemplo, la vitamina D). Nuestro flora intestinal fabrica cantidades significativas de vitamina K. Algunas, como la vitamina B12 (cianocobalamina) son de origen casi exclusivamente animal por lo que debemos vigilar nuestra dieta si somos vegetarianos estrictos. La importancia de las vitaminas se debe a que muchas actúan como coenzimas, o forman parte de ellos o son sus precursores (las vitaminas hidrosolubles) mientras que otras intervienen en funciones especializadas en animales superiores (las vitaminas liposolubles). Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 14 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín Agentes como el calor, la luz y el tiempo las alteran por lo que las encontraremos preferiblemente en productos frescos. Un insuficiente aporte de vitaminas puede originar enfermedades carenciales como la hipovitaminosis (ingesta de una cantidad insuficiente de una determinada vitamina) o avitaminosis (ausencia total de una determinada vitamina). El exceso de determinadas vitaminas (especialmente las liposolubles) puede ser perjudicial para la salud porque se acumulan en tejidos grasos y pueden producir toxicidad (cuidado con los complejos multivitamínicos sin control médico). Actualmente se conocen 13 vitaminas. Antiguamente los ácidos grasos esenciales eran conocidos como vitamina F. Desde el punto de vista de la elaboración de dietas hay que prestar especial atención a las vitaminas A, B1, B2, B3 y C. Si estas vitaminas están presentes en la proporción adecuada y la dieta es variada la presencia del resto de vitaminas está asegurada.5. LAS HORMONAS Las hormonas son sustancias químicas segregadas a la sangre en pequeñas cantidades por glándulas endocrinas de los animales y que ejercen su acción sobre un órgano o tejido diana. Regulan proceso tales como el crecimiento y el desarrollo, el metabolismo o la composición del medio interno. Químicamente se clasifican en tres grupos: Hormonas amínicas. Deriven de aminoácidos, como el triptófano que origina melatonina, o la tirosina que origina las hormonas tiroideas y las catecolaminas como la adrenalina. Hormonas esteroideas. De naturaleza lipídica como las hormonas suprarrenales como la aldosterona y el cortisol, y las hormona sexuales como la progesterona o la testosterona. Hormonas peptídicas. Se incluyen en este grupo péptidos como la vasopresina u hormona antidiurética (ADH) o la insulina, y proteínas como la hormona del crecimiento o la prolactina. El mecanismo de actuación es diferente en cada grupo. Las tiroideas y esteroideas, por ejemplo, atraviesan la membrana y actúan a nivel de ADN activando o desactivando genes. Las catecolaminas y las peptídicas se unen a receptores de membrana y activan el AMP cíclico que actúa como segundo mensajero dentro de la célula. Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 15 departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS En función de su solubilidad se clasifican en dos grupos: LIPOSOLUBLES: son moléculas lipídicas (terpenos o esteroides) insolubles en agua pero sí en disolventes apolares. Su exceso puede provocar trastornos metabólicos pues se almacenen en los tejidos, no eliminándose fácilmente. Sus funciones son diversas aunque no actúan como coenzimas. Son las vitaminas A, D, E y K. Vitamina A o antixeroftálmical (retinol). Abunda en vegetales con carotenos (provitamina A), en huevos y leche. Se almacena en el hígado. Necesaria para el ciclo visual pues de ella deriva el retinal (ciclo de Wall). Su carencia produce xeroftalmia, ceguera nocturna, etc. También es antiinflamatoria. Vitamina D o antirraquítica. Incluye varios tipos de esteroles: D2 (calciferol), D3 (colecalciferol), D4, D5. Se obtienen a partir de provitaminas. Su síntesis es inducida por la luz en la piel. Abunda en el hígado, leche, huevos, salmón, pero puede obtenerse también a partir del ergosterol que en presencia de luz se transforma en D2 y P. Es necesaria para la absorción de Ca y la formación ósea. Su carencia produce raquitismo y osteomalacia. Vitamina E o antiestéril (tocoferol) son varias moléculas. Abunda en los alimentos de origen vegetal. Interviene en el metabolismo de ácidos grasos. Su carencia produce esterilidad en animales, degeneración del epitelio germinal en el hombre, tendencia al aborto. Vitamina K o antihemorrágica (naftoquinona: K1, K2, K3, K4). Se obtiene a partir de alimentos vegetales, pescado y flora intestinal. Activa la síntesis de protrombina. Su déficit produce hemorragias, pero es raro y existiría un problema de absorción intestinal. HIDROSOLUBLES: solubles en agua. Gran capacidad de difusión. Su exceso no provoca trastornos pues son eliminadas vía renal. Son 8 vitaminas del complejo B y la vitamina C. Vitamina B1 (tiamina). Se da en cereales y legumbres. Interviene en el metabolismo de glúcidos. Su déficit produce beri-beri (degeneración neuronal). Vitamina B2 (riboflavina). Se encuentra en casi todos los alimentos. Forma parte de coenzimas FAD y FMN. Actúa en el metabolismo en general. Su déficit produce dermatitis, fotofobia... Vitamina B3 (niacina o ácido nicotínico). En leche, carne, a partir de triptófano. Forma parte de coenzimas NAD y NADP. Su carencia produce pelagra (enrojecimiento de la piel). Vitamina B5 (ácido pantoteico). En vegetales verdes, bacterias y hongos. Forma parte del Co A. Su déficit produce dermatitis, anemia... Vitamina B6 (piridoxina). Abunda en vegetales verdes e hígado. Interviene en el metabolismo de aminoácidos y proteínas. Su déficit produce anemia e irritabilidad. Vitamina B8 (biotina). Flora intestinal. Metabolismo de grasas, prótidos y glúcidos. Su carencia produce dermatitis, dolores, anemia. Vitamina B9 (ácido fólico). En muchos alimentos. Es una coenzima de transferasas. Su déficit produce anemia y falta de crecimiento. Vitamina B12 (cianocobalamina). Varios derivados activos B12a, B12b, B12c. Sintetizada por bacterias del tracto digestivo. Interviene en el metabolismo de glóbulos rojos. Su carencia produce anemia perniciosa Vitamina C (ácido ascórbico). Abunda en vegetales (cítricos), leche. Los animales la obtienen a partir de glucosa. Interviene en la síntesis del colágeno y formación del glicocalix celular. Activa las defensas inmunitarias. Su déficit produce escorbuto (hemorragias, infecciones...).
Compartir