As proteínas G e Ras são proteínas que atuam como interruptores moleculares na célula, ativando ou desativando vias de sinalização celular. Ambas as proteínas são ativadas por meio de reações de troca de nucleotídeos, que envolvem a substituição de GDP por GTP. No entanto, existem algumas diferenças importantes entre as reações que levam à ativação de proteínas G e Ras. As proteínas G são ativadas por receptores acoplados à proteína G (GPCRs), que são proteínas transmembranares que detectam sinais extracelulares, como hormônios e neurotransmissores. Quando um sinal é detectado, o receptor GPCR ativa uma proteína G, que por sua vez ativa uma enzima efetora, como a adenilato ciclase ou a fosfolipase C. A ativação da enzima efetora leva à produção de segundos mensageiros, como o AMP cíclico (cAMP) ou o inositol trifosfato (IP3), que ativam outras proteínas na célula. Por outro lado, Ras é ativado por meio de receptores de tirosina quinase (RTKs), que são proteínas transmembranares que detectam sinais extracelulares, como fatores de crescimento. Quando um sinal é detectado, o RTK ativa uma cascata de sinalização que envolve várias proteínas adaptadoras e enzimas, culminando na ativação de Ras. A ativação de Ras leva à ativação de uma cascata de sinalização conhecida como MAP quinase, que leva à ativação de fatores de transcrição e à expressão de genes envolvidos no crescimento e na divisão celular. Em resumo, as reações que levam à ativação de proteínas G e Ras são semelhantes em que ambas envolvem a troca de nucleotídeos GDP por GTP. No entanto, as proteínas G são ativadas por receptores acoplados à proteína G e levam à produção de segundos mensageiros, enquanto Ras é ativado por receptores de tirosina quinase e leva à ativação da cascata de sinalização MAP quinase.
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