Os aminoácidos básicos são lisina, arginina e histidina. O valor de pKa do grupo ionizável presente na cadeia lateral da lisina (amino, com pKa = 1...

Os aminoácidos básicos são lisina, arginina e histidina. O valor de pKa do grupo ionizável presente na cadeia lateral da lisina (amino, com pKa = 10,54) e da arginina (guanidino, com pKa = 12,48) mostra que, em pH neutro, esses grupos estão protonados e com carga positiva (Tabela 2.1). A cadeia lateral da histidina (grupo imidazólico, com pKa = 6,04) está muito menos ionizada em pH 7; como o valor de seu pKa está uma unidade abaixo deste pH, apenas 10% das moléculas de histidina estarão com o grupo R protonado (ver a equação de Henderson-Hasselbalch, Seção 1.3) e com carga positiva. Os aminoácidos ácidos são os dicarboxílicos: aspartato e glutamato. Os valores de pKa das carboxilas de suas cadeias laterais são 3,90 e 4,07, respectivamente, e em pH neutro, estão desprotonadas e com carga negativa. Os aminoácidos polares sem carga são serina, treonina e tirosina, com um grupo hidroxila na cadeia lateral; asparagina e glutamina, com um grupo amida; e cisteína, com um grupo sulfidrila. Em pH neutro, o grupo sulfidrila da cadeia lateral da cisteína (pKa = 8,37) está predominantemente protonado, sem carga; assim também se encontra o grupo fenólico da tirosina (pKa = 10,46). O valor do pKa de um grupo ionizável é determinado pela estrutura da molécula da qual faz parte, mas sofre influência de grupos adjacentes. Por isto, um mesmo grupo pode apresentar valores diferentes de pKa dependendo da região da proteína em que se encontra. A Tabela 2.1 apresenta os valores mais usuais de pKa que os aminoácidos podem apresentar quando estão unidos, formando proteínas.